Tarkibi yoki shaklidagi farqlarga asoslangan.

Tarkibi bo'yicha Proteinlar ikki guruhga bo'linadi:

Oddiy oqsillar (oqsillar) faqat aminokislotalardan iborat: protaminlar va gistonlar asosiy xususiyatlarga ega va nukleoproteinlarning bir qismidir. Gistonlar genom faoliyatini tartibga solishda ishtirok etadi. Prolaminlar va glutelinlar kleykovinaning asosiy qismini tashkil etuvchi o'simlik oqsillaridir. Albuminlar va globulinlar hayvonlardan olingan oqsillardir. Qon zardobi, sut, tuxum oqi va mushaklar ularga boy.

Murakkab oqsillar (proteidlar = oqsillar) tarkibida oqsil bo'lmagan qism - protez guruhi mavjud. Agar protez guruhi pigment (gemoglobin, sitoxromlar) bo'lsa, bular xromoproteinlardir. Nuklein kislotalar bilan bog'langan oqsillar nukleoproteinlardir. Lipoproteinlar ba'zi lipidlar bilan bog'liq. Fosfoproteinlar - oqsil va labil fosfatdan iborat. Ularning ko'pchiligi sutda, markaziy asab tizimida va baliq tuxumida mavjud. Glikoproteinlar uglevodlar va ularning hosilalari bilan bog'liq. Metalloproteinlar tarkibida gem bo'lmagan temirni o'z ichiga olgan oqsillar, shuningdek, ferment oqsillaridagi metall atomlari bilan koordinatsion panjaralar hosil qiladi.

Ular shakli bilan ajralib turadi

Globulyar oqsillar sferik shakldagi mahkam o'ralgan polipeptid zanjirlari bo'lib, ular uchun uchinchi darajali tuzilish muhimdir. Suvda, kislotalar, asoslar, tuzlarning suyultirilgan eritmalarida yaxshi eriydi. Globulyar oqsillar dinamik funktsiyalarni bajaradi. Masalan, insulin, qon oqsillari, fermentlar.

Fibrillyar oqsillar ikkilamchi tuzilishdagi molekulalardir. Ular parallel, nisbatan yuqori cho'zilgan peptid zanjirlaridan qurilgan, shakli cho'zilgan, to'plamlarda to'planib, tolalarni (tirnoqlarning keratinlari, sochlar, o'rgimchak to'rlari, ipak, tendon kollageni) hosil qiladi. Ular asosan strukturaviy funktsiyani bajaradilar.

Proteinlarning funktsiyalari:

Qurilish - oqsillar hujayra va hujayradan tashqari tuzilmalarni shakllantirishda ishtirok etadilar: ular hujayra membranalari, jun, sochlar, tendonlar, tomir devorlari va boshqalarning bir qismidir.

Tashish - ba'zi oqsillar turli moddalarni o'zlariga biriktirib, ularni hujayraning bir joyidan ikkinchi joyiga, tananing turli to'qimalari va a'zolariga tashish (etkazib berish) qobiliyatiga ega. Qon oqsili gemoglobin kislorodni biriktiradi va uni o'pkadan barcha to'qimalar va organlarga o'tkazadi va ulardan karbonat angidridni o'pkaga o'tkazadi. Hujayra membranalarining tarkibiga ma'lum moddalar va ionlarning hujayradan va hujayradan faol va qat'iy tanlab o'tishini ta'minlaydigan maxsus oqsillar kiradi - tashqi muhit bilan almashinuv sodir bo'ladi.

Tartibga solish funktsiyasi - metabolizmni tartibga solishda ishtirok etish. Gormonlar fermentlarning faolligiga ta'sir qiladi, metabolik jarayonlarni sekinlashtiradi yoki tezlashtiradi, hujayra membranalarining o'tkazuvchanligini o'zgartiradi, qon va hujayralardagi moddalarning doimiy konsentratsiyasini saqlaydi va o'sish jarayonida ishtirok etadi. Insulin gormoni hujayra membranalarining glyukozaga o'tkazuvchanligini oshirish orqali qon shakar darajasini tartibga soladi, glikogen sintezini rag'batlantiradi va uglevodlardan yog'lar hosil bo'lishini oshiradi.

Himoya funktsiyasi = Immunologik. Begona oqsillar yoki mikroorganizmlarning (antigenlarning) organizmga kirib borishiga javoban maxsus oqsillar hosil bo'ladi - ularni bog'lash va neytrallash mumkin bo'lgan antikorlar. Immunoglobulinlarning sintezi limfotsitlarda sodir bo'ladi. Fibrinogendan hosil bo'lgan fibrin qon ketishini to'xtatishga yordam beradi.

