4. A fehérjék osztályozása

A fehérjék és főbb jellemzőik

A fehérjék vagy fehérjék (jelentése: „első” vagy „legfontosabb” görögül) mennyiségileg túlsúlyban van az élő sejtben jelen lévő összes makromolekulánál, és a legtöbb élőlény száraz tömegének több mint felét teszik ki. A fehérjékről mint vegyületosztályról alkotott elképzelések a 17-19. században alakultak ki. Ebben az időszakban az élővilág különböző tárgyaiból (magvak és növényi levek, izmok, vér, tej) izoláltak hasonló tulajdonságú anyagokat: viszkózus oldatokat képeztek, hevítéskor megalvadtak, égéskor érezhető volt az égett gyapjú szaga, ill. ammónia szabadult fel. Mivel mindezek a tulajdonságok korábban a tojásfehérjéről ismertek, akkor új osztály A vegyületeket fehérjéknek nevezték. Miután megjelent eleje XIX században Az anyagok elemzésének fejlettebb módszerei meghatározták a fehérjék elemi összetételét. C, H, O, N, S találtak bennük A 19. század végére. Több mint 10 aminosavat izoláltak fehérjékből. A fehérjehidrolízis termékeinek tanulmányozásának eredményei alapján E. Fischer német kémikus (1852-1919) felvetette, hogy a fehérjék aminosavakból épülnek fel.

Fischer munkája eredményeként világossá vált, hogy a fehérjék a-aminosavak lineáris polimerei, amelyek amid- (peptid) kötéssel kapcsolódnak egymáshoz, és ennek a vegyületcsoportnak a képviselőinek sokfélesége a fehérjék közötti különbségekkel magyarázható. aminosav összetétel és a különböző aminosavak váltakozásának sorrendje a polimer láncban.

A fehérjék első vizsgálatait összetett fehérjekeverékekkel végezték, például: vérszérum, tojásfehérje, növényi és állati szövetek kivonatai. Később olyan módszereket fejlesztettek ki a fehérjék izolálására és tisztítására, mint a kicsapás, dialízis, kromatográfia cellulózon és más hidrofil ioncserélőkön, gélszűrés és elektroforézis. Nézzük meg ezeket a módszereket részletesebben a laboratóriumi munkaés szemináriumi osztály.

Tovább modern színpad A fehérjék tanulmányozásának fő területei a következők:

¨ az egyes fehérjék térszerkezetének vizsgálata;

¨ különböző fehérjék biológiai funkcióinak tanulmányozása;

¨ az egyes fehérjék működési mechanizmusainak vizsgálata (egyedi atomok, a fehérjemolekula atomcsoportjai szintjén).

Mindezek a szakaszok összefüggenek egymással, mert a biokémia egyik fő feladata éppen annak megértése, hogy a különböző fehérjék aminosav-szekvenciája hogyan teszi lehetővé a különböző funkciók ellátását.

A fehérjék biológiai funkciói

Enzimek - Ezek biológiai katalizátorok, a fehérjék legváltozatosabb, legszámosabb osztálya. Szinte minden kémiai reakciók, amelyben a sejtben jelenlévő szerves biomolekulák vesznek részt, enzimek katalizálják. Eddig több mint 2000 különböző enzimet fedeztek fel.

Transport fehérjék- A vérplazmában lévő transzportfehérjék megkötik és szállítanak specifikus molekulákat vagy ionokat egyik szervből a másikba. Például, hemoglobin, A vörösvértestekben található, a tüdőn áthaladva megköti az oxigént és eljuttatja a perifériás szövetekhez, ahol oxigén szabadul fel. A vérplazma tartalmaz lipoproteinek amelyek a lipidek átvitelét végzik a májból más szervekbe. A sejtmembránok egy másik típusú transzportfehérjét tartalmaznak, amely bizonyos molekulákat (pl. glükózt) megköt, és a membránon keresztül a sejtbe szállítja.

Táplálkozási és raktározási fehérjék. Az ilyen fehérjék legismertebb példái a búza, kukorica és rizs magjából származó fehérjék. Az élelmiszer-fehérjék közé tartozik tojás albumin- a tojásfehérje fő összetevője, kazein- a tej fő fehérje.

Összehúzódó és motoros fehérjék.ActinÉs miozin- fehérjék, amelyek a vázizom összehúzó rendszerében, valamint számos nem izomszövetben működnek.

Strukturális fehérjék.Kollagén- a porcok és inak fő alkotóeleme. Ez a fehérje nagyon nagy szakítószilárdsággal rendelkezik. A szalagok tartalmaznak elasztin- két dimenzióban nyújtható szerkezeti fehérje. A haj és a köröm szinte kizárólag erős oldhatatlan fehérjéből áll - keratin. A selyemszálak és szövedékek fő összetevője a fibroin fehérje.

Védő fehérjék. Immunglobulinok vagy antitestek- Ezek speciális sejtek, amelyeket limfociták termelnek. Képesek felismerni a baktériumok testébe bejutott vírusokat vagy idegen molekulákat, majd beindítani a semlegesítő rendszert. FibrinogénÉs trombin- a véralvadás folyamatában részt vevő fehérjék, amelyek megvédik a szervezetet a vérveszteségtől, ha az érrendszer károsodik.

Szabályozó fehérjék. Egyes fehérjék részt vesznek a sejtaktivitás szabályozásában. Ezek között sok van hormonok, mint például az inzulin (szabályozza a glükóz anyagcserét).

A fehérjék osztályozása

Oldhatóság szerint

Albumin. Vízben és sóoldatban oldódik.

Globulinok. Vízben kevéssé, de sóoldatban jól oldódik.

Prolaminok. 70-80%-os etanolban oldódik, vízben és abszolút alkoholban nem oldódik. Gazdag argininben.

Hisztonok. Sóoldatokban oldódik.

Szkleroproteinek. Vízben és sóoldatban nem oldódik. Megnövekedett glicin, alanin, prolin tartalom.

A molekulák alakja szerint

A tengelyek (hosszirányú és keresztirányú) kapcsolata alapján a fehérjéknek két nagy osztálya különíthető el. U globuláris fehérjék az arány kisebb, mint 10, és a legtöbb esetben nem haladja meg a 3-4-et. Jellemzőjük a polipeptid láncok kompakt felépítése. Példák globuláris fehérjékre: sok enzim, inzulin, globulin, vérplazmafehérjék, hemoglobin.

Fibrilláris fehérjék, amelyben az axiális arány meghaladja a 10-et, polipeptid láncok kötegeiből állnak, amelyek spirálisan egymásra vannak tekercselve, és keresztirányú kovalens vagy hidrogénkötésekkel (keratin, miozin, kollagén, fibrin) kapcsolódnak egymáshoz.

A fehérjék fizikai tulajdonságai

A fehérjék fizikai tulajdonságairól, mint pl ionizálás,hidratáltság, oldhatóság A fehérjék izolálására és tisztítására különféle módszerek alapulnak.

Mivel a fehérjék ionos, pl. ionizációra képes aminosav-maradékok (arginin, lizin, glutaminsav stb.), ezért ezek polielektrolitok. Savanyítással az anionos csoportok ionizációs foka csökken, a kationos csoportoké nő, a lúgosítással ennek ellenkezője figyelhető meg. Egy bizonyos pH mellett a negatív és pozitív töltésű részecskék száma egyenlővé válik, ezt az állapotot nevezzük izoelektromos(a molekula teljes töltése nulla). Azt a pH-értéket, amelynél a fehérje izoelektromos állapotban van, nevezzük izoelektromos pontés jelöljük pI. Elválasztásuk egyik módszere a fehérjék bizonyos pH-értéken történő eltérő ionizációján alapul - a módszer elektroforézis.

A fehérjék poláris csoportjai (ionos és nemionos) képesek kölcsönhatásba lépni a vízzel és hidratálódni. A fehérjéhez kapcsolódó víz mennyisége eléri a 30-50 g-ot 100 g fehérjére számítva. A fehérje felületén több hidrofil csoport található. Az oldhatóság függ a fehérjében lévő hidrofil csoportok számától, a molekulák méretétől és alakjától, valamint a teljes töltés nagyságától. A fehérje mindezen fizikai tulajdonságainak kombinációja lehetővé teszi a módszer alkalmazását molekulaszita vagy gélszűrés fehérje elválasztására. Módszer dialízis fehérjék kis molekulatömegű szennyeződésektől való tisztítására szolgál, és a fehérjemolekulák nagy méretén alapul.

A fehérjék oldhatósága más oldott anyagok, például semleges sók jelenlététől is függ. A semleges sók nagy koncentrációja esetén a fehérjék kicsapódnak, és a kicsapódáshoz ( kisózva) a különböző fehérjék különböző koncentrációjú sót igényelnek. Ez annak a ténynek köszönhető, hogy a töltött fehérjemolekulák ellentétes töltésű ionokat adszorbeálnak. Ennek eredményeként a részecskék elveszítik töltéseiket és elektrosztatikus taszításukat, ami fehérjekiválást eredményez. A fehérjék frakcionálására a kisózási módszer használható.

A fehérjék elsődleges szerkezete

Elsődleges fehérje szerkezet nevezzük a fehérjemolekulában lévő aminosavak összetételét és sorrendjét. A fehérjében lévő aminosavakat peptidkötések kötik össze.

Egy adott fehérje minden molekulája azonos aminosav-összetételben, aminosav-szekvenciában és a polipeptidlánc hosszában. A fehérjék aminosavsorrendjének felállítása munkaigényes feladat. A szemináriumon erről a témáról részletesebben is szó lesz. Az inzulin volt az első fehérje, amelynek aminosavszekvenciáját meghatározták. A szarvasmarha inzulin moláris tömege körülbelül 5700. Molekulája két polipeptid láncból áll: egy 21 aminosavból álló A láncból és egy 30 aminosavból álló B láncból, ezt a két láncot két diszulfid (-S-S-) kapcsolat köti össze. Már az elsődleges szerkezet kis változásai is jelentősen megváltoztathatják a fehérje tulajdonságait. A sarlósejtes betegség a hemoglobin b-láncában (Glu® Val) mindössze 1 aminosav változásának eredménye.

Az elsődleges szerkezet fajspecifikussága

Aminosavszekvenciák tanulmányozása során homológ különböző fajokból izolált fehérjéket, számos fontos következtetést vontak le. A homológ fehérjék azok a fehérjék, amelyek különböző fajokban ugyanazokat a funkciókat látják el. Példa erre a hemoglobin: minden gerincesben ugyanazt az oxigénszállítási funkciót látja el. A különböző fajokból származó homológ fehérjék polipeptidláncai általában azonos vagy közel azonos hosszúságúak. A homológ fehérjék aminosav-szekvenciájában mindig ugyanazok az aminosavak sok helyen találhatók – ezeket ún. változatlan maradékok. Más fehérjepozíciókban azonban jelentős különbségek figyelhetők meg: ezekben a pozíciókban az aminosavak fajonként eltérőek; Ezeket az aminosavmaradékokat ún változó. A homológ fehérjék aminosav-szekvenciájának teljes hasonlóságait egyesítik a koncepcióban szekvencia homológia. Az ilyen homológia jelenléte arra utal, hogy az állatok, amelyekből homológ fehérjéket izoláltak, közös evolúciós eredetűek. Érdekes példa egy komplex fehérje - citokróm c- mitokondriális fehérje, amely elektronhordozóként vesz részt a biológiai oxidációs folyamatokban. M » 12500, tartalmaz » 100 a.k. Az A.K.-t telepítették. szekvenciák 60 faj számára. 27 a.k. - azonosak, ez azt jelzi, hogy mindezek a maradékok fontos szerepet játszanak a citokróm c biológiai aktivitásának meghatározásában. Az aminosavszekvenciák elemzéséből levont második fontos következtetés az, hogy azon aminosavak száma, amelyekben a citokróm c eltér bármely két fajtól, arányos az ezen fajok közötti filogenetikai különbséggel. Például a ló és az élesztő citokróm c molekulái 48 aminosavban különböznek, a kacsában és a csirkében - 2 aminosavban, a csirkében és a pulykában pedig nem különböznek. A különböző fajokból származó homológ fehérjék aminosav-szekvenciájában mutatkozó eltérések számával kapcsolatos információkat olyan evolúciós térképek készítésére használják, amelyek tükrözik az evolúció folyamatában a különböző állat- és növényfajok megjelenésének és fejlődésének egymást követő szakaszait.

