Введение……………………………………………………………………………………………..

Оценка питательности………………………………………………………………………..

Сера………………………………………………………………………………………………………

Аминокислоты белка…………………………………………………………………………

Обогащение рационов серой……………………………………………………………

Влияние серы на пушнину зверей……………………………………………………..

Введение

Создание прочной кормовой базы – это не только увеличение производства и повышение качества кормов разных видов, но прежде всего внедрение высокоэффективных способов и средств их производства, приготовления, способствующих высокой усвояемости животными питательных веществ, содержащихся в кормах и обеспечивающих их рациональное использование.

Кормление влияет на развитие, интенсивность роста, массу тела и воспроизводительные функции животного. Только при полном обеспечении скота и птицы высококачественными кормами можно успешно развивать животноводство. Из всех факторов окружающей среды самое большое влияние на продуктивность оказывает кормление. В структуре себестоимости продукции животноводства доля кормов составляет при производстве молока 50-55%, говядины – 65–70%, свинины – 70–75%.

В современном животноводстве большое внимание уделяется обеспечению сбалансированного питания животных. Применяя научно основанные системы кормления, можно повысить продуктивность животных и эффективно использовать корма. В процессе питания составные вещества воздействуют на организм животного не изолировано друг от друга, а в комплексе. Сбалансированность составных веществ корма в соответствии с потребностями животных – основной показатель этого комплекса.

Оценка питательности

Для животноводства важно не только количество, но, главным образом, качество кормов, т.е. их ценность определяемая содержанием питательных веществ. Полноценными считаются такие рационы и корма, которые содержат все необходимые для организма животного вещества и способны в течение длительного времени обеспечить нормальные отправления всех его физиологических функций.

Под питательностью понимают свойство корма удовлетворять природные потребности животных в пище. Определить питательность корма можно только в процессе его взаимодействия с организмом по физиологическому состоянию животного и изменению его продуктивности. Питательность корма нельзя выразить каким-либо одним показателем. Проведенные ученными исследования роли отдельных питательных веществ в жизнедеятельности организма животного позволили сделать вывод о необходимости всесторонней системы оценки питательности кормов. Эта оценка складывается из следующих данных: химического состава корма и его калорийности; перевариваемость питательных веществ; общей (энергетической) питательности; протеиновой, минеральной и витаминной питательности.

Для оценки питательности кормов необходимо знать их химический состав и основные процессы, происходящие при превращении питательных веществ корма в продукты животноводства. Способ оценки питательности кормов по перевариваемым питательным веществам имеет свои недостатки, поскольку переваривание корма – это усвоение только части питательных веществ корма животного и первый этап обмена веществ между организмом и средой. Не все перевариваемые питательные вещества одинаково используются организмом для жизнедеятельности и образования продукции. Например: пшеничные отруби и зерно ячменя имеют практически одинаковые количество питательных веществ (60–62%), но продуктивное действие отрубей примерно на 25% ниже, чем ячменя. Кроме того, одна часть, считаемая перевариваемой, на самом деле разрушается микроорганизмами с образованием углекислоты, метана и органических кислот, другая часть выводится из организма с жидкостями в виде мочевины и теплоты. Таким образом, для более полной оценки питательности кормов и рационов необходимо знать конечные результаты кормления, т.е. какая часть перевариваемых питательных веществ каждого корма усваивается организмом и превращается в составные части тела животного или в получаемую от животного продукцию. Поэтому наряду с оценкой по перевариваемым питательным веществам используют оценку по общей питательности (калорийности).

Сера

Сера жизненно необходима для организма животного. В организме животных находится главным образом в виде сложных органических соединений- аминокислот белка. В теле животных сера составляет 0,12-0,15 %, Большая часть ее сосредоточена в волосяном покрове, роговом башмаке, коже. Сера так же входит в состав инсулина (гормона поджелудочной железы) и тиамина (витамина В1).

Сравнительно много серы в зерновых злаковых и бобовых кормах, луговом и люцерновом сене, обрате. Все корма, богатые белком, содержат больше серы, чем бедные им.

Потребность в сере овец и скота составляет 0,25-0,4 % сухого вещества кормового рациона. Например, дойной корове серы необходимо 25-50 г в сутки в зависимости от суточного удоя, телятам до 6 мес – 3-10, молодняку – 13-25 в зависимости от живой массы и прироста; овцам: взрослым- 3-9, ягнятам- 2-3 г в сутки. Потребность у овец в сере зависит главным образом от настрига шерсти.

Сера улучшает переваривание целлюлозы и поддерживает биосинтез витаминов группы В. Симптомами недостаточного количества серы в организме являются потеря аппетита, выпадение части волосяного покрова и тусклые глаза. Источником серы могут служить многие корма животного происхождения, например, молоко в различном виде и др.

Свою физиологическую роль в организме она осуществляет через аминокислоты - цистин, метионин, таурин, глутатион, тиамин, в состав которых входит.

Аминокислоты белка

Цистин

Важная аминокислота, содержащая серу. Является мощным антиоксидантом, который печень использует для нейтрализации разрушительных свободных радикалов.

Укрепляет соединительные ткани и усиливает антиокислительные процессы в организме.

Способствует процессам заживления, стимулирует деятельность белых кровяных телец, помогает уменьшить болевые ощущения при воспалениях.

Важная кислота для кожи и волос.

Необходима для защиты от химических токсинов.

