Einführung……………………………………………………………………………………………..

Ernährungsanalyse ………………………………………………………………………………………………………………………………………………………

Schwefel………………………………………………………………………………………………………

Protein-Aminosäuren ……………………………………………………………………………

Anreicherung von Diäten mit Schwefel ………………………………………………………………

Der Einfluss von Schwefel auf Tierfelle ………………………………………………………..

Einführung

Die Schaffung einer soliden Nahrungsbasis ist nicht nur eine Steigerung der Produktion und Verbesserung der Qualität verschiedener Futtersorten, sondern vor allem die Einführung hocheffizienter Methoden und Mittel zu ihrer Herstellung, Zubereitung, die zum Hoch beitragen Verdaulichkeit der im Futter enthaltenen Nährstoffe durch die Tiere und ihre rationelle Verwendung sicherzustellen.

Die Fütterung beeinflusst die Entwicklung, die Wachstumsrate, das Körpergewicht und die Fortpflanzungsfunktionen des Tieres. Die Viehzucht kann nur dann erfolgreich entwickelt werden, wenn Vieh und Geflügel vollständig mit hochwertigem Futter versorgt werden. Von allen Umweltfaktoren hat die Fütterung den größten Einfluss auf die Produktivität. In der Kostenstruktur der tierischen Produkte beträgt der Futtermittelanteil 50-55 % für die Milchproduktion, 65-70 % für Rindfleisch und 70-75 % für Schweinefleisch.

In der modernen Tierhaltung wird viel Wert auf eine ausgewogene Ernährung der Tiere gelegt. Durch die Anwendung wissenschaftlich fundierter Fütterungssysteme kann die Produktivität der Tiere gesteigert und das Futter effizient genutzt werden. Bei der Ernährung wirken die Inhaltsstoffe nicht isoliert, sondern in einem Komplex auf den Körper des Tieres ein. Das Gleichgewicht der Futterinhaltsstoffe in Übereinstimmung mit den Bedürfnissen der Tiere ist der Hauptindikator für diesen Komplex.

Ernährungsbewertung

Für die Tierhaltung ist nicht nur die Menge wichtig, sondern vor allem die Qualität des Futters, d.h. ihr Wert wird durch den Gehalt an Nährstoffen bestimmt. Solche Rationen und Futtermittel gelten als vollständig, wenn sie alle für den Körper des Tieres notwendigen Substanzen enthalten und in der Lage sind, das normale Funktionieren aller seiner physiologischen Funktionen für lange Zeit zu gewährleisten.

Unter Nährwert versteht man die Eigenschaft von Futtermitteln, den natürlichen Nahrungsbedarf von Tieren zu decken. Der Nährwert des Futters kann nur im Prozess seiner Wechselwirkung mit dem Körper durch den physiologischen Zustand des Tieres und die Änderung seiner Produktivität bestimmt werden. Der Nährwert von Lebensmitteln lässt sich nicht in einem einzigen Indikator ausdrücken. Die von Wissenschaftlern durchgeführten Studien zur Rolle einzelner Nährstoffe im Körperleben der Tiere führten zu dem Schluss, dass ein umfassendes System zur Bewertung des Nährwerts von Futtermitteln erforderlich ist. Diese Bewertung setzt sich aus folgenden Daten zusammen: der chemischen Zusammensetzung des Futters und seinem Kaloriengehalt; Nährstoffverdaulichkeit; allgemeiner (Energie-)Nährwert; Protein-, Mineral- und Vitaminernährung.

Um den Nährwert von Futtermitteln zu beurteilen, ist es notwendig, ihre chemische Zusammensetzung und die wichtigsten Prozesse zu kennen, die während der Umwandlung von Futternährstoffen in tierische Produkte ablaufen. Das Verfahren zur Bewertung des Nährwerts von Futtermitteln durch verdauliche Nährstoffe hat seine Nachteile, da die Futterverdauung die Assimilation nur eines Teils der Nährstoffe des Tierfutters und die erste Stufe des Stoffwechsels zwischen dem Körper und der Umwelt ist. Nicht alle verdaulichen Nährstoffe werden vom Körper gleichermaßen für das Leben und die Produktion verwendet. Beispiel: Weizenkleie und Gerstenkorn haben fast die gleiche Menge an Nährstoffen (60–62 %), aber die ergiebige Wirkung von Kleie ist etwa 25 % geringer als die von Gerste. Außerdem wird ein Teil, der als verdaulich gilt, tatsächlich von Mikroorganismen unter Bildung von Kohlendioxid, Methan und organischen Säuren zerstört, der andere Teil wird mit Flüssigkeiten in Form von Harnstoff und Wärme aus dem Körper ausgeschieden. Daher ist es für eine vollständigere Bewertung des Nährwerts von Futtermitteln und Diäten erforderlich, die endgültigen Ergebnisse der Fütterung zu kennen, d.h. welcher Teil der verdaulichen Nährstoffe jedes Futtermittels vom Körper aufgenommen und in Bestandteile des Tierkörpers oder in aus dem Tier gewonnene Produkte umgewandelt werden. Daher wird neben der Bewertung der verdaulichen Nährstoffe auch eine Bewertung des Gesamtnährwerts (Kaloriengehalt) verwendet.

Schwefel

Schwefel ist für den tierischen Organismus lebensnotwendig. Im Körper von Tieren kommt es hauptsächlich in Form komplexer organischer Verbindungen vor - Proteinaminosäuren. Im Körper von Tieren liegt Schwefel zu 0,12-0,15 % vor, der größte Teil davon ist im Haaransatz, im Hornschuh und in der Haut konzentriert. Schwefel ist auch Bestandteil von Insulin (Hormon der Bauchspeicheldrüse) und Thiamin (Vitamin B1).

Relativ viel Schwefel in Körnergetreide und Hülsenfrüchten, Wiesen- und Luzerneheu, umgekehrt. Alle eiweißreichen Lebensmittel enthalten mehr Schwefel als eiweißarme.

Der Bedarf an Schwefel bei Schafen und Vieh beträgt 0,25-0,4% der Trockenmasse der Futterration. Beispielsweise benötigt eine Milchkuh je nach Tagesmilchleistung 25-50 g Schwefel pro Tag, Kälber bis 6 Monate - 3-10, Jungtiere - 13-25, je nach Lebendgewicht und Wachstum; Schafe: Erwachsene - 3-9, Lämmer - 2-3 g pro Tag. Der Bedarf an Schwefel bei Schafen hängt hauptsächlich von der Schur der Wolle ab.