Dvigatel funktsiyasi. Kontraktil oqsillar hujayralar va hujayra ichidagi tuzilmalarning harakatini ta'minlaydi: psevdopodiya hosil bo'lishi, siliyaning miltillashi, flagellaning urishi, mushaklarning qisqarishi va o'simliklardagi barglarning harakatlanishi.

Signal funktsiyasi. Hujayraning sirt membranasi atrof-muhit omillariga javoban uchinchi darajali tuzilishini o'zgartira oladigan ko'milgan oqsil molekulalarini o'z ichiga oladi. Tashqi muhitdan signallar shunday qabul qilinadi va buyruqlar hujayraga uzatiladi.

Saqlash funktsiyasi. Ba'zi moddalar tanada saqlanishi mumkin. Masalan, gemoglobin parchalanishi paytida temir tanadan chiqarilmaydi, balki taloqda saqlanadi va ferritin oqsili bilan kompleks hosil qiladi. Zaxira oqsillarga tuxum va sut oqsillari kiradi.

Energiya funktsiyasi. 1 g oqsil oxirgi mahsulotga aylanganda 17,6 kJ ajralib chiqadi. Parchalanish birinchi navbatda aminokislotalarda, so'ngra suv, ammiak va karbonat angidridda sodir bo'ladi. Biroq, oqsillar yog'lar va uglevodlar ishlatilganda energiya manbai sifatida ishlatiladi.

Katalitik funktsiya. Oqsillar - fermentlar ta'sirida biokimyoviy reaktsiyalarning tezlashishi.

Trofik. Ular rivojlanishning dastlabki bosqichlarida embrionni oziqlantiradi va biologik qimmatli moddalar va ionlarni saqlaydi.

Lipidlar

Uch atomli spirt glitserin va yuqori yog'li kislotalarning hosilalari bo'lgan organik birikmalarning katta guruhi. Ularning molekulalarida qutbsiz va hidrofobik tuzilmalar ustun bo'lganligi sababli ular suvda erimaydi, lekin organik erituvchilarda eriydi.

Oddiy oqsillarning tuzilishi keltirilgan faqat polipeptid zanjiri(albumin, insulin). Ammo shuni tushunish kerakki, ko'plab oddiy oqsillar (masalan, albumin) "sof" shaklda mavjud emas, ular doimo ba'zi oqsil bo'lmagan moddalar bilan bog'liq. Ular faqat oqsil bo'lmagan guruh bilan bog'langanligi sababli oddiy oqsillar deb tasniflanadi zaif va ta'kidlashda in vitro ular boshqa molekulalardan xoli bo'lib chiqadi - oddiy oqsil.

Albumin

Tabiatda albuminlar nafaqat qon plazmasida (zardob albumini), balki tuxum oqida (ovalbumin), sutda (laktalbumin) mavjud bo'lib, yuqori o'simliklar urug'ida zahira oqsillari hisoblanadi.

Globulinlar

Molekulyar og'irligi 100 kDa gacha bo'lgan turli xil qon plazmasi oqsillari guruhi, ozgina kislotali yoki neytral. Ular albuminlar bilan solishtirganda zaif gidratlangan, ular eritmada kamroq barqaror va cho'kma osonroq bo'ladi, bu "cho'kindi" namunalarda (timol, Veltman) klinik diagnostikada qo'llaniladi. Odatda oddiy deb tasniflanishiga qaramay, ko'plab globulinlar uglevod yoki boshqa protein bo'lmagan komponentlarni o'z ichiga oladi.

Da elektroforez Sarum globulinlari kamida 4 ta fraksiyaga bo'linadi - a 1 - globulinlar, a 2 - globulinlar, b-globulinlar va g-globulinlar.

Sarum oqsillarining elektroferogramma namunasi (yuqori).
va uning asosida olingan proteinogramma (quyida)

Globulinlar turli xil oqsillarni o'z ichiga olganligi sababli ular Funktsiyalar xilma-xildir:

Ba'zi a-globulinlar antiproteaz faolligiga ega bo'lib, qon va hujayralararo matritsa oqsillarini erta yo'q qilishdan himoya qiladi, masalan, a 1 - antitripsin, a 1 - antiximotripsin, a 2 - makroglobulin.

Ba'zi globulinlar ma'lum moddalarni bog'lash qobiliyatiga ega: transferrin (temir ionlarini tashiydi), seruloplazmin (tarkibida mis ionlari mavjud), haptoglobin (gemoglobin tashuvchisi), gemopexin (gem transporti).

g-globulinlar antikorlar bo'lib, organizmni immunitetdan himoya qiladi.