A fehérjék másodlagos szerkezete

- Ez egy fehérjemolekula térbeli elrendezése az oldalsó szubsztituensek befolyásának figyelembevétele nélkül. Kétféle másodlagos szerkezet létezik: a-hélix és b-struktúra (hajtogatott réteg). Nézzük meg közelebbről az egyes másodlagos szerkezettípusokat.

a-Spirál egy jobbkezes hélix, amely azonos 3,6 aminosavból áll. Az a-hélixet intramolekuláris hidrogénkötések stabilizálják, amelyek az egyik peptidkötés hidrogénatomjai és a negyedik peptidkötés oxigénatomjai között keletkeznek.

Az oldalsó szubsztituensek az a-hélix síkjára merőlegesen helyezkednek el.

Hogy. egy adott fehérje tulajdonságait az adott fehérje összetételében szereplő aminosav-oldalcsoportok tulajdonságai határozzák meg. Ha az oldalsó szubsztituensek hidrofóbok, akkor az a-hélix szerkezetű fehérje hidrofób. Ilyen fehérje például a keratin fehérje, amely a hajat alkotja.

Ennek eredményeként kiderül, hogy az a-hélix hidrogénkötésekkel van átitatva, és nagyon stabil szerkezet. Egy ilyen spirál kialakulásakor két tendencia működik:

¨ a molekula minimális energiára törekszik, pl. a legnagyobb számú hidrogénkötés kialakulásához;

¨ a peptidkötés merevsége miatt csak az első és a negyedik peptidkötés kerülhet közelebb a térben.

BAN BEN hajtogatott réteg A peptidláncok egymással párhuzamosan helyezkednek el, harmonikaszerűen összehajtott laphoz hasonló alakot alkotva. Az egymással hidrogénkötéseken keresztül kölcsönhatásba lépő peptidláncok lehetnek nagyszámú. A láncok párhuzamosan helyezkednek el.

Minél több peptidlánc található a hajtogatott rétegben, annál erősebb a fehérjemolekula.

Hasonlítsuk össze a gyapjú és a selyem fehérjeanyagainak tulajdonságait, és magyarázzuk el ezen anyagok tulajdonságainak különbségét azon fehérjék szerkezete szempontjából, amelyekből állnak.

A keratin, egy gyapjúfehérje, a-hélix másodlagos szerkezettel rendelkezik. A gyapjúszál nem olyan erős, mint a selyemszál, és nedvesen könnyen nyúlik. Ez a tulajdonság azzal magyarázható, hogy terhelés esetén hidrogénkötések eltörnek és a spirál megnyúlik.

A fibroin, egy selyemfehérje, másodlagos b-struktúrával rendelkezik. A selyemszál nem nyúlik meg és nagyon húzós. Ezt a tulajdonságot az magyarázza, hogy a hajtogatott rétegben sok peptidlánc kölcsönhatásba lép egymással hidrogénkötéseken keresztül, ami nagyon erőssé teszi ezt a szerkezetet.

Az aminosavak abban különböznek egymástól, hogy részt vesznek az a-hélixek és a b-struktúrák kialakításában. A glicin, az aszpargin és a tirozin ritkán találhatók meg az a-hélixekben. A prolin destabilizálja az a-helikális szerkezetet. Mondd el miért? A b-struktúrák közé tartozik a glicin, a prolin, a glutaminsav, az aszpargin, a hisztidin, a lizin és a szerin szinte hiányzik.

Egy fehérje szerkezete tartalmazhat b-struktúrák szakaszait, a-hélixeket és szabálytalan szakaszokat. Szabálytalan területeken a peptidlánc viszonylag könnyen meghajolhat és konformációt változtathat, míg a hélix és a hajtogatott réteg meglehetősen merev struktúrák. A b-struktúrák és a-hélixek tartalma a különböző fehérjékben nem azonos.

A fehérjék harmadlagos szerkezete

a peptidlánc oldalszubsztituenseinek kölcsönhatása határozza meg. A fibrilláris fehérjék esetében nehéz azonosítani a harmadlagos struktúrák kialakulásának általános mintáit. Ami a globuláris fehérjéket illeti, léteznek ilyen minták, és ezeket figyelembe vesszük. A globuláris fehérjék harmadlagos szerkezete a b-struktúrákat, a-hélixeket és szabálytalan régiókat tartalmazó peptidlánc további hajtogatásával jön létre, így a gömbölyű felületén megjelennek az aminosavak hidrofil oldalcsoportjai, a hidrofób oldalcsoportok mélyen a gömböcskében rejtőznek, és néha hidrofób zsebet képeznek.

A fehérjék harmadlagos szerkezetét stabilizáló erők.

Elektrosztatikus kölcsönhatás különböző töltésű csoportok között a szélső eset az ionos kölcsönhatások.

Hidrogénkötések, amely a polipeptidlánc oldalcsoportjai között keletkezik.

Hidrofób kölcsönhatások.

Kovalens kölcsönhatások(diszulfidkötés kialakulása két ciszteinmaradék között cisztin). A diszulfid kötések kialakulása ahhoz a tényhez vezet, hogy a polipeptid molekula távoli régiói közelebb kerülnek egymáshoz és rögzítik. A diszulfidkötéseket a redukálószerek tönkreteszik. Ezt a tulajdonságot a haj dauerizálására használják, amely szinte teljes egészében egy diszulfidkötésekkel teli keratin fehérje.

A térbeli elrendeződés jellegét az aminosav-összetétel és az aminosavak váltakozása határozza meg a polipeptidláncban (elsődleges szerkezet). Következésképpen minden fehérjének csak egy térbeli szerkezete van, amely megfelel az elsődleges szerkezetének. A fehérjemolekulák konformációjában kis változások következnek be, amikor más molekulákkal kölcsönhatásba lépnek. Ezek a változások néha óriási szerepet játszanak a fehérjemolekulák működésében. Így, amikor egy oxigénmolekula kötődik a hemoglobinhoz, a fehérje konformációja kissé megváltozik, ami kooperatív kölcsönhatáshoz vezet, amikor a maradék három oxigénmolekula kötődik. A konformáció ezen változása alapozza meg azt az elméletet, hogy egyes enzimek csoportspecifitását megmagyarázza a megfeleltetést.

A kovalens diszulfid kötésen kívül minden más kötés, amely stabilizálja a tercier szerkezetet, gyenge természetű és könnyen tönkretehető. Töréskor nagyszámú a fehérjemolekula térszerkezetét stabilizáló kötések, az egyes fehérjékre jellemző rendezett konformáció megbomlik, a fehérje biológiai aktivitása gyakran elveszik. Ezt a térszerkezeti változást ún denaturáció.

Fehérje funkció gátlók

Tekintettel arra, hogy a különböző ligandumok Kb-ban különböznek egymástól, mindig választhat olyan anyagot, amely szerkezetében hasonló a természetes ligandumhoz, de egy adott fehérjével magasabb a Kb értéke. Például a CO Kb-ja 100-szor nagyobb, mint az O 2 hemoglobinnal, így a levegőben lévő 0,1% CO elegendő nagyszámú hemoglobinmolekula blokkolásához. Sok gyógyszer ugyanazon az elven működik. Például ditilin.

Az acetilkolin az idegimpulzusok izomba történő átvitelének közvetítője. A ditilin blokkolja azt a receptorfehérjét, amelyhez az acetilkolin kötődik, és bénító hatást fejt ki.

9. A fehérjék szerkezete és funkcióik kapcsolata a hemoglobin és a mioglobin példáján

Szén-dioxid szállítás

A hemoglobin nemcsak oxigént szállít a tüdőből a perifériás szövetekbe, hanem felgyorsítja a CO 2 szállítását is a szövetekből a tüdőbe. A hemoglobin közvetlenül az oxigén felszabadulása után köti meg a CO 2 -t (» a teljes CO 2 15%-a). A vörösvértestekben a szövetekből származó CO 2 -ból szénsav keletkezése során enzimatikus folyamat megy végbe: CO 2 + H 2 O = H 2 CO 3. A szénsav gyorsan HCO 3 -ra és H +-ra disszociál. A savasság veszélyes növekedésének megelőzése érdekében olyan pufferrendszerre van szükség, amely képes elnyelni a felesleges protonokat. A hemoglobin minden négy felszabaduló oxigénmolekulához két protont köt meg, és meghatározza a vér pufferkapacitását. A tüdőben fordított folyamat megy végbe. A felszabaduló protonok a bikarbonát ionhoz kötve szénsavat képeznek, amely az enzim hatására CO 2 -vé és vízzé alakul, a CO 2 pedig kilélegzik. Így az O 2 megkötése szorosan összefügg a CO 2 kilégzésével. Ezt a visszafordítható jelenséget ún Bohr-effektus. A mioglobin nem mutat Bohr-effektust.

Izofunkcionális fehérjék

Egy sejtben meghatározott funkciót betöltő fehérje többféle formában is ábrázolható - izofunkciós fehérjék, ill. izoenzimek. Bár az ilyen fehérjék ugyanazt a funkciót látják el, a kötési állandóban különböznek, ami bizonyos funkcionalitásbeli különbségekhez vezet. Például a hemoglobin számos formája megtalálható az emberi eritrocitákban: HbA (96%), HbF (2%), HbA 2 (2%). Minden hemoglobin tetramer, amely a, b, g, d protomerekből épül fel (HbA - a 2 b 2, HbF - a 2 g 2, HbA 2 - a 2 d 2). Minden protomer hasonlít egymáshoz az elsődleges szerkezetben, és nagyon hasonló hasonlóság figyelhető meg a másodlagos és harmadlagos szerkezetekben. A hemoglobin minden formáját úgy tervezték, hogy oxigént szállítson a szöveti sejtekhez, de például a HbF-nek nagyobb affinitása van az oxigénhez, mint a HbA-nak. A HbF az emberi fejlődés embrionális szakaszára jellemző. Képes elvenni az oxigént a HbA-tól, ami biztosítja a magzat normális oxigénellátását.

Az izoproteinek egynél több szerkezeti gén jelenlétének eredménye egy faj génállományában.

FEHÉRJÉK: SZERKEZET, TULAJDONSÁGOK ÉS FUNKCIÓK

1. A fehérjék és főbb jellemzőik

2. A fehérjék biológiai funkciói

3. A fehérjék aminosav összetétele

4. A fehérjék osztályozása

5. A fehérjék fizikai tulajdonságai

6. A fehérjemolekulák szerkezeti szerveződése (elsődleges, másodlagos, harmadlagos szerkezetek)

Mókusok- Ezek nagy molekulatömegű (5-10 ezer és 1 millió vagy több közötti molekulatömegű) természetes polimerek, amelyek molekulái amid (peptid) kötéssel összekapcsolt aminosavmaradékokból épülnek fel.

