4. Klassifizierung von Proteinen

Proteine ​​und ihre Hauptmerkmale

Proteine ​​oder Proteine ​​(was auf Griechisch „erstes“ oder „wichtigstes“ bedeutet) überwiegen quantitativ alle Makromoleküle, die in einer lebenden Zelle vorhanden sind, und machen mehr als die Hälfte des Trockengewichts der meisten Organismen aus. Das Konzept der Proteine ​​als Klasse von Verbindungen wurde im 17.-19. Jahrhundert geprägt. In dieser Zeit wurden Substanzen mit ähnlichen Eigenschaften aus verschiedenen Objekten der lebenden Welt (Samen und Säfte von Pflanzen, Muskeln, Blut, Milch) isoliert: Sie bildeten viskose Lösungen, koagulierten beim Erhitzen, der Geruch von verbrannter Wolle war während der Verbrennung zu spüren und Ammoniak wurde freigesetzt. Da all diese Eigenschaften für Eiweiß bereits bekannt waren, wurde die neue Verbindungsklasse Proteine ​​genannt. Nach dem Erscheinen zu Beginn des 19. Jahrhunderts. Fortgeschrittenere Methoden zur Analyse von Substanzen bestimmten die elementare Zusammensetzung von Proteinen. Sie fanden C, H, O, N, S. Ende des 19. Jahrhunderts. Mehr als 10 Aminosäuren wurden aus Proteinen isoliert. Basierend auf den Ergebnissen der Untersuchung der Produkte der Proteinhydrolyse schlug der deutsche Chemiker E. Fischer (1852-1919) vor, dass Proteine ​​aus Aminosäuren aufgebaut sind.

Als Ergebnis der Arbeit von Fisher wurde deutlich, dass Proteine ​​lineare Polymere von a-Aminosäuren sind, die durch eine Amid-(Peptid-)Bindung miteinander verbunden sind, und die ganze Vielfalt der Vertreter dieser Klasse von Verbindungen konnte durch Unterschiede in der erklärt werden Aminosäurezusammensetzung und die Reihenfolge des Wechsels verschiedener Aminosäuren in der Polymerkette.

Die ersten Untersuchungen von Proteinen wurden mit komplexen Proteinmischungen durchgeführt, zum Beispiel: mit Blutserum, Eiweiß, Extrakten aus pflanzlichen und tierischen Geweben. Später wurden Methoden zur Isolierung und Reinigung von Proteinen entwickelt, wie Fällung, Dialyse, Chromatographie an Cellulose und anderen hydrophilen Ionenaustauschern, Gelfiltration und Elektrophorese. Schauen wir uns diese Methoden in genauer an Labor arbeit und Seminarsitzung.

Auf der gegenwärtige Stufe Die Hauptforschungsgebiete von Proteinen sind die folgenden:

¨ Untersuchung der räumlichen Struktur einzelner Proteine;

¨ Untersuchung der biologischen Funktionen verschiedener Proteine;

¨ Untersuchung der Funktionsmechanismen einzelner Proteine ​​(auf der Ebene einzelner Atome, Atomgruppen eines Proteinmoleküls).

All diese Schritte sind miteinander verknüpft, denn eine der Hauptaufgaben der Biochemie besteht darin, genau zu verstehen, wie die Aminosäuresequenzen verschiedener Proteine ​​es ihnen ermöglichen, verschiedene Funktionen zu erfüllen.

Biologische Funktionen von Proteinen

Enzyme - Sie sind biologische Katalysatoren, die vielfältigste und zahlreichste Klasse von Proteinen. Nahezu alle chemischen Reaktionen mit in der Zelle vorhandenen organischen Biomolekülen werden durch Enzyme katalysiert. Bis heute wurden mehr als 2000 verschiedene Enzyme entdeckt.

Proteine ​​transportieren- Transportproteine ​​im Blutplasma binden und transportieren spezifische Moleküle oder Ionen von einem Organ zum anderen. Zum Beispiel, Hämoglobin, in Erythrozyten enthalten, bindet es beim Durchgang durch die Lunge Sauerstoff und gibt ihn an periphere Gewebe ab, wo Sauerstoff freigesetzt wird. Das Blutplasma enthält Lipoproteine die Lipide von der Leber zu anderen Organen transportieren. In Zellmembranen gibt es eine andere Art von zellulären Transportproteinen, die bestimmte Moleküle (z. B. Glukose) binden und durch die Membran in die Zelle transportieren können.

Nahrungs- und Speicherproteine. Die bekanntesten Beispiele für solche Proteine ​​sind Weizen-, Mais- und Reissamenproteine. Nahrungsproteine ​​sind Eialbumin- der Hauptbestandteil von Eiweiß, Kasein ist das wichtigste Protein in der Milch.

Kontraktile und motorische Proteine.Aktin und Myosin- Proteine, die im kontraktilen System der Skelettmuskulatur sowie in vielen Nicht-Muskelgeweben funktionieren.

Strukturproteine.Kollagen- der Hauptbestandteil von Knorpel und Sehnen. Dieses Protein hat eine sehr hohe Zugfestigkeit. Bündel enthalten Elastin- ein Strukturprotein, das sich in zwei Dimensionen dehnen kann. Haare, Nägel bestehen fast ausschließlich aus dauerhaft unlöslichem Protein - Keratin. Der Hauptbestandteil von Seidenfäden und Spinnweben ist das Protein Fibroin.

schützende Proteine. Immunglobuline oder Antikörper sind spezialisierte Zellen, die in Lymphozyten produziert werden. Sie haben die Fähigkeit, Viren oder fremde Moleküle zu erkennen, die in den Körper von Bakterien eingedrungen sind, und starten dann ein System, um sie zu neutralisieren. Fibrinogen und Thrombin- Proteine, die an der Blutgerinnung beteiligt sind und den Körper vor Blutverlust schützen, wenn das Gefäßsystem beschädigt ist.

regulatorische Proteine. Einige Proteine ​​sind an der Regulation der Zellaktivität beteiligt. Dazu gehören viele Hormone wie Insulin (reguliert den Glukosestoffwechsel).

Proteinklassifizierung

Durch Löslichkeit

Albumine. Löslich in Wasser und Salzlösungen.

Globuline. Leicht löslich in Wasser, aber gut löslich in Salzlösungen.

Prolamine. Löslich in 70-80 % Ethanol, unlöslich in Wasser und absolutem Alkohol. Reich an Arginin.

Histone. Löslich in Salzlösungen.

Skleroproteine. Unlöslich in Wasser und Salzlösungen. Der Gehalt an Glycin, Alanin, Prolin ist erhöht.

Die Form der Moleküle

Anhand des Verhältnisses der Achsen (längs und quer) lassen sich zwei große Klassen von Proteinen unterscheiden. Beim globuläre Proteine das Verhältnis ist kleiner als 10 und übersteigt in den meisten Fällen 3-4 nicht. Sie zeichnen sich durch eine kompakte Packung von Polypeptidketten aus. Beispiele für globuläre Proteine: viele Enzyme, Insulin, Globulin, Plasmaproteine, Hämoglobin.

fibrilläre Proteine, bei denen das Achsenverhältnis 10 übersteigt, bestehen aus Bündeln von Polypeptidketten, die spiralförmig übereinander gewunden und durch transversale kovalente oder Wasserstoffbrückenbindungen (Keratin, Myosin, Kollagen, Fibrin) miteinander verbunden sind.

Physikalische Eigenschaften von Proteinen

Über die physikalischen Eigenschaften von Proteinen wie z Ionisation,Hydratation, Löslichkeit verschiedene Methoden zur Isolierung und Aufreinigung von Proteinen zugrunde liegen.

Da Proteine ​​ionogene, d.h. ionisierbare Aminosäurereste (Arginin, Lysin, Glutaminsäure usw.), daher sind sie Polyelektrolyte. Beim Ansäuern nimmt der Ionisierungsgrad anionischer Gruppen ab, während der kationische zunimmt, bei Alkalisierung ist das umgekehrte Muster zu beobachten. Bei einem bestimmten pH-Wert wird die Anzahl der negativ und positiv geladenen Teilchen gleich, dieser Zustand wird genannt isoelektrisch(die Gesamtladung des Moleküls ist Null). Als pH-Wert wird der pH-Wert bezeichnet, bei dem sich ein Protein in einem isoelektrischen Zustand befindet isoelektrischer Punkt und bezeichnen Pi. Eine der Methoden zu ihrer Trennung basiert auf der unterschiedlichen Ionisierung von Proteinen bei einem bestimmten pH-Wert - die Methode Elektrophorese.

Polare Gruppen von Proteinen (ionisch und nichtionisch) können mit Wasser interagieren und hydratisieren. Die mit Protein verbundene Wassermenge erreicht 30-50 g pro 100 g Protein. An der Oberfläche des Proteins befinden sich mehr hydrophile Gruppen. Die Löslichkeit hängt von der Anzahl der hydrophilen Gruppen im Protein, von der Größe und Form der Moleküle und von der Größe der Gesamtladung ab. Die Kombination all dieser physikalischen Eigenschaften des Proteins ermöglicht die Anwendung des Verfahrens Molekularsiebe oder Gelfiltration Proteine ​​zu trennen. Methode Dialyse wird verwendet, um Proteine ​​von Verunreinigungen mit niedrigem Molekulargewicht zu reinigen und basiert auf der großen Größe von Proteinmolekülen.

Die Löslichkeit von Proteinen hängt auch von der Anwesenheit anderer gelöster Stoffe wie Neutralsalzen ab. Bei hohen Konzentrationen von Neutralsalzen fallen Proteine ​​​​aus und zur Ausfällung ( aussalzen) unterschiedliche Proteine ​​erfordern unterschiedliche Salzkonzentrationen. Dies liegt daran, dass geladene Proteinmoleküle entgegengesetzt geladene Ionen adsorbieren. Dadurch verlieren die Partikel ihre Ladung und elektrostatische Abstoßung, was zu einer Proteinausfällung führt. Das Aussalzverfahren kann zum Fraktionieren von Proteinen verwendet werden.

Primärstruktur von Proteinen

Primärstruktur eines Proteins Benennen Sie die Zusammensetzung und Reihenfolge der Aminosäurereste in einem Proteinmolekül. Aminosäuren in einem Protein sind durch Peptidbindungen verbunden.

Alle Moleküle eines gegebenen einzelnen Proteins sind in der Aminosäurezusammensetzung, der Sequenz der Aminosäurereste und der Länge der Polypeptidkette identisch. Die Bestimmung der Sequenz der Aminosäuresequenz von Proteinen ist eine zeitaufwändige Aufgabe. Auf dieses Thema werden wir im Seminar näher eingehen. Insulin war das erste Protein, dessen Aminosäuresequenz bestimmt wurde. Rinderinsulin hat eine Molmasse von etwa 5700. Sein Molekül besteht aus zwei Polypeptidketten: einer A-Kette mit 21 a.a. und einer B-Kette mit 30 a.k., diese beiden Ketten sind durch zwei Disulfidverbindungen (-S-S-) verbunden. Bereits kleine Änderungen in der Primärstruktur können die Eigenschaften eines Proteins erheblich verändern. Die Krankheit Sichelzellenanämie ist die Folge einer Veränderung von nur 1 Aminosäure in der b-Kette des Hämoglobins (Glu ® Val).

Artspezifität der Primärstruktur

Beim Studium von Aminosäuresequenzen homolog Proteine, die aus verschiedenen Arten isoliert wurden, wurden mehrere wichtige Schlussfolgerungen gezogen. Homologe Proteine ​​sind solche Proteine, die in verschiedenen Spezies die gleichen Funktionen erfüllen. Ein Beispiel ist Hämoglobin: Es erfüllt bei allen Wirbeltieren die gleiche Funktion, die mit dem Sauerstofftransport verbunden ist. Homologe Proteine ​​verschiedener Arten haben normalerweise Polypeptidketten gleicher oder nahezu gleicher Länge. In den Aminosäuresequenzen homologer Proteine ​​kommen an vielen Stellen immer die gleichen Aminosäuren vor - man nennt sie unveränderliche Reste. Gleichzeitig werden signifikante Unterschiede an anderen Positionen von Proteinen beobachtet: An diesen Positionen variieren Aminosäuren von Art zu Art; solche Aminosäurereste werden genannt Variable. Der gesamte Satz ähnlicher Merkmale in den Aminosäuresequenzen homologer Proteine ​​wird in dem Konzept kombiniert Sequenzhomologie. Das Vorhandensein einer solchen Homologie legt nahe, dass die Tiere, aus denen die homologen Proteine ​​isoliert wurden, einen gemeinsamen evolutionären Ursprung teilen. Ein interessantes Beispiel ist ein komplexes Protein - Cytochrom c- mitochondriales Protein, das als Elektronenträger an den Prozessen der biologischen Oxidation beteiligt ist. M » 12500, enthält » 100 a.a. A.K. installiert wurden. Sequenzen für 60 Arten. 27 n. Chr. - gleich sind, was darauf hindeutet, dass alle diese Reste eine wichtige Rolle bei der Bestimmung der biologischen Aktivität von Cytochrom c spielen. Die zweite wichtige Schlussfolgerung aus der Analyse von Aminosäuresequenzen ist, dass die Anzahl der Reste, durch die sich Cytochrome von zwei beliebigen Arten unterscheiden, proportional zum phylogenetischen Unterschied zwischen diesen Arten ist. Zum Beispiel unterscheiden sich die Cytochrom-c-Moleküle von Pferd und Hefe um 48 a.a., bei Ente und Huhn - um 2 a.a., bei Huhn und Pute unterscheiden sie sich nicht. Informationen über die Anzahl der Unterschiede in den Aminosäuresequenzen homologer Proteine ​​verschiedener Arten werden verwendet, um evolutionäre Karten zu erstellen, die die aufeinanderfolgenden Stadien der Entstehung und Entwicklung verschiedener Tier- und Pflanzenarten im Evolutionsprozess widerspiegeln.

Sekundärstruktur von Proteinen

- dies ist die Packung eines Proteinmoleküls im Raum ohne Berücksichtigung des Einflusses von Seitensubstituenten. Es gibt zwei Arten von Sekundärstrukturen: a-Helix und b-Struktur (gefaltete Schicht). Lassen Sie uns näher auf die Betrachtung jeder Art von Sekundärstruktur eingehen.

a-Spirale ist eine rechte Helix mit der gleichen Ganghöhe, die 3,6 Aminosäureresten entspricht. Die a-Helix wird durch intramolekulare Wasserstoffbrückenbindungen stabilisiert, die zwischen den Wasserstoffatomen einer Peptidbindung und den Sauerstoffatomen der vierten Peptidbindung entstehen.

Die Seitensubstituenten stehen senkrecht zur Ebene der a-Helix.

Dass. Die Eigenschaften eines bestimmten Proteins werden durch die Eigenschaften der Seitengruppen von Aminosäureresten bestimmt, die Teil eines bestimmten Proteins sind. Wenn die Seitensubstituenten hydrophob sind, dann ist auch das Protein mit der a-Helix-Struktur hydrophob. Ein Beispiel für ein solches Protein ist das Keratinprotein, aus dem Haare bestehen.

Als Ergebnis stellt sich heraus, dass die a-Helix von Wasserstoffbrückenbindungen durchzogen ist und eine sehr stabile Struktur darstellt. Bei der Bildung einer solchen Spirale wirken zwei Tendenzen:

¨ das Molekül strebt nach einem Energieminimum, d.h. zur Bildung der meisten Wasserstoffbrückenbindungen;

¨ Aufgrund der Starrheit der Peptidbindung können sich nur die erste und die vierte Peptidbindung räumlich annähern.

BEIM gefaltete Schicht Peptidketten sind parallel zueinander angeordnet und bilden eine Figur ähnlich einem ziehharmonikaartig gefalteten Blatt. Es kann eine große Anzahl von Peptidketten geben, die durch Wasserstoffbrückenbindungen miteinander interagieren. Die Ketten sind antiparallel angeordnet.

Je mehr Peptidketten die gefaltete Schicht bilden, desto stärker ist das Proteinmolekül.

Vergleichen wir die Eigenschaften der Proteinmaterialien Wolle und Seide und erklären den Unterschied in den Eigenschaften dieser Materialien anhand der Struktur der Proteine, aus denen sie bestehen.

Keratin - Wollprotein - hat eine a-Helix-Sekundärstruktur. Wollfaden ist nicht so stark wie Seide, er dehnt sich leicht, wenn er nass ist. Diese Eigenschaft erklärt sich dadurch, dass bei Belastung die Wasserstoffbrückenbindungen aufbrechen und sich die Helix dehnt.

Fibroin - Seidenprotein - hat eine sekundäre b-Struktur. Der Seidenfaden dehnt sich nicht und ist sehr reißfest. Diese Eigenschaft erklärt sich aus der Tatsache, dass in der gefalteten Schicht viele Peptidketten durch Wasserstoffbrückenbindungen miteinander interagieren, was diese Struktur sehr stark macht.

Aminosäuren unterscheiden sich in ihrer Fähigkeit, an der Bildung von a-Helices und b-Strukturen teilzunehmen. Glycin, Aspargin, Tyrosin werden selten in a-Helices gefunden. Prolin destabilisiert a-helikale Struktur. Erkläre warum? Die Zusammensetzung der b-Strukturen umfasst Glycin, fast kein Prolin, Glutaminsäure, Aspargin, Histidin, Lysin, Serin.

Die Struktur eines Proteins kann Abschnitte von b-Strukturen, a-Helices und unregelmäßige Abschnitte enthalten. In unregelmäßigen Regionen kann sich die Peptidkette relativ leicht biegen und ihre Konformation ändern, während die Helix und die gefaltete Schicht ziemlich starre Strukturen sind. Der Gehalt an b-Strukturen und a-Helices in verschiedenen Proteinen ist nicht gleich.

