Proteine ​​- Die wichtigsten „Arbeiter“ der Zelle sind natürliche Biopolymere, die aus den Überresten von 20 Zellen aufgebaut sind Aminosäuremenge. Die Zusammensetzung von Proteinmakromolekülen kann mehrere Zehn- bis Hunderttausende und sogar Millionen von Aminosäureresten umfassen, und die Eigenschaften des Proteins hängen maßgeblich von der Reihenfolge ab, in der diese Reste nacheinander angeordnet sind. Daher liegt es auf der Hand, dass die Zahl der möglichen Proteine ​​praktisch unbegrenzt ist.

Aminosäuren angerufen organische Verbindungen, in dem die Carboxylgruppe (saure Gruppe) COOH und die Aminogruppe NH 2 ist. an das gleiche Kohlenstoffatom gebunden.

Abb.1 Strukturformel von Aminosäuren

Die Struktur eines solchen Moleküls wird durch die Strukturformel (Abb. 1) beschrieben, wobei R ein für verschiedene Aminosäuren unterschiedlicher Rest ist. Somit umfasst die Zusammensetzung der Aminosäuren alle vier Organogene C, O, H, N, und einige Reste können Schwefel S enthalten.

Basierend auf der Fähigkeit einer Person, Aminosäuren aus ihren Vorläufern zu synthetisieren, werden sie in zwei Gruppen eingeteilt:

• Essentiell: Tryptophan, Phenylalanin, Lysin, Threonin, Methionin, Leucin, Isoleucin, Valin, Arginin, Histidin;
• Ersetzbar: Tyrosin, Cystein, Glycin, Alanin, Serin, Glutaminsäure, Glutamin, Asparaginsäure, Asparagin, Prolin

Essentielle Aminosäuren müssen dem menschlichen Körper mit der Nahrung zugeführt werden, da sie vom Menschen nicht synthetisiert werden, obwohl einige essentielle Aminosäuren im menschlichen Körper in unzureichenden Mengen synthetisiert werden und auch mit der Nahrung zugeführt werden müssen.

Chemische Formeln 20 Standard-Aminosäuren:

Die Struktur eines Proteinmoleküls bleibt erhalten kovalente Bindungen zwischen Aminosäureresten wird als primär bezeichnet . Mit anderen Worten: Die Primärstruktur eines Proteins wird durch eine einfache Abfolge von Aminosäureresten bestimmt. Diese Rückstände können völlig undefiniert im Raum lokalisiert sein und eine Sekundärstruktur bilden. Die charakteristischste Sekundärstruktur ist die α-Helix, bei der die Aminosäureketten das Gewinde einer Schraube zu bilden scheinen.

Einer der meisten erstaunliche Eigenschaften Makromoleküle ist, dass α-Helices mit linken und rechten „Fäden“ in der belebten Natur mit deutlich unterschiedlichen Wahrscheinlichkeiten vorkommen: Es gibt fast keine nach rechts „verdrehten“ Makromoleküle. Asymmetrie biologischer Substanzen relativ zu Spiegelreflexion 1848 vom großen französischen Wissenschaftler entdeckt L. Pasteur. Anschließend stellte sich heraus, dass diese Asymmetrie nicht nur Makromolekülen (Proteinen, Nukleinsäuren), sondern auch Organismen als Ganzes innewohnt. Wie die bevorzugte Helizität von Makromolekülen entstand und wie sie sich anschließend im Laufe der biologischen Evolution festigte – diese Fragen sind immer noch umstritten und haben keine eindeutige Antwort.

Das komplexeste und dünn Besonderheiten Die Strukturen, die ein Protein von einem anderen unterscheiden, hängen mit der räumlichen Organisation des Proteins zusammen, die als bezeichnet wird Tertiärstruktur. Eigentlich wir reden über dass helikale Ketten aus Aminosäureresten zu etwas gefaltet sind, das einem Fadenknäuel ähnelt; Dadurch nehmen eher lange Ketten relativ wenig Platz ein. Die Natur des Zusammenrollens zu einer Kugel ist keineswegs zufällig. Im Gegenteil, es ist für jedes Protein eindeutig definiert. Dank der Tertiärstruktur ist das Protein in der Lage, seine einzigartigen katalytischen und enzymatischen Funktionen zu erfüllen, wenn diese durch gezieltes Einfangen von Reagenzien zu Komplexen synthetisiert werden Chemische Komponenten, in seiner Komplexität mit dem Protein selbst vergleichbar. Keine der von Proteinen durchgeführten chemischen Reaktionen kann auf übliche Weise ablaufen.

