Melyik aminosav aromás?
B) aszparaginsav
C) cisztein
D) triptofán +
E) hisztidin
109. Melyik aminosav heterociklusos:
A) hisztidin +
Melyik aminosav mutat bázikus tulajdonságokat
B) aszparaginsav
D) fenilalanin
111. Adja meg a zviterrion aminosavat:
B) 
C) 
D) 
+
E) 
112. Melyik peptidkötés:
A) 
113. Olyan aminosav, amelynek molekulájában nincs aszimmetrikus szénatom:
A) tirozin
C) glicin +
D) fenilalanin
Melyik aminosav tartalmaz ként?
A) arginin
B) triptofán
C) hisztidin
D) cisztein+
115. Olyan aminosav, amelynek molekulájában nincs szabad aminocsoport:
A) prolin +
B) cisztein
C) glutaminsav
D) triptofán
E) fenilalanin
116. Ha egy aminosav oldat pH-ja egyenlő az értékkel izoelektromos pont, akkor:
A) az aminosav molekula negatív töltésű
B) az aminosav molekula pozitív töltésű
C) az aminosav molekula semleges +
D) az aminosav vízben jól oldódik
E) az aminosav molekula könnyen lebomlik
117. Ha egy aminosav oldat pH-ja egyenlő az izoelektromos ponttal, akkor:
A) aminosav molekula bipoláris ion formájában +
B) aminosav molekula anionként
C) aminosav molekula kationként
D) az aminosav molekula nincs töltve
E) az aminosav molekula elpusztul
118. A fehérjemolekulában nem találhatók meg a következők:
A) kreatin-foszfát +
B) glutamin
D) hisztidin
E) tirozin
119. glicin = 2,4, pK2 glicin = 9,7, a glicin izoelektromos pontja:
120. A fehérjemolekula összetétele a következőket tartalmazza:
A) karbonsav
B) D-aminosavak
C) D-aminosavak
D) L-aminosavak
E) L- -aminosavak +
121. Egy fehérjemolekulában nem található aminosav:
A) triptofán
B) aszparaginsav
D) ornitin +
E) hisztidin
122. A helyettesíthető aminosavak közé nem tartoznak bele:
C) glutaminsav
D) triptofán +
123. Az esszenciális aminosavak nem tartalmazzák:
B) fenilalanin
D) prolin +
E) treonin
124. A helyettesíthető aminosavak közé tartoznak:
B) izoleucin
C) aszparaginsav +
D) metionin
E) triptofán
125. Az esszenciális aminosavak a következők:
B) glutaminsav
D) aszparagin
E) cisztein
126. Ninhidrin reakció - kvalitatív reakció a:
A) szabad aminocsoportok +
B) szabad karboxilcsoportok
C) hidroxilcsoportok meghatározására
D) az SH csoportok meghatározására
E) aromás aminosavak meghatározására
127. Fehérje meghatározása oldatban:
A) Szelivanov reakció
B) biuret reakció +
C) Sakaguchi reakció
D) nitroprusszid reakció
E) Millon reakció
128. A Millon-reakciót használjuk: meghatározzuk:
A) tirozin-maradékok fehérjemolekulában +
B) az arginin guanidincsoportja
C) a hisztidin imidazolcsoportja
D) aromás aminosavak
E) A cisztein SH-csoportjai
129. Melyik aminosav a dikarbonsav:
A) tirozin
B) glutaminsav +
D) triptofán
130. A hemoglobin molekula a következőket tartalmazza:
A) 1 alegység
B) 3 alegység
C) 6 alegység
D) 4 alegység +
E) 2 alegység
131. Hány alegység van egy albumin molekulában:
132. Ha egy fehérjeoldat pH-ja magasabb, mint a fehérjemolekula izoelektromos pontja, akkor:
A) a fehérje molekula negatív töltésű +
B) a fehérje molekula pozitív töltésű
C) a fehérje molekula töltésmentes
D) a fehérjemolekula denaturálódik
E) a fehérje oldhatatlan
133. A gömbfehérjék nem tartalmazzák:
A) tripszin
B) hemoglobin
C) keratin +
D) albumin
E) mioglobin
134. A fibrilláris fehérjék nem tartalmazzák:
A) kollagén
B) inzulin +
C) keratin
E) elasztin
135. A glikoproteinek összetétele a következőket tartalmazza:
A) foszfátok
B) szénhidrát +
E) fémionok
136. Fehérje molekula izoelektromos pontban:
A) negatív töltésű
B) pozitív töltésű
C) a teljes töltés nulla +
D) denaturált
E) oldatban oldódik
137. Az aminosavak enzimatikus aktiválásához:
138. A hemoglobin összetétele a következőket tartalmazza:
A) mangán
B) molibdén
E) vas +
139. A mioglobin protézis csoportja:
B) molibdén
C) magnéziumionok
D) rézionok
E) tiamin-pirofoszfát
140. A kötések részt vesznek a fehérjemolekula harmadlagos szerkezetének kialakításában:
A) kovalens kötések
B) hidrogénkötések
C) hidrofób kölcsönhatások