Schwefel verbessert die Zelluloseverdauung und unterstützt die Biosynthese von B-Vitaminen.Symptome einer unzureichenden Schwefelmenge im Körper sind Appetitlosigkeit, Verlust eines Teils des Haaransatzes und trübe Augen. Viele Tierfutter können als Schwefelquelle dienen, zum Beispiel Milch in verschiedenen Formen usw.

Es erfüllt seine physiologische Rolle im Körper durch Aminosäuren - Cystin, Methionin, Taurin, Glutathion, Thiamin, darunter.

Protein Aminosäuren

Cystin

Wichtige schwefelhaltige Aminosäure. Es ist ein starkes Antioxidans, das die Leber verwendet, um schädliche freie Radikale zu neutralisieren.

Stärkt das Bindegewebe und verbessert die antioxidativen Prozesse im Körper.

Fördert Heilungsprozesse, stimuliert die Aktivität der weißen Blutkörperchen, hilft Schmerzen bei Entzündungen zu lindern.

Essentielle Säure für Haut und Haar.

Wird zum Schutz vor chemischen Toxinen benötigt.

Methionin

Eine der essentiellen schwefelhaltigen Aminosäuren. Wichtig für viele Körperfunktionen, darunter die Produktion von Immunzellen und die Funktion des Nervensystems. Es ist ein starkes Antioxidans und wichtig für die Aufrechterhaltung einer gesunden Leber.

Vorläufer von Cystin und Kreatin.

Kann den Gehalt an Antioxidantien (Glutathion) erhöhen und den Cholesterinspiegel senken.

Hilft bei der Entgiftung und Regeneration von Leber- und Nierengewebe.

Methionin beugt Hautkrankheiten vor.

nützlich in einigen Fällen von Allergien, da es die Freisetzung von Histamin reduziert.

Taurin

Eines der wichtigsten, wohltuendsten und sichersten Aminosäurepräparate ist Taurin, das weithin für seine wohltuende Wirkung auf das Herz-Kreislauf-System bekannt ist. Aus Cystein kann der Körper mit Hilfe von Vitamin B6 Taurin herstellen.

Hilft bei der Aufnahme und Zerstörung von Fetten.

Taurin, das in den Organen des Zentralnervensystems, der Netzhaut, der Skelettmuskulatur und des Herzmuskels vorhanden ist, ist nützlich bei der Behandlung von Herz-Kreislauf-Erkrankungen und einigen Augenerkrankungen.

Taurin wirkt in elektrisch aktiven Geweben wie Gehirn und Herz und hilft, Zellmembranen zu stabilisieren.

Es gibt eine Meinung, dass diese Aminosäure eine antioxidative und reinigende Wirkung hat.

Mit Hilfe von Zink fördert Taurin die Zirkulation bestimmter Mineralien in und aus den Zellen und ist so an der Erzeugung von Nervenimpulsen beteiligt.

Glutathion

Glutathion ist keine proteinbildende Aminosäure, sondern ein Gemisch aus Aminosäureketten.

Glutathion bildet Enzyme wie Glutathionperoxidase.

Es ist lebensnotwendig und kommt in allen Zellen von Pflanzen und Tieren vor.

Enthalten in Ernährungsformeln sowie Nahrungsergänzungsmitteln, die eine reinigende Wirkung auf den Körper haben und bestimmte Giftstoffe entfernen

Thiamin (B1)

Synonyme: Aneuril, Aneurin, Bevemin, Benerva, Berin, Betaxin, Betiamin, Bitevan, Oryzanin usw.

Beteiligt sich am Kohlenhydratstoffwechsel, reguliert die Funktionen des Nervensystems, die Herztätigkeit. Das Vitamin wird im Darm aufgenommen und in den Gewebezellen in Cocarboxylase umgewandelt.

Schützt Zellmembranen vor den toxischen Wirkungen von Peroxidationsprodukten.

Nicht alle Haustiere benötigen Vitamin B1. Bei Wiederkäuern wird Thiamin von bestimmten Bakterien produziert, die im Pansen leben. Geflügel, Kaninchen, Schweine und Pferde sind jedoch sehr anfällig für einen Mangel an diesem Vitamin.

Und jene Tiere, die Vitamin B1 nicht erhalten und nicht selbst produzieren, entwickeln häufig eine Polyneuritis. Bei Polyneuritis kommt es in der Regel zu einer Störung der Bewegungskoordination, einem wackeligen Gang, begleitet von Drehbewegungen und Lähmungen.Thiamin wird von Mikroflora und Protozoen im Pansen von Wiederkäuern reproduziert. Es wird gut resorbiert, aber es wird im alkalischen Milieu des Darms zerstört, daher wird es nach der Fütterung oder parenteral bei Hypo- und Avitaminose B1, Polyneuritis verschiedener Genese, Atonie der Magen- und Darmmuskulatur, zur Beschleunigung der Wachstum von Tieren und Vögeln. Weisen Sie innen, subkutan und intramuskulär zu.

Der Bedarf an Vitamin B1 pro 1 Kilogramm Futter liegt bei Hühnern bei 1 Milligramm, bei Schweinen bei 3 Milligramm. Zu therapeutischen Zwecken werden 3- bis 8-fach höhere Dosen verabreicht. Dosen intramuskulär und subkutan (g): Pferde und Rinder - 0,1-0,3, kleine Rinder und Schweine - 0,005-0,06, Kälber - 0,01-0,06, Hunde - 0,001-0, 01, Hühner und Gänse - 10-25 mg; Hühner - 1-2 mg pro Kopf und Tag. Innen: Hühner - 3-4 mg, Ferkel - 25-40 mg.

Welche aminosäure ist aromatisch

B) Asparaginsäure

C) Cystein

D) Tryptophan +

E) Histidin

109. Welche Aminosäure ist heterocyclisch:

A) Histidin +

Welche Aminosäure weist basische Eigenschaften auf

B) Asparaginsäure

D) Phenylalanin

111. Geben Sie das Zwitterrion der Aminosäure an:

b)

c)

D) +

e)

112. Was ist die Peptidbindung:

EIN)

113. Aminosäure, in deren Molekül kein asymmetrisches Kohlenstoffatom vorhanden ist:

A) Tyrosin

C) Glycin +

D) Phenylalanin

Welche Aminosäure enthält Schwefel?