Zusätzlich zur Tertiärstruktur kann ein Protein eine Quartärstruktur aufweisen; wenn eine strukturelle Verbindung zwischen zwei oder mehr Proteinen besteht. Tatsächlich handelt es sich um die Kombination mehrerer „Kugeln“ aus Polypeptidketten.

Nukleinsäuren(von lat. Kern- Kern) - hochmolekulare organische phosphorhaltige Verbindungen, Biopolymere. Als polymere Formen werden Nukleinsäuren bezeichnet Polynukleotide. Nukleotidketten sind durch einen Phosphorsäurerest (Phosphodiesterbindung) verbunden. Da es in Nukleotiden nur zwei Arten heterozyklischer Moleküle gibt, Ribose und Desoxyribose, gibt es nur zwei Arten von Nukleinsäuren – Desoxyribonukleinsäure ( DNA) und Ribonukleinsäure ( RNA). Die Nukleinsäuren DNA und RNA kommen in den Zellen aller lebenden Organismen vor und erfüllen die wichtigsten Funktionen für die Speicherung, Übertragung und Umsetzung von Erbinformationen. Eines der grundlegenden Axiome der Biologie besagt dies erbliche Informationen Informationen über die Struktur und Funktionen eines biologischen Objekts werden von Generation zu Generation auf Matrixebene weitergegeben, und die Träger dieser Informationen sind Nukleinsäuren.

Auf den ersten Blick sind diese Biopolymere einfacher als Proteine. Das „Alpha-Vit“ von Nukleinsäuren besteht aus nur vier „Buchstaben“, die Nukleotide sind – Pentosezucker, an die eine von fünf stickstoffhaltigen Basen gebunden ist: Guanin (G), Adenin (A), Cytosin (C), Thymin (T) und Uracil (U).

Adenin	Guanin	Timin	Cytosin

Reis. 2 Strukturen der in der DNA am häufigsten vorkommenden Basen

In der Ribonukleinsäure (RNA) ist der Zucker das Kohlenhydrat Ribose (C 5 H 10 O 5) und in der Desoxyribonukleinsäure (DNA) ist der Zucker Desoxyribose (C 5 H 10 O 4), die sich von Ribose nur darin unterscheidet 1. Die OH-Gruppe des Kohlenstoffatoms wird durch ein Wasserstoffatom ersetzt. Drei dieser stickstoffhaltigen Basen – G, A und C – kommen sowohl in RNA als auch in DNA vor. Die vierte stickstoffhaltige Base in diesen Säuren ist anders – T kommt nur in der DNA vor und U kommt nur in der RNA vor. Die Nukleotideinheiten sind durch Phosphodiesterbindungen des Phosphorsäurerestes H 3 PO 4 verbunden.

Relativ Molekulargewichte Nukleinsäuren erreichen Werte von 1.500.000-2.000.000 oder mehr. Die Sekundärstruktur der DNA wurde 1953 von R. Franklin, M. Wilkins, J. Watson und F. Crick durch Röntgenbeugungsmethoden ermittelt. Es stellte sich heraus, dass DNA helikal verdrillte Stränge bildet und die stickstoffhaltige Base eines DNA-Strangs verbunden ist Wasserstoffbrücken mit einer bestimmten Base des anderen Strangs: Adenin kann nur mit Thymin assoziiert werden, und Cytosin kann nur mit Guanin assoziiert werden (Abb. 3). Solche Verbindungen heißen komplementär(zusätzlich). Daraus folgt, dass die Reihenfolge der Basen in einem Thread eindeutig die Reihenfolge im anderen Thread bestimmt. Genau das hängt damit zusammen wichtigste Eigenschaft DNA ist die Fähigkeit zur Selbstreproduktion (Replikation). RNA hat kein Doppeltes spiralförmige Struktur und ist wie einer der DNA-Stränge aufgebaut. Es gibt ribosomale (rRNA), Matrix (mRNA) und Transport (tRNA). Sie unterscheiden sich in der Rolle, die sie in Zellen spielen.

Reis. 3 Verschiedene Formen der DNA-Doppelhelix

Was bedeuten die Nukleotidsequenzen in Nukleinsäuren? Alle drei Nukleotide (sie werden genannt Tripletts oder Codons) Code für eine bestimmte Aminosäure in einem Protein. Beispielsweise gibt die UCG-Sequenz ein Signal für die Synthese der Aminosäure Serin. Es stellt sich sofort die Frage: Wie viele verschiedene Drillinge lassen sich aus vier „Buchstaben“ erhalten? Man kann sich leicht vorstellen, dass es 4 3 = 64 solcher Tripletts geben kann. An der Bildung von Proteinen können jedoch nur 20 Aminosäurereste beteiligt sein, was bedeutet, dass einige von ihnen von verschiedenen Tripletts kodiert werden können, was in der Natur beobachtet wird .