Метионин

Одна из незаменимых аминокислот, содержащих серу. Важен для многих функций организма, включая выработку иммунных клеток и функционирование нервной системы. Он является мощным антиоксидантом и важен для сохранения здоровой печени.

Предшественник цистина и креатина.

Может повышать уровень антиоксидантов (глютатиона) и снижать холестерин.

Помогает выводить токсины и восстанавливать ткани печени и почек.

метионин предотвращает заболевания кожи.

полезный в некоторых случаях аллергии, поскольку уменьшает выделение гистамина.

Таурин

Одной из наиболее важных, полезных и безопасных аминокислотных добавок является таурин, широко известный благодаря своему благоприятному воздействию на сердечнососудистую систему. Организм может вырабатывать таурин из цистеина с помощью витамина В6.

Помогает поглощению и уничтожению жиров.

Таурин, который присутствует в органах центральной нервной системы, сетчатке глаза, скелетных мышцах и в сердечной мышце, полезен при лечении сердечно–сосудистых заболеваний и некоторых заболеваний глаз.

Таурин функционирует в электрически активных тканях, таких, как мозг и сердце, и помогает стабилизировать клеточные мембраны.

Существует мнение, что эта аминокислота обладает некоторым антиоксидантным и очистительным действием.

С помощью цинка таурин способствует циркуляции некоторых минералов внутрь и наружу клеток и таким образом участвует в выработке нервных импульсов.

Глутатион

Глутатион не является протеино–строительной аминокислотой, это смесь аминокислотных цепочек.

Глутатион образует ферменты, такие, как глутатион пероксидаза.

Имеет важное значение для жизни и присутствует во всех клетках растений и животных.

Входит в состав питательных формул, а также добавок, которые оказывают на организм очистительное действие, удаляя определенные токсины

Тиамин (В1)

Синонимы: аневрил, аневрин, бевемин, бенерва, берин, бетаксин, бетиамин, битеван, оризанин и др.

Участвует в углеводном обмене, регулирует функции нервной системы, сердечную деятельность. Всасываемость витамина происходит в кишечнике, а в клетках тканей он превращается в кокарбоксилазу.

Защищает мембраны клеток от токсического воздействия продуктов перекисного окисления.

В витамине B1 нуждаются не все домашние животные. У жвачных животных тиамин образуется при помощи некоторых бактерий, обитающих в рубце. Однако, домашние птицы, кролики, свиньи и лошади весьма чувствительны к недостатку этого витамина.

А те животные, которые не получают и не производят самостоятельно витамин B1, часто заболевают полиневритом. При полиневрите, как правило, появляются расстройство координации движений, шаткая походка, сопровождающаяся вращательными движениями и параличами.Тиамин воспроизводится микрофлорой и простейшими в рубце жвачных животных. Хорошо всасывается, но в щелочной среде кишечника разрушается, поэтому его применяют после кормления или парентерально при гипо - и авитаминозах B1, полиневритах разного происхождения, атонии мускулатуры желудка и кишечника, для ускорения роста животных и птиц. Назначают внутрь, подкожно и внутримышечно.

Потребность в витамине B1 в расчете на 1 килограмм корма у цыплят 1 миллиграмм, у свиней 3 миллиграмма. С лечебной целью дают дозы, в 3-8 раз большие. Дозы внутримышечно и подкожно (г): лошадям и крупному рогатому скоту - 0,1-0,3, мелкому рогатому скоту и свиньям - 0,005-0,06, телятам - 0,01-0,06, собакам - 0,001-0,01, курам и гусям - 10-25 мг; цыплятам - 1-2 мг на голову в сутки. Внутрь: цыплятам - 3-4 мг, поросятам - 25-40 мг.

Какая аминокислота ароматическая

B) аспарагиновая кислота

C) цистеин

D) триптофан +

E) гистидин

109. Какая аминокислота гетероциклическая:

A) гистидин +

Какая аминокислота проявляет основные свойства

B) аспарагиновая кислота

D) фенилаланин

111. Укажите цвитеррион аминокислоты:

B)

C)

D) +

E)

112. Какая связь пептидная:

A)

113. Аминокислота, в молекуле которой нет ассиметрического атома углерода:

A) тирозин

C) глицин +

D) фенилаланин

В состав какой аминокислоты входит сера

A) аргинин

B) триптофан

C) гистидин

D) цистеин +

115. Аминокислота, в молекуле которой нет свободной аминогруппы:

A) пролин +

B) цистеин

C) глутаминовая кислота

D) триптофан

E) фенилаланин

116. Если рН раствора аминокислоты равен значению изоэлектрической точки, тогда:

A) молекула аминокислоты заряжена отрицательно

B) молекула аминокислоты заряжена положительно

C) молекула аминокислоты нейтральна +

D) аминокислота хорошо растворима в воде

E) молекула аминокислоты легко разрушается

117. Если рН раствора аминокислоты равен значению изоэлектрической точки, тогда:

A) молекула аминокислоты в виде биполярного иона +

B) молекула аминокислоты в виде аниона

C) молекула аминокислоты в виде катиона

D) молекула аминокислоты не заряжена

E) молекула аминокислоты разрушается

118. В составе молекулы белка не встречается:

A) креатинфосфат +

B) глутамин

D) гистидин

E) тирозин

119. глицина = 2,4, рК2 глицина = 9,7, изоэлектрическая точка глицина равна:

120. В состав молекулы белка входит:

A) карбоновая кислота

B) D- -аминокислоты

C) D- -аминокислоты

D) L- -аминокислоты

E) L- -аминокислоты +

121. Аминокислота, которая не встречается в составе молекулы белка:

A) триптофан

B) аспарагиновая кислота

D) орнитин +

E) гистидин

122. К заменимым аминокислотам не относится:

C) глутаминовая кислота

D) триптофан +

123. К незаменимым аминокислотам не относится:

B) фенилаланин

D) пролин +

E) треонин

124. К заменимым аминокислотам относится:

B) изолейцин

C) аспарагиновая кислота +

D) метионин

E) триптофан

125. К незаменимым аминокислотам относится:

B) глутаминовая кислота

D) аспарагин

E) цистеин

126. Нингидриновая реакция - качественная реакция на:

A) свободные аминогруппы +

B) свободные карбоксильные группы

C) для определения гидроксильных групп

D) для определения SH-групп

E) для определения ароматических аминокислот

127. Для определения белка в растворе используют:

A) реакцию Селиванова

B) биуретовую реакцию +

C) реакцию Сакагучи

D) нитропруссидную реакцию

E) реакцию Миллона

128. Реакция Миллона используется: для определения:

A) остатков тирозина в молекуле белка +

B) гуанидиновой группы аргинина

C) имидазольной группы гистидина

D) ароматических аминокислот

E) SH-группы цистеина

129. Какая аминокислота дикарбоновая:

A) тирозин

B) глутаминовая кислота +

D) триптофан

130. В составе молекулы гемоглобина:

A) 1 субъединица

B) 3 субъединицы

C) 6 субъединиц

D) 4 субъединицы +

E) 2 субъединицы

131. Сколько субъединиц в молекуле альбумина:

132. Если рН раствора белка выше значения изоэлектрической точки молекулы белка, тогда:

A) молекула белка заряжена отрицательно +

B) молекула белка заряжена положительно

C) молекула белка незаряжена

D) молекула белка денатурирована

E) белок нерастворим

133. К глобулярным белкам не относится:

A) трипсин

B) гемоглобин

C) кератин +

D) альбумин

E) миоглобин

134. К фибриллярным белкам не относится:

A) коллаген

B) инсулин +

C) кератин

E) эластин

135. В состав гликопротеидов входят:

A) фосфаты

B) углеводы +

E) ионы металлов

136. Молекула белка в изоэлектрической точке:

A) заряжена отрицательно

B) заряжена положительно

C) общий заряд равен нулю +

D) денатурирована

E) растворима в растворе

137. Для ферментативной активации аминокислот требуется:

138. В состав гемоглобина входит:

A) марганец

B) молибден

E) железо +

139. Простетическая группа миоглобина - это:

B) молибден

C) ионы магния

D) ионы меди

E) тиаминпирофосфат

140. В формировании третичной структуры молекулы белка участвуют связи:

A) ковалентные связи

B) водородные связи

C) гидрофобные взаимодействия

D) ионные взаимодействия

E) все указанные связи +

141. Белок, у которого имеется четвертичная структура:

A) гемоглобин +

B) рибонуклеаза

C) альбумин

D) миоглобин

E) инсулин

142. Переносчик молекулярного кислорода в организме:

A) амилаза

B) альбумин

C) гемоглобин +

E) коллаген

143. В состав фосфопротеидов входят:

B) фосфаты +

C) углеводы

E) ионы металлов

144. Защитную функцию в организме выполняют:

A) иммуноглобулины +

B) альбумин

C) гистоны

D) фосфатазы

145. Функция, которую белки выполняют в организме:

A) транспортная

B) защитная

C) регуляторная

D) структурная

E) все указанные функции +

146. Липопротеидом является белок, содержащий в своем составе:

B) ионы металлов

C) углеводы

D) липиды +

E) фосфаты

147. Нуклеопротеиды - это:

A) сложные белки, в состав которых входят липиды

B) комплексы нуклеиновых кислот с белками +

C) сложные белки, в состав которых входят углеводы

D) сложные белки, в состав которых входят фосфаты

E) сложные белки, в состав которых входят ионы металлов

148. Для активности пепсина:

A) рН среды должно быть равно рН 1,5-3,0 +

B) среда должна быть нейтральной

C) среда должна быть щелочной

D) в среде должны присутствовать ионы металлов

E) в среде должны присутствовать свободные аминокислоты

149. Белок крови, связывающий жирные кислоты:

A) гемоглобин

B) альбумин +

C) орозомукоид

D) гаптоглобин

E) иммуноглобулин

150. В процессе реакции переаминирования аминокислот образуются:

A) -кетокислоты +

B) альдегиды

D) непредельные углеводороды

E) оксикислоты

151. Буферные свойства аминокислот обусловлены:

A) наличием карбоксильной группы

B) наличием аминогруппы

C) хорошей растворимостью

D) характером радикала

E) присутствием в молекуле одновременно карбоксильной и аминогруппы +

152. Тирозин образуется в печени из:

A) триптофана

B) фенилаланина +

D) гистидина

E) аргинина

153. Аминокислоты используются в организме:

A) для синтеза белков

B) для синтеза гормонов

C) для образования -кетокислот

D) как источник азота для синтеза азотистых соединений неаминоксилотной природы

E) во всех указанных случаях +

154. В цикле мочевины образуется:

B) изолейцин

C) гистидин

D) аргинин +

E) триптофан

155. В организме ферменты:

A) катализируют скорость химической реакции +

B) выполняют структурную функцию

C) запасной фонд химической энергии для анаболических реакций

D) выполняют защитную функцию

E) регулируют осмотическое давление

156. Окислительно-восстановительные реакции катализируют:

A) оксидоредуктазы +

C) гидролазы

D) трансферазы

157. Ферменты, катализирующие перенос атомов и атомных групп:

B) трансферазы +

C) оксидоредуктазы

D) гидролазы

158. Ферменты, катализирующие гидролиз химических связей:

A) оксидоредуктазы

B) трансферазы

D) гидролазы +

159. Ферменты, катализирующие реакции изомеризации:

A) оксидоредуктазы

B) трансферазы

C) изомеразы +

D) гидролазы

160. Ферменты, катализирующие реакции образования новой связи:

A) лигазы +

B) гидролазы

C) трансферазы

D) изомеразы

E) оксидоредуктазы

161. Ферменты, катализирующие реакции негидролитического расщепления и образования двойной связи:

A) гидролазы

B) трансферазы

C) изомеразы

D) оксидоредуктазы

162. К классу гидролаз относятся:

A) эстеразы

B) протеиназы

C) гликозидазы

E) все указанные классы ферментов +

163. К оксидоредуктазам не относятся:

A) лактатдегидрогеназа

B) алкогольдегидрогеназа

C) пероксидаза

D) цитохромоксидаза

E) рибонуклеаза +

164. Апофермент - это:

A) простетическая группа

B) белок, связанный с простетической группой +

C) белковая часть фермента, активная форма которого содержит кофермент

D) органические кофакторы фермента

E) простой белок

165. Никотинамидадениндинуклеотид - кофермент, который переносит:

A) метильные группы

B) алкильные группы

C) ацильные группы

D) аминные группы

E) атомы водорода +

166. К коферментам не относится:

A) флавинмононуклеотид

B) пиридоксальфосфат

C) тироксин +

D) никотинамидадениндинуклеотид

E) тиаминпирофосфат

167. Кофермент, который переносит ацильные группы:

A) никотинамидадениндинуклеотид

B) пиридоксальфосфат

C) флавинмононуклеотид

D) кофермент А +

E) фолиевая кислота

168. К свойствам ферментов не относится:

A) не снижает энергию активации химических реакций +

B) эффективность действия

C) высокая специфичность по отношению к субстрату

D) снижает энергию активации химической реакции

E) специфичность действия относительно типа химической реакции

169. Гидролиз сложных эфиров катализируют:

A) эстеразы +

B) гликозидазы

C) гидролазы

D) протеиназы

E) синтетазы

170. К коферментам относится:

A) тетрагидрофолиевая кислота

B) тиаминпирофосфат

C) флавинадениндинуклеотид

D) липоамид

E) все указанные соединения +

171. Не относится к протеолитическим ферментам:

A) трипсин

B) липаза +

D) эластаза

E) химотрипсин

172. Протеолитические ферменты катализируют:

A) гидролиз пептидной связи +

B) гидролиз гликозидной связи

C) гидролиз сложноэфирной связи

D) гидролиз фосфоэфирной связи

E) гидролиз простой эфирной связи

173. Ферменты - это:

A) биологические катализаторы, ускоряющие химические реакции +

B) основной строительный материал клеточных мембран

C) вещества обеспечивающие детоксикацию организма

D) ингибиторы химических реакций

E) вещества участвующие в передаче сигнальной информации

174. Конкурентные ингибиторы:

A) связываются с субстратами

B) связываются с активным центром фермента +

C) не связываются с фермент-субстратным комплексом

D) не связываются с активным центром фермента, связываются с другим участком фермента

E) связываются с аллостерическим центром фермента необратимо

175. Неконкурентные ингибиторы:

A) подобны по своей структуре субстрату

B) отличаются по своей структуре от субстрата +

C) связываются с активным центром фермента

D) денатурируют фермент

E) связываются с субстратом

176. Протеолитический фермент пепсин:

A) функционирует в желудочном соке при рН 1,5-3,0 +

B) функционирует в желудочном соке при рН 9,0-11,0

C) входит в состав слизистой кишечника

D) функционирует в тонком кишечнике

E) обеспечивает гидролиз триацилглицеридов в жировой ткани

177. Трипсин синтезируется в виде предшественника в:

B) поджелудочной железе +

C) тонком кишечнике

D) жировой ткани

E) слизистой желудка

178. Активность ферментов связана с:

A) температурой среды

B) рН среды

C) присутствием в среде различных химических соединений

D) природой субстрата

E) со всеми указанными условиями +

179. Ферменты ускоряют протекание химических реакций, так как:

A) снижают энергию активации химической реакции +

B) увеличивают энергию активации реакции

C) снижают концентрацию продукта реакции

D) изменяют структуру субстрата

E) изменяют концентрацию исходных веществ

180. В состав нуклеотидов не входит:

A) остаток фосфорной кислоты

B) пиримидиновые основания

C) пуриновые оснвоания

D) дезоксирибоза

E) глюкоза +

181. В состав рибонуклеозидов входит:

B) азотистое основание и рибоза +

E) остаток фосфорной кислоты и рибоза

182. В состав ДНК не входит:

B) урацил +

E) цитозин

183. В состав РНК входит:

A) 2-D-дезоксирибофураноза

B) глюкопираноза

C) D-рибофураноза +

D) фруктофураноза

E) арабиноза

184. Нуклеотидом является:

A) аденозин

C) адениловая кислота +

E) цитозин

185. В состав дезоксирибонуклеотидов входит:

A) остаток фосфорной кислоты и азотистое основание

B) азотистое основание и рибоза

C) азотистое основание и дезоксирибоза

D) остаток фосфорной кислоты и дезоксирибоза

E) остаток фосфорной кислоты, дезоксирибоза и азотистое основание +

186. Азотистое основание, которое не входит в состав РНК:

E) цитозин

187. В составе ДНК содержится:

A) галактопираноза

B) глюкопираноза

C) D-рибофураноза

D) фруктофураноза

E) 2-D-дезоксирибофураноза +

188. Нуклеозидом не является:

A) гуанозин

B) рибозо-5-фосфат +

C) аденозин

E) цитидин

189. Мономерными единицами нуклеиновых кислот являются:

A) нуклеотиды +

B) азотистые основания

C) аминокислоты

D) рибозофосфаты

E) моносахариды

190. В молекулах нуклеиновых кислот нуклеотиды связаны:

A) дисульфидными связями

Белки - главные «труженики» клетки — это природ-ные биополимеры, построенные из остатков 20 аминокис-лот. В состав макромолекул белков может входить от не-скольких десятков до сотен тысяч и даже миллионов ами-нокислотных остатков, причем свойства белка существенно зависят именно от порядка, в котором располагаются эти остатки друг за другом. Поэтому, очевидно, что число воз-можных белков практически не ограничено.

Аминокислотами называют органические соединения, в которых карбоксильная (кислотная) группа СООН и ами-ногруппа NH 2 . присоединены к одному и тому же атому углерода.

Рис.1 Структурная формула аминокислот

Строение такой молекулы описывается струк-турной формулой (рис.1), где R - радикал, разный для разных аминокислот. Таким образом, в состав аминокислот вхо-дят все четыре органогена С, О, Н, N, а в некоторые ради-калы может входить сера S.

По способности человека синтезировать аминокислоты из их предшественников они делятся на две группы:

• Незаменимые: Триптофан, Фенилаланин, Лизин, Треонин, Метионин, Лейцин, Изолейцин, Валин, Аргинин, Гистидин;
• Заменимые: Тирозин, Цистеин, Глицин, Аланин, Серин, Глутаминовая кислота, Глутамин, Аспарагиновая кислота, Аспарагин, Пролин

Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм человека с пищей, так как они не синтезируются человеком, хотя некоторые заменимые аминокислоты синтезируются в организме человека в недостаточных количествах и тоже должны поступать с пищей.

Химические формулы 20 стандартных аминокислот:

Структуру белковой молекулы, поддерживаемую ковалентными связями между аминокислотными остатка-ми, называют первичной. Другими словами, первичная структура белка определяется простой последовательно-стью аминокислотных остатков. Эти остатки могут впол-не определенным образом размещаться в пространстве, образуя вторичную структуру. Наиболее характерной вто-ричной структурой является α-спираль, когда аминокис-лотные цепочки как бы образуют резьбу винта.

Одним из самых удивительных свойств макромолекул является то, что α-спирали с левой и правой «резьбой» встречаются в живой природе с существенно разной вероятностью: мак-ромолекул, «закрученных» вправо, почти нет. Асиммет-рию биологических веществ относительно зеркального отражения обнаружил в 1848 г. великий французский уче-ный Л. Пастер . Впоследствии выяснилось, что эта асим-метрия присуща не только макромолекулам (белкам, нук-леиновым кислотам), но и организмам в целом. Как воз-никла преимущественная спиральность макромолекул и как она в дальнейшем закрепилась в ходе биологической эволюции — эти вопросы до сих пор являются дискусси-онными и не имеют однозначного ответа.

Наиболее сложные и тонкие особенности структуры, отличающие один белок от другого, связаны с простран-ственной организацией белка, которую называют третич-ной структурой . Фактически речь идет о том, что спира-левидные цепочки аминокислотных остатков свернуты в нечто, напоминающее клубок ниток; В результате доволь-но длинные цепочки занимают сравнительно небольшой объем в пространстве. Характер свертывания в клубок от-нюдь не случаен. Напротив, он однозначно определен для каждого белка. Именно благодаря третичной структуре белок способен выполнять свои уникальные каталитиче-ские, ферментативные функции, когда в результате целенаправленного захватывания реагентов осуществляется их синтез в сложные химические соединения, сравнимые по сложности с самим белком. Ни одна из химических ре-акций, осуществляемых белками, не может происходить обычным образом.

Кроме третичной структуры, белок может иметь чет-вертичную структуру; когда имеет место структурная связь между двумя или несколькими белками. Фактиче-ски речь идет об объединении нескольких «клубков» из полипептидных цепочек.

Нуклеиновые кислоты (от лат. nucleus — ядро) — высокомолекулярные органические фосфорсодержащие соединения, биополимеры. Полимерные формы нуклеиновых кислот называют полинуклеотидами . Цепочки из нуклеотидов соединяются через остаток фосфорной кислоты (фосфодиэфирная связь). Поскольку в нуклеотидах существует только два типа гетероциклических молекул, рибоза и дезоксирибоза, то и имеется лишь два вида нуклеиновых кислот — дезоксирибонуклеиновая (ДНК ) и рибонуклеиновая (РНК ). Нуклеиновые кислоты ДНК и РНК присутствуют в клетках всех живых организмов и выполняют важнейшие функции по хранению, передаче и реализации наследственной информации. Одна из основных аксиом биологии утверждает, что наследственная информация о структуре и функциях био-логического объекта передается из поколения в поколе-ние матричным путем, а носителями этой информации являются нуклеиновые кислоты.