D) ionos kölcsönhatások
E) minden megadott csatlakozás +
141. Kvaterner szerkezetű fehérje:
A) hemoglobin +
B) ribonukleáz
C) albumin
D) mioglobin
E) inzulin
142. Molekuláris oxigénhordozó a szervezetben:
A) amiláz
B) albumin
C) hemoglobin +
E) kollagén
143. A foszfoproteinek összetétele a következőket tartalmazza:
B) foszfátok +
C) szénhidrátok
E) fémionok
144. A szervezetben a védelmi funkciót:
A) immunglobulinok +
B) albumin
C) hisztonok
D) foszfatázok
145. A fehérjék funkciója a szervezetben:
A) szállítás
B) védő
C) szabályozási
D) szerkezeti
E) mindent meghatározott funkciókat +
146. A lipoprotein olyan fehérje, amely összetételében:
B) fémionok
C) szénhidrátok
D) lipidek +
E) foszfátok
147. A nukleoproteinek a következők:
A) összetett fehérjék, amelyek lipideket tartalmaznak
B) nukleinsavak komplexei fehérjékkel +
C) összetett fehérjék, amelyek szénhidrátot tartalmaznak
D) komplex fehérjék, amelyek foszfátokat tartalmaznak
E) fémionokat tartalmazó komplex fehérjék
148. Pepszin aktivitás esetén:
A) A tápközeg pH-ja 1,5-3,0 + legyen
B) a környezetnek semlegesnek kell lennie
C) a környezetnek lúgosnak kell lennie
D) fémionoknak jelen kell lenniük a közegben
E) a közegben szabad aminosavaknak kell lenniük
149. Vérfehérje kötődés zsírsav:
A) hemoglobin
B) albumin +
C) orosomucoid
D) haptoglobin
E) immunglobulin
150. Az aminosavak transzaminációs reakciója során a következők képződnek:
A) -ketosavak +
B) aldehidek
E) hidroxisavak
151. Az aminosavak pufferelő tulajdonságai a következőknek köszönhetők:
A) karboxilcsoport jelenléte
B) aminocsoport jelenléte
C) jó oldhatóság
D) a gyök természete
E) mind a karboxil-, mind az aminocsoportok jelenléte a molekulában +
152. A tirozin a májban képződik:
A) triptofán
B) fenilalanin +
D) hisztidin
E) arginin
153. Az aminosavakat a szervezet felhasználja:
A) fehérjeszintézishez
B) hormonok szintéziséhez
C) -ketosavak képződésére
D) nitrogénforrásként nem-aminoxilát jellegű nitrogéntartalmú vegyületek szintéziséhez
E) minden meghatározott esetben +
154. A karbamid-ciklusban a következők képződnek:
B) izoleucin
C) hisztidin
D) arginin +
E) triptofán
155. Enzimek a szervezetben:
A) katalizálja a sebességet kémiai reakció +
B) végre kell hajtani szerkezeti funkciója
C) kémiai energia tartalékalapja az anabolikus reakciókhoz
D) védelmi funkciót lát el
E) szabályozza az ozmotikus nyomást
156. A redox reakciókat a következők katalizálják:
A) oxidoreduktáz +
C) hidrolázok
D) transzferázok
157. Az atomok és atomcsoportok átvitelét katalizáló enzimek:
B) transzferázok +
C) oxidoreduktázok
D) hidrolázok
158. Hidrolízist katalizáló enzimek kémiai kötések:
A) oxidoreduktázok
B) transzferázok
D) hidrolázok +
159. Izomerizációs reakciókat katalizáló enzimek:
A) oxidoreduktázok
B) transzferázok
C) izomerázok +
D) hidrolázok
160. Új kötés kialakulását katalizáló enzimek:
A) ligázok +
B) hidrolázok
C) transzferázok
D) izomerázok
E) oxidoreduktázok
161. Nem hidrolitikus hasítási reakciókat és kettős kötés képződését katalizáló enzimek:
A) hidrolázok
B) transzferázok
C) izomerázok
D) oxidoreduktázok
162. A hidrolázok osztálya a következőket tartalmazza:
A) észterázok
B) proteinázok
C) glikozidázok
E) az összes meghatározott enzimosztály +
163. Az oxidoreduktázok közé nem tartoznak bele:
A) laktát-dehidrogenáz
B) alkohol-dehidrogenáz
C) peroxidáz
D) citokróm-oxidáz
E) ribonukleáz +
164. Az apoenzim:
A) protéziscsoport
B) protetikai csoporthoz kapcsolódó fehérje +
C) egy enzim fehérje része, amelynek aktív formája koenzimet tartalmaz
D) az enzim szerves kofaktorai
E) egyszerű fehérje
165. A nikotinamidadenin-dinukleotid egy koenzim, amely a következőket szállítja:
A) metilcsoportok
B) alkilcsoportok
D) amincsoportok
E) hidrogénatomok +
166. A következők nem vonatkoznak a koenzimekre:
A) flavin mononukleotid
B) piridoxál-foszfát
C) tiroxin +
D) nikotinamid-adenin-dinukleotid