A) Arginin

B) Tryptophan

C) Histidin

D) Cystein +

115. Aminosäure, in deren Molekül keine freie Aminogruppe vorhanden ist:

A) Prolin +

B) Cystein

C) Glutaminsäure

D) Tryptophan

E) Phenylalanin

116. Wenn der pH-Wert einer Aminosäurelösung gleich dem Wert des isoelektrischen Punktes ist, dann:

A) Das Aminosäuremolekül ist negativ geladen

B) das Aminosäuremolekül ist positiv geladen

C) das Aminosäuremolekül ist neutral +

D) die Aminosäure ist gut wasserlöslich

E) das Aminosäuremolekül wird leicht zerstört

117. Wenn der pH-Wert einer Aminosäurelösung gleich dem Wert des isoelektrischen Punktes ist, dann:

A) ein Aminosäuremolekül in Form eines bipolaren Ions +

B) ein Aminosäuremolekül in Form eines Anions

C) ein Aminosäuremolekül in Form eines Kations

D) das Aminosäuremolekül ist nicht geladen

E) das Aminosäuremolekül wird zerstört

118. Folgendes kommt in einem Proteinmolekül nicht vor:

A) Kreatinphosphat +

B) Glutamin

D) Histidin

E) Tyrosin

119. Glycin = 2,4, pK2 Glycin \u003d 9,7, der isoelektrische Punkt von Glycin ist:

120. Ein Proteinmolekül enthält:

A) Carbonsäure

B) D-Aminosäuren

C) D-Aminosäuren

D) L-Aminosäuren

E) L- -Aminosäuren +

121. Eine Aminosäure, die nicht in der Zusammensetzung eines Proteinmoleküls vorkommt:

A) Tryptophan

B) Asparaginsäure

D) Ornithin +

E) Histidin

122. Zu den nicht-essentiellen Aminosäuren gehören nicht:

C) Glutaminsäure

D) Tryptophan +

123. Zu den essentiellen Aminosäuren gehören nicht:

B) Phenylalanin

D) Prolin +

E) Threonin

124. Zu den nicht-essentiellen Aminosäuren gehören:

B) Isoleucin

C) Asparaginsäure +

D) Methionin

E) Tryptophan

125. Zu den essentiellen Aminosäuren gehören:

B) Glutaminsäure

D) Asparagin

E) Cystein

126. Ninhydrin-Reaktion - eine qualitative Reaktion auf:

A) freie Aminogruppen +

B) freie Carboxylgruppen

C) zur Bestimmung von Hydroxylgruppen

D) zur Bestimmung von SH-Gruppen

E) um aromatische Aminosäuren zu bestimmen

127. Um das Protein in einer Lösung zu bestimmen, verwenden Sie:

A) Selivanov-Reaktion

B) Biuretreaktion +

C) Sakaguchi-Reaktion

D) Nitroprussidreaktion

E) Millon-Reaktion

128. Millons Reaktion wird verwendet: um zu bestimmen:

A) Tyrosinreste in einem Proteinmolekül +

B) Guanidingruppe von Arginin

C) Imidazolgruppe von Histidin

D) aromatische Aminosäuren

E) SH-Gruppen von Cystein

129. Welche Aminosäure ist Dicarbonsäure:

A) Tyrosin

B) Glutaminsäure +

D) Tryptophan

130. In der Zusammensetzung eines Hämoglobinmoleküls:

A) 1 Untereinheit

B) 3 Untereinheiten

C) 6 Untereinheiten

D) 4 Untereinheiten +

E) 2 Untereinheiten

131. Wie viele Untereinheiten enthält das Albuminmolekül:

132. Wenn der pH-Wert der Proteinlösung höher ist als der Wert des isoelektrischen Punkts des Proteinmoleküls, dann:

A) das Proteinmolekül ist negativ + geladen

B) das Proteinmolekül ist positiv geladen

C) das Proteinmolekül ist ungeladen

D) das Proteinmolekül wird denaturiert

E) Protein ist unlöslich

133. Globuläre Proteine ​​umfassen nicht:

A) Trypsin

B) Hämoglobin

C) Keratin +

D) Albumin

E) Myoglobin

134. Zu den fibrillären Proteinen gehören nicht:

A) Kollagen

B) Insulin +

C) Keratin

E) Elastin

135. Die Zusammensetzung von Glykoproteinen umfasst:

A) Phosphate

B) Kohlenhydrate +

E) Metallionen

136. Proteinmolekül am isoelektrischen Punkt:

A) negativ geladen

B) positiv geladen

C) die Gesamtladung ist null +

D) denaturiert

E) in Lösung löslich

137. Die enzymatische Aktivierung von Aminosäuren erfordert:

138. Hämoglobin enthält:

A) Mangan

B) Molybdän

E) Eisen +

139. Die prosthetische Gruppe von Myoglobin ist:

B) Molybdän

C) Magnesiumionen

D) Kupferionen

E) Thiaminpyrophosphat

140. Bindungen sind an der Bildung der Tertiärstruktur eines Proteinmoleküls beteiligt:

A) kovalente Bindungen

B) Wasserstoffbrückenbindungen

C) hydrophobe Wechselwirkungen

D) ionische Wechselwirkungen

E) alle oben genannten Links +

141. Protein mit Quartärstruktur:

A) Hämoglobin +

B) Ribonuklease

C) Albumin

D) Myoglobin

E) Insulin

142. Träger von molekularem Sauerstoff im Körper:

A) Amylase

B) Albumin

C) Hämoglobin +

E) Kollagen

143. Die Zusammensetzung von Phosphoproteinen umfasst:

B) Phosphate +

C) Kohlenhydrate

E) Metallionen

144. Die Schutzfunktion im Körper wird erfüllt von:

A) Immunglobuline +

B) Albumin

C) Histone

D) Phosphatasen

145. Die Funktion, die Proteine ​​im Körper erfüllen:

A) Transport

B) schützend

C) Regulierung

D) strukturell

E) alle angegebenen Funktionen +

146. Lipoprotein ist ein Protein, das in seiner Zusammensetzung enthält:

B) Metallionen

C) Kohlenhydrate

D) Lipide +

E) Phosphate

147. Nukleoproteine ​​sind:

A) komplexe Proteine, zu denen Lipide gehören

B) Komplexe von Nukleinsäuren mit Proteinen +

C) komplexe Proteine, zu denen Kohlenhydrate gehören

D) komplexe Proteine, zu denen Phosphate gehören

E) komplexe Proteine, die Metallionen enthalten

148. Für die Aktivität von Pepsin:

A) Der pH-Wert des Mediums sollte gleich pH 1,5-3,0 + sein

B) das Medium muss neutral sein

C) das Medium muss alkalisch sein

D) Metallionen müssen im Medium vorhanden sein

E) freie Aminosäuren müssen im Medium vorhanden sein

149. Blutprotein, das Fettsäuren bindet:

A) Hämoglobin

B) Albumin +

C) Orosomucoid

D) Haptoglobin

E) Immunglobulin

150. Bei der Reaktion der Transaminierung von Aminosäuren entstehen:

A) -Ketosäuren +

B) Aldehyde

D) ungesättigte Kohlenwasserstoffe

E) Hydroxysäuren

151. Die Puffereigenschaften von Aminosäuren beruhen auf:

A) das Vorhandensein einer Carboxylgruppe

B) das Vorhandensein einer Aminogruppe

C) gute Löslichkeit

D) die Natur des Radikals

E) das Vorhandensein von sowohl Carboxyl- als auch Aminogruppen im Molekül +

152. Tyrosin wird in der Leber gebildet aus:

A) Tryptophan

B) Phenylalanin +

D) Histidin

E) Arginin

153. Aminosäuren werden im Körper verwendet:

A) für die Proteinsynthese

B) für die Synthese von Hormonen

C) zur Bildung von -Ketosäuren

D) als Stickstoffquelle für die Synthese von stickstoffhaltigen Verbindungen, die keine Aminosäuren sind