Эти биополимеры на первый взгляд проще, чем белки. «Алфа-вит» нуклеиновых кислот состоит всего из четырех «букв», в роли которых выступают нуклеотиды — сахара-пентозы, к которым присоединено одно из пяти азотистых основа-ний: гуанин (Г), аденин (А), цитозин (Ц), тимин (Т) и урацил (У).

Аденин	Гуанин	Тимин	Цитозин

Рис. 2 Структуры оснований, наиболее часто встречающихся в составе ДНК

В рибонуклеиновой кислоте (РНК) сахаром явля-ется углевод рибоза (С 5 Н 10 О 5), а в дезоксирибонуклеиновой кислоте (ДНК) — углевод дезоксирибоза (С 5 Н 10 О 4), который отличается от рибозы только тем, что около одно-го из атомов углерода ОН-группа заменена на атом водоро-да. Три из указанных азотистых оснований — Г, А и Ц — входят в состав и РНК, и ДНК. Четвертое азотистое осно-вание в этих кислотах разное — Т входит только в ДНК, а У— только в РНК. Связываются звенья нуклеотидов фосфодиэфирными связями остатка фосфорной кислоты Н 3 РО 4 .

Относительные молекулярные массы нуклеиновых кислот достигают значений 1500 000-2 000 000 и более. Вторичная структура ДНК была установлена метода-ми рентгеноструктурного анализа в 1953 г. Р. Франклин, М. Уилкинсом, Дж. Уотсоном и Ф. Криком. Оказалось, что ДНК образуют спирально за-крученные нити, причем азо-тистое основание одной нити ДНК связано водородными связями с определенным ос-нованием другой нити: аде-нин может быть связан толь-ко с тимином, а цитозин — только с гуанином (рис. 3). Такие связи называются комплементарными (допол-нительными). Отсюда следует, что поря-док расположения оснований в одной нити однозначно оп-ределяет порядок в другой нити. Именно с этим связано важнейшее свойство ДНК — способность к самовоспроиз-ведению (репликации). РНК не имеет двойной спиральной структуры и по-строена как одна из нитей ДНК. Различают рибосомную (рРНК), матричную (мРНК) и транспортную (тРНК). Они отличаются теми ролями, которые играют в клетках.

Рис. 3 Различные формы двойной спирали ДНК

Что же означают последовательности нуклеотидов в нуклеиновых кислотах? Каждые три нуклеотида (их на-зывают триплетами или кодонами) кодируют ту или иную аминокислоту в белке. Например, последователь-ность УЦГ дает сигнал на синтез аминокислоты серин. Сразу возникает вопрос: сколько различных троек можно получить из четырех «букв»? Легко сообразить, что та-ких троек может быть 4 3 = 64. Но в образовании белков может участвовать всего 20 аминокислотных остатков, значит, некоторые из них можно кодировать разными тройками, что и наблюдается в природе.

Например, лей-цин, серин, аргинин кодируются шестью тройками, пролин, валин и глицин — четырьмя и т. д. Это свойство триплетного генетического кода называется вырожденностью или избыточностью. Следует также отметить, что для всех живых организмов кодирование белков происходит одинаково (универсальность кодирования). В то же вре-мя последовательности нуклеотидов в ДНК не могут быть считаны иначе, как единственным способом (непе-рекрываемость кодонов).

Сера - Входит в состав некоторых аминокислот (цистеин, метионин), витамина В1 и некоторых ферментов. Калий - содержится в клетках в виде + ионов, активизирует жизнедеятельность клетки, активизирует работу ферментов, влияет на ритм сердечной деятельности. Железо - входит в состав гемоглобина и многих ферментов, участвует в дыхании, фотосинтезе. Йод - входит в состав гормонов щитовидной железы, участвует в регуляции обмена веществ. Хлор - участвует в водно-солевом обмене, в передаче нервного импульса, в составе соляной кислоты желудочного сока активизирует фермент пепсин.

Картинка 14 из презентации «Химические вещества клетки» к урокам биологии на тему «Химический состав клетки»

Размеры: 960 х 720 пикселей, формат: jpg. Чтобы бесплатно скачать картинку для урока биологии, щёлкните по изображению правой кнопкой мышки и нажмите «Сохранить изображение как...». Для показа картинок на уроке Вы также можете бесплатно скачать презентацию «Химические вещества клетки.ppt» целиком со всеми картинками в zip-архиве. Размер архива - 333 КБ.

Скачать презентацию

Химический состав клетки

«Химические вещества клетки» - Неорганические вещества. Функции воды. Транспорт веществ. Соотношение химических соединений в клетке. КАТИОНЫ (+ ионы). Макроэлементы. Содержатся в телах неживой и живой природы. Участвует в химических реакциях. Вода и соли. Гидрофильные хорошо растворимы в воде. Защита организма от перегрева и переохлаждения.

«Строение клетки и её функции» - Функции митохондрий. Митохондрия. Функции: Обеспечивает биосинтез белка (сборку белковой молекулы из аминокислот). Реснички (многочисленные цитоплазматические выросты на мембране). ЦИТОЛОГИЯ (от цито... и...логия) - наука о клетке. Клеточная теория. ген (участок ДНК). Аппарат Гольджи. Жгутики (единичные цитоплазматические выросты на мембране).