E) tiamin-pirofoszfát
167. Acilcsoportokat átadó koenzim:
A) nikotinamid-adenin-dinukleotid
B) piridoxál-foszfát
C) flavin-mononukleotid
D) koenzim A +
E) folsav
168. Az enzimek tulajdonságai nem tartalmazzák:
A) nem csökkenti a kémiai reakciók aktiválási energiáját +
B) a cselekvés hatékonysága
C) nagy szubsztrátspecifitás
D) csökkenti a kémiai reakció aktiválási energiáját
E) a hatás specifikussága a kémiai reakció típusához képest
169. Hidrolízis észterek katalizál:
A) észteráz +
B) glikozidázok
C) hidrolázok
D) proteinázok
E) szintetázok
170. A koenzimek a következők:
A) tetrahidrofolsav
B) tiamin-pirofoszfát
C) flavin-adenin-dinukleotid
D) lipoamid
E) minden megadott csatlakozás +
171. Nem vonatkozik a proteolitikus enzimekre:
A) tripszin
B) lipáz +
D) elasztáz
E) kimotripszin
172. A proteolitikus enzimek katalizálják:
A) a peptidkötés hidrolízise +
B) a glikozidos kötés hidrolízise
C) az észterkötés hidrolízise
D) a foszfoészter kötés hidrolízise
E) az éterkötés hidrolízise
173. Az enzimek a következők:
A) biológiai katalizátorok, amelyek gyorsítják a kémiai reakciókat +
B) a sejtmembránok fő építőanyaga
C) olyan anyagok, amelyek biztosítják a szervezet méregtelenítését
D) kémiai reakciók gátlói
E) a jelinformációk továbbításában részt vevő anyagok
174. Kompetitív gátlók:
A) kötődik az aljzatokhoz
B) kötődnek az enzim + aktív központjához
C) nem kötődnek az enzim-szubsztrát komplexhez
D) nem az enzim aktív helyéhez, hanem az enzim másik helyéhez kötődnek
E) irreverzibilisen kötődnek az enzim alloszterikus központjához
175. Nem kompetitív gátlók:
A) szerkezetükben hasonlóak a hordozóhoz
B) szerkezetükben különböznek a + szubsztrátumtól
C) kötődnek az enzim aktív helyéhez
D) denaturálja az enzimet
E) kötődik az aljzathoz
176. Pepszin proteolitikus enzim:
A) működik a gyomornedvben pH 1,5-3,0 + mellett
B) a gyomornedvben 9,0-11,0 pH-értéken működik
C) a bélnyálkahártya része
D) a vékonybélben működik
E) biztosítja a triacilgliceridek hidrolízisét a zsírszövetben
177. A tripszin prekurzorként szintetizálódik:
B) hasnyálmirigy +
C) vékonybél
D) zsírszövet
E) gyomornyálkahártya
178. Az enzimaktivitás a következőkhöz kapcsolódik:
A) környezeti hőmérséklet
B) a környezet pH-ja
C) különféle kémiai vegyületek jelenléte a környezetben
D) az aljzat jellege
E) minden meghatározott feltétellel +
179. Az enzimek felgyorsítják a kémiai reakciókat, mert:
A) csökkenti a kémiai reakció aktiválási energiáját +
B) növelje a reakció aktiválási energiáját
C) csökkentse a reakciótermék koncentrációját
D) megváltoztatja a hordozó szerkezetét
E) módosítsa a kiindulási anyagok koncentrációját
180. A nukleotidok nem tartalmazzák:
A) foszforsav-maradék
B) pirimidinbázisok
C) purinbázisok
D) dezoxiribóz
E) glükóz +
181. A ribonukleozidok közé tartoznak:
B) nitrogénbázis és ribóz +
E) foszforsav-maradék és ribóz
182. A DNS nem tartalmazza:
B) uracil +
E) citozin
183. Az RNS a következőket tartalmazza:
A) 2-D-dezoxiribofuranóz
B) glükopiranóz
C) D-ribofuranóz +
D) fruktofuranóz
E) arabinóz
184. Egy nukleotid:
A) adenozin
C) adenilsav +
E) citozin
185. A dezoxiribonukleotidok közé tartoznak:
A) foszforsavmaradék és nitrogéntartalmú bázis
B) nitrogéntartalmú bázis és ribóz
C) nitrogénbázis és dezoxiribóz
D) foszforsav és dezoxiribóz maradék
E) foszforsav-maradék, dezoxiribóz és nitrogénbázis +
186. Nitrogéntartalmú bázis, amely nem része az RNS-nek:
E) citozin
187. A DNS a következőket tartalmazza:
A) galaktopiranóz
B) glükopiranóz
C) D-ribofuranóz
D) fruktofuranóz
E) 2-D-dezoxiribofuranóz +
188. A nukleozid nem:
A) guanozin
B) ribóz-5-foszfát +
C) adenozin
E) citidin
189. A nukleinsavak monomer egységei:
A) nukleotidok +
B) nitrogéntartalmú bázisok
C) aminosavak
D) ribóz-foszfátok
E) monoszacharidok
190. A nukleinsavmolekulákban a nukleotidok összekapcsolódnak:
A) diszulfid kötések
Bevezetés……………………………………………………………………………………………………………..