Beispielsweise werden Leucin, Serin und Arginin durch sechs Tripletts kodiert, Prolin, Valin und Glycin durch vier usw. Dies ist eine Eigenschaft des Tripletts genetischer Code angerufen Entartung oder Redundanz. Es sollte auch beachtet werden, dass die Proteinkodierung bei allen lebenden Organismen auf die gleiche Weise erfolgt (Universalität der Codierung). Gleichzeitig können die Nukleotidsequenzen in der DNA nur auf eine einzige Weise gelesen werden (nicht überlappende Codons).

Schwefel ist ein Element der Gruppe VI Periodensystem mit der Ordnungszahl 16. Schwefel ist im freien Zustand relativ stabil, unter normalen Bedingungen liegt er in Form eines S8-Moleküls vor, das eine zyklische Struktur aufweist. Natürlicher Schwefel besteht aus einer Mischung von vier stabilen Isotopen mit at. T. 32, 33, 34 und 36. Bei der Bildung chemische Bindungen Schwefel kann alle sechs Außenelektronen nutzen Elektronenhülle(Schwefeloxidationsstufen: 0, 2, 4 und 6).

Schwefel kommt in kristalliner (feste Masse) oder amorpher Form (feines Pulver) vor. Von seinen chemischen Eigenschaften her ist Schwefel ein typisches Metalloid und verbindet sich mit vielen Metallen.

In der Natur kommt Schwefel in beiden vor Heimatstaat, und in der Zusammensetzung von Schwefel- und Schwefelsäuremineralien (Gips, Schwefelkies, Glaubersalz, Bleiglanz usw.).

Der russische Name des Elements stammt vom altindischen (Sanskrit) Wort „sira“ – hellgelb. Das Präfix „Thio“, das häufig für Schwefelverbindungen verwendet wird, stammt vom griechischen Namen für Schwefel – „theion“ (göttlich, himmlisch), da Schwefel seit langem ein Symbol für Entflammbarkeit ist; Feuer galt als Eigentum der Götter, bis Prometheus es, wie der Mythos sagt, den Menschen brachte.

Schwefel ist der Menschheit seit der Antike bekannt. Es kam in freier Form in der Natur vor und erregte Aufmerksamkeit durch seine charakteristische gelbe Farbe sowie den stechenden Geruch, der seine Verbrennung begleitete. Es wurde auch angenommen, dass der Geruch und die blaue Flamme, die durch brennenden Schwefel verbreitet wird, Dämonen vertreiben.

Schwefeldioxid, ein erstickendes Gas, das bei der Verbrennung von Schwefel entsteht, wurde in der Antike zum Bleichen von Stoffen verwendet. Bei Ausgrabungen in Pompeji fanden sie ein Gemälde, das ein Backblech mit Schwefel und eine Vorrichtung zum Aufhängen von Stoffen darauf zeigt. Schwefel und seine Verbindungen werden seit langem zur Herstellung von Kosmetika und zur Behandlung von Hautkrankheiten eingesetzt. Und schon vor sehr langer Zeit begannen sie, es für militärische Zwecke zu nutzen. So verbrannten die Verteidiger von Konstantinopel im Jahr 670 die arabische Flotte mit Hilfe des „griechischen Feuers“. es war eine Mischung aus Salpeter, Kohle und Schwefel. Dieselben Stoffe waren im Mittelalter und bis zum Ende des 19. Jahrhunderts Bestandteil des in Europa verwendeten Schwarzpulvers.

In Wasserstoff und Sauerstoffverbindungen Schwefel kommt in verschiedenen Anionen vor und bildet viele Säuren und Salze. Die meisten schwefelhaltigen Salze sind in Wasser schwer löslich.

Schwefel bildet mit Sauerstoff Oxide, die wichtigsten davon sind Schwefeldioxid und Schwefelsäureanhydride. Da Schwefel zur gleichen Gruppe wie Sauerstoff gehört, weist er ähnliche Redoxeigenschaften auf. Schwefel bildet mit Wasserstoff ein in Wasser gut lösliches Gas – Schwefelwasserstoff. Dieses Gas ist aufgrund seiner Fähigkeit, sich stark an Kupferkationen in Enzymen der Atmungskette zu binden, sehr giftig.