E) in allen angegebenen Fällen +

154. Im Harnstoffkreislauf entsteht:

B) Isoleucin

C) Histidin

D) Arginin +

E) Tryptophan

155. Enzyme im Körper:

A) die Geschwindigkeit einer chemischen Reaktion katalysieren +

B) eine strukturelle Funktion erfüllen

C) Reservefonds chemischer Energie für anabole Reaktionen

D) eine Schutzfunktion ausüben

E) den osmotischen Druck regulieren

156. Redoxreaktionen werden katalysiert durch:

A) Oxidoreduktase +

C) Hydrolasen

D) Transferase

157. Enzyme, die die Übertragung von Atomen und Atomgruppen katalysieren:

B) Transferasen +

C) Oxidoreduktase

D) Hydrolasen

158. Enzyme, die die Hydrolyse chemischer Bindungen katalysieren:

A) Oxidoreduktase

B) Transferase

D) Hydrolasen +

159. Enzyme, die Isomerisierungsreaktionen katalysieren:

A) Oxidoreduktase

B) Transferase

C) Isomerase +

D) Hydrolasen

160. Enzyme, die die Reaktionen zur Bildung einer neuen Bindung katalysieren:

A) Ligasen +

B) Hydrolasen

C) Transferase

D) Isomerasen

E) Oxidoreduktase

161. Enzyme, die die Reaktionen der nicht-hydrolytischen Spaltung und der Bildung einer Doppelbindung katalysieren:

A) Hydrolasen

B) Transferase

C) Isomerasen

D) Oxidoreduktase

162. Die Klasse der Hydrolasen umfasst:

A) Esterasen

B) Proteinasen

C) Glykosidasen

E) alle angegebenen Enzymklassen +

163. Zu den Oxidoreduktasen gehören nicht:

A) Laktatdehydrogenase

B) Alkoholdehydrogenase

C) Peroxidase

D) Cytochromoxidase

E) Ribonuclease +

164. Apoenzym ist:

A) prothetische Gruppe

B) Protein, das mit der prosthetischen Gruppe + assoziiert ist

C) der Proteinteil eines Enzyms, dessen aktive Form ein Coenzym enthält

D) organische Cofaktoren des Enzyms

E) einfaches Protein

165. Nicotinamid-Adenin-Dinukleotid – ein Coenzym, das Folgendes trägt:

A) Methylgruppen

B) Alkylgruppen

C) Acylgruppen

D) Amingruppen

E) Wasserstoffatome +

166. Gilt nicht für Coenzyme:

A) Flavinmononukleotid

B) Pyridoxalphosphat

C) Thyroxin +

D) Nicotinamidadenindinukleotid

E) Thiaminpyrophosphat

167. Coenzym, das Acylgruppen überträgt:

A) Nicotinamid-Adenin-Dinukleotid

B) Pyridoxalphosphat

C) Flavinmononukleotid

D) Coenzym A +

E) Folsäure

168. Zu den Eigenschaften von Enzymen gehören nicht:

A) verringert nicht die Aktivierungsenergie chemischer Reaktionen +

B) Wirksamkeit der Aktion

C) hohe Spezifität gegenüber dem Substrat

D) senkt die Aktivierungsenergie einer chemischen Reaktion

E) Spezifität der Wirkung in Bezug auf die Art der chemischen Reaktion

169. Die Hydrolyse von Estern wird katalysiert durch:

A) Esterasen +

B) Glykosidasen

C) Hydrolasen

D) Proteinasen

E) Synthetase

170. Zu den Coenzymen gehören:

A) Tetrahydrofolsäure

B) Thiaminpyrophosphat

C) Flavin-Adenin-Dinukleotid

D) Lipoamid

E) alle angegebenen Verbindungen +

171. Gilt nicht für proteolytische Enzyme:

A) Trypsin

B) Lipase +

D) Elastase

E) Chymotrypsin

172. Proteolytische Enzyme katalysieren:

A) Hydrolyse der Peptidbindung +

B) Hydrolyse der glykosidischen Bindung

C) Esterbindungshydrolyse

D) Hydrolyse der Phosphoesterbindung

E) Hydrolyse einer Etherbindung

173. Enzyme sind:

A) biologische Katalysatoren, die chemische Reaktionen beschleunigen +

B) das Hauptbaumaterial von Zellmembranen

C) Substanzen, die eine Entgiftung des Körpers bewirken

D) Inhibitoren chemischer Reaktionen

E) Substanzen, die an der Übertragung von Signalinformationen beteiligt sind

174. Kompetitive Inhibitoren:

A) an Substrate binden

B) an das aktive Zentrum des Enzyms + binden

C) nicht an den Enzym-Substrat-Komplex binden

D) nicht an die aktive Stelle des Enzyms binden, an eine andere Stelle des Enzyms binden