Tertiärstruktur von Proteinen

bestimmt durch die Wechselwirkung der Seitensubstituenten der Peptidkette. Bei fibrillären Proteinen ist es schwierig, allgemeine Muster bei der Bildung von Tertiärstrukturen zu identifizieren. Bei globulären Proteinen gibt es solche Regelmäßigkeiten, und wir werden sie berücksichtigen. Die Tertiärstruktur globulärer Proteine ​​wird durch zusätzliche Faltung der Peptidkette gebildet, die b-Strukturen, a-Helices und unregelmäßige Regionen enthält, so dass die hydrophilen Seitengruppen von Aminosäureresten auf der Oberfläche der Kügelchen liegen, und die hydrophoben Seitengruppen sind tief im Kügelchen verborgen und bilden manchmal eine hydrophobe Tasche.

Kräfte, die die Tertiärstruktur eines Proteins stabilisieren.

Elektrostatische Interaktion zwischen unterschiedlich geladenen Gruppen, der Extremfall sind ionische Wechselwirkungen.

Wasserstoffbrücken die zwischen den Seitengruppen der Polypeptidkette entstehen.

Hydrophobe Wechselwirkungen.

kovalente Wechselwirkungen(Bildung einer Disulfidbindung zwischen zwei zu bildenden Cysteinresten Cystin). Die Bildung von Disulfidbindungen führt dazu, dass sich die entfernten Regionen des Polypeptidmoleküls aneinander annähern und fixiert werden. Disulfidbindungen werden durch Reduktionsmittel aufgebrochen. Diese Eigenschaft wird für dauerhaftes Haar genutzt, das fast ausschließlich aus Keratinprotein besteht, das mit Disulfidbindungen durchsetzt ist.

Die Art der räumlichen Packung wird durch die Aminosäurezusammensetzung und den Wechsel der Aminosäuren in der Polypeptidkette (Primärstruktur) bestimmt. Daher hat jedes Protein nur eine räumliche Struktur, die seiner Primärstruktur entspricht. Kleine Änderungen in der Konformation von Proteinmolekülen treten auf, wenn sie mit anderen Molekülen interagieren. Diese Veränderungen spielen manchmal eine große Rolle bei der Funktion von Proteinmolekülen. Wenn also ein Sauerstoffmolekül an Hämoglobin gebunden wird, ändert sich die Konformation des Proteins etwas, was zu dem Effekt einer kooperativen Wechselwirkung führt, wenn die verbleibenden drei Sauerstoffmoleküle gebunden werden. Eine solche Konformationsänderung liegt der Theorie der induzierenden Korrespondenz bei der Erklärung der Gruppenspezifität einiger Enzyme zugrunde.

Neben der kovalenten Disulfidbindung sind alle anderen Bindungen, die die Tertiärstruktur stabilisieren, von Natur aus schwach und werden leicht zerstört. In der Pause eine große Anzahl Bindungen, die die räumliche Struktur des Proteinmoleküls stabilisieren, wird die geordnete Konformation, die für jedes Protein einzigartig ist, aufgebrochen, und die biologische Aktivität des Proteins geht oft verloren. Diese Veränderung der räumlichen Struktur nennt man Denaturierung.

Hemmer der Proteinfunktion

In Anbetracht dessen, dass sich verschiedene Liganden in Kb unterscheiden, ist es immer möglich, eine Substanz zu wählen, die in ihrer Struktur dem natürlichen Liganden ähnlich ist, aber mit einem gegebenen Protein einen höheren Kb-Wert hat. Beispielsweise hat CO einen 100-mal größeren K St als O 2 mit Hämoglobin, sodass 0,1 % CO in der Luft ausreichen, um eine große Anzahl von Hämoglobinmolekülen zu blockieren. Viele Medikamente wirken nach dem gleichen Prinzip. Zum Beispiel Dithylin.

Acetylcholin ist ein Mediator für die Übertragung von Nervenimpulsen zum Muskel. Ditilin blockiert das Rezeptorprotein, an das Acetylcholin bindet, und erzeugt den Effekt einer Lähmung.

9. Zusammenhang zwischen der Struktur von Proteinen und ihren Funktionen am Beispiel von Hämoglobin und Myoglobin

Transport von Kohlendioxid

Hämoglobin transportiert nicht nur Sauerstoff von der Lunge zu den peripheren Geweben, sondern beschleunigt auch den Transport von CO 2 vom Gewebe zur Lunge. Hämoglobin bindet CO 2 unmittelbar nach der Sauerstoffabgabe (» 15 % des Gesamt-CO 2 ). In Erythrozyten findet ein enzymatischer Prozess zur Bildung von Kohlensäure aus CO 2 statt, der aus Geweben stammt: CO 2 + H 2 O \u003d H 2 CO 3. Kohlensäure dissoziiert schnell in HCO 3 - und H +. Um einen gefährlichen Säureanstieg zu verhindern, muss ein Puffersystem vorhanden sein, das überschüssige Protonen aufnehmen kann. Hämoglobin bindet für je vier freigesetzte Sauerstoffmoleküle zwei Protonen und bestimmt die Pufferkapazität des Blutes. In der Lunge ist der Vorgang umgekehrt. Die freigesetzten Protonen binden an das Bicarbonat-Ion zu Kohlensäure, die unter Einwirkung des Enzyms in CO 2 und Wasser umgewandelt wird, CO 2 wird ausgeatmet. Somit ist die Bindung von O 2 eng mit der Ausatmung von CO 2 verbunden. Dieses reversible Phänomen ist bekannt als Bohr-Effekt. Myoglobin zeigt den Bohr-Effekt nicht.

Isofunktionelle Proteine

Ein Protein, das eine bestimmte Funktion in einer Zelle erfüllt, kann durch mehrere Formen dargestellt werden - isofunktionelle Proteine ​​​​oder Isoenzyme. Obwohl solche Proteine ​​die gleiche Funktion erfüllen, unterscheiden sie sich in der Bindungskonstante, was zu einigen funktionellen Unterschieden führt. Beispielsweise wurden in menschlichen Erythrozyten mehrere Formen von Hämoglobin gefunden: HbA (96 %), HbF (2 %), HbA 2 (2 %). Alle Hämoglobine sind Tetramere, die aus den Protomeren a, b, g, d (HbA - a 2 b 2, HbF - a 2 g 2, HbA 2 - a 2 d 2) aufgebaut sind. Alle Protomere sind einander in der Primärstruktur ähnlich, und eine sehr große Ähnlichkeit wird in den Sekundär- und Tertiärstrukturen beobachtet. Alle Formen von Hämoglobin sind darauf ausgelegt, Sauerstoff zu Gewebezellen zu transportieren, aber HbF beispielsweise hat eine größere Affinität zu Sauerstoff als HbA. HbF ist charakteristisch für das embryonale Stadium der menschlichen Entwicklung. Es ist in der Lage, Sauerstoff aus HbA aufzunehmen, was eine normale Sauerstoffversorgung des Fötus gewährleistet.

Isoproteine ​​sind das Ergebnis von mehr als einem Strukturgen im Genpool einer Art.

PROTEINE: STRUKTUR, EIGENSCHAFTEN UND FUNKTIONEN

1. Proteine ​​und ihre Hauptmerkmale

2. Biologische Funktionen von Proteinen

3. Aminosäurezusammensetzung von Proteinen

4. Klassifizierung von Proteinen

5. Physikalische Eigenschaften von Proteinen

6. Strukturelle Organisation von Proteinmolekülen (Primär-, Sekundär-, Tertiärstrukturen)

Proteine- Dies sind hochmolekulare (Molekulargewicht variiert von 5-10.000 bis 1 Million oder mehr) natürliche Polymere, deren Moleküle aus Aminosäureresten aufgebaut sind, die durch eine Amid- (Peptid-) Bindung verbunden sind.

Proteine ​​werden auch Proteine ​​​​genannt (griechisch "protos" - das erste, wichtige). Die Anzahl der Aminosäurereste in einem Proteinmolekül ist sehr unterschiedlich und erreicht manchmal mehrere Tausend. Jedes Protein hat seine eigene Sequenz von Aminosäureresten.

Белки выполняют разнообразные биологические функции: каталитические (ферменты), регуляторные (гормоны), структурные (коллаген, фиброин), двигательные (миозин), транспортные (гемоглобин, миоглобин), защитные (иммуноглобулины, интерферон), запасные (казеин, альбумин, глиадин) und andere.

Proteine ​​sind die Grundlage von Biomembranen, dem wichtigsten Bestandteil der Zelle und der Zellbestandteile. Sie spielen eine Schlüsselrolle im Leben der Zelle und bilden sozusagen die materielle Grundlage ihrer chemischen Aktivität.

Eine außergewöhnliche Eigenschaft von Protein - Selbstorganisationsstruktur d.h. seine Fähigkeit, spontan eine spezifische räumliche Struktur zu erzeugen, die nur einem gegebenen Protein eigen ist. Im Wesentlichen alle Aktivitäten des Organismus (Entwicklung, Bewegung, Leistung) durch ihn verschiedene Funktionen und vieles mehr) wird mit Eiweißstoffen in Verbindung gebracht. Ein Leben ohne Proteine ​​ist nicht vorstellbar.

Proteine ​​sind der wichtigste Bestandteil der menschlichen und tierischen Nahrung, ein Lieferant essentieller Aminosäuren.

Die Struktur von Proteinen

In der räumlichen Struktur von Proteinen sehr wichtig hat den Charakter von Radikalen (Resten) R- in Aminosäuremolekülen. Unpolare Aminosäurereste befinden sich normalerweise innerhalb des Proteinmakromoleküls und verursachen hydrophobe Wechselwirkungen; Polare Radikale mit ionogenen (ionenbildenden) Gruppen befinden sich normalerweise auf der Oberfläche eines Proteinmakromoleküls und charakterisieren elektrostatische (ionische) Wechselwirkungen. Polare nichtionische Reste (z. B. alkoholhaltige OH-Gruppen, Amidgruppen) können sich sowohl an der Oberfläche als auch innerhalb des Proteinmoleküls befinden. Sie sind an der Bildung von Wasserstoffbrückenbindungen beteiligt.

In Proteinmolekülen sind α-Aminosäuren durch Peptidbindungen (-CO-NH-) miteinander verbunden:

Die so aufgebauten Polypeptidketten oder einzelne Abschnitte innerhalb der Polypeptidkette können teilweise zusätzlich durch Disulfid (-S-S-)-Bindungen oder, wie sie oft genannt werden, Disulfidbrücken miteinander verbunden sein.

Eine wichtige Rolle bei der Strukturierung von Proteinen spielen ionische (Salz-) und Wasserstoffbrückenbindungen sowie hydrophobe Wechselwirkungen - eine spezielle Art des Kontakts zwischen den hydrophoben Bestandteilen von Proteinmolekülen in einem wässrigen Medium. Alle diese Bindungen sind unterschiedlich stark und sorgen für die Bildung eines komplexen, großen Proteinmoleküls.

Trotz des Unterschieds in der Struktur und Funktion von Proteinsubstanzen schwankt ihre elementare Zusammensetzung leicht (in % der Trockenmasse): Kohlenstoff - 51-53; Sauerstoff - 21,5-23,5; Stickstoff - 16,8-18,4; Wasserstoff - 6,5-7,3; Schwefel - 0,3-2,5.

Einige Proteine ​​enthalten geringe Mengen an Phosphor, Selen und anderen Elementen.

Die Abfolge von Aminosäureresten in einer Polypeptidkette wird genannt Primärstruktur des Proteins.

Ein Proteinmolekül kann aus einer oder mehreren Polypeptidketten bestehen, die jeweils eine unterschiedliche Anzahl von Aminosäureresten enthalten. Angesichts der Vielzahl ihrer Kombinationsmöglichkeiten lässt sich sagen, dass die Vielfalt der Proteine ​​nahezu grenzenlos ist, aber nicht alle davon in der Natur vorkommen.

Die Gesamtzahl verschiedener Arten von Proteinen in allen Arten lebender Organismen beträgt 10 11 –10 12 . Bei Proteinen, deren Struktur äußerst komplex ist, gibt es neben der primären auch höhere Ebenen der strukturellen Organisation: Sekundär-, Tertiär- und manchmal Quartärstrukturen.

sekundäre Struktur besitzt die meisten Proteine ​​jedoch nicht immer in der gesamten Polypeptidkette. Polypeptidketten mit einer bestimmten Sekundärstruktur können räumlich unterschiedlich angeordnet sein.

Information Tertiärstruktur spielen neben Wasserstoffbrücken auch ionische und hydrophobe Wechselwirkungen eine wichtige Rolle. Je nach Art der „Verpackung“ des Eiweißmoleküls kugelförmig, oder sphärisch, und fibrillär oder filamentöse Proteine ​​(Tabelle 12).

Für globuläre Proteine ​​​​ist es charakteristischer a-helikale Struktur, die Spiralen sind gebogen, "gefaltet". Das Makromolekül hat eine Kugelform. Sie lösen sich in Wasser und Salzlösungen auf und bilden kolloidale Systeme. Die meisten Proteine ​​von Tieren, Pflanzen und Mikroorganismen sind globuläre Proteine.

Für fibrilläre Proteine ​​ist eine filamentöse Struktur charakteristischer. Sie lösen sich im Allgemeinen nicht in Wasser auf. Fibrillenproteine ​​erfüllen in der Regel strukturbildende Funktionen. Ihre Eigenschaften (Stärke, Dehnungsfähigkeit) hängen von der Art und Weise ab, wie die Polypeptidketten gepackt sind. Ein Beispiel für fibrilläre Proteine ​​sind Myosin, Keratin. In einigen Fällen bilden einzelne Proteinuntereinheiten mit Hilfe von Wasserstoffbrücken, elektrostatischen und anderen Wechselwirkungen komplexe Ensembles. In diesem Fall bildet es sich Quartäre Struktur Proteine.

Bluthämoglobin ist ein Beispiel für ein Protein mit einer Quartärstruktur. Nur mit einer solchen Struktur erfüllt es seine Funktionen - Sauerstoff zu binden und zu Geweben und Organen zu transportieren.

Es sollte jedoch beachtet werden, dass die Primärstruktur eine herausragende Rolle bei der Organisation höherer Proteinstrukturen spielt.

Proteinklassifizierung

Es gibt mehrere Klassifikationen von Proteinen:

1. Je nach Schwierigkeitsgrad (einfach und komplex).
2. Durch die Form der Moleküle (globuläre und fibrilläre Proteine).
3. Durch Löslichkeit in einzelnen Lösungsmitteln (wasserlöslich, löslich in verdünnten Salzlösungen - Albumine, alkohollöslich - Prolamine, löslich in verdünnten Laugen und Säuren - Gluteline).
4. Je nach ausgeführten Funktionen (z. B. Speicherproteine, Skelett usw.).

Proteineigenschaften

Proteine ​​sind amphotere Elektrolyte. Bei einem bestimmten pH-Wert des Mediums (sogenannter isoelektrischer Punkt) ist die Anzahl positiver und negativer Ladungen im Proteinmolekül gleich. Dies ist eine der Haupteigenschaften von Protein. Proteine ​​sind an dieser Stelle elektrisch neutral und ihre Wasserlöslichkeit ist am geringsten. Die Fähigkeit von Proteinen, die Löslichkeit zu verringern, wenn ihre Moleküle elektrisch neutral werden, wird zur Isolierung aus Lösungen verwendet, beispielsweise in der Technologie zur Gewinnung von Proteinprodukten.

Flüssigkeitszufuhr. Der Prozess der Hydratation bedeutet die Bindung von Wasser durch Proteine, während sie hydrophile Eigenschaften aufweisen: Sie quellen auf, ihre Masse und ihr Volumen nehmen zu. Die Quellung einzelner Proteine ​​hängt allein von ihrer Struktur ab. Die hydrophilen Amid- (-CO-NH-, Peptidbindung), Amin- (-NH 2) und Carboxylgruppen (-COOH), die in der Zusammensetzung vorhanden sind und sich auf der Oberfläche des Proteinmakromoleküls befinden, ziehen Wassermoleküle an und orientieren sie streng an der Oberfläche des Moleküls. Die Hydratationshülle (Wasserhülle), die die Proteinkügelchen umgibt, verhindert Aggregation und Sedimentation und trägt folglich zur Stabilität von Proteinlösungen bei. Am isoelektrischen Punkt haben Proteine ​​die geringste Fähigkeit, Wasser zu binden, die Hydrathülle um die Proteinmoleküle ist zerstört, sodass sie sich zu großen Aggregaten verbinden. Die Aggregation von Proteinmolekülen erfolgt auch während ihrer Dehydratisierung mit Hilfe einiger organischer Lösungsmittel, beispielsweise Ethylalkohol. Dies führt zur Ausfällung von Proteinen. Wenn sich der pH-Wert des Mediums ändert, wird das Proteinmakromolekül aufgeladen und seine Hydratationskapazität ändert sich.

Bei begrenzter Quellung bilden konzentrierte Proteinlösungen sogenannte komplexe Systeme Gelee.