Schwefelsäure, eine der wichtigsten Schwefelverbindungen, wurde offenbar im 10. Jahrhundert entdeckt; ab dem 18. Jahrhundert wurde sie im industriellen Maßstab hergestellt und entwickelte sich bald zum wichtigsten chemischen Produkt, das sowohl in der Metallurgie als auch in der Industrie notwendig war Textilindustrie, und in anderen, verschiedenen Branchen. In diesem Zusammenhang begann eine noch intensivere Suche nach Schwefelvorkommen und Studien chemische Eigenschaften Schwefel und seine Verbindungen sowie Verbesserung der Methoden zu ihrer Gewinnung aus natürlichen Rohstoffen.

Oligosaccharide

Monosaccharide

• Glucose
• Fruktose
• Galaktose
• Mannose

• Disaccharide
• Saccharose (normaler Zucker)
• Maltose
• Isomaltose
• Laktose
• Lactulose

• Dextrin
• Glykogen
• Stärke
• Zellulose

Proteine ​​- Die wichtigsten „Arbeiter“ der Zelle sind natürliche Biopolymere, die aus den Überresten von 20 Zellen aufgebaut sind Aminosäuren. Die Zusammensetzung von Proteinmakromolekülen kann mehrere Zehn- bis Hunderttausende und sogar Millionen von Aminosäureresten umfassen, und die Eigenschaften des Proteins hängen maßgeblich von der Reihenfolge ab, in der diese Reste nacheinander angeordnet sind. Aus diesem Grund liegt es auf der Hand, dass die Zahl der möglichen Proteine ​​praktisch unbegrenzt ist.

Aminosäuren werden organische Verbindungen genannt, in denen die Carboxylgruppe (saure Gruppe) COOH und die Aminogruppe NH 2 ist. an das gleiche Kohlenstoffatom gebunden.

Abb.1 Strukturformel von Aminosäuren

Die Struktur eines solchen Moleküls wird durch die Strukturformel (Abb. 1) beschrieben, wobei R ein für verschiedene Aminosäuren unterschiedlicher Rest ist. Allerdings umfassen Aminosäuren alle vier Organogene C, O, H, N, und einige Reste können Schwefel S enthalten.

Basierend auf der Fähigkeit einer Person, Aminosäuren aus ihren Vorläufern zu synthetisieren, werden sie in zwei Gruppen eingeteilt:

• Essentiell: Tryptophan, Phenylalanin, Lysin, Threonin, Methionin, Leucin, Isoleucin, Valin, Arginin, Histidin;
• Ersetzbar: Tyrosin, Cystein, Glycin, Alanin, Serin, Glutaminsäure, Glutamin, Asparaginsäure, Asparagin, Prolin

Essentielle Aminosäuren müssen dem menschlichen Körper mit der Nahrung zugeführt werden, da sie vom Menschen nicht synthetisiert werden, obwohl einige essentielle Aminosäuren im menschlichen Körper in unzureichenden Mengen synthetisiert werden und auch mit der Nahrung zugeführt werden müssen.

Chemische Formeln von 20 Standardaminosäuren:

Die Struktur eines Proteinmoleküls, die durch kovalente Bindungen zwischen Aminosäureresten aufrechterhalten wird, wird aufgerufen primär. Mit anderen Worten: Die Primärstruktur eines Proteins wird durch eine einfache Abfolge von Aminosäureresten bestimmt. Diese Überreste können auf ganz bestimmte Weise im Raum platziert werden und sich bilden sekundär Struktur. Die charakteristischste Sekundärstruktur ist die α-Helix, bei der die Aminosäureketten das Gewinde einer Schraube bilden. Eine der überraschendsten Eigenschaften von Makromolekülen ist, dass α-Helices mit links- und rechtsgängigen „Fäden“ in der belebten Natur mit deutlich unterschiedlicher Wahrscheinlichkeit vorkommen: Es gibt fast keine nach rechts „verdrehten“ Makromoleküle. Die Asymmetrie biologischer Substanzen gegenüber der Spiegelreflexion wurde 1848 entdeckt. der große französische Wissenschaftler L. Pasteur. Anschließend stellte sich heraus, dass diese Asymmetrie nicht nur Makromolekülen (Proteinen, Nukleinsäuren), sondern auch Organismen als Ganzes innewohnt. Wie die vorherrschende Helizität von Makromolekülen entstand und wie sie sich anschließend im Laufe der biologischen Evolution festigte – diese Fragen sind immer noch umstritten und haben keine eindeutige Antwort.