«Ядро клетки» - Эндоплазматический ретикулум складчатый. Эукариотической клетки. Днк. 0,25 мкм. Особенности строения. Митохондрии. Плазмиды – маленькие кольцевые ДНК в цитоплазме. Вакуоли. Одноклеточные (бактерии, простейшие). Ядро. Внешняя оболочка. Жгутик. 0,1 мкм. ДНК митохондрий, хлоропластов. Функции ядра в прокариотической клетке выполняют аппарат гольджи.

«Органические вещества клетки» - Органические вещества, входящие в состав клетки. Вывод. РНК: и-РНК, т-РНК, р-РНК. Углеводы состоят из атомов углерода и молекул воды. Каковы функции углеводов и липидов? План. Сделать вывод. Растительные и животные белки. Перечислите функции белков. Закрепление. Органические соединения клетки: белки, жиры, углеводы.

«Строение растительной клетки» - Цели и задачи урока. Жгучие клетки. Результат известен каждому, кто имел дело с крапивой. Клетки пробки мертвы и пропитаны веществами, не пропускающими воду и воздух. Корневые волоски. Домашнее задание. Микроскоп поставили, Препарат - на столик, Объектив направили, Глядь, а лук – из долек! Вакуоли. Л.р.№2 «Пластиды в клетках листа элодеи».

«Биология Строение клетки» - Учебные предметы: биология, физика Участники проекта: учащиеся 10 класса. ОПВ: ПОЧЕМУ МЫ НЕ ПОНИМАЕМ КЛЕТКУ? Выяснить механизмы транспорта веществ через клеточную мембрану. Клеточная мембрана. Тема учебного проекта: Структурная организация клетки. Веб-сайт. Дидактические материалы. Транспорт веществ в клетке.

Всего в теме 15 презентаций

Олигосахариды

Моносахариды

• глюкоза
• фруктоза
• галактоза
• манноза

• Дисахариды
• сахароза (обычный сахар)
• мальтоза
• изомальтоза
• лактоза
• лактулоза

• декстрин
• гликоген
• крахмал
• целлюлоза

Белки - главные «труженики» клетки - это природ­ные биополимеры, построенные из остатков 20 аминокис­лот. В состав макромолекул белков может входить от не­скольких десятков до сотен тысяч и даже миллионов ами­нокислотных остатков, причем свойства белка существенно зависят именно от порядка, в котором располагаются эти остатки друг за другом. По этой причине, очевидно, что число воз­можных белков практически не ограничено.

Аминокислотами называют органические соединœения, в которых карбоксильная (кислотная) группа СООН и ами­ногруппа NH 2 . присоединœены к одному и тому же атому углерода.

Рис.1 Структурная формула аминокислот

Строение такой молекулы описывается струк­турной формулой (рис.1), где R - радикал, разный для разных аминокислот. Τᴀᴋᴎᴍ ᴏϬᴩᴀᴈᴏᴍ, в состав аминокислот вхо­дят всœе четыре органогена С, О, Н, N, а в некоторые ради­калы может входить сера S.

По способности человека синтезировать аминокислоты из их предшественников они делятся на две группы:

• Незаменимые: Триптофан, Фенилаланин, Лизин, Треонин, Метионин, Лейцин, Изолейцин, Валин, Аргинин, Гистидин;
• Заменимые: Тирозин, Цистеин, Глицин, Аланин, Серин, Глутаминовая кислота͵ Глутамин, Аспарагиновая кислота͵ Аспарагин, Пролин

Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм человека с пищей, так как они не синтезируются человеком, хотя некоторые заменимые аминокислоты синтезируются в организме человека в недостаточных количествах и тоже должны поступать с пищей.

Химические формулы 20 стандартных аминокислот:

Структуру белковой молекулы, поддерживаемую ковалентными связями между аминокислотными остатка­ми, называют первичной. Другими словами, первичная структура белка определяется простой последовательно­стью аминокислотных остатков. Эти остатки могут впол­не определœенным образом размещаться в пространстве, образуя вторичную структуру. Наиболее характерной вто­ричной структурой является α-спираль, когда аминокис­лотные цепочки как бы образуют резьбу винта. Одним из самых удивительных свойств макромолекул является то, что α-спирали с левой и правой «резьбой» встречаются в живой природе с существенно разной вероятностью: мак­ромолекул, «закрученных» вправо, почти нет. Асиммет­рию биологических веществ относительно зеркального отражения обнаружил в 1848 ᴦ. великий французский уче­ный Л. Пастер. Впоследствии выяснилось, что эта асим­метрия присуща не только макромолекулам (белкам, нук­леиновым кислотам), но и организмам в целом. Как воз­никла преимущественная спиральность макромолекул и как она в дальнейшем закрепилась в ходе биологической эволюции - эти вопросы до сих пор являются дискусси­онными и не имеют однозначного ответа.

Наиболее сложные и тонкие особенности структуры, отличающие один белок от другого, связаны с простран­ственной организацией белка, которую называют третич­ной структурой. Фактически речь идет о том, что спира­левидные цепочки аминокислотных остатков свернуты в нечто, напоминающее клубок ниток; В результате доволь­но длинные цепочки занимают сравнительно небольшой объем в пространстве. Характер свертывания в клубок от­нюдь не случаен. Напротив, он однозначно определœен для каждого белка. Именно благодаря третичной структуре белок способен выполнять свои уникальные каталитиче­ские, ферментативные функции, когда в результате целœенаправленного захватывания реагентов осуществляется их синтез в сложные химические соединœения, сравнимые по сложности с самим белком. Ни одна из химических ре­акций, осуществляемых белками, не может происходить обычным образом.