Die Gelees sind nicht flüssig, elastisch, haben Plastizität, eine gewisse mechanische Festigkeit und sind in der Lage, ihre Form beizubehalten. Globuläre Proteine ​​​​können vollständig hydratisiert sein, sich in Wasser auflösen (z. B. Milchproteine ​​​​) und Lösungen mit geringer Konzentration bilden. Die hydrophilen Eigenschaften von Proteinen, d. h. ihre Fähigkeit zu quellen, Gallerten zu bilden, Suspensionen, Emulsionen und Schäume zu stabilisieren, sind von großer Bedeutung in der Biologie und Lebensmittelindustrie. Ein sehr bewegliches Gelee, das hauptsächlich aus Proteinmolekülen aufgebaut ist, ist das Zytoplasma - aus Weizenteig isoliertes rohes Gluten; es enthält bis zu 65 % Wasser. Die unterschiedliche Hydrophilie von Glutenproteinen ist eines der Merkmale, die die Qualität des Weizenkorns und des daraus gewonnenen Mehls (des sogenannten starken und schwachen Weizens) charakterisieren. Die Hydrophilie von Getreide- und Mehlproteinen spielt eine wichtige Rolle bei der Lagerung und Verarbeitung von Getreide, beim Backen. Der Teig, der in der Backindustrie gewonnen wird, ist ein in Wasser gequollenes Eiweiß, ein konzentriertes Gelee, das Stärkekörner enthält.

Proteindenaturierung. Während der Denaturierung kommt es unter dem Einfluss äußerer Faktoren (Temperatur, mechanische Einwirkung, Einwirkung chemischer Mittel und einer Reihe anderer Faktoren) zu einer Veränderung der Sekundär-, Tertiär- und Quartärstruktur des Proteinmakromoleküls, d. h. seines nativen Proteins räumliche Struktur. Die Primärstruktur und damit die chemische Zusammensetzung des Proteins ändert sich nicht. Physikalische Eigenschaften ändern sich: Löslichkeit nimmt ab, Hydratationsfähigkeit, biologische Aktivität geht verloren. Die Form des Proteinmakromoleküls ändert sich, es kommt zur Aggregation. Gleichzeitig nimmt die Aktivität einiger chemischer Gruppen zu, die Wirkung proteolytischer Enzyme auf Proteine ​​​​wird erleichtert und folglich leichter hydrolysiert.

In der Lebensmitteltechnologie ist die thermische Denaturierung von Proteinen von besonderer praktischer Bedeutung, deren Grad von Temperatur, Erhitzungsdauer und Luftfeuchtigkeit abhängt. Dies muss bei der Entwicklung von Arten der Wärmebehandlung von Lebensmittelrohstoffen, Halbfertigprodukten und manchmal Fertigprodukten berücksichtigt werden. Eine besondere Rolle spielen die Prozesse der thermischen Denaturierung beim Blanchieren pflanzlicher Rohstoffe, beim Trocknen von Getreide, beim Brotbacken und bei der Teigwarengewinnung. Proteindenaturierung kann auch durch mechanische Einwirkung (Druck, Reiben, Schütteln, Ultraschall) verursacht werden. Schließlich führt die Einwirkung chemischer Reagenzien (Säuren, Laugen, Alkohol, Aceton) zur Denaturierung von Proteinen. All diese Techniken sind in der Lebensmittel- und Biotechnologie weit verbreitet.

Schäumen. Unter Aufschäumen versteht man die Fähigkeit von Proteinen, hochkonzentrierte Flüssigkeits-Gas-Systeme, sogenannte Schäume, zu bilden. Die Stabilität des Schaums, in dem das Protein ein Treibmittel ist, hängt nicht nur von seiner Art und Konzentration, sondern auch von der Temperatur ab. Proteine ​​als Schaumbildner sind in der Süßwarenindustrie (Marshmallow, Marshmallow, Soufflé) weit verbreitet. Die Struktur des Schaums hat Brot, und dies beeinflusst seinen Geschmack.

Proteinmoleküle können unter dem Einfluss einer Reihe von Faktoren zerstört werden oder mit anderen Substanzen interagieren, um neue Produkte zu bilden. Für die Lebensmittelindustrie lassen sich zwei wichtige Prozesse unterscheiden:

1) Hydrolyse von Proteinen unter Einwirkung von Enzymen;

2) Wechselwirkung von Aminogruppen von Proteinen oder Aminosäuren mit Carbonylgruppen von reduzierenden Zuckern.

Unter dem Einfluss von Protease-Enzymen, die die hydrolytische Spaltung von Proteinen katalysieren, zerfallen diese in einfachere Produkte (Poly- und Dipeptide) und schließlich in Aminosäuren. Die Geschwindigkeit der Proteinhydrolyse hängt von seiner Zusammensetzung, Molekularstruktur, Enzymaktivität und Bedingungen ab.

Proteinhydrolyse. Die Hydrolysereaktion unter Bildung von Aminosäuren kann allgemein wie folgt geschrieben werden:

Verbrennung. Proteine ​​verbrennen zu Stickstoff Kohlendioxid und Wasser, sowie einige andere Substanzen. Das Brennen wird von dem charakteristischen Geruch verbrannter Federn begleitet.

Farbreaktionen für Proteine. Für qualitative Definition Proteine ​​verwenden die folgenden Reaktionen:

1) Xantoprotein, bei dem die Wechselwirkung aromatischer und heteroatomarer Zyklen im Proteinmolekül mit konzentrierter Salpetersäure auftritt, begleitet vom Auftreten einer gelben Farbe.

2) biuret, bei der schwach alkalische Lösungen von Proteinen mit einer Lösung von Kupfersulfat (II) unter Bildung von Komplexverbindungen zwischen Cu 2+ -Ionen und Polypeptiden wechselwirken. Die Reaktion wird vom Auftreten einer violett-blauen Farbe begleitet.

Eichhörnchen— makromolekular organische Verbindungen, bestehend aus Aminosäureresten, die in einer langen Kette durch eine Peptidbindung verbunden sind.

Die Zusammensetzung der Proteine ​​lebender Organismen umfasst nur 20 Arten von Aminosäuren, die alle Alpha-Aminosäuren sind, und die Aminosäurezusammensetzung von Proteinen und ihre Reihenfolge der Verbindung untereinander werden vom Individuum bestimmt. genetischer Code lebender Organismus.

Eines der Merkmale von Proteinen ist ihre Fähigkeit, spontan räumliche Strukturen zu bilden, die nur für dieses bestimmte Protein charakteristisch sind.

Aufgrund der Spezifität ihrer Struktur können Proteine ​​eine Vielzahl von Eigenschaften haben. Beispielsweise lösen sich Proteine ​​mit globulärer Quartärstruktur, insbesondere Hühnereiprotein, in Wasser zu kolloidalen Lösungen. Proteine ​​mit einer fibrillären Quartärstruktur lösen sich nicht in Wasser. Insbesondere fibrilläre Proteine ​​bilden Nägel, Haare, Knorpel.

Chemische Eigenschaften von Proteinen

Hydrolyse

Alle Proteine ​​sind hydrolysefähig. Bei vollständiger Hydrolyse von Proteinen entsteht ein Gemisch aus α-Aminosäuren:

Protein + nH 2 O => Gemisch aus α-Aminosäuren

Denaturierung

Die Zerstörung der Sekundär-, Tertiär- und Quartärstruktur eines Proteins ohne Zerstörung seiner Primärstruktur wird als Denaturierung bezeichnet. Die Denaturierung von Proteinen kann unter Einwirkung von Lösungen von Natrium-, Kalium- oder Ammoniumsalzen erfolgen - eine solche Denaturierung ist reversibel:

Denaturierung unter Einfluss von Strahlung (z. B. Erhitzen) oder Verarbeitung von Proteinen mit Salzen von Schwermetallen ist irreversibel:

So wird beispielsweise bei der Hitzebehandlung von Eiern während ihrer Zubereitung eine irreversible Proteindenaturierung beobachtet. Als Folge der Denaturierung von Eiweiß verschwindet seine Fähigkeit, sich in Wasser unter Bildung einer kolloidalen Lösung aufzulösen.

Qualitative Reaktionen auf Proteine

Biuret-Reaktion

Gibt man einer eiweißhaltigen Lösung 10 %ige Natronlauge und dann eine kleine Menge 1 %iger Kupfersulfatlösung zu, so entsteht eine violette Färbung.

Proteinlösung + NaOH (10%ige Lösung) + СuSO 4 = violette Farbe

Xantoprotein-Reaktion

Proteinlösungen werden beim Kochen mit konzentrierter Salpetersäure gelb:

Proteinlösung + HNO 3 (konz.) => gelbe Farbe

Biologische Funktionen von Proteinen

katalytisch	beschleunigen verschiedene chemische Reaktionen in lebenden Organismen	Enzyme
strukturell	Zellbaustoff	Kollagen, Zellmembranproteine
schützend	schützt den Körper vor Infektionen	Immunglobuline, Interferon
regulatorisch	Stoffwechselvorgänge regulieren	Hormone
Transport	Übertragung von Vitalstoffen von einem Körperteil auf einen anderen	Hämoglobin transportiert Sauerstoff
Energie	versorgen den Körper mit Energie	1 Gramm Protein kann dem Körper 17,6 J Energie liefern
Motor (Motor)	jede motorische Funktion des Körpers	Myosin (Muskelprotein)

Eichhörnchen - Dies sind Biopolymere, die aus α-Aminosäureresten bestehen, die durch Peptidbindungen (-CO-NH-) miteinander verbunden sind. Proteine ​​sind Bestandteil der Zellen und Gewebe aller lebenden Organismen. Proteinmoleküle enthalten 20 verschiedene Aminosäurereste.

Proteinstruktur

Proteine ​​haben eine unerschöpfliche Vielfalt an Strukturen.

Primärstruktur eines Proteins ist die Abfolge von Aminosäureeinheiten in einer linearen Polypeptidkette.

sekundäre Struktur- Dies ist eine räumliche Konfiguration eines Proteinmoleküls, die einer Helix ähnelt, die durch Verdrehen der Polypeptidkette aufgrund von Wasserstoffbrückenbindungen zwischen Gruppen gebildet wird: CO und NH.

Tertiärstruktur- Dies ist die räumliche Konfiguration, die die spiralförmig verdrehte Polypeptidkette annimmt.

Quartäre Struktur sind polymere Gebilde aus mehreren Protein-Makromolekülen.

Physikalische Eigenschaften

Die Eigenschaften von Proteinen sind sehr vielfältig, die sie erfüllen. Einige Proteine ​​lösen sich in Wasser auf und bilden in der Regel kolloidale Lösungen (z. B. Eiweiß); andere lösen sich in verdünnten Salzlösungen auf; andere sind unlöslich (z. B. Proteine ​​von Hautgeweben).

Chemische Eigenschaften

Denaturierung- Zerstörung der Sekundär-, Tertiärstruktur des Proteins unter dem Einfluss verschiedener Faktoren: Temperatur, Einwirkung von Säuren, Salzen Schwermetalle, Alkohole usw.

Während der Denaturierung unter dem Einfluss äußerer Faktoren (Temperatur, mechanische Einwirkung, Einwirkung chemischer Mittel und anderer Faktoren) kommt es zu einer Veränderung der Sekundär-, Tertiär- und Quartärstrukturen des Proteinmakromoleküls, dh seiner nativen räumlichen Struktur. Die Primärstruktur und damit die chemische Zusammensetzung des Proteins ändert sich nicht. verändern sich physikalische Eigenschaften: verringerte Löslichkeit, Hydratationsfähigkeit, Verlust der biologischen Aktivität. Die Form des Proteinmakromoleküls ändert sich, es kommt zur Aggregation. Gleichzeitig nimmt die Aktivität einiger Gruppen zu, die Wirkung proteolytischer Enzyme auf Proteine ​​​​wird erleichtert und folglich leichter hydrolysiert.

In der Lebensmitteltechnologie ist die thermische Denaturierung von Proteinen von besonderer praktischer Bedeutung, deren Grad von Temperatur, Erhitzungszeit und Luftfeuchtigkeit abhängt. Dies muss bei der Entwicklung von Arten der Wärmebehandlung von Lebensmittelrohstoffen, Halbfertigprodukten und manchmal Fertigprodukten berücksichtigt werden. Thermische Denaturierungsverfahren spielen eine besondere Rolle beim Blanchieren von Pflanzenmaterial, Trocknen von Getreide, Backen von Brot und Gewinnen von Teigwaren. Proteindenaturierung kann auch durch mechanische Einwirkung (Druck, Reiben, Schütteln, Ultraschall) verursacht werden. Die Einwirkung chemischer Reagenzien (Säuren, Laugen, Alkohol, Aceton) führt zur Denaturierung von Proteinen. All diese Techniken sind in der Lebensmittel- und Biotechnologie weit verbreitet.

Qualitative Reaktionen auf Proteine:

a) Beim Verbrennen von Eiweiß - der Geruch von verbrannten Federn.

b) Protein + HNO 3 → gelbe Farbe

c) Proteinlösung + NaOH + CuSO 4 → violette Farbe

Hydrolyse

Protein + H 2 O → eine Mischung aus Aminosäuren

Funktionen von Proteinen in der Natur:

katalytisch (Enzyme);

Regulatorisch (Hormone);

Strukturell (Wollkeratin, Seidenfibroin, Kollagen);

Motor (Aktin, Myosin);

Transport (Hämoglobin);

Ersatz (Kasein, Eialbumin);

schützend (Immunglobuline) usw.

Flüssigkeitszufuhr

Der Prozess der Hydratation bedeutet die Bindung von Wasser durch Proteine, während sie hydrophile Eigenschaften aufweisen: Sie quellen auf, ihre Masse und ihr Volumen nehmen zu. Die Proteinquellung wird von ihrer teilweisen Auflösung begleitet. Die Hydrophilie einzelner Proteine ​​hängt von ihrer Struktur ab. Die hydrophilen Amid- (–CO–NH–, Peptidbindung), Amin- (NH 2) und Carboxylgruppen (COOH), die in der Zusammensetzung vorhanden sind und sich auf der Oberfläche des Proteinmakromoleküls befinden, ziehen Wassermoleküle an und orientieren sie strikt an der Oberfläche von das Molekül. Die Hydrat-(Wasser-)Hülle umgibt die Proteinkügelchen und verhindert die Stabilität von Proteinlösungen. Am isoelektrischen Punkt haben Proteine ​​die geringste Fähigkeit, Wasser zu binden, die Hydrathülle um die Proteinmoleküle ist zerstört, sodass sie sich zu großen Aggregaten verbinden. Eine Aggregation von Proteinmolekülen tritt auch auf, wenn sie mit einigen organischen Lösungsmitteln wie Ethylalkohol dehydriert werden. Dies führt zur Ausfällung von Proteinen. Wenn sich der pH-Wert des Mediums ändert, wird das Proteinmakromolekül aufgeladen und seine Hydratationskapazität ändert sich.

Bei begrenzter Quellung bilden konzentrierte Proteinlösungen komplexe Systeme, die Gelee genannt werden. Die Gelees sind nicht flüssig, elastisch, haben Plastizität, eine gewisse mechanische Festigkeit und sind in der Lage, ihre Form beizubehalten. Globuläre Proteine ​​können vollständig hydratisiert werden, indem sie in Wasser gelöst werden (z. B. Milchproteine), wobei Lösungen mit geringer Konzentration gebildet werden. Die hydrophilen Eigenschaften von Proteinen sind in der Biologie und Lebensmittelindustrie von großer Bedeutung. Ein sehr bewegliches Gelee, das hauptsächlich aus Proteinmolekülen besteht, ist das Zytoplasma - der halbflüssige Inhalt der Zelle. Hochgradig hydratisiertes Gelee ist rohes Gluten, das aus Weizenteig isoliert wird und bis zu 65 % Wasser enthält. Hydrophilie, die Hauptqualität von Weizenkörnern, Getreideproteinen und Mehl, spielt eine wichtige Rolle bei der Lagerung und Verarbeitung von Getreide, beim Backen. Der Teig, der in der Bäckereiindustrie gewonnen wird, ist ein in Wasser gequollenes Protein, ein konzentriertes Gelee, das Stärkekörner enthält.

Schäumen

Der Schäumprozess ist die Fähigkeit von Proteinen, hochkonzentrierte Flüssiggassysteme, sogenannte Schäume, zu bilden. Die Stabilität des Schaums, in dem das Protein ein Treibmittel ist, hängt nicht nur von seiner Art und Konzentration, sondern auch von der Temperatur ab. Proteine ​​werden in der Süßwarenindustrie (Marshmallow, Marshmallow, Soufflé) häufig als Schaumbildner verwendet Brot hat eine Schaumstruktur, die sich auf seine Geschmackseigenschaften auswirkt.

Verbrennung

Proteine ​​verbrennen unter Bildung von Stickstoff, Kohlendioxid und Wasser sowie einigen anderen Stoffen. Das Brennen wird von dem charakteristischen Geruch verbrannter Federn begleitet.

Farbreaktionen.

• Xantoprotein - Wechselwirkung von aromatischen und heteroatomaren Zyklen in einem Proteinmolekül mit konzentrierter Salpetersäure tritt auf, begleitet von dem Auftreten einer gelben Farbe;
• Biuret - Es gibt eine Wechselwirkung von schwach alkalischen Proteinlösungen mit einer Lösung von Kupfer (II) -sulfat unter Bildung komplexer Verbindungen zwischen Cu 2+ -Ionen und Polypeptiden. Die Reaktion wird vom Auftreten einer violettblauen Farbe begleitet;
• Beim Erhitzen von Proteinen mit Alkali in Gegenwart von Bleisalzen bildet sich ein schwarzer Niederschlag, der Schwefel enthält.



Der Inhalt des Artikels

PROTEINE (Artikel 1)- eine Klasse biologischer Polymere, die in jedem lebenden Organismus vorhanden sind. Unter Beteiligung von Proteinen finden die Hauptprozesse statt, die die lebenswichtige Aktivität des Körpers sicherstellen: Atmung, Verdauung, Muskelkontraktion, Übertragung von Nervenimpulsen. Knochengewebe, Haut, Haare, Hornformationen von Lebewesen bestehen aus Proteinen. Bei den meisten Säugetieren erfolgt das Wachstum und die Entwicklung des Organismus aufgrund von Produkten, die Proteine ​​als Nahrungsbestandteil enthalten. Die Rolle von Proteinen im Körper und dementsprechend ihre Struktur ist sehr vielfältig.