Die komplexesten und subtilsten Strukturmerkmale, die ein Protein von einem anderen unterscheiden, hängen mit der räumlichen Organisation des Proteins zusammen, die so genannte Tertiär- Struktur. Tatsächlich sprechen wir von der Tatsache, dass helikale Ketten aus Aminosäureresten zu etwas gefaltet sind, das einem Fadenknäuel ähnelt; Dadurch nehmen längere Ketten relativ wenig Platz ein. Die Art und Weise, wie sich die Kugel zu einer Kugel zusammenrollt, ist keineswegs zufällig. Im Gegenteil, es ist für jedes Protein eindeutig definiert. Dank der Tertiärstruktur ist das Protein in der Lage, seine einzigartigen katalytischen und enzymatischen Funktionen zu erfüllen, wenn diese durch gezieltes Einfangen von Reagenzien zu komplexen chemischen Verbindungen synthetisiert werden, deren Komplexität mit dem Protein selbst vergleichbar ist. Keine der von Proteinen durchgeführten chemischen Reaktionen kann auf übliche Weise ablaufen.

Zusätzlich zu seiner Tertiärstruktur kann ein Protein Folgendes haben: Quartär Struktur; wenn eine strukturelle Verbindung zwischen zwei oder mehr Proteinen besteht. Tatsächlich handelt es sich um die Kombination mehrerer „Kugeln“ aus Polypeptidketten.

Nukleinsäuren(von lat. Kern- Kern) - hochmolekulare organische phosphorhaltige Verbindungen, Biopolymere. Als polymere Formen werden Nukleinsäuren bezeichnet Polynukleotide. Nukleotidketten sind durch einen Phosphorsäurerest (Phosphodiesterbindung) verbunden. Da es in Nukleotiden nur zwei Arten heterozyklischer Moleküle gibt, Ribose und Desoxyribose, gibt es nur zwei Arten von Nukleinsäuren – Desoxyribonukleinsäure ( DNA) und Ribonukleinsäure ( RNA). Die Nukleinsäuren DNA und RNA kommen in den Zellen aller lebenden Organismen vor und erfüllen die wichtigsten Funktionen für die Speicherung, Übertragung und Umsetzung von Erbinformationen. Eines der grundlegenden Axiome der Biologie besagt, dass erbliche Informationen über die Struktur und Funktionen eines biologischen Objekts in einer Matrix von Generation zu Generation weitergegeben werden und dass die Träger dieser Informationen es sind Nukleinsäuren.

Auf den ersten Blick sind diese Biopolymere einfacher als Proteine. Das „Alphabet“ von Nukleinsäuren besteht aus nur vier „Buchstaben“, bei denen es sich um Nukleotide handelt – Pentosezucker, an die eine von fünf stickstoffhaltigen Basen gebunden ist: Guanin (G), Adenin (A), Cytosin (C), Thymin (T ) und Uracil (U).

Adenin	Guanin	Timin	Cytosin

Abb. 2 Strukturen der in der DNA am häufigsten vorkommenden Basen

In Ribonukleinsäure (RNA) ist der Zucker das Kohlenhydrat Ribose (C 5 H 10 O 5) und in Desoxyribonukleinsäure (DNA) ist der Zucker Desoxyribose (C 5 H 10 O 4), die sich von Ribose nur in dieser Hinsicht unterscheidet Eines der Atome der Kohlenstoff-OH-Gruppe wird durch ein Wasserstoffatom ersetzt. Drei dieser stickstoffhaltigen Basen – G, A und C – sind Teil sowohl der RNA als auch der DNA. Die vierte stickstoffhaltige Base in diesen Säuren ist anders – T kommt nur in der DNA vor und U kommt nur in der RNA vor. Die Nukleotideinheiten sind durch Phosphodiesterbindungen des Phosphorsäurerestes H 3 PO 4 verbunden. Die relativen Molekulargewichte von Nukleinsäuren erreichen Werte von 1.500.000–2.000.000 oder mehr. Die Sekundärstruktur der DNA wurde 1953 durch Röntgenbeugungsmethoden ermittelt. R. Franklin, M. Wilkins, J. Watson und F. Crick. Es stellte sich heraus, dass DNA helikal verdrillte Stränge bildet und die stickstoffhaltige Base eines DNA-Strangs durch Wasserstoffbrücken mit einer bestimmten Base des anderen Strangs verbunden ist: Adenin kann nur mit Thymin assoziiert werden, und Cytosin kann nur mit Guanin assoziiert werden (Abb . 3). Solche Verbindungen heißen komplementär(zusätzlich). Daraus folgt, dass die Reihenfolge der Basen in einem Strang eindeutig die Reihenfolge im anderen Strang bestimmt. Genau damit ist die wichtigste Eigenschaft der DNA verbunden – die Fähigkeit, sich selbst zu reproduzieren (Replikation). RNA hat keine Doppelhelixstruktur und ist wie einer der DNA-Stränge aufgebaut. Es gibt ribosomale (rRNA), Matrix (mRNA) und Transport (tRNA). Οʜᴎ unterscheiden sich in der Rolle, die sie in Zellen spielen.