Gistonlar

Gistonlar taxminan 24 kDa og'irlikdagi yadro ichidagi oqsillardir. Ular aniq asosiy xususiyatlarga ega, shuning uchun fiziologik pH qiymatlarida ular musbat zaryadlangan va deoksiribonuklein kislotasi (DNK) bilan bog'lanib, hosil bo'ladi. deoksiribonukleoproteinlar. Gistonlarning 5 turi mavjud - lizinga juda boy (29%) giston H1, boshqa gistonlar H2a, H2b, H3, H4 lizin va argininga boy (jami 25% gacha).

Gistonlardagi aminokislotalar radikallari metillangan, atsetillangan yoki fosforlangan bo'lishi mumkin. Bu oqsillarning aniq zaryadini va boshqa xususiyatlarini o'zgartiradi.

Gistonlarning ikkita funktsiyasini ajratish mumkin:

1. genom faoliyatini tartibga solish, ya'ni ular transkripsiyaga xalaqit beradi.

2. Strukturaviy - DNKning fazoviy tuzilishini barqarorlashtirish.

Gistonlar DNK bilan kompleksda nukleosomalar - H2a, H2b, H3, H4 gistonlaridan tashkil topgan oktaedr tuzilmalarni hosil qiladi. Histon H1 DNK molekulasi bilan bog'lanib, uning giston oktameridan "siljib ketishini" oldini oladi. DNK nukleosoma atrofida 2,5 marta o'raladi va keyingi nukleosoma atrofida o'raladi. Ushbu tartibga solish tufayli DNK hajmining 7 barobar qisqarishiga erishiladi.

Gistonlar va yanada murakkab tuzilmalarning shakllanishi tufayli DNK hajmi oxir-oqibat minglab marta kamayadi: aslida DNK uzunligi yetadi 6-9 sm (10-1), va xromosoma o'lchamlari bir necha mikrometrga teng (10-6).

Protaminlar

Bular og'irligi 4 kDa dan 12 kDa gacha bo'lgan oqsillar bo'lib, ular ko'plab organizmlarning spermatozoidlari yadrolarida joylashgan; baliq spermasida (sutida) ular oqsilning asosiy qismini tashkil qiladi. Protaminlar gistonlar o'rnini bosadi va spermada xromatinni tashkil qilish uchun xizmat qiladi. Gistonlar bilan solishtirganda, protaminlar arginin miqdorini keskin oshiradi (80% gacha). Shuningdek, gistonlardan farqli o'laroq, protaminlar faqat strukturaviy funktsiyaga ega, ular tartibga solish funktsiyasiga ega emas, spermadagi xromatin faol emas.

Kollagen

Kollagen - tendonlar, suyaklar, xaftaga, terining biriktiruvchi to'qimalarining hujayralararo moddasining asosini tashkil etuvchi noyob tuzilishga ega bo'lgan fibrillyar oqsil, lekin, albatta, boshqa to'qimalarda ham mavjud.

Kollagenning polipeptid zanjiri 1000 ta aminokislotalarni o'z ichiga oladi va a zanjiri deb ataladi. Kollagen a-zanjirining 30 ga yaqin varianti mavjud, ammo ularning barchasi bitta umumiy xususiyatga ega - ular ko'proq yoki kamroq darajada takrorlanuvchi tripletni o'z ichiga oladi. Gly-X-Y], bu erda X va Y glisindan tashqari har qanday aminokislotalardir. Homilador X tez-tez uchraydi prolin yoki kamroq tez-tez, 3-gidroksiprolin, homilador Y uchrashadi prolin Va 4-gidroksiprolin. Shuningdek, pozitsiyada Y tez-tez topiladi alanin, lizin Va 5-oksilizin. Boshqa aminokislotalar umumiy aminokislotalarning uchdan bir qismini tashkil qiladi.

Prolin va gidroksiprolinning qattiq tsiklik tuzilishi o'ng qo'lli a-spiral hosil bo'lishiga yo'l qo'ymaydi, balki so'zda hosil bo'ladi. "prolin burmasi". Ushbu tanaffus tufayli chap qo'lli spiral hosil bo'ladi, bu erda har bir burilishda 3 ta aminokislota qoldig'i mavjud.

Kollagen sintezida gidroksillanish asosiy ahamiyatga ega lizin Va prolin askorbin kislotasi ishtirokida amalga oshiriladigan birlamchi zanjirga kiritilgan. Kollagen odatda ba'zi oksilizin qoldiqlarining OH guruhlari bilan bog'liq bo'lgan monosaxarid (galaktoza) va disaxarid (glyukoza-galaktoza) molekulalarini ham o'z ichiga oladi.