E) irreversibel an das allosterische Zentrum des Enzyms binden

175. Nichtkompetitive Inhibitoren:

A) sind ähnlich aufgebaut wie das Substrat

B) unterscheiden sich in ihrer Struktur vom Substrat +

C) an das aktive Zentrum des Enzyms binden

D) Denaturieren des Enzyms

E) an das Substrat binden

176. Proteolytisches Enzym Pepsin:

A) funktioniert im Magensaft bei pH 1,5-3,0 +

B) funktioniert im Magensaft bei pH 9,0-11,0

C) Teil der Darmschleimhaut

D) Funktionen im Dünndarm

E) sorgt für die Hydrolyse von Triacylglyceriden im Fettgewebe

177. Trypsin wird als Vorstufe synthetisiert in:

B) Bauchspeicheldrüse +

C) Dünndarm

D) Fettgewebe

E) Magenschleimhaut

178. Die Aktivität von Enzymen ist verbunden mit:

A) Umgebungstemperatur

B) mittlerer pH-Wert

C) das Vorhandensein verschiedener chemischer Verbindungen in der Umwelt

D) die Art des Substrats

E) mit allen angegebenen Bedingungen +

179. Enzyme beschleunigen den Ablauf chemischer Reaktionen, weil:

A) die Aktivierungsenergie einer chemischen Reaktion reduzieren +

B) die Aktivierungsenergie der Reaktion erhöhen

C) Verringerung der Konzentration des Reaktionsprodukts

D) die Struktur des Substrats verändern

E) die Konzentration der Ausgangsstoffe ändern

180. Die Zusammensetzung der Nukleotide umfasst nicht:

A) Phosphorsäurerest

B) Pyrimidinbasen

C) Purinbasen

D) Desoxyribose

E) Glukose +

181. Die Zusammensetzung von Ribonukleosiden umfasst:

B) stickstoffhaltige Base und Ribose +

E) Phosphorsäurerest und Ribose

182. DNA umfasst nicht:

B) Uracil +

E) Cytosin

183. Die Zusammensetzung der RNA umfasst:

A) 2-D-Desoxyribofuranose

B) Glucopyranose

C) D-Ribofuranose +

D) Fructofuranose

E) Arabinose

184. Nukleotid ist:

A) Adenosin

C) Adenylsäure +

E) Cytosin

185. Die Zusammensetzung von Desoxyribonukleotiden umfasst:

A) einen Phosphorsäurerest und eine stickstoffhaltige Base

B) stickstoffhaltige Base und Ribose

C) stickstoffhaltige Base und Desoxyribose

D) ein Rest aus Phosphorsäure und Desoxyribose

E) Phosphorsäurerest, Desoxyribose und stickstoffhaltige Base +

186. Stickstoffhaltige Base, die nicht Teil der RNA ist:

E) Cytosin

187. DNA enthält:

A) Galaktopyranose

B) Glucopyranose

C) D-Ribofuranose

D) Fructofuranose

E) 2-D-Desoxyribofuranose +

188. Nukleosid ist nicht:

A) Guanosin

B) Ribose-5-Phosphat +

C) Adenosin

E) Cytidin

189. Monomere Einheiten von Nukleinsäuren sind:

A) Nukleotide +

B) stickstoffhaltige Basen

C) Aminosäuren

D) Ribosephosphate

E) Monosaccharide

190. In Nukleinsäuremolekülen sind Nukleotide verknüpft:

A) Disulfidbindungen

Eichhörnchen - Die wichtigsten "Arbeiter" der Zelle sind natürliche Biopolymere, die aus den Überresten von 20 aufgebaut sind Aminosäuren. Die Zusammensetzung von Protein-Makromolekülen kann mehrere Zehn- bis Hunderttausende und sogar Millionen von Aminosäureresten umfassen, und die Eigenschaften des Proteins hängen wesentlich von der Reihenfolge ab, in der diese Reste nacheinander angeordnet sind. Daher ist es offensichtlich, dass die Anzahl möglicher Proteine ​​praktisch unbegrenzt ist.

Aminosäuren organische Verbindungen nennen, bei denen die Carboxyl(säure)gruppe COOH und die Aminogruppe NH 2 ist. an das gleiche Kohlenstoffatom gebunden.

Abb.1 Strukturformel von Aminosäuren

Die Struktur eines solchen Moleküls wird durch eine Strukturformel (Abb. 1) beschrieben, wobei R ein für verschiedene Aminosäuren unterschiedlicher Rest ist. Somit umfasst die Zusammensetzung der Aminosäuren alle vier Organogene C, O, H, N, und Schwefel S kann in einigen Resten enthalten sein.

Entsprechend der Fähigkeit einer Person, Aminosäuren aus ihren Vorläufern zu synthetisieren, werden sie in zwei Gruppen eingeteilt:

• Essentiell: Tryptophan, Phenylalanin, Lysin, Threonin, Methionin, Leucin, Isoleucin, Valin, Arginin, Histidin;
• Austauschbar: Tyrosin, Cystein, Glycin, Alanin, Serin, Glutaminsäure, Glutamin, Asparaginsäure, Asparagin, Prolin

Essentielle Aminosäuren müssen dem menschlichen Körper mit der Nahrung zugeführt werden, da sie vom Menschen nicht synthetisiert werden, obwohl einige nicht-essentielle Aminosäuren im menschlichen Körper nicht in ausreichender Menge synthetisiert werden und ebenfalls mit der Nahrung zugeführt werden müssen.

Chemische Formeln von 20 Standard-Aminosäuren:

Die Struktur eines Proteinmoleküls, die durch kovalente Bindungen zwischen Aminosäureresten gestützt wird, wird als primär bezeichnet . Mit anderen Worten, die Primärstruktur eines Proteins wird durch eine einfache Abfolge von Aminosäureresten bestimmt. Diese Reste können auf ganz bestimmte Weise im Raum platziert werden und bilden eine Sekundärstruktur. Die charakteristischste Sekundärstruktur ist die α-Helix, wenn Aminosäureketten ein Schraubengewinde zu bilden scheinen.

Eine der erstaunlichsten Eigenschaften Makromoleküle ist, dass α-Helices mit linkem und rechtem "Faden" in Wildtieren mit signifikant unterschiedlichen Wahrscheinlichkeiten vorkommen: Es gibt fast keine Makromoleküle, die nach rechts "verdreht" sind. Die Asymmetrie biologischer Substanzen in Bezug auf Spiegelreflexion wurde 1848 von dem großen französischen Wissenschaftler entdeckt L. Pasteur. Anschließend stellte sich heraus, dass diese Asymmetrie nicht nur Makromolekülen (Proteinen, Nukleinsäuren), sondern auch Organismen als Ganzes eigen ist. Wie die vorherrschende Helizität von Makromolekülen entstanden ist und wie sie im Laufe der biologischen Evolution weiter fixiert wurde – diese Fragen sind bis heute umstritten und lassen sich nicht eindeutig beantworten.

Die komplexeste und dünn Besonderheiten Strukturen, die ein Protein von einem anderen unterscheiden, sind mit der räumlichen Organisation des Proteins verbunden, die als bezeichnet wird Tertiärstruktur. Tatsächlich sprechen wir über die Tatsache, dass helikale Ketten von Aminosäureresten zu etwas gefaltet sind, das einem Fadenknäuel ähnelt; Als Ergebnis nehmen ziemlich lange Ketten ein relativ kleines Volumen im Raum ein. Die Art der Gerinnung zu einem Ball ist keineswegs zufällig. Im Gegenteil, es ist für jedes Protein eindeutig definiert. Der Tertiärstruktur ist es zu verdanken, dass das Protein seine einzigartigen katalytischen, enzymatischen Funktionen ausüben kann, wenn diese durch das gezielte Einfangen von Reagenzien zu komplexen chemischen Verbindungen synthetisiert werden, die in ihrer Komplexität mit dem Protein selbst vergleichbar sind. Keine der von Proteinen durchgeführten chemischen Reaktionen kann auf die übliche Weise ablaufen.

