Welche Aminosäure ist aromatisch?
B) Asparaginsäure
C) Cystein
D) Tryptophan +
E) Histidin
109. Welche Aminosäure ist heterozyklisch:
A) Histidin +
Welche Aminosäure weist grundlegende Eigenschaften auf?
B) Asparaginsäure
D) Phenylalanin
111. Geben Sie die Aminosäure Zviterrion an:
B) 
C) 
D) 
+
E) 
112. Welche Peptidbindung ist:
A) 
113. Eine Aminosäure, in deren Molekül kein asymmetrisches Kohlenstoffatom vorhanden ist:
A) Tyrosin
C) Glycin +
D) Phenylalanin
Welche Aminosäure enthält Schwefel?
A) Arginin
B) Tryptophan
C) Histidin
D) Cystein +
115. Eine Aminosäure, in deren Molekül keine freie Aminogruppe vorhanden ist:
A) Prolin +
B) Cystein
C) Glutaminsäure
D) Tryptophan
E) Phenylalanin
116. Wenn der pH-Wert einer Aminosäurelösung gleich dem Wert isoelektrischer Punkt, dann:
A) Das Aminosäuremolekül ist negativ geladen
B) Das Aminosäuremolekül ist positiv geladen
C) Das Aminosäuremolekül ist neutral +
D) Die Aminosäure ist in Wasser gut löslich
E) Das Aminosäuremolekül zerfällt leicht
117. Wenn der pH-Wert einer Aminosäurelösung gleich dem isoelektrischen Punkt ist, dann:
A) Aminosäuremolekül in Form eines bipolaren Ions +
B) Aminosäuremolekül als Anion
C) Aminosäuremolekül als Kation
D) Das Aminosäuremolekül ist nicht geladen
E) Das Aminosäuremolekül wird zerstört
118. Folgendes kommt im Proteinmolekül nicht vor:
A) Kreatinphosphat +
B) Glutamin
D) Histidin
E) Tyrosin
119. Glycin = 2,4, pK2 Glycin = 9,7, der isoelektrische Punkt von Glycin ist:
120. Die Zusammensetzung eines Proteinmoleküls umfasst:
A) Carbonsäure
B) D--Aminosäuren
C) D--Aminosäuren
D) L-Aminosäuren
E) L- -Aminosäuren +
121. Eine Aminosäure, die nicht in einem Proteinmolekül vorkommt:
A) Tryptophan
B) Asparaginsäure
D) Ornithin +
E) Histidin
122. Zu den austauschbaren Aminosäuren gehören nicht:
C) Glutaminsäure
D) Tryptophan +
123. Zu den essentiellen Aminosäuren gehören nicht:
B) Phenylalanin
D) Prolin +
E) Threonin
124. Zu den austauschbaren Aminosäuren gehören:
B) Isoleucin
C) Asparaginsäure +
D) Methionin
E) Tryptophan
125. Zu den essentiellen Aminosäuren gehören:
B) Glutaminsäure
D) Asparagin
E) Cystein
126. Ninhydrin-Reaktion - qualitative Reaktion auf der:
A) freie Aminogruppen +
B) freie Carboxylgruppen
C) zur Bestimmung von Hydroxylgruppen
D) zur Bestimmung von SH-Gruppen
E) zur Bestimmung aromatischer Aminosäuren
127. Um Protein in Lösung zu bestimmen, verwenden Sie:
A) Selivanov-Reaktion
B) Biuret-Reaktion +
C) Sakaguchi-Reaktion
D) Nitroprussid-Reaktion
E) Millon-Reaktion
128. Die Millon-Reaktion wird verwendet: um Folgendes zu bestimmen:
A) Tyrosinreste in einem Proteinmolekül +
B) Guanidingruppe von Arginin
C) Imidazolgruppe von Histidin
D) aromatische Aminosäuren
E) SH-Gruppen von Cystein
129. Welche Aminosäure ist Dicarbonsäure:
A) Tyrosin
B) Glutaminsäure +
D) Tryptophan
130. Das Hämoglobinmolekül enthält:
A) 1 Untereinheit
B) 3 Untereinheiten
C) 6 Untereinheiten
D) 4 Untereinheiten +
E) 2 Untereinheiten
131. Wie viele Untereinheiten gibt es in einem Albuminmolekül:
132. Wenn der pH-Wert einer Proteinlösung höher ist als der isoelektrische Punkt des Proteinmoleküls, dann:
A) Das Proteinmolekül ist negativ geladen +
B) Das Proteinmolekül ist positiv geladen
C) Das Proteinmolekül ist ungeladen
D) Das Proteinmolekül wird denaturiert
E) Protein ist unlöslich
133. Zu den globulären Proteinen gehören nicht:
A) Trypsin
B) Hämoglobin
C) Keratin +
D) Albumin
E) Myoglobin
134. Zu den fibrillären Proteinen gehören nicht:
A) Kollagen
B) Insulin +
C) Keratin
E) Elastin
135. Die Zusammensetzung von Glykoproteinen umfasst:
A) Phosphate
B) Kohlenhydrate +
E) Metallionen
136. Proteinmolekül am isoelektrischen Punkt:
A) negativ geladen
B) positiv geladen
C) Gesamtladung ist Null +
D) denaturiert
E) in Lösung löslich
137. Die enzymatische Aktivierung von Aminosäuren erfordert:
138. Die Zusammensetzung von Hämoglobin umfasst:
A) Mangan
B) Molybdän
E) Eisen +
139. Die prothetische Gruppe von Myoglobin ist:
B) Molybdän
C) Magnesiumionen
D) Kupferionen
E) Thiaminpyrophosphat
140. Bindungen sind an der Bildung der Tertiärstruktur eines Proteinmoleküls beteiligt:
A) kovalente Bindungen
B) Wasserstoffbrückenbindungen
C) hydrophobe Wechselwirkungen
D) ionische Wechselwirkungen
E) alle angegebenen Verbindungen +
141. Protein mit Quartärstruktur:
A) Hämoglobin +
B) Ribonuklease
C) Albumin
D) Myoglobin
E) Insulin
142. Molekularer Sauerstoffträger im Körper:
A) Amylase
B) Albumin
C) Hämoglobin +
E) Kollagen
143. Die Zusammensetzung von Phosphoproteinen umfasst:
B) Phosphate +
C) Kohlenhydrate
E) Metallionen
144. Die Schutzfunktion im Körper wird ausgeübt durch:
A) Immunglobuline +
B) Albumin
C) Histone
D) Phosphatasen
145. Die Funktion, die Proteine im Körper erfüllen:
A) Transport
B) schützend
C) regulatorisch
D) strukturell
E) alles spezifizierte Funktionen +
146. Ein Lipoprotein ist ein Protein, das in seiner Zusammensetzung enthält:
B) Metallionen
C) Kohlenhydrate
D) Lipide +
E) Phosphate
147. Nukleoproteine sind:
A) komplexe Proteine, die Lipide enthalten
B) Komplexe von Nukleinsäuren mit Proteinen +
C) komplexe Proteine, die Kohlenhydrate enthalten
D) komplexe Proteine, die Phosphate enthalten
E) komplexe Proteine, die Metallionen enthalten
148. Für Pepsinaktivität:
A) Der pH-Wert des Mediums sollte 1,5–3,0 + betragen
B) Die Umgebung muss neutral sein
C) Die Umgebung muss alkalisch sein
D) Im Medium müssen Metallionen vorhanden sein
E) Im Medium müssen freie Aminosäuren vorhanden sein
149. Blutproteinbindung Fettsäure:
A) Hämoglobin
B) Albumin +
C) Orosomucoid
D) Haptoglobin
E) Immunglobulin
150. Bei der Transaminierungsreaktion von Aminosäuren entstehen:
A) -Ketosäuren +
B) Aldehyde
D) ungesättigte Kohlenwasserstoffe
E) Hydroxysäuren
151. Die Puffereigenschaften von Aminosäuren sind zurückzuführen auf:
A) das Vorhandensein einer Carboxylgruppe
B) das Vorhandensein einer Aminogruppe
C) gute Löslichkeit
D) die Natur des Radikals
E) das Vorhandensein von Carboxyl- und Aminogruppen im Molekül +
152. Tyrosin wird in der Leber gebildet aus:
A) Tryptophan
B) Phenylalanin +
D) Histidin
E) Arginin
153. Aminosäuren werden im Körper verwendet:
A) für die Proteinsynthese
B) für die Synthese von Hormonen
C) zur Bildung von -Ketosäuren
D) als Stickstoffquelle für die Synthese stickstoffhaltiger Verbindungen nicht-aminoxylatischer Natur
E) in allen angegebenen Fällen +
154. Im Harnstoffkreislauf entsteht:
B) Isoleucin
C) Histidin
D) Arginin +
E) Tryptophan
155. Enzyme im Körper:
A) Geschwindigkeit katalysieren chemische Reaktion +
B) durchführen strukturelle Funktion
C) Reservefonds an chemischer Energie für anabole Reaktionen
D) eine Schutzfunktion ausüben
E) regulieren den osmotischen Druck
156. Redoxreaktionen werden katalysiert durch:
A) Oxidoreduktase +
C) Hydrolasen
D) Transferasen
157. Enzyme, die die Übertragung von Atomen und Atomgruppen katalysieren:
B) Transferasen +
C) Oxidoreduktasen
D) Hydrolasen
158. Enzyme, die die Hydrolyse katalysieren chemische Bindungen:
A) Oxidoreduktasen
B) Transferasen
D) Hydrolasen +
159. Enzyme, die Isomerisierungsreaktionen katalysieren:
A) Oxidoreduktasen
B) Transferasen
C) Isomerasen +
D) Hydrolasen
160. Enzyme, die die Bildung einer neuen Bindung katalysieren:
A) Ligasen +
B) Hydrolasen
C) Transferasen
D) Isomerasen
E) Oxidoreduktasen
161. Enzyme, die Reaktionen der nichthydrolytischen Spaltung und Bildung einer Doppelbindung katalysieren:
A) Hydrolasen
B) Transferasen
C) Isomerasen
D) Oxidoreduktasen
162. Zur Klasse der Hydrolasen gehören:
A) Esterasen
B) Proteinasen
C) Glykosidasen
E) alle angegebenen Enzymklassen +
163. Zu den Oxidoreduktasen gehören nicht:
A) Laktatdehydrogenase
B) Alkoholdehydrogenase
C) Peroxidase
D) Cytochromoxidase
E) Ribonuklease +
164. Apoenzym ist:
A) Prothesengruppe
B) Protein, das mit einer prothetischen Gruppe + verbunden ist
C) der Proteinteil eines Enzyms, dessen aktive Form ein Coenzym enthält
D) organische Cofaktoren des Enzyms
E) einfaches Protein
165. Nicotinamidadenindinukleotid ist ein Coenzym, das Folgendes transportiert:
A) Methylgruppen
B) Alkylgruppen
C) Acylgruppen
D) Amingruppen
E) Wasserstoffatome +
166. Für Coenzyme gilt Folgendes nicht:
A) Flavinmononukleotid
B) Pyridoxalphosphat
C) Thyroxin +