Reis. 3 Verschiedene Formen der DNA-Doppelhelix

Was bedeuten die Nukleotidsequenzen in Nukleinsäuren? Alle drei Nukleotide (sie werden genannt Tripletts oder Codons) Code für eine bestimmte Aminosäure in einem Protein. Beispielsweise gibt die Sequenz UCG ein Signal für die Synthese der Aminosäure Serin. Es stellt sich sofort die Frage: Wie viele verschiedene Drillinge lassen sich aus vier „Buchstaben“ erhalten? Man kann sich leicht vorstellen, dass es 4 3 = 64 solcher Tripletts geben kann. An der Bildung von Proteinen können jedoch nur 20 Aminosäurereste beteiligt sein, was bedeutet, dass einige von ihnen, wie in der Natur beobachtet, von verschiedenen Tripletts kodiert werden können. Beispielsweise werden Leucin, Serin, Arginin durch sechs Tripletts, Prolin, Valin und Glycin durch vier usw. kodiert. Diese Eigenschaft des Triplett-Gencodes wird üblicherweise als genetischer Code bezeichnet Entartung oder Redundanz. Es sollte auch beachtet werden, dass die Proteinkodierung bei allen lebenden Organismen auf die gleiche Weise erfolgt. (Universalität der Codierung). Gleichzeitig können Nukleotidsequenzen in der DNA nur auf eine einzige Weise gelesen werden (Codon nicht überlappend).

Einführung……………………………………………………………………………………………………………..

Ernährungsbewertung………………………………………………………………………………..

Schwefel………………………………………………………………………………………………………

Protein-Aminosäuren………………………………………………………………………………………

Anreicherung der Ernährung mit Schwefel………………………………………………………………

Der Einfluss von Schwefel auf das Fell von Tieren………………………………………………………..

Einführung

Bei der Schaffung einer starken Futterbasis geht es nicht nur um die Steigerung der Produktion und die Verbesserung der Futterqualität verschiedene Typen, aber vor allem die Einführung hochwirksamer Methoden und Mittel zu ihrer Herstellung und Zubereitung, die eine hohe Verdaulichkeit der im Futter enthaltenen Nährstoffe durch die Tiere fördern und deren rationelle Verwendung sicherstellen.

Die Fütterung beeinflusst die Entwicklung, Wachstumsrate, das Körpergewicht und die Fortpflanzungsfunktionen des Tieres. Nur mit einer vollständigen Versorgung von Vieh und Geflügel mit hochwertigem Futter kann die Nutztierhaltung erfolgreich entwickelt werden. Von allen Umweltfaktoren hat die Fütterung den größten Einfluss auf die Produktivität. In der Struktur der Kosten für tierische Produkte beträgt der Anteil der Futtermittel 50–55 % für die Milchproduktion, 65–70 % für Rindfleisch und 70–75 % für Schweinefleisch.

In der modernen Tierhaltung wird großer Wert auf eine ausgewogene Ernährung der Tiere gelegt. Durch den Einsatz wissenschaftlich fundierter Fütterungssysteme kann die Produktivität der Tiere gesteigert und das Futter effizient genutzt werden. Während des Fütterungsprozesses wirken die Inhaltsstoffe nicht isoliert voneinander, sondern in Kombination auf den Körper des Tieres. Die Ausgewogenheit der Futterbestandteile entsprechend den Bedürfnissen der Tiere ist der Hauptindikator dieses Komplexes.

Nährwertbewertung

Für die Tierhaltung ist nicht nur die Menge, sondern vor allem die Qualität des Futters wichtig, d.h. Ihr Wert wird durch ihren Nährstoffgehalt bestimmt. Als Alleinfuttermittel gelten solche, die alle für den Körper des Tieres notwendigen Stoffe enthalten und in der Lage sind, das normale Funktionieren aller physiologischen Funktionen des Tieres über einen langen Zeitraum sicherzustellen.

Unter Nährwert versteht man die Eigenschaft von Lebensmitteln, die natürlichen Nahrungsbedürfnisse der Tiere zu befriedigen. Der Nährwert von Lebensmitteln kann nur während der Interaktion mit dem Körper anhand des physiologischen Zustands des Tieres und der Veränderungen seiner Produktivität bestimmt werden. Der Nährwert von Lebensmitteln kann nicht durch einen einzigen Indikator ausgedrückt werden. Von Wissenschaftlern durchgeführte Untersuchungen zur Rolle einzelner Nährstoffe im Leben des Tierkörpers führten zu dem Schluss, dass ein umfassendes System zur Bewertung des Nährwerts von Futtermitteln erforderlich ist. Diese Bewertung besteht aus folgenden Daten: der chemischen Zusammensetzung des Futters und seinem Kaloriengehalt; Verdaulichkeit von Nährstoffen; allgemeiner (Energie-)Nährwert; Protein-, Mineralstoff- und Vitaminernährung.