Zusätzlich zur Tertiärstruktur kann das Protein eine Quartärstruktur haben; wenn es eine strukturelle Beziehung zwischen zwei oder mehr Proteinen gibt. Tatsächlich sprechen wir über die Vereinigung mehrerer "Knäuel" von Polypeptidketten.

Nukleinsäuren(von lat. Kern- Kern) - hochmolekulare organische phosphorhaltige Verbindungen, Biopolymere. Die polymeren Formen von Nukleinsäuren genannt Polynukleotide. Nukleotidketten sind durch einen Phosphorsäurerest (Phosphodiesterbindung) verbunden. Da es in Nukleotiden nur zwei Arten von heterocyclischen Molekülen gibt, Ribose und Desoxyribose, gibt es nur zwei Arten von Nukleinsäuren - Desoxyribonukleinsäure ( DNS) und Ribonukleinsäure ( RNS). Die Nukleinsäuren DNA und RNA sind in den Zellen aller lebenden Organismen vorhanden und erfüllen die wichtigsten Funktionen der Speicherung, Übertragung und Umsetzung von Erbinformationen. Eines der grundlegenden Axiome der Biologie besagt, dass erbliche Informationen über die Struktur und Funktionen eines biologischen Objekts in einer Matrixform von Generation zu Generation weitergegeben werden und Nukleinsäuren Träger dieser Informationen sind.

Diese Biopolymere sind auf den ersten Blick einfacher als Proteine. Das „Alpha-Vit“ der Nukleinsäuren besteht aus nur vier „Buchstaben“, das sind Nukleotide – Pentosezucker, an die eine der fünf stickstoffhaltigen Basen gebunden ist: Guanin (G), Adenin (A), Cytosin (C). Thymin (T) und Uracil (U).

Adenin	Guanin	Timin	Cytosin

Reis. 2 Die Strukturen der in der DNA am häufigsten vorkommenden Basen

Bei Ribonukleinsäure (RNA) ist Zucker das Ribose-Kohlenhydrat (C 5 H 10 O 5) und bei Desoxyribonukleinsäure (DNA) ist es das Desoxyribose-Kohlenhydrat (C 5 H 10 O 4), das sich von Ribose nur in etwa unterscheidet ein Drittel der Kohlenstoffatome, die OH-Gruppe ist durch ein Wasserstoffatom ersetzt. Drei dieser stickstoffhaltigen Basen – G, A und C – sind Teil sowohl der RNA als auch der DNA. Die vierte stickstoffhaltige Base in diesen Säuren ist anders - T ist nur in DNA enthalten und Y ist nur in RNA enthalten. Die Nukleotideinheiten sind durch Phosphodiesterbindungen des Phosphorsäurerests H 3 PO 4 verbunden.

Relative Molekulargewichte von Nukleinsäuren erreichen Werte von 1500.000–2.000.000 oder mehr. Die Sekundärstruktur der DNA wurde 1953 von R. Franklin, M. Wilkins, J. Watson und F. Crick durch Röntgenbeugungsanalyse festgestellt. Es stellte sich heraus, dass DNA helixartig verdrillte Stränge bildet und die stickstoffhaltige Base eines DNA-Strangs über Wasserstoffbrücken mit einer bestimmten Base des anderen Strangs verbunden ist: Adenin kann nur mit Thymin und Cytosin nur mit Guanin assoziiert werden (Abb. .3). Solche Verbindungen werden aufgerufen komplementär(zusätzlich). Daraus folgt, dass die Reihenfolge der Basen in einem Strang eindeutig die Reihenfolge im anderen Strang bestimmt. Damit hängt die wichtigste Eigenschaft der DNA zusammen - die Fähigkeit, sich selbst zu reproduzieren (Replikation). RNA hat keine Doppelhelixstruktur und ist wie einer der DNA-Stränge aufgebaut. Es gibt Ribosomen (rRNA), Messenger (mRNA) und Transport (tRNA). Sie unterscheiden sich in der Rolle, die sie in Zellen spielen.

Reis. 3 Verschiedene Formen der DNA-Doppelhelix

Was bedeuten die Nukleotidsequenzen in Nukleinsäuren? Alle drei Nukleotide (sie heißen Tripletts oder Codons) Code für eine bestimmte Aminosäure in einem Protein. Beispielsweise gibt die Sequenz von UCG ein Signal für die Synthese der Aminosäure Serin. Es stellt sich sofort die Frage: Wie viele verschiedene Drillinge lassen sich aus vier „Buchstaben“ gewinnen? Es ist leicht auszurechnen, dass es 4 3 = 64 solcher Tripletts geben kann, aber nur 20 Aminosäurereste können an der Bildung von Proteinen beteiligt sein, was bedeutet, dass einige von ihnen von verschiedenen Tripletts kodiert werden können, was in der Natur beobachtet wird.

Beispielsweise werden Leucin, Serin, Arginin durch sechs Tripel kodiert, Prolin, Valin und Glycin durch vier usw. Diese Eigenschaft des genetischen Triplett-Codes wird genannt Degeneration oder Redundanz. Es sollte auch beachtet werden, dass die Proteincodierung für alle lebenden Organismen auf die gleiche Weise erfolgt. (Universalität der Kodierung). Gleichzeitig können die Nukleotidsequenzen in der DNA nicht auf andere Weise als auf die einzige Weise gelesen werden. (nicht überlappende Codons).

Schwefel - In einigen Aminosäuren (Cystein, Methionin), Vitamin B1 und einigen Enzymen enthalten. Kalium - ist in Form von + Ionen in Zellen enthalten, aktiviert die Vitalaktivität der Zelle, aktiviert die Arbeit von Enzymen, beeinflusst den Rhythmus der Herzaktivität. Eisen - ist Teil des Hämoglobins und vieler Enzyme, ist an der Atmung und Photosynthese beteiligt. Jod - gehört zu den Schilddrüsenhormonen, ist an der Regulation des Stoffwechsels beteiligt. Chlor - ist am Wasser-Salz-Stoffwechsel beteiligt, an der Übertragung eines Nervenimpulses, als Bestandteil der Salzsäure des Magensaftes aktiviert es das Enzym Pepsin.

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Die chemische Zusammensetzung der Zelle

"Chemische Substanzen der Zelle" - Anorganische Substanzen. Funktionen des Wassers. Transport von Stoffen. Das Verhältnis chemischer Verbindungen in der Zelle. KATIONEN (+ Ionen). Makronährstoffe. Enthalten in den Körpern der unbelebten und lebenden Natur. Beteiligt sich an chemischen Reaktionen. Wasser und Salz. Hydrophil, gut wasserlöslich. Schutz des Körpers vor Überhitzung und Unterkühlung.