D) Nicotinamidadenindinukleotid
E) Thiaminpyrophosphat
167. Coenzym, das Acylgruppen überträgt:
A) Nicotinamidadenindinukleotid
B) Pyridoxalphosphat
C) Flavinmononukleotid
D) Coenzym A +
E) Folsäure
168. Zu den Eigenschaften von Enzymen gehören nicht:
A) verringert nicht die Aktivierungsenergie chemischer Reaktionen +
B) Wirksamkeit der Maßnahme
C) hohe Substratspezifität
D) reduziert die Aktivierungsenergie einer chemischen Reaktion
E) Spezifität der Wirkung relativ zur Art der chemischen Reaktion
169. Hydrolyse Ester katalysieren:
A) Esterase +
B) Glykosidasen
C) Hydrolasen
D) Proteinasen
E) Synthetasen
170. Zu den Coenzymen gehören:
A) Tetrahydrofolsäure
B) Thiaminpyrophosphat
C) Flavinadenindinukleotid
D) Lipoamid
E) alle angegebenen Verbindungen +
171. Gilt nicht für proteolytische Enzyme:
A) Trypsin
B) Lipase +
D) Elastase
E) Chymotrypsin
172. Proteolytische Enzyme katalysieren:
A) Hydrolyse der Peptidbindung +
B) Hydrolyse der glykosidischen Bindung
C) Hydrolyse der Esterbindung
D) Hydrolyse der Phosphoesterbindung
E) Hydrolyse der Etherbindung
173. Enzyme sind:
A) biologische Katalysatoren, die chemische Reaktionen beschleunigen +
B) das Hauptbaumaterial der Zellmembranen
C) Substanzen, die für die Entgiftung des Körpers sorgen
D) Inhibitoren chemischer Reaktionen
E) Stoffe, die an der Übertragung von Signalinformationen beteiligt sind
174. Kompetitive Hemmstoffe:
A) an Substrate binden
B) binden an das aktive Zentrum des Enzyms +
C) binden nicht an den Enzym-Substrat-Komplex
D) binden nicht an die aktive Stelle des Enzyms, sondern an eine andere Stelle des Enzyms
E) binden irreversibel an das allosterische Zentrum des Enzyms
175. Nicht-kompetitive Inhibitoren:
A) weisen eine ähnliche Struktur wie das Substrat auf
B) unterscheiden sich in ihrer Struktur vom Substrat +
C) binden an das aktive Zentrum des Enzyms
D) das Enzym denaturieren
E) an das Substrat binden
176. Proteolytisches Enzym Pepsin:
A) funktioniert im Magensaft bei pH 1,5-3,0+
B) funktioniert im Magensaft bei pH 9,0-11,0
C) ist Teil der Darmschleimhaut
D) Funktionen im Dünndarm
E) sorgt für die Hydrolyse von Triacylglyceriden im Fettgewebe
177. Trypsin wird als Vorstufe synthetisiert in:
B) Bauchspeicheldrüse +
C) Dünndarm
D) Fettgewebe
E) Magenschleimhaut
178. Enzymaktivität ist verbunden mit:
A) Umgebungstemperatur
B) pH-Wert der Umgebung
C) das Vorhandensein verschiedener chemischer Verbindungen in der Umwelt
D) die Beschaffenheit des Substrats
E) mit allen angegebenen Bedingungen +
179. Enzyme beschleunigen chemische Reaktionen, weil:
A) die Aktivierungsenergie einer chemischen Reaktion reduzieren +
B) die Aktivierungsenergie der Reaktion erhöhen
C) Reduzieren Sie die Konzentration des Reaktionsprodukts
D) die Struktur des Substrats verändern
E) die Konzentration der Ausgangsstoffe verändern
180. Zu den Nukleotiden zählen nicht:
A) Phosphorsäurerest
B) Pyrimidinbasen
C) Purinbasen
D) Desoxyribose
E) Glukose +
181. Ribonukleoside umfassen:
B) stickstoffhaltige Base und Ribose +
E) Phosphorsäurerest und Ribose
182. DNA umfasst nicht:
B) Uracil +
E) Cytosin
183. RNA umfasst:
A) 2-D-Desoxyribofuranose
B) Glucopyranose
C) D-Ribofuranose +
D) Fructofuranose
E) Arabinose
184. Ein Nukleotid ist:
A) Adenosin
C) Adenylsäure +
E) Cytosin
185. Zu den Desoxyribonukleotiden gehören:
A) Phosphorsäurerest und stickstoffhaltige Base
B) stickstoffhaltige Base und Ribose
C) stickstoffhaltige Base und Desoxyribose
D) Phosphorsäure- und Desoxyribose-Rest
E) Phosphorsäurerest, Desoxyribose und stickstoffhaltige Base +
186. Eine stickstoffhaltige Base, die nicht Teil der RNA ist:
E) Cytosin
187. DNA enthält:
A) Galactopyranose
B) Glucopyranose
C) D-Ribofuranose
D) Fructofuranose
E) 2-D-Desoxyribofuranose +
188. Ein Nukleosid ist nicht:
A) Guanosin
B) Ribose-5-phosphat +
C) Adenosin
E) Cytidin
189. Monomere Einheiten von Nukleinsäuren sind:
A) Nukleotide +
B) stickstoffhaltige Basen
C) Aminosäuren
D) Ribosephosphate
E) Monosaccharide
190. In Nukleinsäuremolekülen sind Nukleotide verknüpft:
A) Disulfidbindungen
Einführung……………………………………………………………………………………………………………..