Kollagen molekulasi sintezining bosqichlari

Sintezlangan molekula kollagen 3 ta polipeptid zanjiridan zich to'plamga to'qilgan - tropokollagen(uzunligi 300 nm, diametri 1,6 nm). Polipeptid zanjirlari lizin qoldiqlarining e-amino guruhlari orqali bir-biri bilan chambarchas bog'langan. Tropokollagen katta kollagen hosil qiladi fibrillalar diametri 10-300 nm. Fibrillaning ko'ndalang chizig'i tropokollagen molekulalarining uzunligining 1/4 qismiga bir-biriga nisbatan siljishi bilan bog'liq.

Kollagen fibrillalari juda kuchli, teng kesimdagi po'lat simdan kuchliroqdir. Terida fibrillalar tartibsiz to'qilgan va juda zich tarmoq hosil qiladi. Misol uchun, tanlangan teri deyarli sof kollagen hisoblanadi.

Prolinning gidroksillanishi sodir bo'ladi temir- o'z ichiga olgan ferment prolil gidroksilaza S vitamini (askorbin kislotasi) talab qiladi. Askorbin kislota prolil gidroksilazani inaktivatsiyadan himoya qiladi, pasaytirilgan holatni saqlaydi temir atomi fermentda. Askorbin kislotasisiz sintez qilingan kollagen etarli darajada gidroksillangan bo'lib chiqadi va normal tuzilishdagi tolalarni hosil qila olmaydi, bu terining shikastlanishiga va qon tomirlarining mo'rtligiga olib keladi va o'zini namoyon qiladi. iskorbit.

Lizinning gidroksillanishi ferment yordamida amalga oshiriladi lizil gidroksilaza. Gomogentis kislotasi (tirozin metaboliti) ta'siriga sezgir bo'lib, uning to'planishi (kasalliklar) alkaptonuriya) kollagen sintezi buziladi va artroz rivojlanadi.

Kollagenning yarim yemirilish davri haftalar va oylar bilan o'lchanadi. Uning almashinuvida asosiy rol o'ynaydi kollagenaz, bu tropokollagenni glitsin va leysin o'rtasidagi C-terminusdan masofaning 1/4 qismini ajratadi.

Tana qarigan sari tropokollagenda ko'proq o'zaro bog'lanishlar hosil bo'ladi, bu esa biriktiruvchi to'qimadagi kollagen fibrillalarini yanada qattiq va mo'rt qiladi. Bu keksalikda suyakning mo'rtligining oshishiga va shox pardaning shaffofligini pasayishiga olib keladi.

Kollagenning parchalanishi natijasida, gidroksiprolin. Birlashtiruvchi to'qimalarning shikastlanishi bilan (Paget kasalligi, giperparatiroidizm) gidroksiprolinning chiqarilishi kuchayadi va diagnostik qiymat.

Elastin

Umuman olganda, elastin tuzilishi jihatidan kollagenga o'xshaydi. Bog'larda, qon tomirlarining elastik qatlamida joylashgan. Strukturaviy birlik - bu tropoelastin molekulyar og'irligi 72 kDa va uzunligi 800 aminokislota qoldiqlari bilan. U juda ko'p lizin, valin, alanin va kamroq gidroksiprolinni o'z ichiga oladi. Prolinning yo'qligi spiral elastik hududlarning mavjudligini keltirib chiqaradi.

Elastinning o'ziga xos xususiyati o'ziga xos tuzilish - desmozinning mavjudligi bo'lib, u o'zining 4 guruhi bilan oqsil zanjirlarini barcha yo'nalishlarda cho'zilishi mumkin bo'lgan tizimlarga birlashtiradi.

Desmozinning a-amino guruhlari va a-karboksil guruhlari bir yoki bir nechta oqsil zanjirlarining peptid bog'lariga kiritilgan.

Oddiy oqsillarning tuzilishi keltirilgan faqat polipeptid zanjiri(albumin, insulin). Ammo shuni tushunish kerakki, ko'plab oddiy oqsillar (masalan, albumin) "sof" shaklda mavjud emas, ular doimo ba'zi oqsil bo'lmagan moddalar bilan bog'liq. Ular faqat oqsil bo'lmagan guruh bilan bog'langanligi sababli oddiy oqsillar deb tasniflanadi zaif.

Albuminlar Albuminlar molekulyar og'irligi taxminan 40 kDa bo'lgan o'xshash qon plazmasi oqsillari guruhi bo'lib, ularda juda ko'p glutamik kislota mavjud va shuning uchun nordon xususiyatlari va yuqori manfiy zaryad fiziologik pH da. Polar va qutb bo'lmagan molekulalarni osongina adsorbsiyalash, tashuvchi oqsil qonda ko'plab moddalar, birinchi navbatda bilirubin va uzoq zanjirli yog' kislotalari.