"Der Aufbau der Zelle und ihre Funktionen" - Funktionen der Mitochondrien. Mitochondrien. Funktionen: Sorgt für die Proteinbiosynthese (Zusammenbau eines Proteinmoleküls aus Aminosäuren). Zilien (zahlreiche zytoplasmatische Auswüchse auf der Membran). ZYTOLOGIE (von Cyto... and...logy) - die Wissenschaft der Zelle. Zelltheorie. Gen (DNA-Abschnitt). Golgi-Apparat. Flagellen (einzelne zytoplasmatische Auswüchse auf der Membran).

"Zellkern" - gefaltetes endoplasmatisches Retikulum. Eukaryotische Zelle. DNS. 0,25 um. Strukturelle Eigenschaften. Mitochondrien. Plasmide sind kleine kreisförmige DNA im Zytoplasma. Vakuolen. Einzellig (Bakterien, Protozoen). Kern. Außenhülle. Geißel. 0,1 um. DNA von Mitochondrien, Chloroplasten. Die Funktionen des Zellkerns in der prokaryotischen Zelle werden vom Golgi-Apparat ausgeführt.

"Organische Substanzen der Zelle" - Organische Substanzen, aus denen die Zelle besteht. Fazit. RNA: i-RNA, t-RNA, r-RNA. Kohlenhydrate bestehen aus Kohlenstoffatomen und Wassermolekülen. Welche Funktionen haben Kohlenhydrate und Lipide? Planen. Machen Sie eine Schlussfolgerung. Pflanzliche und tierische Proteine. Nennen Sie die Funktionen von Proteinen. Konsolidierung. Organische Verbindungen der Zelle: Proteine, Fette, Kohlenhydrate.

"Aufbau einer Pflanzenzelle" - Ziele und Ziele des Unterrichts. Brennende Zellen. Das Ergebnis ist jedem bekannt, der sich mit Brennnesseln beschäftigt hat. Korkzellen sind tot und mit Substanzen imprägniert, die Wasser und Luft nicht durchlassen. Wurzelhaare. Hausaufgaben. Sie stellten das Mikroskop, Die Droge wurde auf den Tisch gestellt, Die Linse wurde gerichtet, Schau, und die Zwiebel - aus den Scheiben! Vakuolen. L.r. Nr. 2 "Plastiden in Elodea-Blattzellen."

"Biologie Zellstruktur" - Fächer: Biologie, Physik Projektbeteiligte: Schüler der 10. Klasse. OPV: WARUM VERSTEHEN WIR DIE ZELLE NICHT? Finden Sie die Mechanismen des Stofftransports durch die Zellmembran heraus. Zellmembran. Thema des Bildungsprojekts: Strukturelle Organisation der Zelle. Website. Didaktische Materialien. Stofftransport in der Zelle.

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Oligosaccharide

Monosaccharide

• Glucose
• Fruchtzucker
• Galactose
• Mannose

• Disaccharide
• Saccharose (normaler Zucker)
• Maltose
• Isomaltose
• Laktose
• Laktulose

• Dextrin
• Glykogen
• Stärke
• Zellulose

Eichhörnchen - Die wichtigsten "Arbeiter" der Zelle sind natürliche Biopolymere, die aus den Überresten von 20 aufgebaut sind Aminosäuren. Die Zusammensetzung von Protein-Makromolekülen kann mehrere Zehn- bis Hunderttausende und sogar Millionen von Aminosäureresten umfassen, und die Eigenschaften des Proteins hängen wesentlich von der Reihenfolge ab, in der diese Reste nacheinander angeordnet sind. Aus diesem Grund ist es offensichtlich, dass die Anzahl möglicher Proteine ​​praktisch unbegrenzt ist.

Aminosäuren organische Verbindungen nennen, bei denen die Carboxyl(säure)gruppe COOH und die Aminogruppe NH 2 ist. an das gleiche Kohlenstoffatom gebunden.

Abb.1 Strukturformel von Aminosäuren

Die Struktur eines solchen Moleküls wird durch die Strukturformel (Abb. 1) beschrieben, wobei R ein für verschiedene Aminosäuren unterschiedlicher Rest ist. Τᴀᴋᴎᴍ ᴏϬᴩᴀᴈᴏᴍ, die Zusammensetzung der Aminosäuren umfasst alle vier Organogene C, O, H, N, und einige Radikale können Schwefel S enthalten.

Entsprechend der Fähigkeit einer Person, Aminosäuren aus ihren Vorläufern zu synthetisieren, werden sie in zwei Gruppen eingeteilt:

• Essentiell: Tryptophan, Phenylalanin, Lysin, Threonin, Methionin, Leucin, Isoleucin, Valin, Arginin, Histidin;
• Austauschbar: Tyrosin, Cystein, Glycin, Alanin, Serin, Glutaminsäure, Glutamin, Asparaginsäure, Asparagin, Prolin

Essentielle Aminosäuren müssen dem menschlichen Körper mit der Nahrung zugeführt werden, da sie vom Menschen nicht synthetisiert werden, obwohl einige nicht-essentielle Aminosäuren im menschlichen Körper nicht in ausreichender Menge synthetisiert werden und ebenfalls mit der Nahrung zugeführt werden müssen.

Chemische Formeln von 20 Standard-Aminosäuren:

Die Struktur eines Proteinmoleküls, das durch kovalente Bindungen zwischen Aminosäureresten unterstützt wird, wird genannt primär. Mit anderen Worten, die Primärstruktur eines Proteins wird durch eine einfache Abfolge von Aminosäureresten bestimmt. Diese Reste lassen sich ganz bestimmt im Raum platzieren, bilden zweitrangig Struktur. Die charakteristischste Sekundärstruktur ist die α-Helix, bei der die Aminosäureketten ein Schraubengewinde zu bilden scheinen. Eine der überraschendsten Eigenschaften von Makromolekülen ist, dass α-Helices mit links- und rechtsgängigem „Faden“ in der Natur mit deutlich unterschiedlicher Wahrscheinlichkeit vorkommen: Es gibt fast keine Makromoleküle, die nach rechts "verdreht" sind. Die Asymmetrie biologischer Substanzen in Bezug auf Spiegelreflexion wurde 1848 von ᴦ entdeckt. der große französische Wissenschaftler L. Pasteur. Anschließend stellte sich heraus, dass diese Asymmetrie nicht nur Makromolekülen (Proteinen, Nukleinsäuren), sondern auch Organismen als Ganzes eigen ist. Wie die vorherrschende Helizität von Makromolekülen entstanden ist und wie sie im Laufe der biologischen Evolution weiter fixiert wurde – diese Fragen sind bis heute umstritten und lassen sich nicht eindeutig beantworten.