A fehérjéket fehérjéknek is nevezik (görög „protos” - először, fontos). Az aminosavak száma egy fehérjemolekulában nagyon változó, és néha eléri a több ezret is. Minden fehérjének megvan a saját, inherens aminosav-szekvenciája.

A fehérjék sokféle biológiai funkciót látnak el: katalitikus (enzimek), szabályozó (hormonok), szerkezeti (kollagén, fibroin), motoros (miozin), transzport (hemoglobin, mioglobin), védő (immunglobulinok, interferon), raktározási (kazein, albumin, gliadin) és mások.

A fehérjék a biomembránok alapjai, a sejt és a sejtösszetevők legfontosabb alkotóelemei. Kulcsszerepet játszanak a sejt életében, mintegy anyagi alapját képezik kémiai tevékenységének.

A fehérje kivételes tulajdonsága az a szerkezet önszerveződése, azaz képes spontán módon létrehozni egy bizonyos, csak egy adott fehérjére jellemző térszerkezetet. Lényegében a test összes tevékenysége (fejlődése, mozgása, teljesítménye különféle funkciókatés még sok más) fehérjeanyagokhoz kapcsolódik. Lehetetlen elképzelni az életet fehérjék nélkül.

A fehérjék a legfontosabbak összetevőélelmiszer emberek és állatok számára, esszenciális aminosavak szállítója.

A fehérje szerkezete

A fehérjék térszerkezetében nagyon fontos R-gyökök (maradékok) jellege van az aminosavmolekulákban. A nem poláris aminosav gyökök általában a fehérje makromolekulájában helyezkednek el, és hidrofób kölcsönhatásokat okoznak; ionos (ionképző) csoportokat tartalmazó poláris gyökök általában egy fehérje makromolekula felületén találhatók, és elektrosztatikus (ionos) kölcsönhatásokat jellemeznek. Poláris nemionos gyökök (például alkohol-OH csoportokat, amidcsoportokat tartalmazó) a fehérjemolekula felületén és belsejében egyaránt elhelyezkedhetnek. Részt vesznek a hidrogénkötések kialakításában.

A fehérjemolekulákban az α-aminosavak peptid (-CO-NH-) kötésekkel kapcsolódnak egymáshoz:

Az így felépített polipeptid láncok vagy a polipeptid láncon belüli egyes szakaszok egyes esetekben diszulfid (-S-S-) kötésekkel vagy, ahogy gyakran nevezik, diszulfid hidakkal is kapcsolódhatnak egymáshoz.

A fehérjék szerkezetének kialakításában nagy szerepet játszanak az ionos (só-) és hidrogénkötések, valamint a hidrofób kölcsönhatások - a fehérjemolekulák hidrofób komponensei közötti speciális érintkezés. vízi környezet. Mindezek a kötések különböző erősségűek, és komplex, nagy fehérjemolekula kialakulását biztosítják.

A fehérjeanyagok szerkezetének és funkcióinak különbsége ellenére elemi összetételük kissé változik (száraz tömeg%-ban): szén - 51-53; oxigén - 21,5-23,5; nitrogén - 16,8-18,4; hidrogén - 6,5-7,3; kén - 0,3-2,5.

Egyes fehérjék kis mennyiségű foszfort, szelént és más elemeket tartalmaznak.

A polipeptidláncban lévő aminosavak sorrendjét ún elsődleges fehérje szerkezete.

Egy fehérjemolekula egy vagy több polipeptidláncból állhat, amelyek mindegyike különböző számú aminosav-maradékot tartalmaz. A lehetséges kombinációk számát tekintve a fehérjék sokfélesége szinte korlátlan, de nem mindegyik létezik a természetben.

A különböző típusú fehérjék teljes száma minden élő szervezetben 10 11-10 12. Azoknál a fehérjéknél, amelyek szerkezetét kivételes összetettség jellemzi, az elsődleges mellett több magas szintek strukturális szervezet: másodlagos, harmadlagos és néha kvaterner struktúrák.

Másodlagos szerkezet a legtöbb fehérje rendelkezik, bár nem mindig a polipeptidlánc teljes hosszában. A bizonyos másodlagos szerkezetű polipeptidláncok eltérő módon helyezkedhetnek el a térben.

A formációban harmadlagos szerkezet A hidrogénkötések mellett fontos szerepet játszanak az ionos és hidrofób kölcsönhatások. A fehérjemolekula „csomagolásának” jellege alapján megkülönböztetik őket gömb alakú, vagy gömb alakú, és rostos vagy fonalas fehérjék (12. táblázat).

A globuláris fehérjékre jellemzőbb a-spirális szerkezet, a spirálok íveltek, „hajtogattak”. A makromolekula gömb alakú. Vízben és sóoldatban oldva kolloid rendszereket képeznek. Az állatokban, növényekben és mikroorganizmusokban található fehérjék többsége globuláris fehérje.

A fibrilláris fehérjékre jellemzőbb a fonalas szerkezet. Általában vízben oldhatatlanok. A fibrilláris fehérjék általában szerkezetformáló funkciókat látnak el. Tulajdonságaik (szilárdság, nyújthatóság) a polipeptidláncok pakolási módjától függenek. A fibrilláris fehérjék például a miozin és a keratin. Bizonyos esetekben az egyes fehérje alegységek hidrogénkötések, elektrosztatikus és egyéb kölcsönhatások segítségével komplex együtteseket alkotnak. Ebben az esetben kialakul kvaterner szerkezet fehérjék.

A kvaterner szerkezetű fehérje például a vér hemoglobinja. Csak ilyen szerkezettel látja el funkcióit - oxigént köt meg és szállít a szövetekbe és szervekbe.

Meg kell azonban jegyezni, hogy a magasabb fehérjestruktúrák szerveződésében kizárólagos szerepe van az elsődleges szerkezetnek.

A fehérjék osztályozása

A fehérjéknek több osztályozása van:

1. Nehézségi fok szerint (egyszerű és összetett).
2. A molekulák alakja szerint (globuláris és fibrilláris fehérjék).
3. Az egyes oldószerekben való oldhatóság szerint (vízben oldódik, híg sóoldatban oldódik - albuminok, alkoholban oldódó - prolaminok, oldódik híg lúgokban és savakban - glutelin).
4. Az elvégzett funkcióknak megfelelően (például raktárfehérjék, vázfehérjék stb.).

A fehérjék tulajdonságai

A fehérjék amfoter elektrolitok. Egy bizonyos pH-értéknél (az úgynevezett izoelektromos pontnál) a fehérjemolekulában a pozitív és negatív töltések száma egyenlő. Ez a fehérje egyik fő tulajdonsága. A fehérjék ezen a ponton elektromosan semlegesek, és vízben való oldhatóságuk a legalacsonyabb. A fehérjék azon képességét, hogy csökkentik az oldhatóságot, amikor molekuláik elektromos semlegességet érnek el, az oldatokból való izolálásra használják, például a fehérjetermékek előállításának technológiájában.

Hidratáció. A hidratálás folyamata a víz fehérjék általi megkötését jelenti, és hidrofil tulajdonságokat mutatnak: megduzzadnak, tömegük és térfogatuk nő. Az egyes fehérjék duzzadása kizárólag a szerkezetüktől függ. A készítményben jelenlévő, a fehérje makromolekula felületén található hidrofil amid (-CO-NH-, peptidkötés), amin (-NH 2) és karboxil (-COOH) csoportok vonzzák a vízmolekulákat, szigorúan orientálva azokat a felszínen. a molekulának. A fehérjegömböket körülvevő hidratáló (vizes) héj megakadályozza az aggregációt és az ülepedést, ezáltal hozzájárul a fehérjeoldatok stabilitásához. Az izoelektromos ponton a fehérjék a legkevésbé képesek vizet megkötni, a fehérjemolekulák körüli hidratációs héj elpusztul, így egyesülve nagy aggregátumokat képeznek. A fehérjemolekulák aggregációja akkor is előfordul, ha bizonyos szerves oldószerek, például etil-alkohol segítségével dehidratálják őket. Ez a fehérjék kicsapódásához vezet. Amikor a környezet pH-ja megváltozik, a fehérje makromolekula feltöltődik és hidratációs kapacitása megváltozik.

Korlátozott duzzanat esetén a koncentrált fehérjeoldatok komplex rendszereket alkotnak, úgynevezett zselék.

A zselék nem folyékonyak, rugalmasak, plasztikusak, bizonyos mechanikai szilárdságúak, és képesek megőrizni alakjukat. A globuláris fehérjék teljesen hidratálhatók és vízben oldhatók (például tejfehérjék), alacsony koncentrációjú oldatokat képezve. A biológiában és az élelmiszeriparban nagy jelentőséggel bír a fehérjék hidrofil tulajdonságai, azaz duzzadási, zseléképző képessége, szuszpenziók, emulziók és habok stabilizálása. Egy nagyon mozgékony zselé, amely főleg fehérjemolekulákból épül fel, a citoplazma - búzatésztából izolált nyers glutén; legfeljebb 65% vizet tartalmaz. A sikérfehérjék eltérő hidrofilitása a búzaszem és a belőle nyert liszt (ún. erős és gyenge búza) minőségét jellemző jelek egyike. A gabona- és lisztfehérjék hidrofilitása fontos szerepet játszik a gabona tárolásában és feldolgozásában, valamint a sütésben. A sütőipari gyártás során nyert tészta vízben duzzadt fehérje, keményítőszemcséket tartalmazó koncentrált zselé.

A fehérjék denaturálása. A külső tényezők (hőmérséklet, mechanikai igénybevétel, vegyi anyagok hatása és számos egyéb tényező) hatására végbemenő denaturáció során a fehérje makromolekula másodlagos, harmadlagos és kvaterner szerkezete, azaz natív térszerkezete megváltozik. Az elsődleges szerkezet, és ezért kémiai összetétel a fehérjék nem változnak. A fizikai tulajdonságok megváltoznak: az oldhatóság és a hidratáló képesség csökken, a biológiai aktivitás elveszik. A fehérje makromolekula alakja megváltozik és aggregáció következik be. Ezzel egyidejűleg egyes kémiai csoportok aktivitása megnő, a proteolitikus enzimek fehérjékre gyakorolt ​​hatása elősegíti, így könnyebben hidrolizálódik.

Az élelmiszertechnológiában különösen nagy gyakorlati jelentőséggel bír a fehérjék termikus denaturációja, melynek mértéke a hőmérséklettől, a melegítés időtartamától és a páratartalomtól függ. Ezt emlékezni kell az élelmiszer-alapanyagok, félkész termékek és néha késztermékek hőkezelési rendszereinek kidolgozásakor. A termikus denaturációs folyamatok kiemelt szerepet játszanak a növényi anyagok blansírozásában, a gabonaszárításban, a kenyérsütésben és a tésztakészítésben. A fehérjedenaturációt mechanikai hatás is okozhatja (nyomás, dörzsölés, rázás, ultrahang). Végül a fehérjék denaturálódását kémiai reagensek (savak, lúgok, alkohol, aceton) okozzák. Mindezeket a technikákat széles körben használják az élelmiszeriparban és a biotechnológiában.