Táplálkozási értékelés…………………………………………………………………………………..
Kén………………………………………………………………………………………………………
A fehérje aminosavai…………………………………………………………………………………………
Étrend dúsítása kénnel………………………………………………………………
A kén hatása az állatok szőrére……………………………………………………….
Bevezetés
Az erős takarmánybázis megteremtése nem csak a termelés növeléséről és a takarmány minőségének javításáról szól különböző típusok, de mindenekelőtt az előállításukra és előkészítésükre rendkívül hatékony módszerek és eszközök bevezetése, amelyek elősegítik a takarmányban található tápanyagok jó emészthetőségét az állatok által, és biztosítják azok ésszerű felhasználását.
A takarmányozás befolyásolja az állat fejlődését, növekedési ütemét, testtömegét és szaporodási funkcióit. Csak az állat- és baromfiállomány teljes körű, jó minőségű takarmányozásával lehet sikeresen fejleszteni az állattenyésztést. Az összes környezeti tényező közül a takarmányozás befolyásolja a legnagyobb mértékben a termelékenységet. Az állattenyésztési termékek költségének szerkezetében a takarmány részaránya a tejtermelésnél 50-55%, a marhahúsnál 65-70%, a sertéshúsnál 70-75%.
A modern állattenyésztésben nagy figyelmet fordítanak az állatok kiegyensúlyozott takarmányozására. Tudományosan megalapozott takarmányozási rendszerek alkalmazásával az állatok termelékenysége növelhető, a takarmány hatékonyan felhasználható. A takarmányozási folyamat során az alkotó anyagok nem egymástól elszigetelten, hanem együttesen hatnak az állat szervezetére. A takarmány-összetevők egyensúlya az állatok szükségleteivel összhangban ennek a komplexumnak a fő mutatója.
Táplálkozási minősítés
Az állattenyésztésnél nemcsak a takarmány mennyisége, hanem elsősorban minősége a fontos, i. értéküket tápanyagtartalmuk határozza meg. Teljes értékű takarmánynak és takarmánynak tekintjük azokat, amelyek az állat szervezetéhez szükséges összes anyagot tartalmazzák, és hosszú ideig képesek biztosítani valamennyi élettani funkciójának normális működését.
A tápérték alatt az élelmiszer azon tulajdonságát értjük, hogy az állatok természetes táplálékszükségletét kielégíti. A táplálék tápértéke csak a szervezettel való interakció során határozható meg az állat fiziológiás állapota és termőképességének változása alapján. Az élelmiszerek tápértéke egyetlen mutatóval sem fejezhető ki. Az egyes tápanyagoknak az állatok életében betöltött szerepéről tudósok által végzett kutatás arra a következtetésre jutott, hogy átfogó rendszerre van szükség a takarmány tápértékének felmérésére. Ez az értékelés a következő adatokból áll: a takarmány kémiai összetétele és kalóriatartalma; a tápanyagok emészthetősége; általános (energetikai) tápérték; fehérje, ásványi anyag és vitamin táplálkozás.
A takarmány tápértékének felméréséhez ismernie kell azokat kémiai összetétel illetve a takarmánytápanyagok állati termékekké történő átalakulása során fellépő alapvető folyamatok. Az emészthető tápanyagokon alapuló takarmány tápértékbecslési módszernek megvannak a maga hátrányai, mivel a takarmányemésztés az állati takarmányban lévő tápanyagok csak egy részének asszimilációja, valamint a szervezet és a környezet közötti anyagcsere első szakasza. Nem minden megemésztett tápanyagot egyformán használ fel a szervezet az élethez és a termeléshez. Például: a búzakorpa és az árpaszem tápanyagtartalma közel azonos (60-62%), de a korpa termőhatása hozzávetőlegesen 25%-kal alacsonyabb, mint az árpáé. Ráadásul az emészthetőnek tartott egy részét a mikroorganizmusok valójában elpusztítják szén-dioxid, metán és szerves savak képződésével, a másik része folyadékkal ürül ki a szervezetből karbamid és hő formájában. A takarmányok és takarmányok tápértékének teljesebb megítéléséhez tehát szükséges a takarmányozás végeredményének ismerete, pl. az egyes takarmányok emészthető tápanyagainak mekkora részét szívja fel a szervezet és alakítja át az állat testének alkotórészeivé vagy az állatból nyert termékekké. Ezért az emészthető tápanyagok értékelése mellett a teljes tápérték (kalóriatartalom) értékelését is alkalmazzák.