Die Zusammensetzung von Proteinen.

Alle Proteine ​​sind Polymere, deren Ketten aus Aminosäurefragmenten zusammengesetzt sind. Aminosäuren sind organische Verbindungen, die in ihrer Zusammensetzung (dem Namen entsprechend) eine NH 2 -Aminogruppe und eine organische Säure enthalten, d.h. Carboxyl, COOH-Gruppe. Aus der ganzen Vielfalt der existierenden Aminosäuren (theoretisch ist die Zahl der möglichen Aminosäuren unbegrenzt) nehmen nur solche an der Bildung von Proteinen teil, die nur ein Kohlenstoffatom zwischen der Aminogruppe und der Carboxylgruppe haben. Im Allgemeinen können die an der Bildung von Proteinen beteiligten Aminosäuren durch die Formel dargestellt werden: H 2 N–CH(R)–COOH. Die an das Kohlenstoffatom gebundene R-Gruppe (diejenige zwischen den Amino- und Carboxylgruppen) bestimmt den Unterschied zwischen den Aminosäuren, aus denen Proteine ​​bestehen. Diese Gruppe kann nur aus Kohlenstoff- und Wasserstoffatomen bestehen, enthält aber häufiger neben C und H verschiedene funktionelle (zu weiteren Umwandlungen befähigte) Gruppen, z. B. HO-, H 2 N- usw. Es gibt auch eine Option, wenn R = H.

Die Organismen der Lebewesen enthalten mehr als 100 verschiedene Aminosäuren, jedoch werden nicht alle beim Aufbau von Proteinen verwendet, sondern nur 20, die sogenannten „fundamentalen“. Im Tisch. 1 zeigt ihre Namen (die meisten Namen sind historisch gewachsen), die Strukturformel sowie die weit verbreitete Abkürzung. Alle Strukturformeln sind in der Tabelle so angeordnet, dass das Hauptfragment der Aminosäure rechts steht.

Tabelle 1. An der Bildung von Proteinen beteiligte Aminosäuren

Name	Struktur	Bezeichnung
Glycin		GLI
ALANIN		ALA
VALIN		WELLE
LEUCIN		LEI
ISOLEUCIN		ILE
SERIN		SER
THREONIN		TRE
Cystein		GUS
METIONINE		GETROFFEN
LYSIN		LIZ
Arginin		AWG
SPARGELSÄURE		ASN
Spargel		ASN
GLUTAMINSÄURE		GLU
GLUTAMIN		GLN
Phenylalanin		Haartrockner
TYROSIN		TIR
Tryptophan		DREI
HISTIDIN		GIS
PROLIN		PROFI
In der internationalen Praxis wird die abgekürzte Bezeichnung der aufgeführten Aminosäuren mit lateinischen Drei-Buchstaben- oder Ein-Buchstaben-Abkürzungen akzeptiert, zum Beispiel Glycin - Gly oder G, Alanin - Ala oder A.

Von diesen zwanzig Aminosäuren (Tabelle 1) enthält nur Prolin eine NH-Gruppe (statt NH 2 ) neben der COOH-Carboxylgruppe, da es Teil des zyklischen Fragments ist.

Acht Aminosäuren (Valin, Leucin, Isoleucin, Threonin, Methionin, Lysin, Phenylalanin und Tryptophan), die in der Tabelle grau hinterlegt sind, werden als essentiell bezeichnet, da der Körper sie für ein normales Wachstum und eine normale Entwicklung ständig mit der Proteinnahrung erhalten muss.

Durch die sequenzielle Verknüpfung von Aminosäuren entsteht ein Proteinmolekül, während die Carboxylgruppe einer Säure mit der Aminogruppe des Nachbarmoleküls interagiert, wodurch eine -CO-NH-Peptidbindung und ein Wasser gebildet werden Molekül wird freigesetzt. Auf Abb. 1 zeigt die Reihenschaltung von Alanin, Valin und Glycin.

Reis. ein SERIELLE VERBINDUNG VON AMINOSÄUREN während der Bildung eines Proteinmoleküls. Als Hauptrichtung der Polymerkette wurde der Weg von der endständigen Aminogruppe H 2 N zur endständigen Carboxylgruppe COOH gewählt.

Um die Struktur eines Proteinmoleküls kompakt zu beschreiben, werden die Abkürzungen für Aminosäuren (Tabelle 1, dritte Spalte) verwendet, die an der Bildung der Polymerkette beteiligt sind. Das Fragment des in Abb. 1 wird wie folgt geschrieben: H 2 N-ALA-VAL-GLY-COOH.

Proteinmoleküle enthalten 50 bis 1500 Aminosäurereste (kürzere Ketten werden als Polypeptide bezeichnet). Die Individualität eines Proteins wird durch den Satz von Aminosäuren bestimmt, aus denen die Polymerkette besteht, und, nicht weniger wichtig, durch die Reihenfolge ihres Wechsels entlang der Kette. Beispielsweise besteht das Insulinmolekül aus 51 Aminosäureresten (es ist eines der Proteine ​​mit der kürzesten Kette) und besteht aus zwei miteinander verbundenen parallelen Ketten ungleicher Länge. Die Sequenz der Aminosäurefragmente ist in Fig. 1 gezeigt. 2.

Reis. 2 INSULIN MOLEKÜL, aufgebaut aus 51 Aminosäureresten, Fragmente gleicher Aminosäuren sind mit der entsprechenden Hintergrundfarbe markiert. Die in der Kette enthaltenen Cystein-Aminosäurereste (Kurzbezeichnung CIS) bilden Disulfidbrücken -S-S-, die zwei Polymermoleküle verbinden, oder Jumper innerhalb einer Kette bilden.

Moleküle der Aminosäure Cystein (Tabelle 1) enthalten reaktive Sulfhydridgruppen -SH, die miteinander wechselwirken und Disulfidbrücken -S-S- bilden. Die Rolle von Cystein in der Welt der Proteine ​​​​ist eine besondere, mit seiner Beteiligung werden Vernetzungen zwischen polymeren Proteinmolekülen gebildet.

Die Kombination von Aminosäuren zu einer Polymerkette erfolgt in einem lebenden Organismus unter der Kontrolle von Nukleinsäuren. Sie geben eine strenge Montageordnung vor und regulieren die feste Länge des Polymermoleküls ( cm. NUKLEINSÄUREN).

Die Struktur von Proteinen.

Die Zusammensetzung des Proteinmoleküls, dargestellt in Form von abwechselnden Aminosäureresten (Abb. 2), wird als Primärstruktur des Proteins bezeichnet. Zwischen den in der Polymerkette vorhandenen Iminogruppen HN und den Carbonylgruppen CO ( cm. WASSERSTOFFVERBINDUNG) erhält das Proteinmolekül dadurch eine bestimmte räumliche Form, die als Sekundärstruktur bezeichnet wird. Am häufigsten sind zwei Arten von Sekundärstrukturen in Proteinen.

Die erste Option, die als α-Helix bezeichnet wird, wird mithilfe von Wasserstoffbrückenbindungen innerhalb eines Polymermoleküls implementiert. Geometrische Parameter eines Moleküls bestimmt durch Bindungslängen und Bindungswinkel, sind derart, dass die Bildung von Wasserstoffbrückenbindungen möglich ist Gruppen H-N und C=O, zwischen denen sich zwei Peptidfragmente H-N-C=O befinden (Fig. 3).

Die Zusammensetzung der in Abb. 1 gezeigten Polypeptidkette. 3 wird in abgekürzter Form wie folgt geschrieben:

H 2 N-ALA VAL-ALA-LEY-ALA-ALA-ALA-ALA-VAL-ALA-ALA-ALA-COOH.

Infolge der kontrahierenden Wirkung von Wasserstoffbrückenbindungen nimmt das Molekül die Form einer Helix an - die sogenannte α-Helix, sie wird als gekrümmtes spiralförmiges Band dargestellt, das durch die Atome verläuft, die die Polymerkette bilden (Abb. 4).

Reis. 4 3D-MODELL EINES PROTEINMOLEKÜLS in Form einer α-Helix. Wasserstoffbrückenbindungen sind als grün gepunktete Linien dargestellt. Die zylindrische Form der Spirale ist bei einem bestimmten Drehwinkel sichtbar (Wasserstoffatome sind in der Abbildung nicht dargestellt). Die Farbe einzelner Atome wird in Übereinstimmung mit internationalen Regeln angegeben, die Schwarz für Kohlenstoffatome, Blau für Stickstoff, Rot für Sauerstoff und Gelb für Schwefel empfehlen (weiße Farbe wird für Wasserstoffatome empfohlen, die in der Abbildung nicht gezeigt sind, in diesem Fall die gesamte Struktur auf dunklem Hintergrund dargestellt).

Eine andere Variante der Sekundärstruktur, die sogenannte β-Struktur, wird ebenfalls unter Beteiligung von Wasserstoffbrückenbindungen gebildet, der Unterschied besteht darin, dass die H-N- und C=O-Gruppen von zwei oder mehr parallel angeordneten Polymerketten interagieren. Da die Polypeptidkette eine Richtung hat (Abb. 1), sind Varianten möglich, wenn die Richtung der Ketten gleich (parallele β-Struktur, Abb. 5) oder entgegengesetzt ist (antiparallele β-Struktur, Abb. 6). .

An der Bildung der β-Struktur können dabei Polymerketten unterschiedlicher Zusammensetzung beteiligt sein organische Gruppen, die die Polymerkette umrahmen (Ph, CH 2 OH etc.), meist eine untergeordnete Rolle spielen, ist die gegenseitige Anordnung der H-N- und C=O-Gruppen von entscheidender Bedeutung. Da die H-N- und C=O-Gruppen relativ zur Polymerkette in unterschiedliche Richtungen gerichtet sind (nach oben und unten in der Figur), wird es möglich, dass drei oder mehr Ketten gleichzeitig interagieren.

Die Zusammensetzung der ersten Polypeptidkette in Abb. 5:

H 2 N-LEI-ALA-FEN-GLI-ALA-ALA-COOH

Die Zusammensetzung der zweiten und dritten Kette:

H 2 N-GLY-ALA-SER-GLY-TRE-ALA-COOH

Die Zusammensetzung der in Abb. 1 gezeigten Polypeptidketten. 6, das gleiche wie in Abb. 5 besteht der Unterschied darin, dass die zweite Kette die entgegengesetzte (im Vergleich zu 5 ) Richtung hat.

Es ist möglich, innerhalb eines Moleküls eine β-Struktur zu bilden, wenn sich herausstellt, dass das Kettenfragment in einem bestimmten Abschnitt um 180° gedreht ist, in diesem Fall haben zwei Äste eines Moleküls die entgegengesetzte Richtung, als Ergebnis eine Antiparallel β-Struktur wird gebildet (Fig. 7).

Die in Abb. 7 in einem flachen Bild, gezeigt in Abb. 8 in Form eines dreidimensionalen Modells. Abschnitte der β-Struktur werden üblicherweise vereinfacht durch ein flaches Wellenband bezeichnet, das durch die Atome verläuft, die die Polymerkette bilden.

In der Struktur vieler Proteine ​​wechseln sich Abschnitte der α-Helix und bandförmige β-Strukturen sowie einzelne Polypeptidketten ab. Ihre gegenseitige Anordnung und Abwechslung in der Polymerkette wird als Tertiärstruktur des Proteins bezeichnet.

Im Folgenden werden Methoden zur Darstellung der Struktur von Proteinen am Beispiel des Pflanzenproteins Crambin aufgezeigt. Strukturformeln von Proteinen, die oft bis zu Hunderte von Aminosäurefragmenten enthalten, sind komplex, umständlich und schwer zu verstehen, daher werden manchmal vereinfachte Strukturformeln verwendet - ohne Symbole chemische Elemente(Abb. 9, Variante A), behalten aber gleichzeitig die Farbe der Valenzstriche nach internationalen Regeln bei (Abb. 4). In diesem Fall wird die Formel nicht in einem flachen, sondern in einem räumlichen Bild dargestellt, das der realen Struktur des Moleküls entspricht. Mit dieser Methode lassen sich beispielsweise Disulfidbrücken (ähnlich denen im Insulin, Abb. 2), Phenylgruppen im Seitengerüst der Kette etc. unterscheiden. Das Abbild von Molekülen in Form von dreidimensionalen Modellen (Kugeln durch Stäbe verbunden) ist etwas deutlicher (Abb. 9, Option B). Beide Methoden erlauben es jedoch nicht, die Tertiärstruktur zu zeigen, daher schlug die amerikanische Biophysikerin Jane Richardson vor, α-Strukturen als spiralförmig verdrillte Bänder (siehe Abb. 4), β-Strukturen als flache wellenförmige Bänder (Abb. 8) und Verbindungen darzustellen sie einzelne Ketten - in Form dünner Bündel hat jede Art von Struktur ihre eigene Farbe. Diese Methode zur Darstellung der Tertiärstruktur eines Proteins ist heute weit verbreitet (Abb. 9, Variante B). Manchmal werden für einen höheren Informationsgehalt eine Tertiärstruktur und eine vereinfachte Strukturformel zusammen dargestellt (Abb. 9, Variante D). Es gibt auch Modifikationen des von Richardson vorgeschlagenen Verfahrens: α-Helices werden als Zylinder dargestellt, und β-Strukturen haben die Form flacher Pfeile, die die Richtung der Kette anzeigen (Abb. 9, Option E). Weniger verbreitet ist die Methode, bei der das gesamte Molekül als Bündel dargestellt wird, wobei ungleiche Strukturen durch unterschiedliche Farben gekennzeichnet und Disulfidbrücken als gelbe Brücken dargestellt werden (Abb. 9, Variante E).

Option B ist für die Wahrnehmung am bequemsten, wenn bei der Darstellung der Tertiärstruktur die strukturellen Merkmale des Proteins (Aminosäurefragmente, ihre alternierende Reihenfolge, Wasserstoffbrückenbindungen) nicht angezeigt werden, während angenommen wird, dass alle Proteine ​​„Details“ enthalten. entnommen aus einem Standardsatz von zwanzig Aminosäuren (Tabelle 1). Die Hauptaufgabe bei der Darstellung einer Tertiärstruktur besteht darin, die räumliche Anordnung und den Wechsel von Sekundärstrukturen darzustellen.

Reis. neun VERSCHIEDENE VERSIONEN VON BILDERN DER STRUKTUR DES CRUMBIN PROTEINS.
A ist eine Strukturformel in einem räumlichen Bild.
B - Struktur in Form eines dreidimensionalen Modells.
B ist die Tertiärstruktur des Moleküls.
G - eine Kombination der Optionen A und B.
E - vereinfachtes Bild der Tertiärstruktur.
E - Tertiärstruktur mit Disulfidbrücken.

Am bequemsten für die Wahrnehmung ist eine dreidimensionale Tertiärstruktur (Option B), befreit von den Details der Strukturformel.

Ein Proteinmolekül mit Tertiärstruktur nimmt in der Regel eine bestimmte Konfiguration an, die durch polare (elektrostatische) Wechselwirkungen und Wasserstoffbrücken gebildet wird. Dadurch nimmt das Molekül die Form einer kompakten Spirale an - globuläre Proteine ​​(Kügelchen, lat. Ball) oder filamentös - fibrilläre Proteine ​​​​(Fibra, lat. Faser).

Ein Beispiel für eine kugelförmige Struktur ist das Protein Albumin, das Eiweiß eines Hühnereis gehört zur Klasse der Albumine. Die Polymerkette von Albumin besteht hauptsächlich aus Alanin, Asparaginsäure, Glycin und Cystein, die sich in einer bestimmten Reihenfolge abwechseln. Die Tertiärstruktur enthält α-Helices, die durch Einzelketten verbunden sind (Abb. 10).

Reis. zehn GLOBULAR STRUKTUR VON ALBUMIN

Ein Beispiel für eine fibrilläre Struktur ist das Fibroinprotein. Sie enthalten eine große Menge an Glycin-, Alanin- und Serinresten (jeder zweite Aminosäurerest ist Glycin); Sulfhydridgruppen enthaltende Cysteinreste fehlen. Fibroin, der Hauptbestandteil natürlicher Seide und Spinnweben, enthält β-Strukturen, die durch einzelne Ketten verbunden sind (Abb. 11).

Reis. elf FIBRILLÄRES PROTEIN FIBROIN

Die Möglichkeit, eine Tertiärstruktur eines bestimmten Typs zu bilden, ist der Primärstruktur des Proteins inhärent, d.h. vorher durch die Reihenfolge des Wechsels der Aminosäurereste bestimmt. Aus bestimmten Sätzen solcher Reste entstehen überwiegend α-Helices (es gibt ziemlich viele solcher Sätze), ein anderer Satz führt zum Auftreten von β-Strukturen, einzelne Ketten sind durch ihre Zusammensetzung gekennzeichnet.

Einige Proteinmoleküle können sich unter Beibehaltung einer Tertiärstruktur zu großen supramolekularen Aggregaten verbinden, während sie durch polare Wechselwirkungen sowie Wasserstoffbrückenbindungen zusammengehalten werden. Solche Formationen werden als Quartärstruktur des Proteins bezeichnet. Beispielsweise bildet das Protein Ferritin, das hauptsächlich aus Leucin, Glutaminsäure, Asparaginsäure und Histidin besteht (Ferricin enthält alle 20 Aminosäurereste in unterschiedlichen Mengen), eine Tertiärstruktur aus vier parallel gelegten α-Helices. Wenn Moleküle zu einem einzigen Ensemble kombiniert werden (Abb. 12), entsteht eine Quartärstruktur, die bis zu 24 Ferritinmoleküle umfassen kann.