Ernährungsbewertung………………………………………………………………………………..
Schwefel………………………………………………………………………………………………………
Protein-Aminosäuren………………………………………………………………………………………
Anreicherung der Ernährung mit Schwefel………………………………………………………………
Der Einfluss von Schwefel auf das Fell von Tieren………………………………………………………..
Einführung
Bei der Schaffung einer starken Futterbasis geht es nicht nur um die Steigerung der Produktion und die Verbesserung der Futterqualität verschiedene Typen, aber vor allem die Einführung hochwirksamer Methoden und Mittel zu ihrer Herstellung und Zubereitung, die eine hohe Verdaulichkeit der im Futter enthaltenen Nährstoffe durch die Tiere fördern und deren rationelle Verwendung sicherstellen.
Die Fütterung beeinflusst die Entwicklung, Wachstumsrate, das Körpergewicht und die Fortpflanzungsfunktionen des Tieres. Nur mit einer vollständigen Versorgung von Vieh und Geflügel mit hochwertigem Futter kann die Nutztierhaltung erfolgreich entwickelt werden. Von allen Umweltfaktoren hat die Fütterung den größten Einfluss auf die Produktivität. In der Struktur der Kosten für tierische Produkte beträgt der Anteil der Futtermittel 50–55 % für die Milchproduktion, 65–70 % für Rindfleisch und 70–75 % für Schweinefleisch.
In der modernen Tierhaltung wird großer Wert auf eine ausgewogene Ernährung der Tiere gelegt. Durch den Einsatz wissenschaftlich fundierter Fütterungssysteme kann die Produktivität der Tiere gesteigert und das Futter effizient genutzt werden. Während des Fütterungsprozesses wirken die Inhaltsstoffe nicht isoliert voneinander, sondern in Kombination auf den Körper des Tieres. Die Ausgewogenheit der Futterbestandteile entsprechend den Bedürfnissen der Tiere ist der Hauptindikator dieses Komplexes.
Nährwertbewertung
Für die Tierhaltung ist nicht nur die Menge, sondern vor allem die Qualität des Futters wichtig, d.h. Ihr Wert wird durch ihren Nährstoffgehalt bestimmt. Als Alleinfuttermittel gelten solche, die alle für den Körper des Tieres notwendigen Stoffe enthalten und in der Lage sind, das normale Funktionieren aller physiologischen Funktionen des Tieres über einen langen Zeitraum sicherzustellen.
Unter Nährwert versteht man die Eigenschaft von Lebensmitteln, die natürlichen Nahrungsbedürfnisse der Tiere zu befriedigen. Der Nährwert von Lebensmitteln kann nur während der Interaktion mit dem Körper anhand des physiologischen Zustands des Tieres und der Veränderungen seiner Produktivität bestimmt werden. Der Nährwert von Lebensmitteln kann nicht durch einen einzigen Indikator ausgedrückt werden. Von Wissenschaftlern durchgeführte Untersuchungen zur Rolle einzelner Nährstoffe im Leben des Tierkörpers führten zu dem Schluss, dass ein umfassendes System zur Bewertung des Nährwerts von Futtermitteln erforderlich ist. Diese Bewertung besteht aus folgenden Daten: der chemischen Zusammensetzung des Futters und seinem Kaloriengehalt; Verdaulichkeit von Nährstoffen; allgemeiner (Energie-)Nährwert; Protein-, Mineralstoff- und Vitaminernährung.
Um den Nährwert von Futtermitteln beurteilen zu können, müssen Sie diese kennen chemische Zusammensetzung und die grundlegenden Prozesse, die bei der Umwandlung von Futternährstoffen in tierische Produkte ablaufen. Die Methode zur Beurteilung des Nährwerts von Futtermitteln auf der Grundlage verdaulicher Nährstoffe hat ihre Nachteile, da es sich bei der Futterverdauung um die Aufnahme nur eines Teils der Nährstoffe im Futter des Tieres und um die erste Stufe des Stoffwechsels zwischen Körper und Umwelt handelt. Nicht alle verdauten Nährstoffe werden vom Körper gleichermaßen für Leben und Produktion genutzt. Zum Beispiel: Weizenkleie und Gerstenkorn haben fast die gleiche Menge an Nährstoffen (60–62 %), aber die produktive Wirkung von Kleie ist etwa 25 % geringer als die von Gerste. Darüber hinaus wird ein Teil, der als verdaulich gilt, tatsächlich von Mikroorganismen unter Bildung von Kohlendioxid, Methan und organischen Säuren zerstört, der andere Teil wird mit Flüssigkeiten in Form von Harnstoff und Wärme aus dem Körper ausgeschieden. Für eine umfassendere Beurteilung des Nährwerts von Futtermitteln und Diäten ist es daher notwendig, die Endergebnisse der Fütterung zu kennen, d. h. welcher Anteil der verdaulichen Nährstoffe jedes Futters vom Körper aufgenommen und in Bestandteile des Tierkörpers oder in vom Tier gewonnene Produkte umgewandelt wird. Daher wird neben der Beurteilung der verdaulichen Nährstoffe auch der Gesamtnährwert (Kaloriengehalt) beurteilt.