Kén
A kén létfontosságú az állat szervezetében. Az állatok szervezetében főleg összetett szerves vegyületek - fehérje aminosavak - formájában található. Az állatok szervezetében a kén 0,12-0,15%-ot tesz ki, legnagyobb része a szőrben, a kanos cipőben és a bőrben koncentrálódik. A kén az inzulin (hasnyálmirigyhormon) és a tiamin (B1-vitamin) része is.
Viszonylag sok kén van a gabonafélékben és hüvelyesekben, a réti és lucerna szénában, valamint a sovány tejben. Minden fehérjében gazdag élelmiszer több ként tartalmaz, mint a szegények.
A juh és az állatállomány kénszükséglete a takarmányadag szárazanyagának 0,25-0,4%-a. Például egy tejelő tehénnek a napi tejhozamtól függően 25-50 g kénre van szüksége naponta, a borjaknak 6 hónapos korig - 3-10, a fiatal állatoknak - az élősúlytól és növekedéstől függően 13-25 g; juhok: felnőttek - 3-9, bárányok - 2-3 g naponta. A juhok kénszükséglete elsősorban a gyapjúvágástól függ.
A kén javítja a cellulóz emésztését és támogatja a B-vitaminok bioszintézisét.A szervezet elégtelen kéntartalmának tünetei közé tartozik az étvágytalanság, a hajhullás és a homályos szem. Számos állati eredetű élelmiszer szolgálhat kénforrásként, például különféle formájú tej stb.
Fiziológiai szerepét a szervezetben a benne található aminosavak - cisztin, metionin, taurin, glutation, tiamin - révén látja el.
Fehérje aminosavak
Cisztin
Fontos ként tartalmazó aminosav. Ez egy erős antioxidáns, amelyet a máj használ a pusztító szabad gyökök semlegesítésére.
Erősíti a kötőszöveteket és fokozza az antioxidáns folyamatokat a szervezetben.
Elősegíti a gyógyulási folyamatokat, serkenti a fehérvérsejtek aktivitását, segít csökkenteni a fájdalmat a gyulladás során.
Fontos sav a bőr és a haj számára.
Nélkülözhetetlen a vegyi méreganyagok elleni védelemhez.
metionin
Az egyik esszenciális ként tartalmazó aminosav. Számos szervezeti funkcióhoz fontos, beleértve az immunsejtek termelését és működését idegrendszer. Erőteljes antioxidáns, és fontos az egészséges máj fenntartásához.
A cisztin és a kreatin előfutára.
Növelheti az antioxidáns (glutation) szintjét és csökkentheti a koleszterinszintet.
Segít eltávolítani a méreganyagokat, helyreállítani a máj- és veseszövetet.
A metionin megelőzi a bőrbetegségeket.
allergiás esetekben hasznos, mivel csökkenti a hisztamin felszabadulását.
Taurin
Az egyik legfontosabb, legkedvezőbb és legbiztonságosabb aminosav-kiegészítő a taurin, amely széles körben ismert a szív- és érrendszerre gyakorolt jótékony hatásairól. A szervezet taurint tud előállítani ciszteinből a B6-vitamin segítségével.
Segít felszívni és elpusztítani a zsírokat.
A taurin, amely jelen van a központi idegrendszerben, a retinában, a vázizomzatban és a szívizomban, hasznos a szív- és érrendszeri betegségek és egyes szembetegségek kezelésében.
A taurin az elektromosan aktív szövetekben, például az agyban és a szívben működik, és segít stabilizálni a sejtmembránokat.
Úgy tartják, hogy ennek az aminosavnak antioxidáns és tisztító hatása van.
A taurin a cink segítségével elősegíti bizonyos ásványi anyagok keringését a sejtekbe és kifelé, így részt vesz az idegimpulzusok előállításában.
Glutation
A glutation nem fehérjeépítő aminosav, hanem aminosavláncok keveréke.
A glutation enzimeket, például glutation-peroxidázt képez.
Az élethez nélkülözhetetlen, és minden növényi és állati sejtben jelen van.