Кроме третичной структуры, белок может иметь чет­вертичную структуру; когда имеет место структурная связь между двумя или несколькими белками. Фактиче­ски речь идет об объединœении нескольких «клубков» из полипептидных цепочек.

Нуклеиновые кислоты (от лат. nucleus - ядро) - высокомолекулярные органические фосфорсодержащие соединœения, биополимеры. Полимерные формы нуклеиновых кислот называют полинуклеотидами. Цепочки из нуклеотидов соединяются через остаток фосфорной кислоты (фосфодиэфирная связь). Поскольку в нуклеотидах существует только два типа гетероциклических молекул, рибоза и дезоксирибоза, то и имеется лишь два вида нуклеиновых кислот - дезоксирибонуклеиновая (ДНК ) и рибонуклеиновая (РНК ). Нуклеиновые кислоты ДНК и РНК присутствуют в клетках всœех живых организмов и выполняют важнейшие функции по хранению, передаче и реализации наследственной информации. Одна из базовых аксиом биологии утверждает, что наследственная информация о структуре и функциях био­логического объекта передается из поколения в поколе­ние матричным путем, а носителями этой информации являются нуклеиновые кислоты .

Эти биополимеры на первый взгляд проще, чем белки. «Алфа­вит» нуклеиновых кислот состоит всœего из четырех «букв», в роли которых выступают нуклеотиды - сахара-пентозы, к которым присоединœено одно из пяти азотистых основа­ний: гуанин (Г), аденин (А), цитозин (Ц), тимин (Т) и урацил (У).

Аденин	Гуанин	Тимин	Цитозин

Рис.2 Структуры оснований, наиболее часто встречающихся в составе ДНК

В рибонуклеиновой кислоте (РНК) сахаром явля­ется углевод рибоза (С 5 Н 10 О 5), а в дезоксирибонуклеиновой кислоте (ДНК) - углевод дезоксирибоза (С 5 Н 10 О 4), который отличается от рибозы только тем, что около одно­го из атомов углерода ОН-группа заменена на атом водоро­да. Три из указанных азотистых оснований - Г, А и Ц - входят в состав и РНК, и ДНК. Четвертое азотистое осно­вание в этих кислотах разное - Т входит только в ДНК, а У- только в РНК. Связываются звенья нуклеотидов фосфодиэфирными связями остатка фосфорной кислоты Н 3 РО 4 . Относительные молекулярные массы нуклеиновых кислот достигают значений 1500 000-2 000 000 и более. Вторичная структура ДНК была установлена метода­ми рентгеноструктурного анализа в 1953 ᴦ. Р. Франклин, М. Уилкинсом, Дж. Уотсоном и Ф. Криком. Оказалось, что ДНК образуют спирально за­крученные нити, причем азо­тистое основание одной нити ДНК связано водородными связями с определœенным ос­нованием другой нити: аде­нин может быть связан толь­ко с тимином, а цитозин - только с гуанином (рис. 3). Такие связи называются комплементарными (допол­нительными). Отсюда следует, что поря­док расположения оснований в одной нити однозначно оп­ределяет порядок в другой нити. Именно с этим связано важнейшее свойство ДНК - способность к самовоспроиз­ведению (репликации). РНК не имеет двойной спиральной структуры и по­строена как одна из нитей ДНК. Различают рибосомную (рРНК), матричную (мРНК) и транспортную (тРНК). Οʜᴎ отличаются теми ролями, которые играют в клетках.

Рис. 3 Различные формы двойной спирали ДНК

Что же означают последовательности нуклеотидов в нуклеиновых кислотах? Каждые три нуклеотида (их на­зывают триплетами или кодонами) кодируют ту или иную аминокислоту в белке. К примеру, последователь­ность УЦГ дает сигнал на синтез аминокислоты серин. Сразу возникает вопрос: сколько различных троек можно получить из четырех «букв»? Легко сообразить, что та­ких троек может быть 4 3 = 64. Но в образовании белков может участвовать всœего 20 аминокислотных остатков, значит, некоторые из них можно кодировать разными тройками, что и наблюдается в природе. К примеру, лей­цин, серин, аргинин кодируются шестью тройками, пролин, валин и глицин - четырьмя и т. д. Это свойство триплетного генетического кода принято называть вырожденностью или избыточностью. Следует также отметить, что для всœех живых организмов кодирование белков происходит одинаково (универсальность кодирования). В то же вре­мя последовательности нуклеотидов в ДНК не бывают считаны иначе, как единственным способом (непе­рекрываемость кодонов).

- Полисахариды

Ксилоза (древесный сахар) содержится в хлопковой шелухе, кукурузных кочерыжках. Ксилоза входит в состав пентозанов. Соединяясь с фосфором, ксилоза переходит в активные соединения, играющие важную роль во взаимопревращениях сахаров. Арабиноза содержится в хвойных... [читать подробенее]

- Сырьевая база растений, содержащих полисахариды

Закономерности образования и накопления полисахаридов в растениях. Роль в жизни растений Полисахариды составляют 80 % органического вещества планеты, поскольку составляют большую часть сухого вещества растений. В растениях моносахариды и их производные,... [читать подробенее]

- Резервные полисахариды

Основным резервным полисахаридом в клетках растений является крахмал. Крахмал образуется в растениях при фотосинтезе и откладывается в виде "резервного" углевода в корнях, клубнях и семенах. Например, зерна риса, пшеницы, ржи и других злаков содержат 60-80% крахмала,...