Habzás. A habosítási folyamat a fehérjék azon képességére utal, hogy erősen koncentrált folyadék-gáz rendszereket, úgynevezett habokat képeznek. A hab, amelyben a fehérje habképző szer, stabilitása nemcsak a hab természetétől és koncentrációjától, hanem a hőmérséklettől is függ. A fehérjéket széles körben használják habképző szerként az édesipari iparban (mályvacukor, mályvacukor, szuflék). A kenyér habos szerkezetű, és ez befolyásolja az ízét.

A fehérjemolekulák számos tényező hatására elpusztulhatnak, vagy kölcsönhatásba léphetnek más anyagokkal, új termékeket hozva létre. Az élelmiszeriparban két fontos folyamat különböztethető meg:

1) fehérjék hidrolízise enzimek hatására;

2) fehérjék vagy aminosavak aminocsoportjainak kölcsönhatása redukáló cukrok karbonilcsoportjaival.

A fehérjék hidrolitikus lebontását katalizáló proteáz enzimek hatására az utóbbiak egyszerűbb termékekké (poli- és dipeptidek), végül aminosavakká bomlanak. A fehérje hidrolízis sebessége összetételétől, molekulaszerkezetétől, enzimaktivitásától és körülményeitől függ.

Fehérje hidrolízis. Hidrolízis reakció aminosavak képzésére Általános nézetígy írható:

Égés. A fehérjék égve nitrogént képeznek, szén-dioxidés víz, valamint néhány más anyag. Az égést az égett toll jellegzetes szaga kíséri.

Színreakciók fehérjékre. Mert minőségi meghatározás A fehérjék a következő reakciókat használják:

1) xantoprotein, amelyben egy fehérjemolekulában aromás és heteroatomos ciklusok kölcsönhatása tömény salétromsavval sárga szín megjelenésével jár együtt.

2) biuret, amelyben a fehérjék gyengén lúgos oldatai kölcsönhatásba lépnek réz(II)-szulfát oldattal, és komplex vegyületeket képeznek a Cu 2+ -ionok és a polipeptidek között. A reakciót lila-kék szín megjelenése kíséri.

Mókusok- nagy molekulatömeg szerves vegyületek, amely peptidkötéssel hosszú láncba kapcsolt aminosavakból áll.

Az élő szervezetek fehérjéinek összetétele mindössze 20 féle aminosavból áll, amelyek mindegyike alfa-aminosav, a fehérjék aminosav-összetételét és egymáshoz való kapcsolódási sorrendjét az egyén határozza meg. genetikai kódélő organizmus.

A fehérjék egyik jellemzője, hogy képesek spontán térbeli struktúrákat kialakítani, amelyek csak erre a fehérjére jellemzőek.

A fehérjék szerkezetük sajátossága miatt sokféle tulajdonsággal rendelkezhetnek. Például a gömbölyű kvaterner szerkezetű fehérjék, különösen a csirke tojásfehérje, vízben oldódnak, és kolloid oldatokat képeznek. A fibrilláris kvaterner szerkezetű fehérjék nem oldódnak vízben. A rostos fehérjék különösen körmöket, hajat és porcot alkotnak.

A fehérjék kémiai tulajdonságai

Hidrolízis

Minden fehérje képes hidrolízisreakciókon menni. A fehérjék teljes hidrolízise esetén α-aminosavak keveréke képződik:

Fehérje + nH 2 O => α-aminosavak keveréke

Denaturáció

Egy fehérje másodlagos, harmadlagos és kvaterner szerkezetének elpusztítását az elsődleges szerkezetének tönkretétele nélkül denaturációnak nevezzük. A fehérjék denaturálódása nátrium-, kálium- vagy ammóniumsók oldatának hatására következhet be - az ilyen denaturáció reverzibilis:

A sugárzás hatására bekövetkező denaturáció (például melegítés) vagy a fehérje nehézfémsókkal való kezelése visszafordíthatatlan:

Például irreverzibilis fehérjedenaturáció figyelhető meg a tojások hőkezelése során az előkészítés során. A tojásfehérje denaturálódása következtében megszűnik annak képessége, hogy vízben oldódjon és kolloid oldatot képezzen.

Kvalitatív reakciók fehérjékre

Biuret reakció

Ha egy fehérjét tartalmazó oldathoz 10%-os nátrium-hidroxid-oldatot, majd kis mennyiségű 1%-os réz-szulfát-oldatot adunk, lila szín jelenik meg.

fehérjeoldat + NaOH (10%-os oldat) + CuSO 4 = lila szín

Xantoprotein reakció

A fehérjeoldatok tömény salétromsavval forralva elszíneződnek sárga:

fehérjeoldat + HNO 3 (tömény) => sárga szín

A fehérjék biológiai funkciói

katalitikus	felgyorsítja a különféle kémiai reakciókat az élő szervezetekben	enzimek
szerkezeti	sejtépítő anyag	kollagén, sejtmembrán fehérjék
védő	védi a szervezetet a fertőzésektől	immunglobulinok, interferon
szabályozó	szabályozza az anyagcsere folyamatokat	hormonok
szállítás	létfontosságú anyagok átvitele a test egyik részéből a másikba	A hemoglobin oxigént szállít
energia	energiával látja el a szervezetet	1 gramm fehérje 17,6 J energiával látja el a szervezetet
motor (motor)	a test bármely motoros funkciója	miozin (izomfehérje)

Mókusok α-aminosav-maradékokból álló biopolimerek, amelyek peptidkötésekkel (-CO-NH-) kapcsolódnak egymáshoz. A fehérjék minden élő szervezet sejtjeinek és szöveteinek részét képezik. A fehérjemolekulák 20 különböző aminosav-maradékot tartalmaznak.

A fehérje szerkezete

A fehérjék kimeríthetetlenül sokféle szerkezettel rendelkeznek.

Elsődleges fehérje szerkezet egy lineáris polipeptidlánc aminosavegységeinek szekvenciája.

Másodlagos szerkezet- ez egy hélixre emlékeztető fehérjemolekula térbeli konfigurációja, amely a polipeptidlánc csavarodása következtében jön létre a CO és NH csoportok közötti hidrogénkötések következtében.

Harmadlagos szerkezet- ez az a térbeli konfiguráció, amelyet egy spirálba csavart polipeptidlánc felvesz.

Negyedidős szerkezet- Ezek több fehérje makromolekulából származó polimer képződmények.

Fizikai tulajdonságok

A fehérjék tulajdonságai nagyon változatosak. Egyes fehérjék vízben oldódnak, általában kolloid oldatokat képezve (például tojásfehérje); mások híg sóoldatokban oldódnak; megint mások oldhatatlanok (például a teljes szövetek fehérjéi).

Kémiai tulajdonságok

Denaturáció– a fehérje másodlagos, harmadlagos szerkezetének tönkretétele különböző tényezők hatására: hőmérséklet, savak, sók hatása nehéz fémek, alkoholok stb.

A külső tényezők (hőmérséklet, mechanikai igénybevétel, kémiai ágensek hatása és egyéb tényezők) hatására végbemenő denaturáció során a fehérje makromolekula másodlagos, harmadlagos és kvaterner szerkezete, azaz natív térszerkezete megváltozik. A fehérje elsődleges szerkezete, így kémiai összetétele nem változik. Változnak fizikai tulajdonságok: az oldhatóság és a hidratáló képesség csökken, a biológiai aktivitás elvész. A fehérje makromolekula alakja megváltozik és aggregáció következik be. Ugyanakkor egyes csoportok aktivitása megnő, a proteolitikus enzimek fehérjékre gyakorolt ​​hatása elősegíti, így könnyebben hidrolizálódik.

Az élelmiszertechnológiában különösen nagy gyakorlati jelentőséggel bír a fehérjék termikus denaturációja, melynek mértéke a hőmérséklettől, a melegítés időtartamától és a páratartalomtól függ. Ezt emlékezni kell az élelmiszer-alapanyagok, félkész termékek és néha késztermékek hőkezelési rendszereinek kidolgozásakor. A termikus denaturációs folyamatok kiemelt szerepet játszanak a növényi anyagok blansírozásában, a gabonaszárításban, a kenyérsütésben és a tésztakészítésben. A fehérjedenaturációt mechanikai hatás is okozhatja (nyomás, dörzsölés, rázás, ultrahang). A fehérjék denaturációját kémiai reagensek (savak, lúgok, alkohol, aceton) okozzák. Mindezeket a technikákat széles körben használják az élelmiszeriparban és a biotechnológiában.

Kvalitatív reakciók fehérjékre:

a) Amikor a fehérje megég, égett toll illata van.

b) Fehérje +HNO 3 → sárga szín

c) Fehérjeoldat + NaOH + CuSO 4 → lila szín

Hidrolízis

Fehérje + H 2 O → aminosavak keveréke

A fehérjék funkciói a természetben:

· katalitikus (enzimek);

· szabályozó (hormonok);

· szerkezeti (gyapjú keratin, selyemfibroin, kollagén);

motor (aktin, miozin);

transzport (hemoglobin);

· tartalék (kazein, tojásalbumin);

· védő (immunglobulinok) stb.

Hidratáció

A hidratálás folyamata a víz fehérjék általi megkötését jelenti, és hidrofil tulajdonságokat mutatnak: megduzzadnak, tömegük és térfogatuk nő. A fehérje duzzanata részleges feloldódásával jár. Az egyes fehérjék hidrofilitása szerkezetüktől függ. A készítményben jelenlévő, a fehérje makromolekula felületén található hidrofil amid (–CO–NH–, peptidkötés), amin (NH 2) és karboxil (COOH) csoportok vonzzák a vízmolekulákat, szigorúan a vízmolekulák felszínéhez orientálva azokat. molekula. A fehérjegömböket körülvevő hidratáló (vizes) héj megakadályozza a fehérjeoldatok stabilitását. Az izoelektromos ponton a fehérjék a legkevésbé képesek vizet megkötni, a fehérjemolekulák körüli hidratációs héj elpusztul, így egyesülve nagy aggregátumokat képeznek. A fehérjemolekulák aggregációja akkor is előfordul, ha bizonyos szerves oldószerekkel, például etil-alkohollal dehidratálják őket. Ez a fehérjék kicsapódásához vezet. Amikor a környezet pH-ja megváltozik, a fehérje makromolekula feltöltődik és hidratációs kapacitása megváltozik.

Korlátozott duzzanat esetén koncentrált fehérjeoldatok képződnek összetett rendszerek, az úgynevezett zselék. A zselék nem folyékonyak, rugalmasak, plasztikusak, bizonyos mechanikai szilárdságúak, és képesek megőrizni alakjukat. A gömbfehérjék teljesen hidratálhatók, vízben feloldódhatnak (például tejfehérjék), így alacsony koncentrációjú oldatok képződnek. A fehérjék hidrofil tulajdonságai nagy jelentőséggel bírnak a biológiában és az élelmiszeriparban. Egy nagyon mozgékony zselé, amely főleg fehérjemolekulákból épül fel, a citoplazma - a sejt félig folyékony tartalma. A magasan hidratált zselé búzatésztából izolált nyers glutén, legfeljebb 65% vizet tartalmaz. A búzaszem, a gabonafehérjék és a liszt fő minőségének számító hidrofilitásnak nagy szerepe van a gabona tárolásában és feldolgozásában, valamint a sütésben. A sütőipari gyártás során nyert tészta vízben duzzadt fehérje, keményítőszemcséket tartalmazó koncentrált zselé.