Táplálkozási formulákban és kiegészítőkben található, amelyek tisztító hatással vannak a szervezetre azáltal, hogy eltávolítanak bizonyos méreganyagokat
Tiamin (B1)
Szinonimák: aneuril, aneurin, bevemin, benerva, berin, betaxin, betiamin, bitevan, oryzanin stb.
Részt vesz a szénhidrát anyagcserében, szabályozza az idegrendszer működését és a szívműködést. A vitamin felszívódása a belekben történik, a szöveti sejtekben pedig kokarboxilázzá alakul.
Megvédi a sejtmembránokat a peroxidációs termékek mérgező hatásaitól.
Nem minden háziállatnak van szüksége B1-vitaminra. Kérődzőkben a tiamint bizonyos, a bendőben élő baktériumok termelik. A baromfi, nyulak, sertés és ló azonban nagyon érzékeny ennek a vitaminnak a hiányára.
Azoknál az állatoknál pedig, amelyek nem kapnak és nem termelnek maguktól B1-vitamint, gyakran polyneuritis alakul ki. A polyneuritisnél rendszerint mozgáskoordinációs zavar, bizonytalan járás, forgómozgások és bénulás kíséri.A tiamint a kérődzők bendőjében a mikroflóra és a protozoák szaporítják. Jól felszívódik, de a bél lúgos környezetében elpusztul, ezért etetés után vagy parenterálisan alkalmazzák B1 hipo- és avitaminózis, különböző eredetű polyneuritis, gyomor- és bélizmok atóniájára, a növekedés gyorsítására. állatok és madarak. Orálisan, szubkután és intramuszkulárisan írják fel.
A B1-vitamin szükséglet 1 kilogramm takarmányonként 1 milligramm csirkéknél, 3 milligramm sertéseknél. Terápiás célokra 3-8-szor nagyobb adagokat adnak. Adagok intramuszkulárisan és szubkután (g): ló és szarvasmarha - 0,1-0,3, kis szarvasmarha és sertés - 0,005-0,06, borjú - 0,01-0,06, kutya - 0,001-0, 01, csirke és liba - 10-25 mg; csirkék - 1-2 mg fejenként naponta. Szájon át: csirkék - 3-4 mg, malacok - 25-40 mg.
fehérjék - A sejt fő „munkásai” a természetes biopolimerek, amelyek 20 maradványaiból épülnek fel aminosav sok. A fehérje makromolekulák összetétele több tíztől több százezer, sőt millió aminosavból is állhat, és a fehérje tulajdonságai jelentősen függnek attól, hogy ezek az aminosavak milyen sorrendben helyezkednek el egymás után. Ezért nyilvánvaló, hogy a lehetséges fehérjék száma gyakorlatilag korlátlan.
Aminosavak hívott szerves vegyületek, amelyben a karboxil (savas) csoport COOH, az aminocsoport pedig NH 2. ugyanahhoz a szénatomhoz kapcsolódik.
1. ábra Az aminosavak szerkezeti képlete
Egy ilyen molekula szerkezetét a szerkezeti képlet írja le (1. ábra), ahol R jelentése gyök, amely különböző aminosavak esetén eltérő. Így az aminosavak összetétele magában foglalja mind a négy organogén C, O, H, N, és egyes gyökök tartalmazhat kén S.
Attól függően, hogy egy személy képes aminosavakat szintetizálni prekurzoraiból, két csoportra oszthatók:
- Esszenciális: triptofán, fenilalanin, lizin, treonin, metionin, leucin, izoleucin, valin, arginin, hisztidin;
- Cserélhető: tirozin, cisztein, glicin, alanin, szerin, glutaminsav, glutamin, aszparaginsav, aszparagin, prolin
Az esszenciális aminosavakat táplálékkal kell bevinni az emberi szervezetbe, mivel ezeket nem az ember szintetizálja, bár egyes esszenciális aminosavak az emberi szervezetben nem elégséges mennyiségben szintetizálódnak, és táplálékkal is be kell juttatni őket.
20 standard aminosav kémiai képlete:
A fehérje molekula szerkezete megmaradt kovalens kötések aminosavmaradékok között elsődlegesnek nevezzük . Más szavakkal, a fehérje elsődleges szerkezetét az aminosavak egyszerű szekvenciája határozza meg. Ezek a maradványok teljesen meghatározatlan módon helyezkedhetnek el a térben, másodlagos szerkezetet alkotva. A legjellemzőbb másodlagos szerkezet az α-hélix, amikor az aminosavláncok egy csavar menetét alkotják.
Az egyik legtöbb csodálatos tulajdonságok makrómolekulák az, hogy az élő természetben a bal és jobb „szálakkal” rendelkező α-hélixek jelentősen eltérő valószínűséggel találhatók meg: Szinte nincs jobbra „csavarodott” makromolekula. A biológiai anyagok aszimmetriája a tükörtükrözés 1848-ban fedezte fel a nagy francia tudós L. Pasteur. Ezt követően kiderült, hogy ez az aszimmetria nemcsak a makromolekulákban (fehérjékben, nukleinsavakban), hanem az organizmusok egészében is megtalálható. Hogyan keletkezett a makromolekulák preferenciális helicitása, és hogyan konszolidálódott meg a biológiai evolúció során - ezek a kérdések máig vitathatóak, és nincs egyértelmű válaszuk.