Schwefel
Schwefel ist für den Körper des Tieres lebenswichtig. Im Körper von Tieren kommt es hauptsächlich in Form komplexer organischer Verbindungen vor – Proteinaminosäuren. Im Körper von Tieren macht Schwefel 0,12–0,15 % aus, der größte Teil davon ist in den Haaren, Hornschuhen und der Haut konzentriert. Schwefel ist auch Bestandteil von Insulin (Pankreashormon) und Thiamin (Vitamin B1).
Relativ viel Schwefel ist in Getreidekörnern und Hülsenfrüchten, Wiesen- und Luzerneheu sowie in Magermilch enthalten. Alle proteinreichen Lebensmittel enthalten mehr Schwefel als proteinarme.
Der Schwefelbedarf von Schafen und Nutztieren beträgt 0,25–0,4 % der Trockenmasse der Futterration. Beispielsweise benötigt eine Milchkuh je nach täglicher Milchleistung 25–50 g Schwefel pro Tag, Kälber bis 6 Monate – 3–10, Jungtiere – 13–25, je nach Lebendgewicht und Wachstum; Schafe: Erwachsene - 3-9, Lämmer - 2-3 g pro Tag. Der Schwefelbedarf bei Schafen hängt hauptsächlich vom Wollschnitt ab.
Schwefel verbessert die Verdauung von Zellulose und unterstützt die Biosynthese von B-Vitaminen. Zu den Symptomen eines Schwefelmangels im Körper zählen Appetitlosigkeit, Haarausfall und trübe Augen. Viele Lebensmittel tierischen Ursprungs können als Schwefelquelle dienen, beispielsweise Milch in verschiedenen Formen usw.
Es erfüllt seine physiologische Rolle im Körper durch die darin enthaltenen Aminosäuren Cystin, Methionin, Taurin, Glutathion und Thiamin.
Protein-Aminosäuren
Cystin
Eine wichtige schwefelhaltige Aminosäure. Es ist ein starkes Antioxidans, das die Leber nutzt, um zerstörerische freie Radikale zu neutralisieren.
Stärkt das Bindegewebe und fördert die antioxidativen Prozesse im Körper.
Fördert Heilungsprozesse, stimuliert die Aktivität der weißen Blutkörperchen und hilft, Schmerzen bei Entzündungen zu lindern.
Wichtige Säure für Haut und Haar.
Unverzichtbar zum Schutz vor chemischen Giftstoffen.
Methionin
Eine der essentiellen schwefelhaltigen Aminosäuren. Wichtig für viele Körperfunktionen, einschließlich der Produktion und Funktion von Immunzellen nervöses System. Es ist ein starkes Antioxidans und wichtig für die Erhaltung einer gesunden Leber.
Vorläufer von Cystin und Kreatin.
Kann den Gehalt an Antioxidantien (Glutathion) erhöhen und den Cholesterinspiegel senken.
Hilft Giftstoffe zu entfernen und Leber- und Nierengewebe wiederherzustellen.
Methionin beugt Hautkrankheiten vor.
nützlich in einigen Fällen von Allergien, da es die Freisetzung von Histamin reduziert.
Taurin
Eines der wichtigsten, nützlichsten und sichersten Aminosäurepräparate ist Taurin, das weithin für seine wohltuende Wirkung auf das Herz-Kreislauf-System bekannt ist. Der Körper kann mit Hilfe von Vitamin B6 Taurin aus Cystein herstellen.
Hilft bei der Aufnahme und Zerstörung von Fetten.
Taurin, das im Zentralnervensystem, in der Netzhaut, im Skelettmuskel und im Herzmuskel vorkommt, ist nützlich bei der Behandlung von Herz-Kreislauf-Erkrankungen und einigen Augenerkrankungen.
Taurin wirkt in elektrisch aktiven Geweben wie Gehirn und Herz und trägt zur Stabilisierung der Zellmembranen bei.
Es wird angenommen, dass diese Aminosäure eine gewisse antioxidative und reinigende Wirkung hat.
Mit Hilfe von Zink fördert Taurin die Zirkulation bestimmter Mineralien in und aus den Zellen und ist so an der Produktion von Nervenimpulsen beteiligt.
Glutathion
Glutathion ist keine proteinbildende Aminosäure, sondern eine Mischung aus Aminosäureketten.
Glutathion bildet Enzyme wie Glutathionperoxidase.
Es ist lebenswichtig und kommt in allen Zellen von Pflanzen und Tieren vor.
Enthalten in Ernährungsformeln und Nahrungsergänzungsmitteln, die eine reinigende Wirkung auf den Körper haben, indem sie bestimmte Giftstoffe entfernen
Thiamin (B1)
Synonyme: Aneuril, Aneurin, Bevemin, Benerva, Berin, Betaxin, Betiamin, Bitevan, Oryzanin usw.
Beteiligt sich am Kohlenhydratstoffwechsel, reguliert die Funktionen des Nervensystems und die Herzaktivität. Die Aufnahme des Vitamins erfolgt im Darm und in den Gewebezellen wird es in Cocarboxylase umgewandelt.