Globulinlar molekulyar og'irligi 100 kDa gacha bo'lgan turli xil qon plazmasi oqsillari guruhi; ozgina kislotali yoki neytral. Ular albuminlar bilan solishtirganda zaif gidratlangan, ular eritmada kamroq barqaror va cho'kmaga osonroq kiradi, bu "cho'kindi" namunalarda klinik diagnostikada qo'llaniladi ( timol,Veltman). Ko'pincha uglevod komponentlarini o'z ichiga oladi.

Elektroforez jarayonida sarum globulinlari kamida 4 ta fraksiyaga bo'linadi - a1-globulinlar, a2-globulinlar, b-globulinlar va g-globulinlar.

Gistonlar taxminan 24 og'irlikdagi yadro ichidagi oqsillardir

kHa. Ular asosiy deb talaffuz qilishdi

xususiyatlari, shuning uchun fiziologik bilan

pH qiymatlari musbat zaryadlangan va

deoksiribonuklein kislotasi bilan bog‘lanadi

kislota (DNK),

shakllantirish deoksiribonukleoproteinlar.

Gistonlarning 5 turi mavjud - juda boy

lizin (29%) giston H1, boshqa gistonlar H2a,

H2b, NZ, H4 lizin va argininga boy (jami

Gistonlardagi aminokislota radikallari mumkin

metillangan, atsetillangan yoki

fosforlangan. Bu umumiy miqdorni o'zgartiradi

oqsillarning zaryadi va boshqa xossalari.

Gistonlarning ikkita funktsiyasini ajratish mumkin:

1. Genom faolligini tartibga solish, ya'ni ular transkripsiyaga xalaqit beradi.

2. Strukturaviy- DNKning fazoviy tuzilishini barqarorlashtirish.

Gistonlar DNK bilan birlashadilar nukleosomalar– oktaedral tuzilmalardan tashkil topgan

gistonlar H2a, H2b, H3, H4. Nukleosomalar orasida giston H1 joylashgan bo'lib, u ham bilan bog'liq

DNK molekulasi. DNK nukleosoma atrofida 2,5 marta o'raladi va H1 gistoniga o'tadi, shundan so'ng u atrofga o'raladi.

keyingi nukleosoma. Ushbu tuzilish tufayli DNK hajmining 7 barobar qisqarishiga erishiladi.

Shunday qilib, gistonlar xromosoma shakllanishi jarayonida DNKning qattiq qadoqlanishida ishtirok etadilar. Masalan,

Gistonlar tufayli DNK hajmi oxir-oqibat minglab marta kamayadi: DNK uzunligi ga etadi.

6-9 sm (10-1), xromosoma o'lchamlari esa bir necha mikrometrdir (10-6).

Protaminlar

Bu og'irligi 4 kDa dan 12 kDa gacha bo'lgan oqsillar; bir qator organizmlarda (baliqlarda) ular gistonlar o'rnini bosadi,

spermada topiladi. Ular argininning keskin ortishi bilan tavsiflanadi (80% gacha). Protaminlar

bo'linishga qodir bo'lmagan hujayralarda mavjud. Ularning funktsiyasi gistonlarning funktsiyasiga o'xshaydi - strukturaviy.

13. Murakkab oqsillar sinflarining xarakteristikasi va tuzilish xususiyatlari:

Protein hujayralarda ko'p bo'lgan makromolekuladir. Ularning har biri o'ziga xos funktsiyani bajaradi, lekin ularning barchasi bir xil emas, shuning uchun ular turli xil turdagi oqsillarni belgilaydigan ma'lum bir tasnifga ega. Ushbu tasnifni ko'rib chiqish foydalidir.

Proteinlarning ta'rifi: oqsil nima?

Proteinlar, yunoncha "prōeῖos" dan olingan bo'lib, aminokislotalarning chiziqli zanjirlari orqali hosil bo'lgan biomolekulalardir.

Oqsillarni fizik-kimyoviy xossalariga ko'ra, faqat aminokislotalar yoki ularning hosilalari orqali hosil bo'lgan oddiy oqsillar (holoproteinlar) deb tasniflash mumkin; turli moddalar bilan birga aminokislotalar tomonidan hosil bo'lgan konjugatsiyalangan oqsillar (geteroproteinlar) va olingan oqsillar, avvalgilarining denatürasyonu va bo'linishi natijasida hosil bo'lgan moddalar.

Proteinlar hayot uchun, ayniqsa, ularning plastik funktsiyasi (har bir hujayraning suvsizlangan protoplazmasining 80% ni tashkil qiladi), shuningdek, bioregulyatsiya (ular fermentlarning bir qismi) va himoya (antikorlar oqsillar) uchun juda muhimdir.