Habzás

A habosítási folyamat a fehérjék azon képessége, hogy erősen koncentrált folyadék-gáz rendszereket, úgynevezett habokat képezzenek. A hab, amelyben a fehérje habképző szer, stabilitása nemcsak a hab természetétől és koncentrációjától, hanem a hőmérséklettől is függ. A fehérjéket széles körben használják habosítószerként az édességiparban (mályvacukor, mályvacukor, szuflák) A kenyér habos szerkezetű, ez befolyásolja íztulajdonságait.

Égés

A fehérjék égve nitrogént, szén-dioxidot és vizet, valamint néhány más anyagot termelnek. Az égést az égett toll jellegzetes szaga kíséri.

Színreakciók.

• Xantoprotein – a fehérjemolekulában aromás és heteroatomos ciklusok kölcsönhatása koncentrált salétromsavval történik, sárga szín megjelenésével együtt;
• Biuret - a fehérjék gyengén lúgos oldatai kölcsönhatásba lépnek réz(II)-szulfát oldattal, és komplex vegyületeket képeznek a Cu 2+ -ionok és a polipeptidek között. A reakciót lila-kék szín megjelenése kíséri;
• Amikor a fehérjéket lúggal hevítik ólomsók jelenlétében, ként tartalmazó fekete csapadék válik ki.



A cikk tartalma

FEHÉRJEK (1. cikk)– minden élő szervezetben jelen lévő biológiai polimerek osztálya. A fehérjék részvételével zajlanak a főbb folyamatok, amelyek biztosítják a szervezet létfontosságú funkcióit: légzés, emésztés, izomösszehúzódás, idegimpulzusok átvitele. A csontszövet, a bőr, a haj és az élőlények kanos képződményei fehérjékből állnak. A legtöbb emlős esetében a test növekedése és fejlődése a fehérjéket élelmiszer-összetevőként tartalmazó élelmiszereknek köszönhető. A fehérjék szerepe a szervezetben, és ennek megfelelően szerkezetük is nagyon változatos.

Fehérje összetétel.

Minden fehérje polimer, amelynek láncai aminosav-fragmensekből állnak össze. Az aminosavak olyan szerves vegyületek, amelyek összetételükben (a névnek megfelelően) egy NH 2 aminocsoportot és egy szerves savas csoportot tartalmaznak, pl. karboxil-, COOH-csoport. A létező aminosavak teljes választékából (elméletileg a lehetséges aminosavak száma korlátlan) csak azok vesznek részt a fehérjék képzésében, amelyeknek az aminocsoport és a karboxilcsoport között csak egy szénatomja van. Általában a fehérjék képződésében részt vevő aminosavak a következő képlettel ábrázolhatók: H 2 N–CH(R)–COOH. A szénatomhoz kapcsolódó R csoport (az amino- és karboxilcsoport közötti) határozza meg a fehérjéket alkotó aminosavak közötti különbséget. Ez a csoport csak szén- és hidrogénatomokból állhat, de gyakrabban tartalmaz a C és H mellett különféle funkcionális (további átalakulásra képes) csoportokat, például HO-, H 2 N- stb. opció, ha R = H.

Az élőlények szervezetei több mint 100 különböző aminosavat tartalmaznak, azonban nem mindegyiket használják fel a fehérjék felépítésében, hanem csak 20-at, az úgynevezett „alapvetőt”. táblázatban Az 1. ábrán látható a nevük (a legtöbb név történetileg alakult ki), a szerkezeti képlet, valamint a széles körben használt rövidítés. Az összes szerkezeti képlet úgy van elrendezve a táblázatban, hogy a fő aminosav-fragmens a jobb oldalon legyen.

1. táblázat: A FEHÉRJÉKKÉPZÉSBEN RÉSZVEVŐ AMINOSAVAK

Név	Szerkezet	Kijelölés
GLICIN		GLI
ALANIN		ALA
VALINE		TENGELY
LEUCIN		LEI
ISOLEUCIN		ILE
SZERINE		SER
TREONIN		TRE
CISZTEIN		CIS
METHIONIN		TALÁLKOZOTT
LIZIN		LIZ
ARGININ		ARG
ASZPARAGÁNSAV		ASN
ASZPARAGIN		ASN
GLUTAMINSAV		GLU
GLUTAMIN		GLN
FENILALALANIN		HAJSZÁRÍTÓ
TIROZIN		TIR
TRIPTOFÁN		HÁROM
HISTIDINE		GIS
PROLINE		PRO
A nemzetközi gyakorlatban a felsorolt ​​aminosavak latin hárombetűs vagy egybetűs rövidítésekkel történő rövidített megnevezése elfogadott, például glicin - Gly vagy G, alanin - Ala vagy A.

E húsz aminosav közül (1. táblázat) csak a prolin tartalmaz NH-csoportot a COOH karboxilcsoport mellett (NH 2 helyett), mivel a ciklusos fragmens része.

A táblázatban szürke alapon elhelyezett nyolc aminosavat (valin, leucin, izoleucin, treonin, metionin, lizin, fenilalanin és triptofán) esszenciálisnak nevezünk, mivel ezeket a szervezetnek folyamatosan fehérjetartalmú élelmiszerekből kell megkapnia a normális növekedéshez és fejlődéshez.

Az aminosavak szekvenciális kapcsolódása következtében fehérjemolekula jön létre, míg az egyik sav karboxilcsoportja kölcsönhatásba lép a szomszédos molekula aminocsoportjával, aminek eredményeként peptidkötés –CO–NH– képződik és felszabadul egy vízmolekula. ábrán. Az 1. ábra az alanin, valin és glicin szekvenciális kombinációját mutatja.

Rizs. 1 AMINOSAVAK SOROZATOS CSATLAKOZTATÁSA fehérjemolekula képződése során. A polimerlánc fő irányának a H2N terminális aminocsoportjától a COOH terminális karboxilcsoportjáig vezető utat választottuk.

A fehérjemolekula szerkezetének tömör leírására a polimerlánc kialakításában szerepet játszó aminosavak rövidítéseit (1. táblázat, harmadik oszlop) használjuk. ábrán látható molekula fragmentuma. 1 a következőképpen van írva: H 2 N-ALA-VAL-GLY-COOH.

A fehérjemolekulák 50-1500 aminosav-maradékot tartalmaznak (a rövidebb láncokat polipeptideknek nevezzük). A fehérje egyéniségét a polimerláncot alkotó aminosavak halmaza, és nem kevésbé fontos a lánc mentén való váltakozásuk sorrendje határozza meg. Például az inzulinmolekula 51 aminosavból áll (ez az egyik legrövidebb láncú fehérje), és két, egymással párhuzamos, egyenlőtlen hosszúságú láncból áll. Az aminosav-fragmensek váltakozási sorrendje az 1. ábrán látható. 2.

Rizs. 2 INzulin Molekula, 51 aminosavból épül fel, az azonos aminosavak töredékeit megfelelő háttérszínnel jelöljük. A láncban található cisztein aminosavak (rövidítve CIS) diszulfidhidakat (S-S-) képeznek, amelyek két polimer molekulát kapcsolnak össze, vagy hidakat képeznek egy láncon belül.

A cisztein-aminosav-molekulák (1. táblázat) reaktív szulfhidridcsoportokat –SH- tartalmaznak, amelyek kölcsönhatásba lépnek egymással, diszulfidhidakat képezve –S-S-. A cisztein szerepe a fehérjék világában különleges, részvételével keresztkötések jönnek létre a polimer fehérjemolekulák között.

Az aminosavak polimerláncba való kombinációja élő szervezetben, nukleinsavak irányítása alatt történik, szigorú összeállítási sorrendet biztosítanak és szabályozzák a polimer molekula fix hosszát ( cm. NUKLEINSAVAK).

A fehérjék szerkezete.

A fehérjemolekula összetételét, amely váltakozó aminosavak formájában jelenik meg (2. ábra), a fehérje elsődleges szerkezetének nevezzük. Hidrogénkötések jönnek létre a polimerláncban jelenlévő HN iminocsoportok és CO karbonilcsoportok között ( cm. HIDROGÉNKÖTÉS), ennek eredményeként a fehérjemolekula egy bizonyos térbeli formát, úgynevezett másodlagos szerkezetet kap. A fehérje másodlagos szerkezetének leggyakoribb típusa két.

Az első lehetőség, az úgynevezett α-hélix, egyetlen polimer molekulán belüli hidrogénkötések felhasználásával valósul meg. A molekula geometriai paraméterei, a kötéshosszak és a kötési szögek, olyanok, hogy hidrogénkötések kialakulása lehetséges csoportok H-Nés C=O, amelyek között két H-N-C=O peptidfragmens található (3. ábra).

ábrán látható polipeptidlánc összetétele. 3, rövidítve a következőképpen írva:

H 2 N-ALA VAL-ALA-LEY-ALA-ALA-ALA-ALA-VAL-ALA-ALA-ALA-COOH.

A hidrogénkötések összehúzó hatása következtében a molekula spirál - úgynevezett α-hélix - alakot ölt, a polimerláncot alkotó atomokon áthaladó íves spirálszalagként ábrázolják (4. ábra).

Rizs. 4 EGY FEHÉRJE MOLEKULA 3D MODELLJEα-hélix formájában. A hidrogénkötéseket zöld szaggatott vonalak jelzik. A spirál hengeres alakja bizonyos forgásszögben látható (a hidrogénatomok nem láthatók az ábrán). Az egyes atomok színezését a nemzetközi szabályoknak megfelelően adjuk meg, amelyek a szénatomokhoz feketét, a nitrogénhez kéket, az oxigénhez pirosat, a ként sárgát ajánlanak (az ábrán nem látható hidrogénatomoknál a fehér javasolt, ebben az esetben a teljes sötét háttér előtt ábrázolt szerkezet).

A másodlagos szerkezet egy másik változata, az úgynevezett β-struktúra szintén hidrogénkötések részvételével jön létre, a különbség az, hogy két vagy több párhuzamosan elhelyezkedő polimerlánc H-N és C=O csoportja kölcsönhatásba lép egymással. Mivel a polipeptid láncnak van egy iránya (1. ábra), lehetőség van akkor, ha a láncok iránya egybeesik (párhuzamos β-struktúra, 5. ábra), vagy ellentétes (antiparallel β-struktúra, 6. ábra).

A β-struktúra kialakításában különböző összetételű polimerláncok vehetnek részt, míg szerves csoportok A polimer láncot keretező (Ph, CH 2 OH stb.) legtöbb esetben másodlagos szerepet tölt be, a H-N és C=O csoportok egymáshoz viszonyított helyzete a meghatározó. Mivel viszonylag polimer láncok H-Nés a C=O csoportok felé irányulnak különböző oldalak(az ábrán - fel és le), három vagy több áramkör egyidejű kölcsönhatása válik lehetővé.

ábrán látható első polipeptid lánc összetétele. 5:

H 2 N-LEY-ALA-FEN-GLY-ALA-ALA-COOH

A második és harmadik lánc összetétele:

H 2 N-GLY-ALA-SER-GLY-TRE-ALA-COOH

ábrán látható polipeptid láncok összetétele. 6, ugyanaz, mint a 6. ábrán. Az 5. ábrán a különbség az, hogy a második lánc ellenkező irányú (az 5. ábrához képest).

Egy molekulán belül β-struktúra kialakulása akkor lehetséges, ha egy adott területen lévő láncfragmenst 180°-kal elforgatjuk; ebben az esetben egy molekula két ága ellentétes irányú, ami egy antiparallel β-struktúra kialakulását eredményezi. 7. ábra).