Abb.12 BILDUNG DER QUATERNÄREN STRUKTUR DES GLOBULAREN PROTEINS FERRITIN

Ein weiteres Beispiel für supramolekulare Formationen ist die Struktur von Kollagen. Es ist ein fibrilläres Protein, dessen Ketten hauptsächlich aus Glycin im Wechsel mit Prolin und Lysin aufgebaut sind. Die Struktur enthält Einzelketten, dreifache α-Helices, die sich mit bandartigen β-Strukturen abwechseln, die in parallelen Bündeln gestapelt sind (Abb. 13).

Abb.13 SUPRAMOLEKULARE STRUKTUR VON KOLLAGENFIBRILLÄREM PROTEIN

Chemische Eigenschaften von Proteinen.

Unter Einwirkung von organischen Lösungsmitteln, Abfallprodukten einiger Bakterien (Milchsäuregärung) oder bei Temperaturerhöhung werden Sekundär- und Tertiärstrukturen zerstört, ohne ihre Primärstruktur zu schädigen, dadurch verliert das Protein an Löslichkeit und verliert dadurch an biologischer Aktivität Der Prozess wird als Denaturierung bezeichnet, dh der Verlust natürlicher Eigenschaften, z. B. das Gerinnen von Sauermilch, das geronnene Protein eines gekochten Hühnereis. Bei erhöhten Temperaturen denaturieren die Proteine ​​lebender Organismen (insbesondere Mikroorganismen) schnell. Solche Proteine ​​können nicht an biologischen Prozessen teilnehmen, infolgedessen sterben Mikroorganismen ab, sodass gekochte (oder pasteurisierte) Milch länger haltbar ist.

Peptidbindungen H-N-C=O, die die Polymerkette des Proteinmoleküls bilden, werden in Gegenwart von Säuren oder Laugen hydrolysiert und die Polymerkette bricht, was schließlich zu den ursprünglichen Aminosäuren führen kann. Peptidbindungen, die in α-Helices oder β-Strukturen enthalten sind, sind widerstandsfähiger gegen Hydrolyse und verschiedene chemische Angriffe (im Vergleich zu denselben Bindungen in Einzelketten). Eine schonendere Zerlegung des Proteinmoleküls in seine konstituierenden Aminosäuren erfolgt in wasserfreiem Medium mit Hydrazin H 2 N-NH 2, wobei alle Aminosäurefragmente bis auf das letzte die sogenannten Hydrazide bilden Carbonsäuren mit dem C(O)-HN-NH2-Fragment (Abb. 14).

Reis. vierzehn. POLYPEPTID-SPALTUNG

Eine solche Analyse kann Aufschluss über die Aminosäurezusammensetzung eines Proteins geben, wichtiger ist jedoch, deren Abfolge in einem Proteinmolekül zu kennen. Eine der für diesen Zweck weit verbreiteten Methoden ist die Einwirkung von Phenylisothiocyanat (FITC) auf die Polypeptidkette, die sich in einem alkalischen Medium an das Polypeptid anlagert (von dem Ende, das die Aminogruppe enthält), und wenn sich die Reaktion des Mediums ändert zu sauer, löst es sich von der Kette und nimmt ein Fragment einer Aminosäure mit (Abb. 15).

Reis. fünfzehn SEQUENTIELLE POLYPEPTID-Spaltung

Für eine solche Analyse wurden viele spezielle Methoden entwickelt, darunter auch solche, die beginnen, ein Proteinmolekül ausgehend vom Carboxylende in seine Bestandteile zu „zerlegen“.

Gekreuzte Disulfidbrücken S-S (gebildet durch die Wechselwirkung von Cysteinresten, Abb. 2 und 9) werden gespalten und durch Einwirkung verschiedener Reduktionsmittel in HS-Gruppen umgewandelt. Die Einwirkung von Oxidationsmitteln (Sauerstoff oder Wasserstoffperoxid) führt wiederum zur Bildung von Disulfidbrücken (Abb. 16).

Reis. Sechszehn. Spaltung von Disulfidbrücken

Um zusätzliche Quervernetzungen in Proteinen zu schaffen, nutzt man die Reaktivität von Amino- und Carboxylgruppen. Für verschiedene Wechselwirkungen zugänglicher sind die Aminogruppen, die sich im Seitenrahmen der Kette befinden – Fragmente von Lysin, Asparagin, Lysin, Prolin (Tabelle 1). Wenn solche Aminogruppen mit Formaldehyd wechselwirken, findet der Kondensationsprozess statt und es entstehen Kreuzbrücken –NH–CH2–NH– (Abb. 17).

Reis. 17 SCHAFFUNG ZUSÄTZLICHER QUERBRÜCKEN ZWISCHEN PROTEINMOLEKÜLEN.

Die endständigen Carboxylgruppen des Proteins können mit Komplexverbindungen einiger mehrwertiger Metalle (häufiger werden Chromverbindungen verwendet) reagieren, und es kommt auch zu Quervernetzungen. Beide Verfahren werden in der Ledergerbung eingesetzt.

Die Rolle von Proteinen im Körper.

Die Rolle von Proteinen im Körper ist vielfältig.

Enzyme(fermentatio lat. - Fermentation), ihr anderer Name ist Enzyme (en zumh griechisch. - in Hefe) - das sind Proteine ​​mit katalytischer Aktivität, sie können die Geschwindigkeit biochemischer Prozesse um das Tausendfache erhöhen. Unter der Wirkung von Enzymen werden die Bestandteile der Nahrung: Proteine, Fette und Kohlenhydrate in einfachere Verbindungen zerlegt, aus denen dann neue Makromoleküle synthetisiert werden, die für einen bestimmten Körpertyp notwendig sind. Enzyme sind auch an vielen biochemischen Syntheseprozessen beteiligt, beispielsweise an der Synthese von Proteinen (einige Proteine ​​helfen bei der Synthese anderer). Cm. ENZYME

Enzyme sind nicht nur hocheffiziente Katalysatoren, sondern auch selektiv (lenken die Reaktion strikt in die vorgegebene Richtung). In ihrer Gegenwart verläuft die Reaktion mit nahezu 100 % Ausbeute ohne die Bildung von Nebenprodukten und gleichzeitig sind die Strömungsbedingungen mild: normal Atmosphärendruck und Körpertemperatur. Zum Vergleich: Die Synthese von Ammoniak aus Wasserstoff und Stickstoff in Gegenwart eines aktivierten Eisenkatalysators wird bei 400–500 °C und einem Druck von 30 MPa durchgeführt, die Ausbeute an Ammoniak beträgt 15–25 % pro Zyklus. Enzyme gelten als unübertroffene Katalysatoren.

Die intensive Erforschung von Enzymen begann Mitte des 19. Jahrhunderts, inzwischen wurden mehr als 2.000 verschiedene Enzyme untersucht, dies ist die vielfältigste Klasse von Proteinen.

Die Namen von Enzymen lauten wie folgt: Der Name des Reagens, mit dem das Enzym interagiert, oder der Name der katalysierten Reaktion wird mit der Endung -aza angehängt, z. B. Arginase zersetzt Arginin (Tabelle 1), Decarboxylase katalysiert Decarboxylierung, d.h. Abspaltung von CO 2 aus der Carboxylgruppe:

– COOH → – CH + CO 2

Um die Rolle eines Enzyms genauer anzugeben, werden häufig sowohl das Objekt als auch die Art der Reaktion in seinem Namen angegeben, zum Beispiel ist Alkoholdehydrogenase ein Enzym, das Alkohole dehydriert.

Für einige vor langer Zeit entdeckte Enzyme hat sich der historische Name (ohne die Endung -aza) erhalten, zum Beispiel Pepsin (pepsis, griechisch. Verdauung) und Trypsin (thrypsis griechisch. Verflüssigung) bauen diese Enzyme Proteine ​​ab.

Zur Systematisierung werden Enzyme zu großen Klassen zusammengefasst, die Klassifizierung basiert auf der Art der Reaktion, die Klassen werden nach dem allgemeinen Prinzip benannt - dem Namen der Reaktion und der Endung - aza. Einige dieser Klassen sind unten aufgeführt.

Oxidoreduktase sind Enzyme, die Redoxreaktionen katalysieren. Die in dieser Klasse enthaltenen Dehydrogenasen führen einen Protonentransfer durch, beispielsweise oxidiert die Alkoholdehydrogenase (ADH) Alkohole zu Aldehyden, die anschließende Oxidation von Aldehyden zu Carbonsäuren wird durch Aldehyddehydrogenasen (ALDH) katalysiert. Beide Prozesse laufen im Körper bei der Verarbeitung von Ethanol zu Essigsäure ab (Abb. 18).

Reis. achtzehn ZWEI-STUFEN-OXIDATION VON ETHANOL zu Essigsäure

Nicht Ethanol hat eine narkotische Wirkung, sondern das Zwischenprodukt Acetaldehyd, je geringer die Aktivität des ALDH-Enzyms, desto langsamer verläuft die zweite Stufe - die Oxidation von Acetaldehyd zu Essigsäure - und desto länger und stärker ist die berauschende Wirkung durch die Einnahme von Ethanol. Die Analyse ergab, dass mehr als 80 % der Vertreter der gelben Rasse eine relativ geringe ALDH-Aktivität und damit eine deutlich ausgeprägtere Alkoholtoleranz aufweisen. Der Grund für diese angeborene reduzierte Aktivität von ALDH ist, dass ein Teil der Glutaminsäurereste im „abgeschwächten“ ALDH-Molekül durch Lysinfragmente ersetzt ist (Tabelle 1).

Transferasen- Enzyme, die die Übertragung funktioneller Gruppen katalysieren, beispielsweise katalysiert Transiminase die Übertragung einer Aminogruppe.

Hydrolasen sind Enzyme, die die Hydrolyse katalysieren. Die zuvor erwähnten Trypsin und Pepsine hydrolysieren Peptidbindungen und Lipasen spalten die Esterbindung in Fetten:

–RC(O)OR 1 + H 2 O → –RC(O)OH + HOR 1

Liase- Enzyme, die Reaktionen katalysieren, die auf nicht-hydrolytische Weise stattfinden, als Folge solcher Reaktionen tritt ein Bruch auf C-C-Verbindungen, C-O, C-N und die Bildung neuer Bindungen. Zu dieser Klasse gehört das Enzym Decarboxylase

Isomerasen- Enzyme, die die Isomerisierung katalysieren, z. B. die Umwandlung von Maleinsäure in Fumarsäure (Abb. 19), dies ist ein Beispiel für die cis-trans-Isomerisierung (siehe ISOMERIA).

Reis. neunzehn. ISOMERISIERUNG VON MALEINSÄURE in Gegenwart des Enzyms in Fumarsäure umgewandelt.

Bei der Arbeit von Enzymen wird das allgemeine Prinzip beachtet, wonach immer eine strukturelle Entsprechung zwischen dem Enzym und dem Reagens der beschleunigten Reaktion besteht. Nach dem bildlichen Ausdruck eines der Begründer der Enzymlehre, E. Fisher, nähert sich das Reagenz dem Enzym wie ein Schlüssel zum Schloss. Dabei katalysiert jedes Enzym eine bestimmte chemische Reaktion oder eine Gruppe gleichartiger Reaktionen. Manchmal kann ein Enzym auf eine einzelne Verbindung einwirken, wie Urease (uron griechisch. - Urin) katalysiert nur die Hydrolyse von Harnstoff:

(H 2 N) 2 C \u003d O + H 2 O \u003d CO 2 + 2NH 3

Die feinste Selektivität zeigen Enzyme, die zwischen optisch aktiven Antipoden – links- und rechtshändigen Isomeren – unterscheiden. L-Arginase wirkt nur auf linksdrehendes Arginin und beeinflusst das rechtsdrehende Isomer nicht. L-Lactat-Dehydrogenase wirkt nur auf die linksdrehenden Ester der Milchsäure, die sogenannten Lactate (Lactis lat. Milch), während die D-Lactat-Dehydrogenase nur D-Lactate abbaut.

Die meisten Enzyme wirken nicht auf eine, sondern auf eine Gruppe verwandter Verbindungen, zum Beispiel „bevorzugt“ Trypsin, die von Lysin und Arginin gebildeten Peptidbindungen zu spalten (Tabelle 1).

Die katalytischen Eigenschaften einiger Enzyme, wie z. B. Hydrolasen, werden ausschließlich durch die Struktur des Proteinmoleküls selbst bestimmt, eine andere Klasse von Enzymen – Oxidoreduktasen (z. B. Alkoholdehydrogenase) kann nur in Gegenwart von assoziierten Nichtproteinmolekülen aktiv werden sie - Vitamine, die Mg, Ca, Zn, Mn und Fragmente von Nukleinsäuren aktivieren (Abb. 20).

Reis. 20 ALKOHOLD-DEHYDROGENASE-MOLEKÜL

Transportproteine ​​binden und transportieren verschiedene Moleküle oder Ionen durch Zellmembranen (sowohl innerhalb als auch außerhalb der Zelle) sowie von einem Organ zum anderen.

Zum Beispiel bindet Hämoglobin Sauerstoff, wenn das Blut durch die Lungen fließt, und gibt ihn an verschiedene Gewebe des Körpers ab, wo Sauerstoff freigesetzt und dann zur Oxidation von Nahrungsbestandteilen verwendet wird. Dieser Prozess dient als Energiequelle (manchmal wird der Begriff „Brennen“ verwendet). Lebensmittel im Körper).

Hämoglobin enthält neben dem Eiweißanteil eine Komplexverbindung von Eisen mit einem zyklischen Porphyrinmolekül (Porphyros griechisch. - lila), die die rote Farbe des Blutes bestimmt. Dieser Komplex (Abb. 21, links) spielt die Rolle eines Sauerstoffträgers. In Hämoglobin befindet sich der Eisen-Porphyrin-Komplex innerhalb des Proteinmoleküls und wird durch polare Wechselwirkungen sowie durch eine koordinative Bindung mit Stickstoff in Histidin (Tabelle 1), das Bestandteil des Proteins ist, festgehalten. Das O2-Molekül, das von Hämoglobin getragen wird, ist über eine koordinative Bindung an das Eisenatom von der Seite angelagert, an der Histidin angelagert ist (Abb. 21, rechts).

Reis. 21 STRUKTUR DES EISENKOMPLEXES

Die Struktur des Komplexes ist rechts in Form eines dreidimensionalen Modells dargestellt. Der Komplex wird im Proteinmolekül durch eine Koordinationsbindung (gestrichelte blaue Linie) zwischen dem Fe-Atom und dem N-Atom im Histidin, das Teil des Proteins ist, gehalten. Das O 2 -Molekül, das von Hämoglobin getragen wird, ist an das Fe-Atom aus dem gegenüberliegenden Land des planaren Komplexes koordiniert (rot gepunktete Linie).

Hämoglobin ist eines der am besten untersuchten Proteine, es besteht aus a-Helices, die durch Einzelketten verbunden sind, und enthält vier Eisenkomplexe. Somit ist Hämoglobin wie ein voluminöses Paket für den Transport von vier Sauerstoffmolekülen auf einmal. Die Form von Hämoglobin entspricht globulären Proteinen (Abb. 22).

Reis. 22 GLOBULAR FORM VON HÄMOGLOBIN

Der wesentliche "Vorteil" des Hämoglobins besteht darin, dass die Anreicherung von Sauerstoff und seine anschließende Abspaltung bei der Übertragung auf verschiedene Gewebe und Organe schnell erfolgt. Kohlenmonoxid, CO (Kohlenmonoxid), bindet noch schneller an Fe im Hämoglobin, bildet aber im Gegensatz zu O 2 einen schwer abbaubaren Komplex. Infolgedessen ist ein solches Hämoglobin nicht in der Lage, O 2 zu binden, was (bei Einatmen großer Mengen Kohlenmonoxid) zum Erstickungstod des Körpers führt.

Die zweite Funktion von Hämoglobin ist die Übertragung von ausgeatmetem CO 2, aber nicht das Eisenatom, sondern das H 2 der N-Gruppe des Proteins ist am Prozess der vorübergehenden Bindung von Kohlendioxid beteiligt.

Die "Leistung" von Proteinen hängt von ihrer Struktur ab, zum Beispiel führt das Ersetzen des einzigen Aminosäurerests der Glutaminsäure in der Hämoglobin-Polypeptidkette durch einen Valinrest (eine selten beobachtete angeborene Anomalie) zu einer Krankheit namens Sichelzellenanämie.

Es gibt auch Transportproteine, die Fette, Glukose und Aminosäuren binden und sowohl innerhalb als auch außerhalb der Zellen transportieren können.

Transportproteine ​​einer besonderen Art transportieren die Stoffe nicht selbst, sondern fungieren als „Transportregler“, indem sie bestimmte Stoffe durch die Membran (die Außenwand der Zelle) leiten. Solche Proteine ​​werden oft als Membranproteine ​​bezeichnet. Sie haben die Form eines Hohlzylinders und sorgen, eingebettet in der Membranwand, für die Bewegung einiger polarer Moleküle oder Ionen in die Zelle. Ein Beispiel für ein Membranprotein ist Porin (Abb. 23).