Schützt Zellmembranen vor den toxischen Wirkungen von Peroxidationsprodukten.
Nicht alle Haustiere benötigen Vitamin B1. Bei Wiederkäuern wird Thiamin von bestimmten im Pansen lebenden Bakterien produziert. Allerdings reagieren Geflügel, Kaninchen, Schweine und Pferde sehr empfindlich auf einen Mangel an diesem Vitamin.
Und jene Tiere, die Vitamin B1 nicht selbst aufnehmen und produzieren, entwickeln häufig eine Polyneuritis. Bei Polyneuritis kommt es in der Regel zu einer Störung der Bewegungskoordination, einem unsicheren Gang, begleitet von Rotationsbewegungen und Lähmungen. Thiamin wird durch Mikroflora und Protozoen im Pansen von Wiederkäuern vermehrt. Es wird gut resorbiert, wird aber im alkalischen Milieu des Darms zerstört, daher wird es nach der Fütterung oder parenteral bei Hypo- und Avitaminose B1, Polyneuritis unterschiedlicher Herkunft, Atonie der Magen- und Darmmuskulatur verwendet, um das Wachstum zu beschleunigen von Tieren und Vögeln. Oral, subkutan und intramuskulär verschrieben.
Der Bedarf an Vitamin B1 pro 1 Kilogramm Futter liegt bei Hühnern bei 1 Milligramm, bei Schweinen bei 3 Milligramm. Zu therapeutischen Zwecken werden 3- bis 8-fach höhere Dosen verabreicht. Dosierungen intramuskulär und subkutan (g): Pferde und Rinder – 0,1–0,3, Kleinvieh und Schweine – 0,005–0,06, Kälber – 0,01–0,06, Hunde – 0,001–0,01, Hühner und Gänse – 10–25 mg; Hühner - 1-2 mg pro Kopf und Tag. Oral: Hühner – 3–4 mg, Ferkel – 25–40 mg.
Proteine - Die wichtigsten „Arbeiter“ der Zelle sind natürliche Biopolymere, die aus den Überresten von 20 Zellen aufgebaut sind Aminosäuremenge. Die Zusammensetzung von Proteinmakromolekülen kann mehrere Zehn- bis Hunderttausende und sogar Millionen von Aminosäureresten umfassen, und die Eigenschaften des Proteins hängen maßgeblich von der Reihenfolge ab, in der diese Reste nacheinander angeordnet sind. Daher liegt es auf der Hand, dass die Zahl der möglichen Proteine praktisch unbegrenzt ist.
Aminosäuren angerufen organische Verbindungen, in dem die Carboxylgruppe (saure Gruppe) COOH und die Aminogruppe NH 2 ist. an das gleiche Kohlenstoffatom gebunden.
Abb.1 Strukturformel von Aminosäuren
Die Struktur eines solchen Moleküls wird durch die Strukturformel (Abb. 1) beschrieben, wobei R ein für verschiedene Aminosäuren unterschiedlicher Rest ist. Somit umfasst die Zusammensetzung der Aminosäuren alle vier Organogene C, O, H, N, und einige Reste können Schwefel S enthalten.
Basierend auf der Fähigkeit einer Person, Aminosäuren aus ihren Vorläufern zu synthetisieren, werden sie in zwei Gruppen eingeteilt:
- Essentiell: Tryptophan, Phenylalanin, Lysin, Threonin, Methionin, Leucin, Isoleucin, Valin, Arginin, Histidin;
- Ersetzbar: Tyrosin, Cystein, Glycin, Alanin, Serin, Glutaminsäure, Glutamin, Asparaginsäure, Asparagin, Prolin
Essentielle Aminosäuren müssen dem menschlichen Körper mit der Nahrung zugeführt werden, da sie vom Menschen nicht synthetisiert werden, obwohl einige essentielle Aminosäuren im menschlichen Körper in unzureichenden Mengen synthetisiert werden und auch mit der Nahrung zugeführt werden müssen.
Chemische Formeln von 20 Standardaminosäuren:
Die Struktur eines Proteinmoleküls bleibt erhalten kovalente Bindungen zwischen Aminosäureresten wird als primär bezeichnet . Mit anderen Worten: Die Primärstruktur eines Proteins wird durch eine einfache Abfolge von Aminosäureresten bestimmt. Diese Rückstände können völlig undefiniert im Raum lokalisiert sein und eine Sekundärstruktur bilden. Die charakteristischste Sekundärstruktur ist die α-Helix, bei der die Aminosäureketten das Gewinde einer Schraube zu bilden scheinen.
Einer der meisten erstaunliche Eigenschaften Makromoleküle ist, dass α-Helices mit linken und rechten „Fäden“ in der belebten Natur mit deutlich unterschiedlichen Wahrscheinlichkeiten vorkommen: Es gibt fast keine nach rechts „verdrehten“ Makromoleküle. Asymmetrie biologischer Substanzen relativ zu Spiegelreflexion 1848 vom großen französischen Wissenschaftler entdeckt L. Pasteur. Anschließend stellte sich heraus, dass diese Asymmetrie nicht nur Makromolekülen (Proteinen, Nukleinsäuren), sondern auch Organismen als Ganzes innewohnt. Wie die bevorzugte Helizität von Makromolekülen entstand und wie sie sich anschließend im Laufe der biologischen Evolution festigte – diese Fragen sind immer noch umstritten und haben keine eindeutige Antwort.