A legösszetettebb és vékony sajátosságait az egyik fehérjét a másiktól megkülönböztető struktúrák a fehérje térbeli szerveződéséhez kapcsolódnak, amit ún harmadlagos szerkezet. Tulajdonképpen arról beszélünk hogy az aminosavmaradékokból álló spirális láncok fonalgömbhöz hasonlítanak; Ennek eredményeként a meglehetősen hosszú láncok viszonylag kis helyet foglalnak el. A labdává gömbölyödés természete korántsem véletlen. Éppen ellenkezőleg, minden fehérjére egyedileg van meghatározva. A harmadlagos szerkezetnek köszönhetően a fehérje képes ellátni egyedi katalitikus és enzimatikus funkcióit, amikor a reagensek célzott befogása eredményeként komplexekké szintetizálódnak. kémiai vegyületek, összetettsége összehasonlítható magával a fehérjével. A fehérjék által végrehajtott kémiai reakciók egyike sem mehet végbe a szokásos módon.
A harmadlagos szerkezeten kívül egy fehérje lehet kvaterner szerkezetű is; amikor két vagy több fehérje között szerkezeti kapcsolat van. Valójában több polipeptidlánc „golyójának” kombinálásáról beszélünk.
Nukleinsavak(a lat. atommag- mag) - nagy molekulatömegű szerves foszfortartalmú vegyületek, biopolimerek. A nukleinsavak polimer formáit ún polinukleotidok. A nukleotidláncok foszforsav-maradékon (foszfodiészter kötés) keresztül kapcsolódnak össze. Mivel a nukleotidokban csak kétféle heterociklusos molekula található, a ribóz és a dezoxiribóz, a nukleinsavnak csak két típusa van - a dezoxiribonukleinsav ( DNS) és ribonukleinsav ( RNS). A DNS és az RNS nukleinsavak minden élő szervezet sejtjében jelen vannak, és ellátják az örökletes információk tárolásának, továbbításának és megvalósításának legfontosabb funkcióit. A biológia egyik alapaxiómája azt állítja örökletes információk egy biológiai objektum felépítésére és funkcióira vonatkozó információk mátrixos módon továbbadódnak generációról generációra, és ennek az információnak a hordozói a nukleinsavak.
Első pillantásra ezek a biopolimerek egyszerűbbek, mint a fehérjék. A nukleinsavak „alfa-vitje” mindössze négy „betűből” áll, amelyek nukleotidok - pentóz cukrok, amelyekhez öt nitrogénbázis egyike kapcsolódik: guanin (G), adenin (A), citozin (C), timin (T) és uracil (U).
 |
|||
| Adenin | Guanin | Timin | Citozin |
Rizs. 2 A DNS-ben leggyakrabban előforduló bázisok szerkezete
A ribonukleinsavban (RNS) a cukor a szénhidrát ribóz (C 5 H 10 O 5), a dezoxiribonukleinsavban (DNS) pedig a dezoxiribóz (C 5 H 10 O 4), ami csak abban különbözik a ribóztól, hogy kb. egy A szénatom OH csoportját hidrogénatom helyettesíti. Ezen nitrogénbázisok közül három – G, A és C – megtalálható mind az RNS-ben, mind a DNS-ben. A negyedik nitrogénbázis ezekben a savakban más - a T csak a DNS-ben, az U pedig csak az RNS-ben. A nukleotidegységeket a H 3 PO 4 foszforsavmaradék foszfodiészter kötései kötik össze.
Relatív molekulatömegek a nukleinsavak elérik az 1 500 000-2 000 000 vagy annál nagyobb értéket. A DNS másodlagos szerkezetét röntgendiffrakciós módszerekkel állapították meg 1953-ban R. Franklin, M. Wilkins, J. Watson és F. Crick. Kiderült, hogy a DNS spirálisan csavart szálakat képez, és az egyik DNS-szál nitrogénbázisa összekapcsolódik hidrogénkötések a másik szál egy bizonyos bázisával: az adenin csak a timinnel, a citozin pedig csak a guaninnal asszociálható (3. ábra). Az ilyen kapcsolatokat ún kiegészítő(további). Ebből következik, hogy az egyik szál alapjainak sorrendje egyértelműen meghatározza a másik szál sorrendjét. Pontosan ez az, amihez kapcsolódik legfontosabb tulajdonsága A DNS az önreprodukció (replikáció) képessége. Az RNS-nek nincs duplája spirális szerkezetés úgy épül fel, mint a DNS egyik szála. Van riboszómális (rRNS), mátrix (mRNS) és transzport (tRNS). A sejtekben betöltött szerepükben különböznek.