Reis. 23 PORIN-PROTEIN

Nahrungs- und Speicherproteine ​​dienen, wie der Name schon sagt, als Quellen der inneren Ernährung, häufiger für Embryonen von Pflanzen und Tieren sowie in den frühen Entwicklungsstadien junger Organismen. Zu den Nahrungsproteinen gehören Albumin (Abb. 10) – der Hauptbestandteil von Eiweiß – sowie Casein – das Hauptprotein der Milch. Unter der Wirkung des Enzyms Pepsin gerinnt Casein im Magen, was seine Retention im Verdauungstrakt und eine effiziente Absorption gewährleistet. Casein enthält Fragmente aller vom Körper benötigten Aminosäuren.

In Ferritin (Abb. 12), das im Gewebe von Tieren enthalten ist, werden Eisenionen gespeichert.

Myoglobin ist auch ein Speicherprotein, das in Zusammensetzung und Struktur dem Hämoglobin ähnelt. Myoglobin konzentriert sich hauptsächlich in den Muskeln, seine Hauptaufgabe ist die Speicherung von Sauerstoff, den es durch Hämoglobin erhält. Es wird schnell mit Sauerstoff gesättigt (viel schneller als Hämoglobin) und überträgt es dann allmählich auf verschiedene Gewebe.

Strukturproteine ​​erfüllen eine Schutzfunktion (Haut) oder stützen – sie halten den Körper zusammen und verleihen ihm Festigkeit (Knorpel und Sehnen). Ihr Hauptbestandteil ist das fibrilläre Protein Kollagen (Abb. 11), das häufigste Protein der Tierwelt, im Körper von Säugetieren macht es fast 30 % der gesamten Proteinmasse aus. Kollagen hat eine hohe Zugfestigkeit (die Festigkeit der Haut ist bekannt), aber aufgrund des geringen Gehalts an Quervernetzungen im Hautkollagen sind Tierhäute in ihrer Rohform nicht sehr gut für die Herstellung verschiedener Produkte geeignet. Um das Quellen der Haut in Wasser, das Schrumpfen beim Trocknen sowie das Erhöhen der Festigkeit im gewässerten Zustand und das Erhöhen der Elastizität des Kollagens zu verringern, werden zusätzliche Quervernetzungen geschaffen (Abb. 15a), dies sind die sogenannten Bräunungsprozess der Haut.

In lebenden Organismen werden Kollagenmoleküle, die im Prozess des Wachstums und der Entwicklung des Organismus entstanden sind, nicht aktualisiert und nicht durch neu synthetisierte ersetzt. Mit zunehmendem Alter des Körpers nimmt die Anzahl der Vernetzungen im Kollagen zu, was zu einer Abnahme seiner Elastizität führt, und da keine Erneuerung auftritt, treten altersbedingte Veränderungen auf - eine Zunahme der Zerbrechlichkeit von Knorpel und Sehnen, das Auftreten von Falten auf der Haut.

Gelenkbänder enthalten Elastin, ein Strukturprotein, das sich leicht in zwei Dimensionen dehnen lässt. Die größte Elastizität besitzt das Protein Resilin, das sich bei manchen Insekten an den Scharnierstellen der Flügel befindet.

Hornformationen - Haare, Nägel, Federn, die hauptsächlich aus Keratinprotein bestehen (Abb. 24). Sein Hauptunterschied ist der merkliche Gehalt an Cysteinresten, die Disulfidbrücken bilden, die dem Haar sowie Wollstoffen eine hohe Elastizität (die Fähigkeit, seine ursprüngliche Form nach Verformung wiederherzustellen) verleihen.

Reis. 24. FRAGMENT VON FIBRILLAR PROTEIN KERATIN

Für eine irreversible Formänderung eines Keratinobjekts müssen Sie zunächst die Disulfidbrücken mit Hilfe eines Reduktionsmittels zerstören, geben neue Form, und dann mit Hilfe eines Oxidationsmittels wieder Disulfidbrücken bilden (Abb. 16), so wird zB Dauerwelle gemacht.

Mit einer Erhöhung des Gehalts an Cysteinresten im Keratin und dementsprechend einer Erhöhung der Anzahl von Disulfidbrücken verschwindet die Verformungsfähigkeit, gleichzeitig tritt jedoch eine hohe Festigkeit auf (bis zu 18% Cysteinfragmente sind in den Hörnern von Huftieren und Schildkrötenpanzern enthalten). Säugetiere haben bis zu 30 verschiedene Arten von Keratin.

Das keratinverwandte fibrilläre Protein Fibroin, das von Seidenraupenraupen beim Einrollen eines Kokons sowie von Spinnen beim Weben eines Netzes abgesondert wird, enthält nur β-Strukturen, die durch Einzelketten verbunden sind (Abb. 11). Im Gegensatz zu Keratin hat Fibroin keine quer verlaufenden Disulfidbrücken, es hat eine sehr starke Zugfestigkeit (die Festigkeit pro Querschnittseinheit einiger Gewebeproben ist höher als die von Stahlseilen). Aufgrund des Fehlens von Vernetzungen ist Fibroin unelastisch (es ist bekannt, dass Wollstoffe fast unauslöschlich sind und Seidenstoffe leicht zerknittern).

regulatorische Proteine.

Regulatorische Proteine, häufiger als Hormone bezeichnet, sind an verschiedenen physiologischen Prozessen beteiligt. Beispielsweise besteht das Hormon Insulin (Abb. 25) aus zwei α-Ketten, die durch Disulfidbrücken verbunden sind. Insulin reguliert Stoffwechselprozesse mit Glukose, sein Fehlen führt zu Diabetes.

Reis. 25 PROTEININSULIN

Die Hypophyse des Gehirns synthetisiert ein Hormon, das das Wachstum des Körpers reguliert. Es gibt regulatorische Proteine, die die Biosynthese verschiedener Enzyme im Körper steuern.

Kontraktile und motorische Proteine ​​verleihen dem Körper in erster Linie die Fähigkeit, sich zusammenzuziehen, die Form zu ändern und sich zu bewegen wir redenüber Muskeln. 40 % der Masse aller in den Muskeln enthaltenen Proteine ​​ist Myosin (mys, myos, griechisch. - Muskel). Sein Molekül enthält sowohl einen fibrillären als auch einen kugelförmigen Teil (Abb. 26).

Reis. 26 MYOSIN-MOLEKÜL

Solche Moleküle verbinden sich zu großen Aggregaten mit 300–400 Molekülen.

Wenn sich die Konzentration von Calciumionen im Raum um die Muskelfasern ändert, tritt eine reversible Änderung der Konformation der Moleküle auf - eine Änderung der Form der Kette aufgrund der Rotation einzelner Fragmente um Valenzbindungen. Dies führt zu Muskelkontraktion und -entspannung, das Signal zur Änderung der Konzentration von Calciumionen kommt von den Nervenenden in den Muskelfasern. Künstliche Muskelkontraktion kann durch die Einwirkung elektrischer Impulse verursacht werden, was zu einer starken Änderung der Konzentration von Calciumionen führt. Dies ist die Grundlage für die Stimulierung des Herzmuskels, um die Arbeit des Herzens wiederherzustellen.

Schutzproteine ​​​​ermöglichen es Ihnen, den Körper vor dem Eindringen angreifender Bakterien, Viren und vor dem Eindringen von Fremdproteinen zu schützen (der allgemeine Name für Fremdkörper ist Antigene). Die Rolle von Schutzproteinen übernehmen Immunglobuline (ihr anderer Name ist Antikörper), sie erkennen Antigene, die in den Körper eingedrungen sind, und binden fest an sie. Im Körper von Säugetieren, einschließlich Menschen, gibt es fünf Klassen von Immunglobulinen: M, G, A, D und E, ihre Struktur ist, wie der Name schon sagt, kugelförmig, außerdem sind sie alle ähnlich aufgebaut. Die molekulare Organisation von Antikörpern ist unten am Beispiel von Immunglobulin der Klasse G dargestellt (Abb. 27). Das Molekül enthält vier Polypeptidketten, die durch drei S-S-Disulfidbrücken verbunden sind (in Fig. 27 sind sie mit verdickten Valenzbindungen und großen S-Symbolen gezeigt), zusätzlich enthält jede Polymerkette Disulfidbrücken innerhalb der Kette. Zwei große Polymerketten (blau hervorgehoben) enthalten 400–600 Aminosäurereste. Die anderen beiden Ketten (grün hervorgehoben) sind fast halb so lang und enthalten ungefähr 220 Aminosäurereste. Alle vier Ketten sind so angeordnet, dass die endständigen H 2 N-Gruppen in eine Richtung gerichtet sind.

Reis. 27 Schematische Darstellung der Struktur von Immunglobulin

Nachdem der Körper mit einem fremden Protein (Antigen) in Kontakt gekommen ist, beginnen die Zellen des Immunsystems mit der Produktion von Immunglobulinen (Antikörpern), die sich im Blutserum anreichern. In der ersten Stufe leisten Kettenabschnitte mit endständigem H 2 N die Hauptarbeit (in Abb. 27 sind die entsprechenden Abschnitte hellblau und hellgrün markiert). Dies sind Antigen-Capture-Sites. Im Prozess der Immunglobulinsynthese werden diese Stellen so gebildet, dass ihre Struktur und Konfiguration möglichst der Struktur des sich nähernden Antigens entsprechen (wie ein Schlüssel zum Schloss, wie Enzyme, aber die Aufgaben sind in diesem Fall anders). So entsteht für jedes Antigen ein streng individueller Antikörper als Immunantwort. Kein einziges bekanntes Protein kann neben Immunglobulinen seine Struktur in Abhängigkeit von äußeren Faktoren so „plastisch“ verändern. Enzyme lösen das Problem der strukturellen Konformität mit dem Reagenz auf andere Weise - mit Hilfe eines gigantischen Satzes verschiedener Enzyme für alle möglichen Fälle, und Immunglobuline bauen das "Arbeitswerkzeug" jedes Mal neu auf. Darüber hinaus verleiht die Hinge-Region des Immunglobulins (Abb. 27) den beiden Einfangregionen eine gewisse unabhängige Mobilität, wodurch das Immunglobulinmolekül sofort die zwei am besten geeigneten Regionen zum Einfangen im Antigen „finden“ kann, um es sicher zu fixieren it, dies ähnelt den Handlungen eines Krebstiers.

Als nächstes wird eine Kette aufeinanderfolgender Reaktionen des körpereigenen Immunsystems eingeschaltet, Immunglobuline anderer Klassen werden verbunden, wodurch das fremde Protein deaktiviert und dann das Antigen (fremder Mikroorganismus oder Toxin) zerstört und entfernt wird.

Nach Kontakt mit dem Antigen wird die maximale Immunglobulinkonzentration (abhängig von der Art des Antigens und den individuellen Eigenschaften des Organismus selbst) innerhalb weniger Stunden (manchmal mehrerer Tage) erreicht. Der Körper behält die Erinnerung an einen solchen Kontakt, und wenn er erneut mit demselben Antigen angegriffen wird, reichern sich Immunglobuline viel schneller und in größeren Mengen im Blutserum an - eine erworbene Immunität tritt auf.

Die obige Klassifizierung von Proteinen ist etwas willkürlich, beispielsweise ist das unter den Schutzproteinen erwähnte Thrombin-Protein im Wesentlichen ein Enzym, das die Hydrolyse von Peptidbindungen katalysiert, dh es gehört zur Klasse der Proteasen.

Schutzproteine ​​werden oft auch als Schlangengiftproteine ​​und die giftigen Proteine ​​mancher Pflanzen bezeichnet, da sie die Aufgabe haben, den Körper vor Schäden zu schützen.

Es gibt Proteine, deren Funktionen so einzigartig sind, dass es schwierig ist, sie zu klassifizieren. Beispielsweise schmeckt das Protein Monellin, das in einer afrikanischen Pflanze vorkommt, sehr süß und wurde als ungiftige Substanz untersucht, die anstelle von Zucker verwendet werden kann, um Fettleibigkeit vorzubeugen. Das Blutplasma einiger antarktischer Fische enthält Proteine ​​mit Frostschutzeigenschaften, die verhindern, dass das Blut dieser Fische gefriert.

Künstliche Synthese von Proteinen.

Die Kondensation von Aminosäuren, die zu einer Polypeptidkette führt, ist ein gut untersuchter Prozess. Es ist beispielsweise möglich, die Kondensation einer beliebigen Aminosäure oder eines Gemisches von Säuren durchzuführen und jeweils ein Polymer zu erhalten, das die gleichen Einheiten oder verschiedene Einheiten enthält, die in zufälliger Reihenfolge alternieren. Solche Polymere haben wenig Ähnlichkeit mit natürlichen Polypeptiden und besitzen keine biologische Aktivität. Die Hauptaufgabe besteht darin, Aminosäuren in einer fest definierten, vorgeplanten Reihenfolge zu verbinden, um die Abfolge von Aminosäureresten in natürlichen Proteinen nachzubilden. Der amerikanische Wissenschaftler Robert Merrifield schlug eine originelle Methode vor, die es ermöglichte, ein solches Problem zu lösen. Die Essenz des Verfahrens besteht darin, dass die erste Aminosäure an ein unlösliches Polymergel gebunden ist, das reaktive Gruppen enthält, die sich mit –COOH-Gruppen der Aminosäure verbinden können. Als solches polymeres Substrat wurde vernetztes Polystyrol mit darin eingeführten Chlormethylgruppen genommen. Damit die zur Reaktion genommene Aminosäure nicht mit sich selbst reagiert und die H 2 N-Gruppe nicht mit dem Substrat verbindet, ist die Aminogruppe dieser Säure mit einem voluminösen Substituenten [(C 4 H 9) 3] 3 OS (O)-Gruppe. Nachdem die Aminosäure an den polymeren Träger gebunden ist, wird die Blockierungsgruppe entfernt und eine andere Aminosäure in das Reaktionsgemisch eingeführt, in der die H 2 N-Gruppe ebenfalls zuvor blockiert ist. In einem solchen System ist nur die Wechselwirkung der H 2 N-Gruppe der ersten Aminosäure und der -COOH-Gruppe der zweiten Säure möglich, die in Gegenwart von Katalysatoren (Phosphoniumsalzen) durchgeführt wird. Dann wird das ganze Schema wiederholt, wobei die dritte Aminosäure eingeführt wird (Abb. 28).

Reis. 28. SYNTHESESCHEMA VON POLYPEPTID-KETTEN

Im letzten Schritt werden die entstandenen Polypeptidketten vom Polystyrolträger getrennt. Jetzt ist der ganze Prozess automatisiert, es gibt automatische Peptid-Synthesizer, die nach dem beschriebenen Schema arbeiten. Viele Peptide, die in Medizin und Landwirtschaft verwendet werden, wurden mit dieser Methode synthetisiert. Es war auch möglich, verbesserte Analoga natürlicher Peptide mit selektiver und verstärkter Wirkung zu erhalten. Einige kleine Proteine ​​wurden synthetisiert, wie das Hormon Insulin und einige Enzyme.

Es gibt auch Methoden der Proteinsynthese, die natürliche Prozesse nachbilden: Fragmente von Nukleinsäuren werden synthetisiert, die so konfiguriert sind, dass sie bestimmte Proteine ​​​​produzieren, dann werden diese Fragmente in einen lebenden Organismus (z. B. in ein Bakterium) eingefügt, woraufhin der Körper damit beginnt produzieren das gewünschte Protein. Auf diese Weise werden nun erhebliche Mengen an schwer zugänglichen Proteinen und Peptiden sowie deren Analoga gewonnen.

Proteine ​​als Nahrungsquellen.

Proteine ​​​​in einem lebenden Organismus werden ständig in ihre ursprünglichen Aminosäuren zerlegt (unter unverzichtbarer Beteiligung von Enzymen), einige Aminosäuren gehen in andere über, dann werden Proteine ​​​​wieder synthetisiert (ebenfalls unter Beteiligung von Enzymen), d.h. der Körper erneuert sich ständig. Einige Proteine ​​(Kollagen der Haut, Haare) werden nicht erneuert, der Körper verliert sie kontinuierlich und synthetisiert stattdessen neue. Proteine ​​als Nahrungsquelle erfüllen zwei Hauptfunktionen: Sie liefern dem Körper Baustoffe für die Synthese neuer Proteinmoleküle und versorgen den Körper zusätzlich mit Energie (Kalorienquellen).

Fleischfressende Säugetiere (einschließlich Menschen) erhalten die notwendigen Proteine ​​​​aus pflanzlicher und tierischer Nahrung. Keines der aus der Nahrung gewonnenen Proteine ​​wird unverändert in den Körper eingebaut. Im Verdauungstrakt werden alle aufgenommenen Proteine ​​in Aminosäuren zerlegt, und daraus werden bereits für einen bestimmten Organismus notwendige Proteine ​​aufgebaut, während die restlichen 12 aus 8 essentiellen Säuren (Tabelle 1) im Körper synthetisiert werden können, wenn dies nicht der Fall ist in ausreichender Menge mit der Nahrung zugeführt werden, essentielle Säuren müssen jedoch unbedingt mit der Nahrung zugeführt werden. Schwefelatome in Cystein werden vom Körper mit der essentiellen Aminosäure Methionin gewonnen. Ein Teil der Proteine ​​​​wird abgebaut, wodurch die zur Aufrechterhaltung des Lebens notwendige Energie freigesetzt wird, und der darin enthaltene Stickstoff wird mit dem Urin aus dem Körper ausgeschieden. Normalerweise verliert der menschliche Körper 25–30 g Protein pro Tag, daher müssen proteinreiche Lebensmittel immer in der richtigen Menge vorhanden sein. Der tägliche Mindestbedarf an Protein beträgt 37 g für Männer und 29 g für Frauen, die empfohlene Zufuhr ist jedoch fast doppelt so hoch. Bei der Bewertung von Lebensmitteln ist es wichtig, die Proteinqualität zu berücksichtigen. Bei Fehlen oder geringem Gehalt an essentiellen Aminosäuren gilt das Protein als geringwertig, daher sollten solche Proteine ​​in größeren Mengen verzehrt werden. So enthalten die Proteine ​​von Hülsenfrüchten wenig Methionin und die Proteine ​​von Weizen und Mais sind arm an Lysin (beide Aminosäuren sind essentiell). Tierische Proteine ​​(ausgenommen Kollagene) werden als vollwertige Lebensmittel eingestuft. Ein vollständiger Satz aller essentiellen Säuren enthält Milchkasein, sowie Hüttenkäse und daraus zubereiteten Käse, also eine vegetarische Ernährung, wenn sie sehr streng ist, d.h. „milchfrei“ erfordert einen erhöhten Verzehr von Hülsenfrüchten, Nüssen und Pilzen, um den Körper mit essentiellen Aminosäuren in der richtigen Menge zu versorgen.