ábrán látható szerkezet. ábrán látható 7. ábra lapos képen. 8 háromdimenziós modell formájában. A β-struktúra szakaszait általában egyszerűen lapos hullámos szalaggal jelölik, amely áthalad a polimerláncot alkotó atomokon.

Számos fehérje szerkezete váltakozik α-hélix és szalagszerű β-struktúrák, valamint egyetlen polipeptid lánc között. Kölcsönös elrendeződésüket és váltakozásukat a polimerláncban a fehérje harmadlagos szerkezetének nevezzük.

A fehérjék szerkezetének ábrázolására szolgáló módszereket az alábbiakban mutatjuk be, a krambin növényi fehérje példájával. A fehérjék szerkezeti képlete, amelyek gyakran akár több száz aminosav fragmentumot is tartalmaznak, összetettek, nehézkesek és nehezen érthetőek, ezért néha egyszerűsített szerkezeti képleteket alkalmaznak - szimbólumok nélkül. kémiai elemek(9. ábra, A lehetőség), de ugyanakkor megtartja a vegyértékvonások színét a nemzetközi szabályoknak megfelelően (4. ábra). Ebben az esetben a képlet nem lapos, hanem térbeli képen jelenik meg, ami megfelel a molekula valós szerkezetének. Ez a módszer lehetővé teszi például a diszulfidhidak megkülönböztetését (hasonlóan az inzulinban találhatóakhoz, 2. ábra), a fenilcsoportokat a lánc oldalkeretében stb. A molekulák képe háromdimenziós modellek (golyók) formájában rúddal összekötve) valamivel világosabb (9. ábra, B opció). Azonban mindkét módszer nem teszi lehetővé a harmadlagos szerkezet kimutatását, ezért Jane Richardson amerikai biofizikus azt javasolta, hogy az α-struktúrákat spirálisan csavart szalagok formájában ábrázolják (lásd 4. ábra), a β-struktúrákat pedig lapos hullámos szalagok formájában (3. ábra). 8), és egyes láncok összekötik őket - vékony kötegek formájában, minden szerkezettípusnak saját színe van. A fehérje harmadlagos szerkezetének ábrázolásának ezt a módszerét ma már széles körben használják (9. ábra, B lehetőség). Néha a bővebb információ érdekében a harmadlagos szerkezetet és az egyszerűsített szerkezeti képletet együtt mutatjuk be (9. ábra, D lehetőség). A Richardson által javasolt módszernek vannak módosításai is: az α-hélixeket hengerként, a β-struktúrákat pedig lapos nyilak formájában ábrázolják, amelyek a lánc irányát jelzik (9. ábra, E lehetőség). Kevésbé elterjedt módszer az, hogy a teljes molekulát kötél formájában ábrázolják, ahol az egyenlőtlen szerkezeteket különböző színekkel emelik ki, a diszulfidhidakat pedig sárga hídként (9. ábra, E lehetőség).

Az érzékelésre a legkényelmesebb a B lehetőség, amikor a harmadlagos szerkezet ábrázolásakor a fehérje szerkezeti jellemzői (aminosav-fragmensek, váltakozásuk sorrendje, hidrogénkötések) nincsenek feltüntetve, és feltételezzük, hogy minden fehérje tartalmaz „részleteket” ” húsz aminosavból álló standard készletből (1. táblázat). A harmadlagos struktúra ábrázolásakor a fő feladat a bemutatás térbeli elrendezésés a másodlagos struktúrák váltakozása.

Rizs. 9 KÜLÖNBÖZŐ LEHETŐSÉGEK A CRUMBIN FEHÉRJÉNEK SZERKEZETÉNEK MEGJELENÍTÉSÉRE.
A – szerkezeti képlet térképben.
B – szerkezet háromdimenziós modell formájában.
B – a molekula harmadlagos szerkezete.
D – az A és B opció kombinációja.
D – a tercier szerkezet egyszerűsített képe.
E – tercier szerkezet diszulfid hidakkal.

Az érzékelés szempontjából legkényelmesebb a térfogati harmadlagos struktúra (B lehetőség), amely megszabadul a szerkezeti képlet részleteitől.

A harmadlagos szerkezetű fehérjemolekula általában egy bizonyos konfigurációt vesz fel, amelyet poláris (elektrosztatikus) kölcsönhatások és hidrogénkötések alakítanak ki. Ennek eredményeként a molekula kompakt golyó formáját ölti - globuláris fehérjék (gömbök, lat. labda), vagy fonalas - fibrilláris fehérjék (fibra, lat. rost).

A gömb alakú szerkezetre példa a fehérje albumin; az albumin osztályba a csirke tojásfehérje tartozik. Az albumin polimerlánca főként alaninból, aszparaginsavból, glicinből és ciszteinből áll össze, bizonyos sorrendben váltakozva. A harmadlagos struktúra α-hélixeket tartalmaz, amelyeket egyetlen lánc köt össze (10. ábra).

Rizs. 10 AZ ALBUMIN GLOBULÁRIS SZERKEZETE

A fibrilláris szerkezetre példa a fibroin fehérje. Nagyszámú glicin-, alanin- és szerin-maradékot tartalmaznak (minden második aminosav-maradék glicin); Nincsenek szulfhidridcsoportokat tartalmazó cisztein-maradékok. A fibroin, a természetes selyem és pókhálók fő összetevője, egyetlen lánccal összekapcsolt β-struktúrákat tartalmaz (11. ábra).

Rizs. tizenegy FIBILLÁRIS FEHÉRJE FIBROIN

Egy bizonyos típusú harmadlagos struktúra kialakításának lehetősége a fehérje elsődleges szerkezetében rejlik, pl. előre meghatározott aminosavak váltakozási sorrendje szerint. Az ilyen csoportok bizonyos halmazaiból túlnyomórészt α-hélixek keletkeznek (elég sok ilyen halmaz van), egy másik halmaz β-struktúrák megjelenéséhez vezet, az egyes láncokat összetételük jellemzi.

Egyes fehérjemolekulák harmadlagos szerkezetük megőrzése mellett képesek nagy szupramolekuláris aggregátumokká egyesülni, miközben poláris kölcsönhatások, valamint hidrogénkötések tartják össze őket. Az ilyen képződményeket a fehérje kvaterner szerkezetének nevezik. Például a ferritin fehérje, amely főleg leucinból, glutaminsavból, aszparaginsavból és hisztidinből áll (a ferricin mind a 20 aminosavat tartalmazza változó mennyiségben), négy párhuzamos α-hélixből álló tercier szerkezetet alkot. Amikor a molekulákat egyetlen együttessé egyesítjük (12. ábra), kvaterner szerkezet jön létre, amely akár 24 ferritin molekulát is tartalmazhat.

12. ábra A GLOBULÁRIS FEHÉRJE FERRITIN QUATERNÁRIS SZERKEZETE KIALAKULÁSA

A szupramolekuláris képződmények másik példája a kollagén szerkezete. Ez egy fibrilláris fehérje, melynek láncai főként glicinből épülnek fel, prolinnal és lizinnel váltakozva. A szerkezet egyláncokat, hármas α-hélixeket tartalmaz, váltakozva párhuzamos kötegekben elhelyezkedő szalag alakú β-struktúrákkal (13. ábra).

13. ábra A FIBILLÁRIS KOLLAGÉN FEHÉRJÉNEK SZUPRAMOLEKULÁRIS SZERKEZETE

A fehérjék kémiai tulajdonságai.

Szerves oldószerek, egyes baktériumok salakanyagai hatására (tejsavas fermentáció) vagy a hőmérséklet emelkedésével a másodlagos és harmadlagos struktúrák tönkremenetele az elsődleges szerkezet károsodása nélkül megy végbe, aminek következtében a fehérje elveszti oldhatóságát és biológiai aktivitását, ezt a folyamatot denaturációnak, vagyis a természetes tulajdonságok elvesztésének nevezik, például a savanyú tej alvadása, a főtt csirketojás alvadt fehérje. Magas hőmérsékleten az élő szervezetek fehérjéi (különösen a mikroorganizmusok) gyorsan denaturálódnak. Az ilyen fehérjék nem tudnak részt venni a biológiai folyamatokban, ennek következtében a mikroorganizmusok elpusztulnak, így a főtt (vagy pasztőrözött) tej tovább tartósítható.

A fehérjemolekula polimerláncát alkotó H-N-C=O peptidkötések savak vagy lúgok jelenlétében hidrolizálódnak, aminek következtében a polimerlánc megszakad, ami végső soron az eredeti aminosavak kialakulásához vezethet. Az α-hélixek vagy β-struktúrák részét képező peptidkötések jobban ellenállnak a hidrolízisnek és a különféle kémiai hatásoknak (összehasonlítva az egyláncú azonos kötésekkel). A fehérjemolekula finomabb szétszedését alkotó aminosavakra vízmentes környezetben, hidrazin H 2 N–NH 2 segítségével végezzük, míg az utolsó kivételével minden aminosav-fragmens úgynevezett hidrazidokat képez. karbonsavak a C(O)–HN–NH 2 fragmentumot tartalmazza (14. ábra).

Rizs. 14. POLIPEPTID OSZTÁLY

Egy ilyen elemzés információt szolgáltathat egy adott fehérje aminosav-összetételéről, de sokkal fontosabb, hogy ismerjük a fehérjemolekulában lévő szekvenciájukat. Az erre a célra széles körben használt módszerek egyike a fenil-izotiocianát (FITC) hatása a polipeptidláncra, amely lúgos környezetben (az aminocsoportot tartalmazó végéről) kapcsolódik a polipeptidhez, és amikor az ún. a környezet savassá változik, leválik a láncról, magával viszi egy aminosav töredékét (15. ábra).

Rizs. 15 A POLIPEPTID SZEKVENCIÁLIS HASZNÁLATA

Számos speciális technikát fejlesztettek ki az ilyen analízishez, beleértve azokat is, amelyek a fehérjemolekulát a karboxil végétől kezdik „szétszedni” alkotóelemeire.

Az S-S kereszt-diszulfid hidak (amelyek ciszteinmaradékok kölcsönhatása révén jönnek létre, 2. és 9. ábra) felhasadnak, és különböző redukálószerek hatására HS csoportokká alakulnak. Az oxidálószerek (oxigén vagy hidrogén-peroxid) hatása ismét diszulfidhidak kialakulásához vezet (16. ábra).

Rizs. 16. DISZULFID HIDAK HAJÁSA

A fehérjékben további keresztkötések létrehozásához az amino- és karboxilcsoportok reaktivitását használják. A lánc oldalsó keretében elhelyezkedő aminocsoportok könnyebben hozzáférhetők a különböző kölcsönhatásokhoz - lizin, aszparagin, lizin, prolin fragmensei (1. táblázat). Amikor az ilyen aminocsoportok kölcsönhatásba lépnek a formaldehiddel, kondenzációs folyamat megy végbe, és kereszthidak –NH–CH2–NH– jelennek meg (17. ábra).

Rizs. 17 TOVÁBBI KERESZT HIDAK LÉTREHOZÁSA A FEHÉRJÉMOLEKULÁK KÖZÖTT.

A fehérje terminális karboxilcsoportjai egyes többértékű fémek komplex vegyületeivel képesek reagálni (gyakrabban krómvegyületeket használnak), és keresztkötések is előfordulnak. Mindkét eljárást alkalmazzák a bőr cserzésénél.

A fehérjék szerepe a szervezetben.

A fehérjék szerepe a szervezetben változatos.