Rizs. 3 A DNS kettős hélix különböző formái
Mit jelentenek a nukleinsavakban lévő nukleotidszekvenciák? Minden három nukleotid (úgy hívják őket hármasok vagy kodonok) egy adott aminosavat kódol egy fehérjében. Például az UCG szekvencia jelet ad a szerin aminosav szintéziséhez. Rögtön felmerül a kérdés: hány különböző hármast lehet kapni négy „betűből”? Könnyen elképzelhető, hogy 4 3 = 64 ilyen hármas lehet, de csak 20 aminosav tud részt venni a fehérjék képzésében, ami azt jelenti, hogy ezek egy részét különböző hármasok kódolhatják, ami a természetben megfigyelhető. .
Például a leucint, a szerint, az arginint hat hármas, a prolint, a valint és a glicint négy stb. kódolja. Ez a triplett tulajdonsága genetikai kód hívott degeneráció vagy redundancia. Azt is meg kell jegyezni, hogy a fehérje kódolása minden élő szervezet esetében azonos módon történik (a kódolás egyetemessége). Ugyanakkor a DNS-ben lévő nukleotidszekvenciák csak egyetlen módon olvashatók le (nem átfedő kodonok).
Kén - a VI. csoport eleme periódusos táblázat A kén szabad állapotban viszonylag stabil, normál körülmények között ciklikus szerkezetű S8 molekula formájában található meg. A természetes kén négy stabil izotóp keverékéből áll at. 32, 33, 34 és 36 m. Kémiai kötések kialakítása során a kén felhasználhatja a külső rész mind a hat elektronját elektronhéj(kén oxidációs állapota: 0, 2, 4 és 6).
A kén kristályos (szilárd tömeg) vagy amorf formában (finom por). Kémiai tulajdonságait tekintve a kén egy tipikus metalloid, és számos fémmel kombinálódik.
A természetben a kén mindkettőben előfordul natív állam, valamint kén és kénsavas ásványok (gipsz, kénpiritek, Glauber-só, ólomfény stb.) összetételében.
Az elem orosz neve az ősi indiai (szanszkrit) „sira” szóból származik - világossárga. A kénvegyületekre gyakran alkalmazott "thio" előtag a kén görög nevéből származik - "theion" (isteni, mennyei), mivel a kén régóta a gyúlékonyság szimbóluma; a tüzet az istenek tulajdonának tekintették, amíg Prométheusz, ahogy a mítosz mondja, el nem juttatta az emberekhez.
A ként ősidők óta ismeri az emberiség. A természetben szabad állapotban előfordulva jellegzetes sárga színével, valamint az égését kísérő csípős szagával hívta fel magára a figyelmet. Azt is hitték, hogy a kén égésével terjedő szag és kék láng elűzte a démonokat.
A kén-dioxidot, a kén égésekor keletkező fullasztó gázt az ókorban használták a szövetek fehérítésére. A pompeji ásatások során találtak egy festményt, amely egy kéntartalmú tepsit és egy anyagot akasztani képes rá. A ként és vegyületeit régóta használják kozmetikumok készítésére és bőrbetegségek kezelésére. És nagyon régen elkezdték katonai célokra használni. Így 670-ben Konstantinápoly védői „görög tűz” segítségével felégették az arab flottát. salétrom, szén és kén keveréke volt. Ugyanezek az anyagok a középkorban és a 19. század végéig az Európában használt feketepor részét képezték.
Hidrogénben és oxigénvegyületek A kén különféle anionokban található, és sok savat és sót képez. A legtöbb kéntartalmú só vízben gyengén oldódik.
A kén oxigénnel oxidokat képez, amelyek közül a legfontosabbak a kén-dioxid és a kénsav-anhidridek. Mivel az oxigénnel egy csoportba tartozik, a kén hasonló redox tulajdonságokkal rendelkezik. A hidrogénnel a kén vízben jól oldódó gázt képez - hidrogén-szulfid. Ez a gáz nagyon mérgező, mivel erősen meg tud kötődni a légzési lánc enzimeiben lévő rézkationokhoz.
A kénsavat, az egyik legfontosabb kénvegyületet a jelek szerint a 10. században fedezték fel, a 18. századtól kezdődően ipari méretekben állították elő, és hamarosan a legfontosabb vegyipari termékké vált, amely mind a kohászatban, mind a kohászatban szükséges. textiliparés más, különféle iparágakban. Ezzel kapcsolatban még intenzívebb kutatások indultak a kénlerakódások után, tanulmányozás kémiai tulajdonságok kén és vegyületei, valamint ezek természetes nyersanyagokból történő kinyerésének javítási módszerei.