Das komplexeste und dünn Besonderheiten Die Strukturen, die ein Protein von einem anderen unterscheiden, hängen mit der räumlichen Organisation des Proteins zusammen, die als bezeichnet wird Tertiärstruktur. Eigentlich wir reden über dass helikale Ketten aus Aminosäureresten zu etwas gefaltet sind, das einem Fadenknäuel ähnelt; Dadurch nehmen eher lange Ketten relativ wenig Platz ein. Die Natur des Zusammenrollens zu einer Kugel ist keineswegs zufällig. Im Gegenteil, es ist für jedes Protein eindeutig definiert. Dank der Tertiärstruktur ist das Protein in der Lage, seine einzigartigen katalytischen und enzymatischen Funktionen zu erfüllen, wenn diese durch gezieltes Einfangen von Reagenzien zu Komplexen synthetisiert werden Chemische Komponenten, in seiner Komplexität mit dem Protein selbst vergleichbar. Keine der von Proteinen durchgeführten chemischen Reaktionen kann auf übliche Weise ablaufen.
Zusätzlich zur Tertiärstruktur kann ein Protein eine Quartärstruktur aufweisen; wenn eine strukturelle Verbindung zwischen zwei oder mehr Proteinen besteht. Tatsächlich handelt es sich um die Kombination mehrerer „Kugeln“ aus Polypeptidketten.
Nukleinsäuren(von lat. Kern- Kern) - hochmolekulare organische phosphorhaltige Verbindungen, Biopolymere. Als polymere Formen werden Nukleinsäuren bezeichnet Polynukleotide. Nukleotidketten sind durch einen Phosphorsäurerest (Phosphodiesterbindung) verbunden. Da es in Nukleotiden nur zwei Arten heterozyklischer Moleküle gibt, Ribose und Desoxyribose, gibt es nur zwei Arten von Nukleinsäuren – Desoxyribonukleinsäure ( DNA) und Ribonukleinsäure ( RNA). Die Nukleinsäuren DNA und RNA kommen in den Zellen aller lebenden Organismen vor und erfüllen die wichtigsten Funktionen für die Speicherung, Übertragung und Umsetzung von Erbinformationen. Eines der grundlegenden Axiome der Biologie besagt dies erbliche Informationen Informationen über die Struktur und Funktionen eines biologischen Objekts werden von Generation zu Generation auf Matrixebene weitergegeben, und die Träger dieser Informationen sind Nukleinsäuren.
Auf den ersten Blick sind diese Biopolymere einfacher als Proteine. Das „Alpha-Vit“ von Nukleinsäuren besteht aus nur vier „Buchstaben“, die Nukleotide sind – Pentosezucker, an die eine von fünf stickstoffhaltigen Basen gebunden ist: Guanin (G), Adenin (A), Cytosin (C), Thymin (T) und Uracil (U).
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| Adenin | Guanin | Timin | Cytosin |
Reis. 2 Strukturen der in der DNA am häufigsten vorkommenden Basen
In der Ribonukleinsäure (RNA) ist der Zucker das Kohlenhydrat Ribose (C 5 H 10 O 5) und in der Desoxyribonukleinsäure (DNA) ist der Zucker Desoxyribose (C 5 H 10 O 4), die sich von Ribose nur darin unterscheidet 1. Die OH-Gruppe des Kohlenstoffatoms wird durch ein Wasserstoffatom ersetzt. Drei dieser stickstoffhaltigen Basen – G, A und C – kommen sowohl in RNA als auch in DNA vor. Die vierte stickstoffhaltige Base in diesen Säuren ist anders – T kommt nur in der DNA vor und U kommt nur in der RNA vor. Die Nukleotideinheiten sind durch Phosphodiesterbindungen des Phosphorsäurerestes H 3 PO 4 verbunden.
Relativ Molekulargewichte Nukleinsäuren erreichen Werte von 1.500.000-2.000.000 oder mehr. Die Sekundärstruktur der DNA wurde 1953 von R. Franklin, M. Wilkins, J. Watson und F. Crick durch Röntgenbeugungsmethoden ermittelt. Es stellte sich heraus, dass DNA helikal verdrillte Stränge bildet und die stickstoffhaltige Base eines DNA-Strangs verbunden ist Wasserstoffbrücken mit einer bestimmten Base des anderen Strangs: Adenin kann nur mit Thymin assoziiert werden, und Cytosin kann nur mit Guanin assoziiert werden (Abb. 3). Solche Verbindungen heißen komplementär(zusätzlich). Daraus folgt, dass die Reihenfolge der Basen in einem Thread eindeutig die Reihenfolge im anderen Thread bestimmt. Genau das hängt damit zusammen wichtigste Eigenschaft DNA ist die Fähigkeit zur Selbstreproduktion (Replikation). RNA hat kein Doppeltes spiralförmige Struktur und ist wie einer der DNA-Stränge aufgebaut. Es gibt ribosomale (rRNA), Matrix (mRNA) und Transport (tRNA). Sie unterscheiden sich in der Rolle, die sie in Zellen spielen.