Proteinlar hayotda muhim rol o'ynaydi va eng ko'p qirrali va xilma-xil biomolekulalardir. Ular tananing o'sishi uchun zarur va juda ko'p turli xil funktsiyalarni bajaradi, jumladan:

• Matolar qurilishi. Bu proteinning eng muhim funktsiyasidir (masalan: kollagen)
• Muvofiqlik (aktin va miyozin)
• Enzimatik (masalan: saxaroza va pepsin)
• Gomeostatik: pH ni saqlashda hamkorlik qiladi (ular kimyoviy tampon sifatida ishlaydi)
• Immunologik (antikorlar)
• Yaralarning chandiqlari (masalan, fibrin)
• Himoya (masalan, trombin va fibrinogen)
• Signalning uzatilishi (masalan, rodopsin).

Proteinlar aminokislotalar tomonidan hosil bo'ladi. Barcha tirik mavjudotlarning oqsillari, birinchi navbatda, ularning genetikasi bilan belgilanadi (ribosomal bo'lmagan sintezning ba'zi mikroblarga qarshi peptidlari bundan mustasno), ya'ni genetik ma'lumot asosan hujayra, to'qima va organizm qanday oqsillarni hosil qilishini aniqlaydi.

Proteinlar ularni kodlaydigan genlar qanday tartibga solinganiga qarab sintezlanadi. Shuning uchun ular signallarga yoki tashqi omillarga sezgir. Bu holda ifodalangan oqsillar to'plamiga proteoma deyiladi.

Proteinlarning mavjudligi va funktsiyasini ta'minlaydigan beshta asosiy xususiyat:

1. PH buferi (bufer effekti sifatida tanilgan): Ular amfoter tabiati tufayli pH tamponlari rolini o'ynaydi, ya'ni ular kislotalar (elektronlarni berish) yoki asoslar (elektronlarni qabul qilish) kabi harakat qilishlari mumkin.
2. Elektrolitik sig'im: elektroforez bilan aniqlanadi, analitik usulda oqsillar musbat qutbga o'tkazilsa, bu ularning molekulasi manfiy zaryadga ega bo'lganligi va aksincha.
3. O'ziga xoslik: Har bir oqsil o'ziga xos funktsiyaga ega, bu uning asosiy tuzilishi bilan belgilanadi.
4. Barqarorlik: Protein o'z vazifasini bajaradigan muhitda barqaror bo'lishi kerak. Bunga erishish uchun ko'pchilik suvli oqsillar qadoqlangan hidrofobik yadro hosil qiladi. Bu oqsilning yarim yemirilish davri va aylanishi bilan bog'liq.
5. Eruvchanligi: Proteinni eritish kerak, bu oqsil yuzasini bir xil polariteli qoldiqlarga ta'sir qilish orqali erishiladi. Kuchli va zaif aloqalar mavjud ekan, u saqlanib qoladi. Agar harorat va pH oshsa, eruvchanlik yo'qoladi.

Proteinlarning denaturatsiyasi

Agar oqsil eritmasida pH o'zgarishi, konsentratsiyaning o'zgarishi, molekulyar qo'zg'alish yoki haroratning keskin o'zgarishi sodir bo'lsa, oqsillarning eruvchanligi yog'ingarchilik darajasiga qadar kamayishi mumkin. Buning sababi shundaki, globulyar konformatsiyani saqlaydigan bog'lanishlar buziladi va oqsil filamentli konformatsiyani qabul qiladi. Shunday qilib, suv molekulalari qatlami bir-biriga bog'lanishga moyil bo'lgan oqsil molekulalarini to'liq qoplamaydi, natijada cho'kmaga tushadigan katta zarrachalar hosil bo'ladi.

Bundan tashqari, faol joy o'zgarganda uning biokatalitik xususiyatlari yo'qoladi. Bu holatda oqsillar o'zlari ishlab chiqilgan faoliyatni bajara olmaydi, qisqasi, ular ishlamaydi.

Bu konformatsiya denaturatsiya deb ataladi. Denaturatsiya peptid bog'lanishlariga ta'sir qilmaydi: normal holatga qaytganida, oqsil o'zining ibtidoiy konformatsiyasini tiklashi mumkin, bu renaturatsiya deb ataladi.

Kazein denaturatsiyasi tufayli sutni kesish, ovalbumin issiqlik ta'sirida denatüratsiyalangan tuxum oqining cho'kishi yoki soch keratinlarining issiqlik ta'sirida taralgan sochlarning fiksatsiyasi denaturatsiyaga misol bo'ladi.

Proteinlarning tasnifi

Shakl bo'yicha

Tolali oqsillar: ular uzun polipeptid zanjirlari va atipik ikkilamchi tuzilishga ega. Ular suvda va suvli eritmalarda erimaydi. Bunga ba'zi misollar keratin, kollagen va fibrindir.