Enzimek(erjedés lat. – fermentáció), másik nevük az enzimek (en zumh görög. - élesztőben) katalitikus aktivitású fehérjék, amelyek a biokémiai folyamatok sebességét ezerszeresére képesek növelni. Enzimek hatására az élelmiszerek alkotóelemei: a fehérjék, zsírok és szénhidrátok egyszerűbb vegyületekké bomlanak le, amelyekből aztán egy bizonyos típusú szervezet számára szükséges új makromolekulák szintetizálódnak. Az enzimek számos biokémiai szintézis folyamatban is részt vesznek, például a fehérjék szintézisében (egyes fehérjék segítik mások szintézisét). Cm. ENZIMEK

Az enzimek nemcsak rendkívül hatékony katalizátorok, hanem szelektívek is (a reakciót szigorúan egy adott irányba irányítják). Jelenlétükben a reakció csaknem 100%-os kitermeléssel megy végbe, melléktermékek képződése nélkül, a körülmények pedig enyhék: normális Légköri nyomásés az élő szervezet hőmérséklete. Összehasonlításképpen: az ammónia szintézisét hidrogénből és nitrogénből katalizátor - aktivált vas - jelenlétében 400–500 ° C-on és 30 MPa nyomáson végezzük, az ammónia hozama ciklusonként 15–25%. Az enzimeket páratlan katalizátornak tekintik.

Az enzimek intenzív kutatása a 19. század közepén kezdődött, mára több mint 2000 különböző enzimet vizsgáltak, ez a fehérjék legváltozatosabb osztálya.

Az enzimek nevei a következők: az -áz végződést hozzáadjuk annak a reagensnek a nevéhez, amellyel az enzim kölcsönhatásba lép, vagy a katalizált reakció nevéhez, például az argináz lebontja az arginint (1. táblázat), a dekarboxiláz katalizálja a dekarboxilációt, azaz CO 2 eltávolítása a karboxilcsoportból:

– COOH → – CH + CO 2

Az enzim szerepének pontosabb jelzése érdekében gyakran a reakció tárgyát és típusát is feltüntetik a nevében, például alkohol-dehidrogenáz, egy enzim, amely az alkoholok dehidrogénezését végzi.

Egyes enzimek esetében, amelyeket meglehetősen régen fedeztek fel, megőrizték a történelmi nevet (aza végződés nélkül), például a pepszin (pepsis, görög. emésztés) és tripszin (thrypsis). görög. cseppfolyósítás), ezek az enzimek lebontják a fehérjéket.

A rendszerezéshez az enzimeket nagy osztályokba vonják össze, az osztályozás a reakció típusa alapján történik, az osztályokat az általános elv szerint nevezik el - a reakció neve és a végződés - aza. Az alábbiakban felsorolunk néhány ilyen osztályt.

Oxidoreduktázok– redox reakciókat katalizáló enzimek. Az ebbe az osztályba tartozó dehidrogenázok protontranszfert hajtanak végre, például az alkohol-dehidrogenáz (ADH) az alkoholokat aldehidekké oxidálja, az aldehidek ezt követő karbonsavvá történő oxidációját az aldehid-dehidrogenázok (ALDH) katalizálják. Mindkét folyamat az etanol ecetsavvá történő átalakulása során megy végbe a szervezetben (18. ábra).

Rizs. 18 AZ ETANOL KÉT FOKOZÓS OXIDÁLÁSA az ecetsavhoz

Nem az etanolnak van kábító hatása, hanem az acetaldehid köztiterméknek, minél alacsonyabb az ALDH enzim aktivitása, annál lassabban megy végbe a második szakasz - az acetaldehid ecetsavvá történő oxidációja, és annál hosszabb és erősebb a lenyelésből származó bódító hatás. etanol. Az elemzés kimutatta, hogy a sárga faj képviselőinek több mint 80%-a viszonylag alacsony ALDH aktivitással rendelkezik, ezért észrevehetően súlyosabb alkoholtoleranciával rendelkeznek. Az ALDH veleszületett csökkent aktivitásának az az oka, hogy a „gyengített” ALDH-molekulában a glutaminsav egy része lizin-fragmensekre cserélődik (1. táblázat).

Transzferázok– funkciós csoportok átvitelét katalizáló enzimek, például a transzimináz egy aminocsoport mozgását katalizálja.

Hidrolázok– hidrolízist katalizáló enzimek. A korábban említett tripszin és pepszin a peptidkötéseket hidrolizálja, a lipázok pedig az észterkötést hasítják a zsírokban:

–RC(O)OR 1 +H 2 O → –RC(O)OH + HOR 1

Liázok– olyan enzimek, amelyek katalizálják a nem hidrolitikusan lezajló reakciókat, amelyek következtében törés lép fel C-C csatlakozások, C-O, C-N és új kötések kialakulása. A dekarboxiláz enzim ebbe az osztályba tartozik

Izomerázok– az izomerizációt katalizáló enzimek, például a maleinsav fumársavvá való átalakulása (19. ábra), ez egy példa a cisz-transz izomerizációra (lásd ISOMERIA).

Rizs. 19. MALEINSAV izomerizációja enzim jelenlétében fumárossá válik.

Az enzimek munkáját megfigyelik általános elv, amely szerint az enzim és a gyorsított reakció reagense között mindig van szerkezeti megfelelés. Az enzimdoktrína egyik megalapítójának, E. Fishernek a figuratív kifejezése szerint a reagens úgy illeszkedik az enzimhez, mint a zár kulcsa. Ebben a tekintetben minden enzim egy adott kémiai reakciót vagy azonos típusú reakciócsoportot katalizál. Néha egy enzim egyetlen vegyületre is hathat, például az ureázra (uron görög. – vizelet) csak a karbamid hidrolízisét katalizálja:

(H 2 N) 2 C = O + H 2 O = CO 2 + 2NH 3

A legfinomabb szelektivitást azok az enzimek mutatják, amelyek különbséget tesznek az optikailag aktív antipódok – bal- és jobbkezes izomerek – között. Az L-argináz csak a balra forgató argininre hat, és nem befolyásolja a jobbra forgató izomert. Az L-laktát-dehidrogenáz csak a tejsav balra forgató észtereire, az úgynevezett laktátokra (lactis) hat lat. tej), míg a D-laktát-dehidrogenáz kizárólag a D-laktátokat bontja le.

A legtöbb enzim nem egy, hanem rokon vegyületek egy csoportjára hat, például a tripszin „előnyben részesíti” a lizin és az arginin által alkotott peptidkötések hasítását (1.

Egyes enzimek, például a hidrolázok katalitikus tulajdonságait kizárólag magának a fehérjemolekulának a szerkezete határozza meg; az enzimek egy másik osztálya - az oxidoreduktázok (például alkohol-dehidrogenáz) - csak a fehérjéhez kapcsolódó nem fehérjemolekulák jelenlétében lehetnek aktívak. ezek - vitaminok, aktiváló ionok Mg, Ca, Zn, Mn és nukleinsavak töredékei (20. ábra).

Rizs. 20 ALKOHOL-DEHIDROGENÁZ Molekula

A transzportfehérjék különféle molekulákat vagy ionokat kötnek meg és szállítanak a sejtmembránokon (a sejten belül és kívül egyaránt), valamint egyik szervből a másikba.

Például a hemoglobin megköti az oxigént, amikor a vér áthalad a tüdőn, és eljuttatja azt a test különböző szöveteihez, ahol az oxigén felszabadul, majd az élelmiszer-összetevők oxidálására használják fel, ez a folyamat energiaforrásként szolgál (néha az "égés" kifejezés). használt) élelmiszer termékek szervezetben).

A fehérje részen kívül a hemoglobin egy komplex vasvegyületet tartalmaz a porfirin (porfirosz) ciklikus molekulával. görög. – lila), ami a vér vörös színét okozza. Ez a komplexum (21. ábra balra) tölti be az oxigénhordozó szerepét. A hemoglobinban a porfirin vaskomplex a fehérjemolekulában található, és poláris kölcsönhatások, valamint a fehérje részét képező hisztidin nitrogénjével való koordinációs kötés révén tartják a helyén (1. táblázat). A hemoglobin által hordozott O2 molekula koordinációs kötésen keresztül kapcsolódik a vasatomhoz a hisztidin kapcsolódási pontjával ellentétes oldalon (21. ábra, jobbra).

Rizs. 21 A VAS KOMPLEX SZERKEZETE

A komplexum felépítése a jobb oldalon látható háromdimenziós modell formájában. A komplexet a fehérje molekulájában koordinációs kötés (kék szaggatott vonal) tartja a Fe atom és a fehérje részét képező hisztidin N atomja között. A hemoglobin által hordozott O2 molekula koordináltan (piros szaggatott vonal) kapcsolódik a Fe atomhoz a síkkomplexum ellentétes oldaláról.

A hemoglobin az egyik legalaposabban tanulmányozott fehérje, egyetlen lánccal összekapcsolt a-hélixekből áll, és négy vaskomplexet tartalmaz. Így a hemoglobin olyan, mint egy terjedelmes csomag, amely egyszerre négy oxigénmolekulát szállít. A hemoglobin alakja globuláris fehérjéknek felel meg (22. ábra).

Rizs. 22 A HEMOGLOBIN GLOBULÁRIS FORMÁJA

A hemoglobin fő „előnye”, hogy az oxigén hozzáadása és az azt követő elimináció a különböző szövetekbe és szervekbe történő átvitel során gyorsan megtörténik. A szén-monoxid, a CO (szén-monoxid) még gyorsabban kötődik a hemoglobinban lévő Fe-hez, de az O 2 -vel ellentétben nehezen bontható komplexet képez. Ennek eredményeként az ilyen hemoglobin nem képes megkötni az O 2 -t, ami (ha nagy mennyiségű szén-monoxidot lélegzik be) a test fulladás okozta halálához vezet.

A hemoglobin második funkciója a kilégzett CO 2 átvitele, de a szén-dioxid átmeneti megkötésének folyamatában nem a vasatom, hanem a fehérje H 2 N-csoportja vesz részt.

A fehérjék „teljesítménye” a szerkezetüktől függ, például a hemoglobin polipeptidláncában a glutaminsav egyetlen aminosavának valinmaradékkal való helyettesítése (alkalmanként megfigyelhető veleszületett anomália) sarlósejtes vérszegénységnek nevezett betegséghez vezet.

Vannak olyan transzportfehérjék is, amelyek megkötik a zsírokat, a glükózt és az aminosavakat, és szállítják azokat a sejteken belül és kívül egyaránt.

A speciális típusú transzportfehérjék nem maguk szállítják az anyagokat, hanem „transzportszabályozó” funkciót töltenek be, bizonyos anyagokat a membránon (a sejt külső falán) átvezetve. Az ilyen fehérjéket gyakrabban membránfehérjéknek nevezik. Üreges henger alakúak, és a membrán falába ágyazva bizonyos poláris molekulák vagy ionok mozgását biztosítják a sejtbe. Példa a membránfehérjére a porin (23. ábra).

Rizs. 23 PORN FEHÉRJE

A táplálék- és raktárfehérjék – ahogy a neve is sugallja – belső táplálékforrásként szolgálnak, leggyakrabban a növények és állatok embrióinak, valamint a fiatal szervezetek fejlődésének korai szakaszában. Az élelmiszer-fehérjék közé tartozik az albumin (10. ábra), a tojásfehérje fő összetevője, és a kazein, a tej fő fehérje. A pepszin enzim hatására a kazein a gyomorban koagulál, ami biztosítja annak emésztőrendszerben való megtartását és hatékony felszívódását. A kazein a szervezet számára szükséges összes aminosav töredékeit tartalmazza.