Die komplexesten und subtilsten Strukturmerkmale, die ein Protein von einem anderen unterscheiden, sind mit der räumlichen Organisation des Proteins verbunden, die als bezeichnet wird Tertiär- Struktur. Tatsächlich sprechen wir über die Tatsache, dass helikale Ketten von Aminosäureresten zu etwas gefaltet sind, das einem Fadenknäuel ähnelt; Als Ergebnis nehmen ziemlich lange Ketten ein relativ kleines Volumen im Raum ein. Die Art, sich zu einem Ball zusammenzurollen, ist keineswegs zufällig. Im Gegenteil, es ist für jedes Protein eindeutig definiert. Der Tertiärstruktur ist es zu verdanken, dass das Protein seine einzigartigen katalytischen, enzymatischen Funktionen ausüben kann, wenn diese durch das gezielte Einfangen von Reagenzien zu komplexen chemischen Verbindungen synthetisiert werden, die in ihrer Komplexität mit dem Protein selbst vergleichbar sind. Keine der von Proteinen durchgeführten chemischen Reaktionen kann auf die übliche Weise ablaufen.

Neben der Tertiärstruktur kann ein Protein auch vorhanden sein Quartär Struktur; wenn es eine strukturelle Beziehung zwischen zwei oder mehr Proteinen gibt. Tatsächlich sprechen wir über die Kombination mehrerer "Knäuel" von Polypeptidketten.

Nukleinsäuren(von lat. Kern- Kern) - hochmolekulare organische phosphorhaltige Verbindungen, Biopolymere. Die polymeren Formen von Nukleinsäuren genannt Polynukleotide. Nukleotidketten sind durch einen Phosphorsäurerest (Phosphodiesterbindung) verbunden. Da es in Nukleotiden nur zwei Arten von heterocyclischen Molekülen gibt, Ribose und Desoxyribose, gibt es nur zwei Arten von Nukleinsäuren - Desoxyribonukleinsäure ( DNS) und Ribonukleinsäure ( RNS). Die Nukleinsäuren DNA und RNA sind in den Zellen aller lebenden Organismen vorhanden und erfüllen die wichtigsten Funktionen der Speicherung, Übertragung und Umsetzung von Erbinformationen. Eines der grundlegenden Axiome der Biologie besagt, dass erbliche Informationen über die Struktur und Funktionen eines biologischen Objekts matrixartig von Generation zu Generation weitergegeben werden, und die Träger dieser Informationen sind Nukleinsäuren.

Diese Biopolymere sind auf den ersten Blick einfacher als Proteine. Das "Alphabet" der Nukleinsäuren besteht aus nur vier "Buchstaben", die Nukleotide sind - Pentosezucker, an die eine der fünf stickstoffhaltigen Basen gebunden ist: Guanin (G), Adenin (A), Cytosin (C) , Thymin ( T) und Uracil (U).

Adenin	Guanin	Timin	Cytosin

Abb. 2 Strukturen der in der DNA am häufigsten vorkommenden Basen

Bei Ribonukleinsäure (RNA) ist Zucker das Ribose-Kohlenhydrat (C 5 H 10 O 5) und bei Desoxyribonukleinsäure (DNA) ist es das Desoxyribose-Kohlenhydrat (C 5 H 10 O 4), das sich von Ribose nur in etwa unterscheidet eines der Atome Kohlenstoff OH-Gruppe ist durch ein Wasserstoffatom ersetzt. Drei dieser stickstoffhaltigen Basen – G, A und C – sind Teil sowohl der RNA als auch der DNA. Die vierte stickstoffhaltige Base in diesen Säuren ist anders - T ist nur in DNA enthalten und Y ist nur in RNA enthalten. Die Nukleotideinheiten sind durch Phosphodiesterbindungen des Phosphorsäurerests H 3 PO 4 verbunden. Relative Molekulargewichte von Nukleinsäuren erreichen Werte von 1500.000–2.000.000 oder mehr. Die Sekundärstruktur der DNA wurde 1953 durch Röntgenbeugungsanalyse ermittelt ᴦ. R. Franklin, M. Wilkins, J. Watson und F. Crick. Es stellte sich heraus, dass DNA helixartig verdrillte Stränge bildet und die stickstoffhaltige Base eines DNA-Strangs durch Wasserstoffbrücken mit einer bestimmten Base des anderen Strangs verbunden ist: Adenin kann nur mit Thymin und Cytosin nur mit Guanin assoziiert werden ( Abb. 3). Solche Verbindungen werden aufgerufen komplementär(Optional). Daraus folgt, dass die Reihenfolge der Basen in einem Strang eindeutig die Reihenfolge im anderen Strang bestimmt. Damit hängt die wichtigste Eigenschaft der DNA zusammen - die Fähigkeit, sich selbst zu reproduzieren (Replikation). RNA hat keine Doppelhelixstruktur und ist wie einer der DNA-Stränge aufgebaut. Es gibt Ribosomen (rRNA), Messenger (mRNA) und Transport (tRNA). Οʜᴎ unterscheiden sich in den Rollen, die sie in Zellen spielen.

Reis. 3 Verschiedene Formen der DNA-Doppelhelix

Was bedeuten die Nukleotidsequenzen in Nukleinsäuren? Alle drei Nukleotide (sie heißen Tripletts oder Codons) Code für eine bestimmte Aminosäure in einem Protein. Beispielsweise signalisiert die UCG-Sequenz die Synthese der Aminosäure Serin. Es stellt sich sofort die Frage: Wie viele verschiedene Drillinge lassen sich aus vier „Buchstaben“ gewinnen? Es ist leicht auszurechnen, dass es 4 3 = 64 solcher Tripletts geben kann, aber nur 20 Aminosäurereste können an der Bildung von Proteinen beteiligt sein, was bedeutet, dass einige von ihnen von verschiedenen Tripletts kodiert werden können, was in der Natur beobachtet wird. Zum Beispiel werden Leucin, Serin, Arginin durch sechs Tripel codiert, Prolin, Valin und Glycin durch vier usw. Diese Eigenschaft des genetischen Triplett-Codes wird allgemein als Triplett bezeichnet Degeneration oder Redundanz. Es sollte auch beachtet werden, dass die Proteincodierung für alle lebenden Organismen auf die gleiche Weise erfolgt. (Universalität der Kodierung). Gleichzeitig können die Nukleotidsequenzen in der DNA nicht anders als auf eine einzige Weise gelesen werden. (nicht überlappende Codons).

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