Globulyar oqsillar: zanjirlarini qattiq yoki ixcham sharsimon shaklga solib, oqsildagi hidrofobik guruhlarni va gidrofil guruhlarni tashqariga qoldirib, ularni suv kabi qutbli erituvchilarda eriydigan holga keltirishi bilan tavsiflanadi. Ko'pgina fermentlar, antikorlar, ba'zi gormonlar va transport oqsillari globulyar oqsillarga misoldir.

Aralashtirilgan oqsillar: ular fibrillar qismga (odatda oqsilning markazida) va boshqa sharsimon qismga (oxirida) ega.

Kimyoviy tarkibiga ko'ra

Oddiy oqsillar yoki holoproteinlar: ular gidrolizlanganda faqat aminokislotalar hosil bo'ladi. Bunday moddalarga insulin va kollagen (sferik va tolali), albumin misol bo'ladi.

Konjugatsiyalangan yoki geteroproteinlar: bu oqsillar polipeptid zanjirlari va protez guruhini o'z ichiga oladi. Aminokislota bo'lmagan qismi prostetik guruh deb ataladi, u nuklein kislota, lipid, shakar yoki noorganik ion bo'lishi mumkin. Bunga miyoglobin va sitoxrom misol bo'la oladi. Konjugatsiyalangan oqsillar yoki geteroproteinlar protez guruhining tabiatiga ko'ra tasniflanadi:

• Nukleoproteinlar: nuklein kislotalar.
• Lipoproteinlar: fosfolipidlar, xolesterin va triglitseridlar.
• Metalloproteinlar: metallardan tashkil topgan guruh.
• Xromoproteinlar: Bular xromofor guruhiga (metallni o'z ichiga olgan rangli modda) konjugatsiyalangan oqsillardir.
• Glikoproteinlar: uglevodlardan tashkil topgan guruh.
• Fosfoproteinlar: nuklein kislota yoki fosfolipiddan boshqa fosfat radikaliga konjugatsiyalangan oqsillar.

Dukkaklilar kabi o'simlik oqsillari manbalari hayvon oqsillariga qaraganda past sifatga ega, chunki ular kamroq muhim aminokislotalarni ta'minlaydi, ular ikkalasining mos aralashmasi bilan qoplanadi.

Voyaga etgan odam proteinni turmush tarziga muvofiq iste'mol qilishi kerak, ya'ni jismoniy faollik qanchalik ko'p bo'lsa, o'tirganlarga qaraganda ko'proq protein manbalari talab qilinadi.

Keksalikda, hali ham bir-biriga mos kelmaydigan ko'rinishda, oqsillarni kamroq iste'mol qilishning hojati yo'q, ammo miqdorini oshirish tavsiya etiladi, chunki bu bosqichda to'qimalarning yangilanishi juda muhimdir. Bundan tashqari, biz oqsillarni buzishi mumkin bo'lgan surunkali kasalliklarning yuzaga kelishini hisobga olishimiz kerak.

Bu erda sizga qaysi ovqatlar eng yaxshi protein manbalari ekanligini aytib beramiz:

Hayvon oqsillari bo'lgan mahsulotlar

• Tuxum: Bu proteinning yaxshi manbai, chunki u juda yaxshi sifatli albuminni o'z ichiga oladi, chunki u ko'p miqdorda muhim aminokislotalarni o'z ichiga oladi.
• Baliq (losos, seld, orkinos, treska, alabalık ...).
• Sut.
• Sut mahsulotlari, pishloq yoki yogurt.
• Qizil go'sht, kurka, bonfile va tovuq.

Bu oziq-ovqatlar ko'p miqdorda muhim aminokislotalarga ega bo'lgan oqsillarni o'z ichiga oladi (tana tomonidan sintezlana olmaydiganlar, shuning uchun ularni oziq-ovqat orqali olish kerak).

O'simlik oqsillari bo'lgan mahsulotlar

• Dukkaklilar (yasmiq, loviya, no'xat, no'xat ...) kartoshka yoki guruch kabi boshqa oziq-ovqatlar bilan to'ldirilishi kerak.
• Yashil bargli sabzavotlar (karam, ismaloq ...).
• Pista yoki bodom kabi yong'oqlar (ular qovurilmagan yoki tuzlanmagan bo'lsa).
• Seitan, quinoa, soya, dengiz o'tlari.

Oqsillarning hazm boʻlishi odatda oshqozonda pepsinogen xlorid kislota taʼsirida pepsinga aylanganda boshlanadi va ichakdagi tripsin va ximotripsin taʼsirida davom etadi.

Oziq-ovqat oqsillari kichikroq va kichikroq peptidlar va aminokislotalar va ularning hosilalariga parchalanadi, ular oshqozon-ichak epiteliysi tomonidan so'riladi. Alohida aminokislotalarning so'rilish tezligi oqsil manbaiga juda bog'liq. Masalan, odamlarda ko'plab aminokislotalarning hazm bo'lishi soya oqsili va sut oqsili va beta-laktoglobulin va kazein kabi alohida sut oqsillari o'rtasida farq qiladi.