Synthetische Aminosäuren und Proteine ​​werden auch als Lebensmittelprodukte verwendet, indem sie Futtermitteln zugesetzt werden, die essentielle Aminosäuren in geringen Mengen enthalten. Es gibt Bakterien, die Ölkohlenwasserstoffe verarbeiten und assimilieren können, in diesem Fall müssen sie für die vollständige Synthese von Proteinen mit stickstoffhaltigen Verbindungen (Ammoniak oder Nitrate) gefüttert werden. Das so gewonnene Eiweiß wird als Futtermittel für Vieh und Geflügel verwendet. Tierfutter wird oft eine Reihe von Enzymen, Kohlenhydrate, zugesetzt, die die Hydrolyse von schwer abbaubaren Kohlenhydrat-Nahrungsbestandteilen (Zellwände von Getreide) katalysieren, wodurch pflanzliche Nahrung besser absorbiert wird.

Michail Levitsky

PROTEINE (Artikel 2)

(Proteine), eine Klasse komplexer stickstoffhaltiger Verbindungen, die charakteristischsten und wichtigsten (neben Nukleinsäuren) Bestandteile lebender Materie. Proteine ​​erfüllen viele und vielfältige Funktionen. Die meisten Proteine ​​sind Enzyme, die chemische Reaktionen katalysieren. Auch viele Hormone, die physiologische Prozesse regulieren, sind Proteine. Strukturproteine ​​wie Kollagen und Keratin sind die Hauptbestandteile Knochengewebe, Haare und Nägel. Die kontraktilen Proteine ​​der Muskeln haben die Fähigkeit, ihre Länge zu ändern, indem sie chemische Energie verwenden, um mechanische Arbeit zu leisten. Proteine ​​sind Antikörper, die Giftstoffe binden und neutralisieren. Einige Proteine, die auf äußere Einflüsse (Licht, Geruch) reagieren können, dienen als Rezeptoren in den Sinnesorganen, die Reizungen wahrnehmen. Viele Proteine, die sich innerhalb der Zelle und auf der Zellmembran befinden, erfüllen regulatorische Funktionen.

In der ersten Hälfte des 19. Jahrhunderts Viele Chemiker, darunter vor allem J. von Liebig, kamen nach und nach zu dem Schluss, dass Proteine ​​eine besondere Klasse stickstoffhaltiger Verbindungen sind. Der Name "Proteine" (vom griechischen protos - der erste) wurde 1840 vom niederländischen Chemiker G. Mulder vorgeschlagen.

PHYSIKALISCHE EIGENSCHAFTEN

Proteine ​​im festen Zustand weiße Farbe und sind in Lösung farblos, es sei denn, sie tragen eine chromophore (farbige) Gruppe, wie Hämoglobin. Die Wasserlöslichkeit verschiedener Proteine ​​ist sehr unterschiedlich. Sie variiert auch mit dem pH-Wert und mit der Konzentration von Salzen in der Lösung, so dass man die Bedingungen wählen kann, unter denen ein Protein selektiv in Gegenwart anderer Proteine ​​ausfällt. Dieses "Aussalzen"-Verfahren wird weithin verwendet, um Proteine ​​zu isolieren und zu reinigen. Das gereinigte Protein fällt oft als Kristalle aus der Lösung aus.

Im Vergleich zu anderen Verbindungen ist das Molekulargewicht von Proteinen sehr groß - von mehreren Tausend bis zu vielen Millionen Dalton. Daher werden während der Ultrazentrifugation Proteine ​​ausgefällt, und zwar mit unterschiedlichen Raten. Aufgrund des Vorhandenseins von positiv und negativ geladenen Gruppen in Proteinmolekülen bewegen sie sich in einem elektrischen Feld mit unterschiedlichen Geschwindigkeiten. Dies ist die Grundlage der Elektrophorese, einer Methode zur Isolierung einzelner Proteine ​​aus komplexen Gemischen. Die Aufreinigung von Proteinen erfolgt ebenfalls durch Chromatographie.

CHEMISCHE EIGENSCHAFTEN

Struktur.

Proteine ​​sind Polymere, d.h. Moleküle, die wie Ketten aus sich wiederholenden Monomereinheiten oder Untereinheiten aufgebaut sind, deren Rolle von Alpha-Aminosäuren gespielt wird. Allgemeine Formel von Aminosäuren

wobei R ein Wasserstoffatom oder eine organische Gruppe ist.

Ein Proteinmolekül (Polypeptidkette) kann aus nur einer relativ geringen Anzahl von Aminosäuren oder mehreren tausend Monomereinheiten bestehen. Die Verknüpfung von Aminosäuren in einer Kette ist möglich, weil jede von ihnen zwei verschiedene chemische Gruppen hat: eine Aminogruppe mit basischen Eigenschaften, NH2, und eine saure Carboxylgruppe, COOH. Beide dieser Gruppen sind an das a-Kohlenstoffatom gebunden. Die Carboxylgruppe einer Aminosäure kann mit der Aminogruppe einer anderen Aminosäure eine Amid- (Peptid-) Bindung eingehen:

Nachdem zwei Aminosäuren auf diese Weise verbunden wurden, kann die Kette verlängert werden, indem an die zweite Aminosäure eine dritte hinzugefügt wird, und so weiter. Wie aus der obigen Gleichung ersichtlich ist, wird bei der Bildung einer Peptidbindung ein Wassermolekül freigesetzt. In Gegenwart von Säuren, Laugen oder proteolytischen Enzymen verläuft die Reaktion in umgekehrter Richtung: Die Polypeptidkette wird unter Zugabe von Wasser in Aminosäuren gespalten. Diese Reaktion nennt man Hydrolyse. Die Hydrolyse verläuft spontan, und es wird Energie benötigt, um Aminosäuren zu einer Polypeptidkette zu verbinden.

Eine Carboxylgruppe und eine Amidgruppe (oder eine ihr ähnliche Imidgruppe - im Fall der Prolinaminosäure) sind in allen Aminosäuren vorhanden, während die Unterschiede zwischen Aminosäuren durch die Art dieser Gruppe oder "Seite" bestimmt werden -Kette", die oben durch den Buchstaben R angezeigt wird. Die Rolle der Seitenkette kann von einem Wasserstoffatom, wie der Aminosäure Glycin, und einigen voluminösen Gruppierungen, wie Histidin und Tryptophan, übernommen werden. Einige Seitenketten sind chemisch inert, während andere hoch reaktiv sind.

Viele tausend verschiedene Aminosäuren können synthetisiert werden, und viele verschiedene Aminosäuren kommen in der Natur vor, aber nur 20 Arten von Aminosäuren werden für die Proteinsynthese verwendet: Alanin, Arginin, Asparagin, Asparaginsäure, Valin, Histidin, Glycin, Glutamin, Glutaminsäure Säure, Isoleucin, Leucin, Lysin, Methionin, Prolin, Serin, Tyrosin, Threonin, Tryptophan, Phenylalanin und Cystein (in Proteinen kann Cystein als Dimer vorliegen - Cystin). Es stimmt, dass es in einigen Proteinen zusätzlich zu den regelmäßig vorkommenden zwanzig weitere Aminosäuren gibt, aber sie werden als Ergebnis der Modifikation einer der zwanzig aufgelisteten gebildet, nachdem sie in das Protein aufgenommen wurde.

optische Aktivität.

Alle Aminosäuren, mit Ausnahme von Glycin, haben vier verschiedene Gruppen, die an das α-Kohlenstoffatom gebunden sind. In Bezug auf die Geometrie können vier verschiedene Gruppen auf zwei Arten angehängt werden, und dementsprechend gibt es zwei mögliche Konfigurationen oder zwei Isomere, die sich wie ein Objekt zu ihrem Spiegelbild beziehen, d.h. als linke Hand Nach rechts. Eine Konfiguration wird als links oder linkshändig (L) und die andere als rechtshändig oder rechtshändig (D) bezeichnet, da sich die beiden solchen Isomere in der Rotationsrichtung der Ebene des polarisierten Lichts unterscheiden. In Proteinen kommen nur L-Aminosäuren vor (Ausnahme Glycin; es kann nur in einer Form dargestellt werden, da zwei seiner vier Gruppen gleich sind) und alle haben optische Aktivität (da es nur ein Isomer gibt). D-Aminosäuren sind in der Natur selten; Sie kommen in einigen Antibiotika und in der Zellwand von Bakterien vor.

Die Sequenz der Aminosäuren.

Aminosäuren in der Polypeptidkette sind nicht zufällig angeordnet, sondern in einer bestimmten festen Reihenfolge, und diese Reihenfolge bestimmt die Funktionen und Eigenschaften des Proteins. Durch Variieren der Reihenfolge der 20 Arten von Aminosäuren erhält man eine Vielzahl unterschiedlicher Proteine, genauso wie man aus den Buchstaben des Alphabets viele verschiedene Texte bilden kann.

Früher dauerte die Bestimmung der Aminosäuresequenz eines Proteins oft mehrere Jahre. Die direkte Bestimmung ist immer noch eine ziemlich mühselige Aufgabe, obwohl Geräte geschaffen wurden, die es ermöglichen, sie automatisch durchzuführen. Meist ist es einfacher, die Nukleotidsequenz des entsprechenden Gens zu bestimmen und daraus die Aminosäuresequenz des Proteins abzuleiten. Bis heute wurden bereits die Aminosäuresequenzen von vielen hundert Proteinen bestimmt. Die Funktionen entschlüsselter Proteine ​​sind in der Regel bekannt, was dazu beiträgt, sich die möglichen Funktionen ähnlicher Proteine ​​vorzustellen, die beispielsweise in bösartigen Neubildungen gebildet werden.

Komplexe Proteine.

Proteine, die nur aus Aminosäuren bestehen, werden als einfach bezeichnet. Oft ist jedoch ein Metallatom oder ein anderes Element an die Polypeptidkette angehängt. chemische Verbindung, die keine Aminosäure ist. Solche Proteine ​​werden komplex genannt. Ein Beispiel ist Hämoglobin: Es enthält Eisenporphyrin, das ihm seine rote Farbe verleiht und es ihm ermöglicht, als Sauerstoffträger zu fungieren.

Die Namen der meisten komplexen Proteine ​​enthalten einen Hinweis auf die Art der angehängten Gruppen: Zucker sind in Glykoproteinen vorhanden, Fette in Lipoproteinen. Wenn die katalytische Aktivität des Enzyms von der angehängten Gruppe abhängt, spricht man von einer prosthetischen Gruppe. Oft spielt ein Vitamin die Rolle einer prothetischen Gruppe oder ist Teil davon. Vitamin A beispielsweise, das an eines der Proteine ​​der Netzhaut gebunden ist, bestimmt deren Lichtempfindlichkeit.

Tertiärstruktur.

Wichtig ist nicht so sehr die Aminosäuresequenz des Proteins (Primärstruktur), sondern die Art und Weise, wie es räumlich verlegt ist. Entlang der gesamten Länge der Polypeptidkette bilden Wasserstoffionen regelmäßige Wasserstoffbrückenbindungen, die ihr die Form einer Spirale oder Schicht verleihen (Sekundärstruktur). Aus der Kombination solcher Helices und Schichten entsteht eine kompakte Form der nächsten Ordnung - die Tertiärstruktur des Proteins. Um die Bindungen herum, die die monomeren Glieder der Kette halten, sind Drehungen um kleine Winkel möglich. Daher mit rein geometrischer Punkt Aus dieser Sicht ist die Anzahl möglicher Konfigurationen für jede Polypeptidkette unendlich groß. In Wirklichkeit existiert jedes Protein normalerweise nur in einer Konfiguration, die durch seine Aminosäuresequenz bestimmt wird. Diese Struktur ist nicht starr, sie scheint zu "atmen" - sie oszilliert um eine bestimmte Durchschnittskonfiguration. Die Kette wird in eine Konfiguration gefaltet, in der die freie Energie (die Fähigkeit, Arbeit zu verrichten) minimal ist, genauso wie eine entspannte Feder nur auf einen Zustand zusammengedrückt wird, der einem Minimum an freier Energie entspricht. Oft ist ein Teil der Kette durch Disulfidbindungen (–S–S–) zwischen zwei Cysteinresten fest mit dem anderen verbunden. Unter anderem deshalb spielt Cystein unter den Aminosäuren eine besonders wichtige Rolle.

Die Komplexität der Struktur von Proteinen ist so groß, dass es noch nicht möglich ist, die Tertiärstruktur eines Proteins zu berechnen, selbst wenn seine Aminosäuresequenz bekannt ist. Aber wenn es möglich ist, Proteinkristalle zu erhalten, dann kann ihre Tertiärstruktur durch Röntgenbeugung bestimmt werden.

Bei strukturellen, kontraktilen und einigen anderen Proteinen sind die Ketten verlängert und mehrere leicht gefaltete Ketten, die nebeneinander liegen, bilden Fibrillen; Fibrillen wiederum falten sich zu größeren Formationen - Fasern. Die meisten Proteine ​​in Lösung sind jedoch kugelförmig: Die Ketten sind in einem Kügelchen aufgerollt, wie Garn in einem Knäuel. Die freie Energie in dieser Konfiguration ist minimal, da die hydrophoben („wasserabweisenden“) Aminosäuren im Inneren des Kügelchens verborgen sind, während sich die hydrophilen („wasseranziehenden“) Aminosäuren auf seiner Oberfläche befinden.

Viele Proteine ​​sind Komplexe aus mehreren Polypeptidketten. Diese Struktur wird Quartärstruktur des Proteins genannt. Das Hämoglobin-Molekül zum Beispiel besteht aus vier Untereinheiten, von denen jede ein globuläres Protein ist.

Strukturproteine ​​bilden aufgrund ihrer linearen Konfiguration Fasern, bei denen die Zugfestigkeit sehr hoch ist, während die globuläre Konfiguration es Proteinen ermöglicht, spezifische Wechselwirkungen mit anderen Verbindungen einzugehen. Auf der Oberfläche der Kugel erscheinen bei richtiger Kettenverlegung Hohlräume einer bestimmten Form, in denen sich reaktive chemische Gruppen befinden. Wenn dieses Protein ein Enzym ist, dann dringt ein anderes, normalerweise kleineres Molekül irgendeiner Substanz in einen solchen Hohlraum ein, so wie ein Schlüssel in ein Schloss eintritt; in diesem Fall ändert sich die Konfiguration der Elektronenwolke des Moleküls unter dem Einfluss von chemischen Gruppen, die sich in der Kavität befinden, und dies zwingt es zu einer bestimmten Reaktion. Auf diese Weise katalysiert das Enzym die Reaktion. Auch Antikörpermoleküle haben Hohlräume, in denen verschiedene Fremdstoffe binden und dadurch unschädlich gemacht werden. Das "Schlüssel-und-Schloss"-Modell, das die Wechselwirkung von Proteinen mit anderen Verbindungen erklärt, ermöglicht es, die Spezifität von Enzymen und Antikörpern zu verstehen, d.h. ihre Fähigkeit, nur mit bestimmten Verbindungen zu reagieren.

Proteine ​​in verschiedenen Arten von Organismen.

Proteine, die in verschiedenen Pflanzen- und Tierarten die gleiche Funktion erfüllen und daher den gleichen Namen tragen, haben auch eine ähnliche Konfiguration. Sie unterscheiden sich jedoch etwas in ihrer Aminosäuresequenz. Wenn Arten von einem gemeinsamen Vorfahren abweichen, werden einige Aminosäuren an bestimmten Positionen durch Mutationen durch andere ersetzt. Schädliche Mutationen, die Erbkrankheiten verursachen, werden verworfen natürliche Selektion, aber nützliche oder zumindest neutrale können fortbestehen. Je näher zwei biologische Arten beieinander liegen, desto weniger Unterschiede gibt es in ihren Proteinen.

Einige Proteine ​​verändern sich relativ schnell, andere sind recht konservativ. Zu letzteren gehört beispielsweise Cytochrom c, ein Atmungsenzym, das in den meisten lebenden Organismen vorkommt. Bei Menschen und Schimpansen sind seine Aminosäuresequenzen identisch, während sich beim Cytochrom c des Weizens nur 38 % der Aminosäuren als unterschiedlich herausstellten. Auch beim Vergleich von Mensch und Bakterien sind die Ähnlichkeiten von Cytochromen mit (die Unterschiede betreffen hier 65 % der Aminosäuren) noch erkennbar, obwohl der gemeinsame Vorfahre von Bakterien und Menschen vor etwa zwei Milliarden Jahren auf der Erde lebte. Heutzutage wird der Vergleich von Aminosäuresequenzen häufig verwendet, um einen phylogenetischen (genealogischen) Baum zu erstellen, der die evolutionären Beziehungen zwischen verschiedenen Organismen widerspiegelt.

Denaturierung.