Reis. 3 Verschiedene Formen der DNA-Doppelhelix
Was bedeuten die Nukleotidsequenzen in Nukleinsäuren? Alle drei Nukleotide (sie werden genannt Tripletts oder Codons) Code für eine bestimmte Aminosäure in einem Protein. Beispielsweise gibt die UCG-Sequenz ein Signal für die Synthese der Aminosäure Serin. Es stellt sich sofort die Frage: Wie viele verschiedene Drillinge lassen sich aus vier „Buchstaben“ erhalten? Man kann sich leicht vorstellen, dass es 4 3 = 64 solcher Tripletts geben kann. An der Bildung von Proteinen können jedoch nur 20 Aminosäurereste beteiligt sein, was bedeutet, dass einige von ihnen von verschiedenen Tripletts kodiert werden können, was in der Natur beobachtet wird .
Beispielsweise werden Leucin, Serin und Arginin durch sechs Tripletts kodiert, Prolin, Valin und Glycin durch vier usw. Dies ist eine Eigenschaft des Tripletts genetischer Code angerufen Entartung oder Redundanz. Es sollte auch beachtet werden, dass die Proteinkodierung bei allen lebenden Organismen auf die gleiche Weise erfolgt (Universalität der Codierung). Gleichzeitig können die Nukleotidsequenzen in der DNA nur auf eine einzige Weise gelesen werden (nicht überlappende Codons).
Schwefel ist ein Element der Gruppe VI Periodensystem mit der Ordnungszahl 16. Schwefel ist im freien Zustand relativ stabil, unter normalen Bedingungen liegt er in Form eines S8-Moleküls vor, das eine zyklische Struktur aufweist. Natürlicher Schwefel besteht aus einer Mischung von vier stabilen Isotopen mit at. m. 32, 33, 34 und 36. Bei der Bildung chemischer Bindungen kann Schwefel alle sechs Außenelektronen nutzen Elektronenhülle(Schwefeloxidationsstufen: 0, 2, 4 und 6).
Schwefel kommt in kristalliner (feste Masse) oder amorpher Form (feines Pulver) vor. Von seinen chemischen Eigenschaften her ist Schwefel ein typisches Metalloid und verbindet sich mit vielen Metallen.
In der Natur kommt Schwefel in beiden vor Heimatstaat, und in der Zusammensetzung von Schwefel- und Schwefelsäuremineralien (Gips, Schwefelkies, Glaubersalz, Bleiglanz usw.).
Der russische Name des Elements stammt vom altindischen (Sanskrit) Wort „sira“ – hellgelb. Das Präfix „Thio“, das häufig für Schwefelverbindungen verwendet wird, stammt vom griechischen Namen für Schwefel – „theion“ (göttlich, himmlisch), da Schwefel seit langem ein Symbol für Entflammbarkeit ist; Feuer galt als Eigentum der Götter, bis Prometheus es, wie der Mythos sagt, den Menschen brachte.
Schwefel ist der Menschheit seit der Antike bekannt. Es kam in freier Form in der Natur vor und erregte Aufmerksamkeit durch seine charakteristische gelbe Farbe sowie den stechenden Geruch, der seine Verbrennung begleitete. Es wurde auch angenommen, dass der Geruch und die blaue Flamme, die durch brennenden Schwefel verbreitet wird, Dämonen vertreiben.
Schwefeldioxid, ein erstickendes Gas, das bei der Verbrennung von Schwefel entsteht, wurde in der Antike zum Bleichen von Stoffen verwendet. Bei Ausgrabungen in Pompeji fanden sie ein Gemälde, das ein Backblech mit Schwefel und eine Vorrichtung zum Aufhängen von Stoffen darauf zeigt. Schwefel und seine Verbindungen werden seit langem zur Herstellung von Kosmetika und zur Behandlung von Hautkrankheiten eingesetzt. Und schon vor sehr langer Zeit begannen sie, es für militärische Zwecke zu nutzen. So verbrannten die Verteidiger von Konstantinopel im Jahr 670 die arabische Flotte mit Hilfe des „griechischen Feuers“. es war eine Mischung aus Salpeter, Kohle und Schwefel. Dieselben Stoffe waren im Mittelalter und bis zum Ende des 19. Jahrhunderts Bestandteil des in Europa verwendeten Schwarzpulvers.
In Wasserstoff und Sauerstoffverbindungen Schwefel kommt in verschiedenen Anionen vor und bildet viele Säuren und Salze. Die meisten schwefelhaltigen Salze sind in Wasser schwer löslich.
Schwefel bildet mit Sauerstoff Oxide, die wichtigsten davon sind Schwefeldioxid und Schwefelsäureanhydride. Da Schwefel zur gleichen Gruppe wie Sauerstoff gehört, weist er ähnliche Redoxeigenschaften auf. Schwefel bildet mit Wasserstoff ein in Wasser gut lösliches Gas – Schwefelwasserstoff. Dieses Gas ist aufgrund seiner Fähigkeit, sich stark an Kupferkationen in Enzymen der Atmungskette zu binden, sehr giftig.
Schwefelsäure, eine der wichtigsten Schwefelverbindungen, wurde offenbar im 10. Jahrhundert entdeckt; ab dem 18. Jahrhundert wurde sie im industriellen Maßstab hergestellt und entwickelte sich bald zum wichtigsten chemischen Produkt, das sowohl in der Metallurgie als auch in der Industrie notwendig war Textilindustrie, und in anderen, verschiedenen Branchen. In diesem Zusammenhang begann eine noch intensivere Suche nach Schwefelvorkommen und Studien chemische Eigenschaften Schwefel und seine Verbindungen sowie Verbesserung der Methoden zu ihrer Gewinnung aus natürlichen Rohstoffen.