Sut oqsillari uchun iste'mol qilingan proteinning taxminan 50% oshqozon yoki ingichka ichakda hazm qilinadi va 90% yutilgan ovqat yonbosh ichakka etib borganida allaqachon hazm qilinadi.
Protein sintezidagi rolidan tashqari, aminokislotalar ham azot bilan oziqlanishning muhim manbai hisoblanadi. Proteinlar, uglevodlar kabi, grammda to'rt kilokaloriya, lipidlar esa to'qqiz kilokaloriyani o'z ichiga oladi. Spirtli ichimliklar - etti kkal. Aminokislotalar glyukoneogenez deb ataladigan jarayon orqali glyukozaga aylanishi mumkin.

Oqsillarning tuzilishi bo'yicha tasnifi.

Barcha oqsillar tuzilish xususiyatlariga ko'ra bo'linadi ikkita katta guruhga bo'linadi: oddiy oqsillar (oqsillar) va murakkab oqsillar (proteidlar);

· Oddiy beklar (oqsillar). Ularning tuzilishi faqat polipeptid zanjiri bilan ifodalanadi, ya'ni. ular faqat aminokislotalardan iborat va bir nechta kichik guruhlarga bo'linadi. Molekulyar og'irligi, aminokislotalar tarkibi, xususiyatlari va funktsiyalari bo'yicha o'xshash oqsillar kichik guruhlarga birlashtirilgan. . Oddiy oqsillar kamdan-kam hollarda sof shaklda topiladi. Qoida tariqasida, ular murakkab oqsillarning bir qismidir.

· Murakkab oqsillar (proteidlar) oqsil komponentidan iborat , har qanday oddiy oqsil bilan ifodalanadi va oqsil bo'lmagan komponent chaqirdi protez qismi. Protez qismining kimyoviy xususiyatiga qarab, murakkab oqsillar kichik guruhlarga bo'linadi.

Sincaplar

Protamin xromoproteinlari

Giston nukleoproteinlari

Albumin fosfoproteinlari

Globulin glikoproteinlari

Prolamin proteoglikanlar

Glutelin lipoproteinlari

Proteinoidlar metalloproteinlar

Oddiy oqsillarning xususiyatlari.

Protaminlar va gistonlar bor eng kichik molekulyar og'irlik , ularning tarkibida diaminokarbonik AA ustunlik qiladi: arginin va lizin (20-30%), shuning uchun ular talaffuz qildilar asosiy xususiyatlar (IET – 9,5-12,0), ega musbat zaryad . Ular murakkab nukleoprotein oqsillarining bir qismidir. Nukleoproteinlarning bir qismi sifatida ular bajaradilar Xususiyatlari: - strukturaviy (DNKning uchinchi tuzilishini shakllantirishda ishtirok etish) va tartibga soluvchi (irsiy ma'lumotni DNKdan RNKga o'tkazishni blokirovka qilishga qodir).

Albumin - oqsillar kichik molekulyar og'irlik (15000-70000), nordon (IET 4.7), chunki ular katta miqdorni o'z ichiga oladi glutamik va aspartik kislotalar , bor manfiy zaryad . IN ammoniy sulfatning to'yingan eritmasi bilan tuzlangan . Funksiyalar albumin: transport - erkin yog 'kislotalari, xolesterin, gormonlar, dorilar, safro pigmentlarini tashish, ya'ni. nonspesifik tashuvchilardir.

Albominning yuqori gidrofilligi tufayli onkotik bosimni ushlab turish qon,

ishtirok etish kislota-baz holatini saqlash (ABS) qon.

Globulinlar - molekulyar og'irligi albumindan katta bo'lgan oqsillar (>100 000), ozgina kislotali yoki neytral oqsillar (IET 6-7,3), chunki ular albuminlarga qaraganda kamroq kislotali aminokislotalarni o'z ichiga oladi. Yarim to'yingan (50%) ammoniy sulfat eritmasi bilan cho'ktiriladi . Kiritilgan murakkab oqsillar - glikoproteinlar va lipoproteinlar va ularning tarkibida ijro etadi Xususiyatlari: transport, himoya (immunoglobulinlar), katalitik, retseptor va boshqalar.

Prolaminlar va glutelinlar - donli o'simliklar urug'ining kleykovina tarkibidagi o'simlik oqsillari, suvda, tuz eritmalarida, kislotalarda va ishqorlarda erimaydigan, ammo boshqa barcha oqsillardan farqli o'laroq , 60-80% li etanol eritmasida eritiladi. BILAN tarkibida 20-25% glutamik kislota, 10-15% prolin mavjud .