Das synthetisierte Proteinmolekül, die Faltung, erhält seine eigene Konfiguration. Diese Konfiguration kann jedoch durch Erhitzen, durch Ändern des pH-Werts, durch Einwirkung organischer Lösungsmittel und sogar durch einfaches Rühren der Lösung zerstört werden, bis Blasen auf ihrer Oberfläche erscheinen. Ein derart verändertes Protein nennt man denaturiert; es verliert seine biologische Aktivität und wird normalerweise unlöslich. Bekannte Beispiele für denaturiertes Protein sind gekochte Eier oder Schlagsahne. Kleine Proteine, die nur etwa hundert Aminosäuren enthalten, sind in der Lage zu renaturieren, d.h. die ursprüngliche Konfiguration wiederherstellen. Aber die meisten Proteine ​​werden einfach in eine Masse verknäulter Polypeptidketten umgewandelt und stellen ihre vorherige Konfiguration nicht wieder her.

Eine der Hauptschwierigkeiten bei der Isolierung aktiver Proteine ​​ist ihre extreme Empfindlichkeit gegenüber Denaturierung. Diese Eigenschaft von Proteinen findet nützliche Anwendung bei der Konservierung von Lebensmitteln: Hohe Temperaturen denaturieren irreversibel die Enzyme von Mikroorganismen, und die Mikroorganismen sterben ab.

PROTEINSYNTHESE

Für die Proteinsynthese muss ein lebender Organismus über ein Enzymsystem verfügen, das in der Lage ist, eine Aminosäure an eine andere zu binden. Es wird auch eine Informationsquelle benötigt, die bestimmt, welche Aminosäuren verbunden werden sollten. Da es im Körper tausende Arten von Proteinen gibt und jede von ihnen im Durchschnitt aus mehreren hundert Aminosäuren besteht, muss die benötigte Information wirklich enorm sein. Es wird (ähnlich wie eine Aufzeichnung auf einem Magnetband) in den Nukleinsäuremolekülen gespeichert, aus denen die Gene bestehen.

Enzymaktivierung.

Eine aus Aminosäuren synthetisierte Polypeptidkette ist nicht immer ein Protein in seiner endgültigen Form. Viele Enzyme werden zunächst als inaktive Vorstufen synthetisiert und werden erst aktiv, nachdem ein anderes Enzym einige Aminosäuren von einem Ende der Kette entfernt hat. Einige der Verdauungsenzyme wie Trypsin werden in dieser inaktiven Form synthetisiert; diese Enzyme werden im Verdauungstrakt durch die Entfernung des Endstücks der Kette aktiviert. Das Hormon Insulin, dessen Molekül in seiner aktiven Form aus zwei kurzen Ketten besteht, wird in Form einer einzigen Kette synthetisiert, der sogenannten. Proinsulin. Dann wird der mittlere Teil dieser Kette entfernt und die verbleibenden Fragmente binden aneinander und bilden das aktive Hormonmolekül. Komplexe Proteine ​​werden erst gebildet, nachdem eine bestimmte chemische Gruppe an das Protein gebunden wurde, und diese Bindung erfordert oft auch ein Enzym.

Stoffwechselkreislauf.

Nachdem ein Tier mit Aminosäuren gefüttert wurde, die mit radioaktiven Isotopen von Kohlenstoff, Stickstoff oder Wasserstoff markiert sind, wird die Markierung schnell in seine Proteine ​​eingebaut. Wenn markierte Aminosäuren nicht mehr in den Körper gelangen, beginnt die Menge der Markierung in Proteinen abzunehmen. Diese Experimente zeigen, dass die entstehenden Proteine ​​nicht bis zum Lebensende im Körper gespeichert werden. Mit wenigen Ausnahmen befinden sich alle in einem dynamischen Zustand, in dem sie ständig zu Aminosäuren zerfallen und dann neu synthetisiert werden.

Einige Proteine ​​werden beim Absterben von Zellen abgebaut und zerstört. Dies geschieht beispielsweise ständig, wenn rote Blutkörperchen und Epithelzellen die innere Oberfläche des Darms auskleiden. Darüber hinaus finden der Abbau und die Neusynthese von Proteinen auch in lebenden Zellen statt. Seltsamerweise ist über den Abbau von Proteinen weniger bekannt als über ihre Synthese. Klar ist aber, dass am Abbau proteolytische Enzyme beteiligt sind, ähnlich denen, die im Verdauungstrakt Proteine ​​in Aminosäuren spalten.

Die Halbwertszeit verschiedener Proteine ​​ist unterschiedlich - von mehreren Stunden bis zu vielen Monaten. Die einzige Ausnahme sind Kollagenmoleküle. Einmal gebildet, bleiben sie stabil und werden nicht erneuert oder ersetzt. Im Laufe der Zeit ändern sich jedoch einige ihrer Eigenschaften, insbesondere die Elastizität, und da sie nicht erneuert werden, sind gewisse altersbedingte Veränderungen, wie das Auftreten von Falten auf der Haut, die Folge.

synthetische Proteine.

Chemiker haben schon lange gelernt, Aminosäuren zu polymerisieren, aber die Aminosäuren werden willkürlich kombiniert, so dass die Produkte einer solchen Polymerisation wenig Ähnlichkeit mit natürlichen haben. Es ist zwar möglich, Aminosäuren in einer bestimmten Reihenfolge zu kombinieren, was es ermöglicht, einige biologisch aktive Proteine, insbesondere Insulin, zu erhalten. Das Verfahren ist ziemlich kompliziert, und auf diese Weise können nur solche Proteine ​​gewonnen werden, deren Moleküle etwa hundert Aminosäuren enthalten. Es ist stattdessen bevorzugt, die Nukleotidsequenz eines Gens zu synthetisieren oder zu isolieren, das der gewünschten Aminosäuresequenz entspricht, und dieses Gen dann in ein Bakterium einzuführen, das durch Replikation eine große Menge des gewünschten Produkts produziert. Diese Methode hat jedoch auch ihre Nachteile.

PROTEINE UND ERNÄHRUNG

Wenn Proteine ​​im Körper in Aminosäuren zerlegt werden, können diese Aminosäuren für die Proteinsynthese wiederverwendet werden. Gleichzeitig unterliegen die Aminosäuren selbst einem Zerfall, sodass sie nicht vollständig verwertet werden. Es ist auch klar, dass während des Wachstums, der Schwangerschaft und der Wundheilung die Proteinsynthese den Abbau übersteigen muss. Der Körper verliert kontinuierlich einige Proteine; dies sind die Proteine ​​von Haaren, Nägeln und der Oberflächenschicht der Haut. Daher muss jeder Organismus für die Synthese von Proteinen Aminosäuren aus der Nahrung erhalten.

Quellen von Aminosäuren.

Grüne Pflanzen synthetisieren alle 20 in Proteinen vorkommenden Aminosäuren aus CO2, Wasser und Ammoniak oder Nitraten. Viele Bakterien sind auch in der Lage, Aminosäuren in Gegenwart von Zucker (oder einem Äquivalent) und festem Stickstoff zu synthetisieren, aber Zucker wird letztendlich von grünen Pflanzen geliefert. Bei Tieren ist die Fähigkeit, Aminosäuren zu synthetisieren, begrenzt; Sie erhalten Aminosäuren, indem sie grüne Pflanzen oder andere Tiere essen. Im Verdauungstrakt werden die aufgenommenen Proteine ​​in Aminosäuren zerlegt, diese resorbiert und daraus die für den jeweiligen Organismus charakteristischen Proteine ​​aufgebaut. Keines der absorbierten Proteine ​​wird als solches in Körperstrukturen eingebaut. Die einzige Ausnahme ist, dass bei vielen Säugetieren ein Teil der mütterlichen Antikörper intakt durch die Plazenta in den fetalen Kreislauf gelangen und durch die Muttermilch (insbesondere bei Wiederkäuern) unmittelbar nach der Geburt auf das Neugeborene übertragen werden kann.

Bedarf an Proteinen.

Es ist klar, dass der Körper zur Aufrechterhaltung des Lebens eine bestimmte Menge an Protein aus der Nahrung erhalten muss. Die Höhe dieses Bedarfs hängt jedoch von einer Reihe von Faktoren ab. Der Körper benötigt Nahrung sowohl als Energiequelle (Kalorien) als auch als Material zum Aufbau seiner Strukturen. An erster Stelle steht der Energiebedarf. Das bedeutet, dass Nahrungsproteine ​​bei wenig Kohlenhydraten und Fetten in der Nahrung nicht für die Synthese ihrer eigenen Proteine, sondern als Kalorienquelle verwendet werden. Bei längerem Fasten werden sogar Ihre eigenen Proteine ​​verbraucht, um den Energiebedarf zu decken. Wenn die Nahrung genügend Kohlenhydrate enthält, kann die Proteinaufnahme reduziert werden.

Stickstoffbilanz.

Durchschnittlich ca. 16 % der gesamten Proteinmasse sind Stickstoff. Wenn die Aminosäuren, aus denen Proteine ​​bestehen, abgebaut werden, wird der darin enthaltene Stickstoff in Form verschiedener stickstoffhaltiger Verbindungen mit dem Urin und (in geringerem Maße) mit dem Kot aus dem Körper ausgeschieden. Daher ist es zweckmäßig, einen solchen Indikator wie die Stickstoffbilanz zu verwenden, um die Qualität der Proteinernährung zu beurteilen, d.h. die Differenz (in Gramm) zwischen der Stickstoffmenge, die dem Körper zugeführt wird, und der Stickstoffmenge, die pro Tag ausgeschieden wird. Bei normaler Ernährung eines Erwachsenen sind diese Mengen gleich. In einem wachsenden Organismus ist die Menge des ausgeschiedenen Stickstoffs geringer als die Menge des zugeführten, d. h. die Bilanz ist positiv. Bei einem Mangel an Protein in der Ernährung ist die Bilanz negativ. Wenn die Nahrung genügend Kalorien enthält, die Proteine ​​jedoch vollständig fehlen, speichert der Körper Proteine. Gleichzeitig verlangsamt sich der Proteinstoffwechsel und die Wiederverwertung von Aminosäuren in der Proteinsynthese läuft so effizient wie möglich ab. Verluste sind jedoch unvermeidlich, und stickstoffhaltige Verbindungen werden weiterhin mit dem Urin und teilweise mit dem Kot ausgeschieden. Als Maß für den täglichen Eiweißmangel kann die Menge an Stickstoff dienen, die der Körper pro Tag während des Eiweißmangels ausscheidet. Es liegt auf der Hand, anzunehmen, dass es möglich ist, das Stickstoffgleichgewicht wiederherzustellen, indem man in die Nahrung eine diesem Mangel entsprechende Proteinmenge einführt. Dies ist jedoch nicht der Fall. Nachdem der Körper diese Menge an Protein erhalten hat, beginnt er, Aminosäuren weniger effizient zu verwenden, sodass etwas zusätzliches Protein erforderlich ist, um das Stickstoffgleichgewicht wiederherzustellen.

Wenn die Proteinmenge in der Nahrung das zur Aufrechterhaltung des Stickstoffgleichgewichts erforderliche Maß übersteigt, scheint dies keinen Schaden zu verursachen. Überschüssige Aminosäuren werden einfach als Energiequelle genutzt. Ein besonders auffälliges Beispiel sind die Eskimos, die wenig Kohlenhydrate und etwa zehnmal mehr Protein zu sich nehmen, als zur Aufrechterhaltung des Stickstoffgleichgewichts erforderlich ist. In den meisten Fällen ist die Verwendung von Protein als Energiequelle jedoch nicht vorteilhaft, da Sie aus einer bestimmten Menge Kohlenhydrate viel mehr Kalorien gewinnen können als aus der gleichen Menge Protein. In armen Ländern erhält die Bevölkerung die notwendigen Kalorien aus Kohlenhydraten und nimmt ein Minimum an Eiweiß zu sich.

Wenn der Körper die erforderliche Anzahl an Kalorien in Form von Nicht-Eiweiß-Nahrung erhält, beträgt die Mindestmenge an Protein, die das Stickstoffgleichgewicht aufrechterhält, ca. 30 Gramm pro Tag. Etwa so viel Eiweiß steckt in vier Scheiben Brot oder 0,5 Liter Milch. Eine etwas größere Menge wird normalerweise als optimal angesehen; empfohlen von 50 bis 70 g.

Essentielle Aminosäuren.

Bisher wurde Protein als Ganzes betrachtet. Damit die Proteinsynthese stattfinden kann, müssen alle notwendigen Aminosäuren im Körper vorhanden sein. Einige der Aminosäuren kann der Körper des Tieres selbst synthetisieren. Sie werden als austauschbar bezeichnet, da sie nicht in der Nahrung enthalten sein müssen - wichtig ist nur, dass im Allgemeinen die Zufuhr von Protein als Stickstoffquelle ausreichend ist; Bei einem Mangel an nicht-essentiellen Aminosäuren kann der Körper diese dann auf Kosten der im Überschuss vorhandenen synthetisieren. Die restlichen „essentiellen“ Aminosäuren können nicht synthetisiert werden und müssen mit der Nahrung aufgenommen werden. Essentiell für den Menschen sind Valin, Leucin, Isoleucin, Threonin, Methionin, Phenylalanin, Tryptophan, Histidin, Lysin und Arginin. (Obwohl Arginin im Körper synthetisiert werden kann, wird es als essentielle Aminosäure angesehen, da Neugeborene und heranwachsende Kinder unzureichende Mengen davon produzieren. Andererseits ist für eine Person im reifen Alter die Aufnahme einiger dieser Aminosäuren über die Nahrung erforderlich kann optional werden.)

Diese Liste essentieller Aminosäuren ist bei anderen Wirbeltieren und sogar bei Insekten ungefähr gleich. Der Nährwert von Proteinen wird normalerweise bestimmt, indem man sie an wachsende Ratten verfüttert und die Gewichtszunahme der Tiere überwacht.

Der Nährwert von Proteinen.

Der Nährwert eines Proteins wird durch die essentielle Aminosäure bestimmt, die am meisten fehlt. Lassen Sie uns dies an einem Beispiel veranschaulichen. Die Proteine ​​unseres Körpers enthalten durchschnittlich ca. 2% Tryptophan (nach Gewicht). Nehmen wir an, dass die Ernährung 10 g Protein enthält, das 1 % Tryptophan enthält, und dass es genügend andere essentielle Aminosäuren enthält. In unserem Fall entsprechen 10 g dieses defekten Proteins im Wesentlichen 5 g eines vollständigen Proteins; die restlichen 5 g können nur als Energiequelle dienen. Beachten Sie, dass, da Aminosäuren praktisch nicht im Körper gespeichert werden und alle Aminosäuren gleichzeitig vorhanden sein müssen, damit die Proteinsynthese stattfinden kann, die Wirkung der Einnahme von essentiellen Aminosäuren nur festgestellt werden kann, wenn alle von ihnen in den Körper gelangen Körper gleichzeitig.

Die durchschnittliche Zusammensetzung der meisten tierischen Proteine ​​entspricht in etwa der durchschnittlichen Zusammensetzung der Proteine ​​im menschlichen Körper, sodass es unwahrscheinlich ist, dass wir einem Aminosäuremangel ausgesetzt sind, wenn unsere Ernährung reich an Lebensmitteln wie Fleisch, Eiern, Milch und Käse ist. Es gibt jedoch Proteine ​​wie Gelatine (ein Produkt der Kollagendenaturierung), die nur sehr wenige essentielle Aminosäuren enthalten. Obwohl sie in diesem Sinne besser als Gelatine sind, sind pflanzliche Proteine ​​auch arm an essentiellen Aminosäuren; besonders wenig in ihnen Lysin und Tryptophan. Eine rein vegetarische Ernährung ist jedoch keineswegs ungesund, es sei denn, sie nimmt eine etwas größere Menge an pflanzlichen Proteinen zu sich, die ausreicht, um den Körper mit essentiellen Aminosäuren zu versorgen. Das meiste Protein findet sich in Pflanzen in den Samen, insbesondere in den Samen von Weizen und verschiedenen Hülsenfrüchten. Auch junge Triebe wie Spargel sind reich an Eiweiß.

Synthetische Proteine ​​in der Ernährung.

Indem man unvollständigen Proteinen wie Maisproteinen geringe Mengen an synthetischen essentiellen Aminosäuren oder an diesen reichen Proteinen zusetzt, kann man deren Nährwert deutlich erhöhen, d.h. wodurch die Menge an verbrauchtem Protein erhöht wird. Eine andere Möglichkeit besteht darin, Bakterien oder Hefen auf Erdölkohlenwasserstoffen unter Zugabe von Nitraten oder Ammoniak als Stickstoffquelle zu züchten. Das so gewonnene mikrobielle Protein kann als Futtermittel für Geflügel oder Vieh dienen oder direkt vom Menschen verzehrt werden. Die dritte, weit verbreitete Methode nutzt die Physiologie von Wiederkäuern. Bei Wiederkäuern im Anfangsabschnitt des Magens, dem sog. Im Pansen gibt es spezielle Formen von Bakterien und Protozoen, die fehlerhafte Pflanzenproteine ​​in vollständigere mikrobielle Proteine ​​umwandeln, die wiederum nach Verdauung und Aufnahme in tierische Proteine ​​umgewandelt werden. Harnstoff, eine billige synthetische stickstoffhaltige Verbindung, kann Viehfutter zugesetzt werden. Pansenbewohnende Mikroorganismen verwenden Harnstoffstickstoff, um Kohlenhydrate (von denen im Futter viel mehr vorhanden ist) in Protein umzuwandeln. Etwa ein Drittel des gesamten Stickstoffs im Viehfutter kann in Form von Harnstoff vorliegen, was im Wesentlichen eine chemische Proteinsynthese bedeutet.