Um den Nährwert von Futtermitteln beurteilen zu können, müssen Sie diese kennen chemische Zusammensetzung und die grundlegenden Prozesse, die bei der Umwandlung von Futternährstoffen in tierische Produkte ablaufen. Die Methode zur Beurteilung des Nährwerts von Futtermitteln auf der Grundlage verdaulicher Nährstoffe hat ihre Nachteile, da es sich bei der Futterverdauung um die Aufnahme nur eines Teils der Nährstoffe im Futter des Tieres und um die erste Stufe des Stoffwechsels zwischen Körper und Umwelt handelt. Nicht alle verdauten Nährstoffe werden vom Körper gleichermaßen für Leben und Produktion genutzt. Zum Beispiel: Weizenkleie und Gerstenkorn haben fast die gleiche Menge an Nährstoffen (60–62 %), aber die produktive Wirkung von Kleie ist etwa 25 % geringer als die von Gerste. Darüber hinaus wird ein Teil, der als verdaulich gilt, tatsächlich von Mikroorganismen unter Bildung von Kohlendioxid, Methan und organischen Säuren zerstört, der andere Teil wird mit Flüssigkeiten in Form von Harnstoff und Wärme aus dem Körper ausgeschieden. Für eine umfassendere Beurteilung des Nährwerts von Futtermitteln und Diäten ist es daher notwendig, die Endergebnisse der Fütterung zu kennen, d. h. welcher Anteil der verdaulichen Nährstoffe jedes Futters vom Körper aufgenommen und in Bestandteile des Tierkörpers oder in vom Tier gewonnene Produkte umgewandelt wird. Daher wird neben der Beurteilung der verdaulichen Nährstoffe auch der Gesamtnährwert (Kaloriengehalt) beurteilt.

Schwefel

Schwefel ist für den Körper des Tieres lebenswichtig. Im Körper von Tieren kommt es hauptsächlich in Form komplexer organischer Verbindungen vor – Proteinaminosäuren. Im Körper von Tieren macht Schwefel 0,12–0,15 % aus, der größte Teil davon ist in den Haaren, Hornschuhen und der Haut konzentriert. Schwefel ist auch Bestandteil von Insulin (Pankreashormon) und Thiamin (Vitamin B1).

Relativ viel Schwefel ist in Getreidekörnern und Hülsenfrüchten, Wiesen- und Luzerneheu sowie in Magermilch enthalten. Alle proteinreichen Lebensmittel enthalten mehr Schwefel als proteinarme.

Der Schwefelbedarf von Schafen und Nutztieren beträgt 0,25–0,4 % der Trockenmasse der Futterration. Beispielsweise benötigt eine Milchkuh je nach täglicher Milchleistung 25–50 g Schwefel pro Tag, Kälber bis 6 Monate – 3–10, Jungtiere – 13–25, je nach Lebendgewicht und Wachstum; Schafe: Erwachsene - 3-9, Lämmer - 2-3 g pro Tag. Der Schwefelbedarf bei Schafen hängt hauptsächlich vom Wollschnitt ab.

Schwefel verbessert die Verdauung von Zellulose und unterstützt die Biosynthese von B-Vitaminen. Zu den Symptomen eines Schwefelmangels im Körper zählen Appetitlosigkeit, Haarausfall und trübe Augen. Viele Lebensmittel tierischen Ursprungs können als Schwefelquelle dienen, beispielsweise Milch in verschiedenen Formen usw.

Es erfüllt seine physiologische Rolle im Körper durch die darin enthaltenen Aminosäuren Cystin, Methionin, Taurin, Glutathion und Thiamin.

Protein-Aminosäuren

Cystin

Eine wichtige schwefelhaltige Aminosäure. Es ist ein starkes Antioxidans, das die Leber nutzt, um zerstörerische freie Radikale zu neutralisieren.

Stärkt das Bindegewebe und fördert die antioxidativen Prozesse im Körper.

Fördert Heilungsprozesse, stimuliert die Aktivität der weißen Blutkörperchen und hilft, Schmerzen bei Entzündungen zu lindern.

Wichtige Säure für Haut und Haar.

Unverzichtbar zum Schutz vor chemischen Giftstoffen.

Methionin

Eine der essentiellen schwefelhaltigen Aminosäuren. Wichtig für viele Körperfunktionen, einschließlich der Produktion und Funktion von Immunzellen nervöses System. Es ist ein starkes Antioxidans und wichtig für die Erhaltung einer gesunden Leber.

Vorläufer von Cystin und Kreatin.

Kann den Gehalt an Antioxidantien (Glutathion) erhöhen und den Cholesterinspiegel senken.

Hilft Giftstoffe zu entfernen und Leber- und Nierengewebe wiederherzustellen.

Methionin beugt Hautkrankheiten vor.

nützlich in einigen Fällen von Allergien, da es die Freisetzung von Histamin reduziert.

Taurin

Eines der wichtigsten, nützlichsten und sichersten Aminosäurepräparate ist Taurin, das weithin für seine wohltuende Wirkung auf das Herz-Kreislauf-System bekannt ist. Der Körper kann mit Hilfe von Vitamin B6 Taurin aus Cystein herstellen.

Hilft bei der Aufnahme und Zerstörung von Fetten.

Taurin, das im Zentralnervensystem, in der Netzhaut, im Skelettmuskel und im Herzmuskel vorkommt, ist nützlich bei der Behandlung von Herz-Kreislauf-Erkrankungen und einigen Augenerkrankungen.

Taurin wirkt in elektrisch aktiven Geweben wie Gehirn und Herz und trägt zur Stabilisierung der Zellmembranen bei.

Es wird angenommen, dass diese Aminosäure eine gewisse antioxidative und reinigende Wirkung hat.

Mit Hilfe von Zink fördert Taurin die Zirkulation bestimmter Mineralien in und aus den Zellen und ist so an der Produktion von Nervenimpulsen beteiligt.

Glutathion

Glutathion ist keine proteinbildende Aminosäure, sondern eine Mischung aus Aminosäureketten.

Glutathion bildet Enzyme wie Glutathionperoxidase.

Es ist lebenswichtig und kommt in allen Zellen von Pflanzen und Tieren vor.

Enthalten in Ernährungsformeln und Nahrungsergänzungsmitteln, die eine reinigende Wirkung auf den Körper haben, indem sie bestimmte Giftstoffe entfernen

Thiamin (B1)

Synonyme: Aneuril, Aneurin, Bevemin, Benerva, Berin, Betaxin, Betiamin, Bitevan, Oryzanin usw.

Beteiligt sich am Kohlenhydratstoffwechsel, reguliert die Funktionen des Nervensystems und die Herzaktivität. Die Aufnahme des Vitamins erfolgt im Darm und in den Gewebezellen wird es in Cocarboxylase umgewandelt.

Schützt Zellmembranen vor den toxischen Wirkungen von Peroxidationsprodukten.

Nicht alle Haustiere benötigen Vitamin B1. Bei Wiederkäuern wird Thiamin von bestimmten im Pansen lebenden Bakterien produziert. Allerdings reagieren Geflügel, Kaninchen, Schweine und Pferde sehr empfindlich auf einen Mangel an diesem Vitamin.

Und jene Tiere, die Vitamin B1 nicht selbst aufnehmen und produzieren, entwickeln häufig eine Polyneuritis. Bei Polyneuritis kommt es in der Regel zu einer Störung der Bewegungskoordination, einem unsicheren Gang, begleitet von Rotationsbewegungen und Lähmungen. Thiamin wird durch Mikroflora und Protozoen im Pansen von Wiederkäuern vermehrt. Es wird gut resorbiert, wird aber im alkalischen Milieu des Darms zerstört, daher wird es nach der Fütterung oder parenteral bei Hypo- und Avitaminose B1, Polyneuritis unterschiedlicher Herkunft, Atonie der Magen- und Darmmuskulatur verwendet, um das Wachstum zu beschleunigen von Tieren und Vögeln. Oral, subkutan und intramuskulär verschrieben.

Der Bedarf an Vitamin B1 pro 1 Kilogramm Futter liegt bei Hühnern bei 1 Milligramm, bei Schweinen bei 3 Milligramm. Zu therapeutischen Zwecken werden 3- bis 8-fach höhere Dosen verabreicht. Dosierungen intramuskulär und subkutan (g): Pferde und Rinder – 0,1–0,3, Kleinvieh und Schweine – 0,005–0,06, Kälber – 0,01–0,06, Hunde – 0,001–0,01, Hühner und Gänse – 10–25 mg; Hühner - 1-2 mg pro Kopf und Tag. Oral: Hühner – 3–4 mg, Ferkel – 25–40 mg.