Az állati szövetekben található ferritin (12. ábra) vasionokat tartalmaz.

A raktárfehérjék közé tartozik a mioglobin is, amely összetételében és szerkezetében hasonló a hemoglobinhoz. A mioglobin főként az izmokban koncentrálódik, fő szerepe a hemoglobin által adott oxigén tárolása. Gyorsan telítődik oxigénnel (sokkal gyorsabban, mint a hemoglobin), majd fokozatosan átviszi a különböző szövetekbe.

A strukturális fehérjék védő funkciót (bőr) vagy támasztó funkciót töltenek be – egységes egésszé tartják össze a testet, és erőt adnak neki (porc és inak). Fő összetevőjük a fibrilláris fehérje kollagén (11. ábra), az állatvilágban az emlősök szervezetében leggyakrabban előforduló fehérje, amely a fehérjék össztömegének közel 30%-át teszi ki. A kollagén szakítószilárdsága nagy (a bőr szilárdsága ismert), de a bőr kollagénjének alacsony keresztkötés-tartalma miatt az állati bőr nyers formájában kevéssé használható különféle termékek előállításához. A bőr vízben való duzzadásának, szárítás közbeni zsugorodásának csökkentésére, valamint vizes állapotban a szilárdság növelésére és a kollagén rugalmasságának növelésére további keresztkötések jönnek létre (15a. ábra), ez az úgynevezett bőrcserzési folyamat. .

Az élő szervezetekben a szervezet növekedése és fejlődése során keletkező kollagénmolekulák nem újulnak meg, és nem helyettesítik őket újonnan szintetizáltak. Ahogy a szervezet öregszik, a kollagénben növekszik a keresztkötések száma, ami rugalmasságának csökkenéséhez vezet, és mivel a megújulás nem következik be, életkorral összefüggő változások jelennek meg - a porcok és inak törékenységének növekedése, megjelenése. a ráncok a bőrön.

Az ízületi szalagok elasztint tartalmaznak, egy szerkezeti fehérjét, amely könnyen két dimenzióban nyúlik meg. A rezsilin fehérje, amely egyes rovarok szárnyainak csuklópontjain található, a legnagyobb rugalmassággal rendelkezik.

Szarvas képződmények - haj, köröm, toll, amelyek főleg keratin fehérjéből állnak (24. ábra). Fő különbsége a diszulfidhidakat képező ciszteinmaradványok észrevehető tartalma, amely nagy rugalmasságot (a deformáció utáni eredeti alak visszaállításának képességét) ad a hajnak, valamint a gyapjúszöveteknek.

Rizs. 24. FIBILLÁRIS FEHÉRJE KERATIN TÖREDÉKE

A keratin tárgy alakjának visszafordíthatatlan megváltoztatásához először meg kell semmisítenie a diszulfidhidakat redukálószerrel, új egyenruha, majd ismét diszulfidhidakat hozzon létre oxidálószer segítségével (16. ábra), pontosan így történik például a dauer haj.

A keratin ciszteinmaradék-tartalmának növekedésével és ennek megfelelően a diszulfidhidak számának növekedésével a deformáció képessége eltűnik, de megjelenik a nagy szilárdság (a patás állatok és teknőspáncélok szarvai akár 18% ciszteint tartalmaznak töredékek). Az emlős teste legfeljebb 30 különböző típusú keratint tartalmaz.

A keratinnal rokon fibrilláris fehérje, amelyet a selyemhernyó hernyók gubó göndörítésekor, valamint a pókok hálószövéskor választanak ki, csak egyes láncokkal összekapcsolt β-struktúrákat tartalmaz (11. ábra). A keratinnal ellentétben a fibroinban nincsenek keresztirányú diszulfidhidak, és nagyon szakítószilárdságú (egyes szalagminták egységnyi keresztmetszetére eső szilárdsága nagyobb, mint az acélkábeleké). A keresztkötések hiánya miatt a fibroin rugalmatlan (tudható, hogy a gyapjúszövet szinte ráncálló, míg a selyemszövet könnyen ráncosodik).

Szabályozó fehérjék.

A szabályozó fehérjék, közismertebb nevén hormonok, különféle élettani folyamatokban vesznek részt. Például az inzulin hormon (25. ábra) két α-láncból áll, amelyeket diszulfid hidak kötnek össze. Az inzulin szabályozza a glükózt érintő anyagcsere-folyamatokat, hiánya cukorbetegséghez vezet.

Rizs. 25 FEHÉRJE INzuLIN

Az agy agyalapi mirigye olyan hormont szintetizál, amely szabályozza a test növekedését. Léteznek szabályozó fehérjék, amelyek szabályozzák a szervezetben a különböző enzimek bioszintézisét.

A kontraktilis és motoros fehérjék elsősorban összehúzódási, alakváltoztatási és mozgási képességet adnak a szervezetnek arról beszélünk az izmokról. Az izmokban található összes fehérje tömegének 40%-a miozin (mys, myos, görög. – izom). Molekulája fibrilláris és gömb alakú részeket is tartalmaz (26. ábra)

Rizs. 26 MIOZIN Molekula

Az ilyen molekulák 300-400 molekulát tartalmazó nagy aggregátumokká egyesülnek.

Amikor a kalciumionok koncentrációja az izomrostokat körülvevő térben megváltozik, a molekulák konformációjában reverzibilis változás következik be - a lánc alakja megváltozik az egyes fragmentumok vegyértékkötések körüli forgása miatt. Ez izomösszehúzódáshoz és relaxációhoz vezet; a kalciumionok koncentrációjának megváltoztatására vonatkozó jel az izomrostok idegvégződéseiből származik. A mesterséges izomösszehúzódást elektromos impulzusok hatása okozhatja, ami a hirtelen változás kalciumionok koncentrációja, ez az alapja a szívizom stimulációjának a szívműködés helyreállítása érdekében.

A védőfehérjék segítenek megvédeni a szervezetet a támadó baktériumok, vírusok behatolásától és az idegen fehérjék behatolásától (az idegen testek általános neve antigének). A védőfehérjék szerepét az immunglobulinok (másik elnevezésük az antitestek) töltik be, felismerik a szervezetbe került antigéneket, és szilárdan kötődnek hozzájuk. Az emlősök szervezetében, így az emberben is, az immunglobulinok öt osztálya található: M, G, A, D és E, szerkezetük, ahogy a neve is sugallja, gömb alakú, ráadásul mindegyik hasonló módon épül fel. Molekuláris szerveződés Az antitesteket az alábbiakban a G osztályú immunglobulin példáján mutatjuk be (27. ábra). A molekula négy polipeptidláncot tartalmaz, amelyeket három diszulfidlánc köt össze hidak S-D(a 27. ábrán megvastagodott vegyértékkötésekés a nagy S szimbólumok), emellett minden polimer lánc tartalmaz láncon belüli diszulfid jumpert. A két nagy polimer lánc (kék színnel) 400-600 aminosavat tartalmaz. A másik két lánc (zöld színben) csaknem fele olyan hosszú, és körülbelül 220 aminosavból áll. Mind a négy lánc úgy van elrendezve, hogy a terminális H2N csoportok ugyanabba az irányba irányuljanak.

Rizs. 27 AZ IMMUNOGLOBULIN SZERKEZETÉNEK vázlatos ábrázolása

Miután a szervezet érintkezésbe kerül egy idegen fehérjével (antigénnel), az immunrendszer sejtjei elkezdenek immunglobulinokat (antitesteket) termelni, amelyek felhalmozódnak a vérszérumban. Az első szakaszban a fő munkát a láncok H 2 N terminált tartalmazó szakaszai végzik (a 27. ábrán a megfelelő szakaszok világoskék és világoszöld színnel vannak jelölve). Ezek az antigén befogási területei. Az immunglobulin szintézise során ezek a területek úgy alakulnak ki, hogy szerkezetük és konfigurációjuk maximálisan megfeleljen a közeledő antigén szerkezetének (mint egy zár kulcsa, mint az enzimek, de a feladatok ebben az esetben mások). Így minden egyes antigén esetében szigorúan egyedi antitest jön létre immunválaszként. Egyetlen ismert fehérje sem képes ennyire „plasztikusan” megváltoztatni szerkezetét külső tényezőktől függően, az immunglobulinokon kívül. Az enzimek más módon oldják meg a reagenshez való szerkezeti megfelelés problémáját - különféle enzimek gigantikus készletének segítségével, figyelembe véve az összes lehetséges esetet, és az immunglobulinok minden alkalommal újraépítik a „munkaeszközt”. Ezenkívül az immunglobulin csuklórégiója (27. ábra) bizonyos független mobilitást biztosít a két befogási területnek, ennek eredményeként az immunglobulin molekula egyszerre „meg tudja találni” a két legmegfelelőbb helyet a befogáshoz az antigénben a biztonságos rögzítés érdekében. javítsd ki, ez egy rákféle lény cselekedeteire emlékeztet.

Ezután a szervezet immunrendszerének szekvenciális reakcióinak láncolata aktiválódik, más osztályok immunglobulinjai összekapcsolódnak, ennek eredményeként az idegen fehérje deaktiválódik, majd az antigén (idegen mikroorganizmus vagy toxin) elpusztul és eltávolítódik.

Az antigénnel való érintkezés után eléri az immunglobulin maximális koncentrációját (az antigén természetétől és egyéni jellemzők magát a testet) több órán keresztül (néha több napig). A test megőrzi az ilyen érintkezés emlékét, és ugyanazon antigén ismételt támadásával az immunglobulinok sokkal gyorsabban és nagyobb mennyiségben halmozódnak fel a vérszérumban - megszerzett immunitás következik be.

A fehérjék fenti besorolása némileg önkényes, például a védőfehérjék között említett trombin fehérje lényegében a peptidkötések hidrolízisét katalizáló enzim, vagyis a proteázok osztályába tartozik.

A védőfehérjék gyakran tartalmaznak kígyóméregből származó fehérjéket és egyes növényekből származó toxikus fehérjéket, mivel ezek feladata a szervezet védelme a károsodástól.

Vannak olyan fehérjék, amelyek funkciói annyira egyediek, hogy nehéz osztályozni őket. Például egy afrikai növényben található monellin fehérje nagyon édes ízű, és nem mérgező anyagként tanulmányozták, amely cukor helyett használható az elhízás megelőzésére. Egyes antarktiszi halak vérplazmája fagyálló tulajdonságú fehérjéket tartalmaz, amelyek megakadályozzák e halak vérének megfagyását.

Mesterséges fehérjeszintézis.

Az aminosavak polipeptidlánchoz vezető kondenzációja jól tanulmányozott folyamat. Lehetőség van például bármely aminosav vagy savak keverékének kondenzációjára, és ennek megfelelően olyan polimert kapunk, amely azonos vagy véletlenszerű sorrendben váltakozó különböző egységeket tartalmaz. Az ilyen polimerek kevéssé hasonlítanak a természetes polipeptidekhez, és nem rendelkeznek biológiai aktivitással. A fő feladat az aminosavak szigorúan meghatározott, előre meghatározott sorrendben történő kombinálása a természetes fehérjék aminosav-szekvenciájának reprodukálása érdekében. Robert Merrifield amerikai tudós eredeti módszert javasolt, amely lehetővé tette a probléma megoldását. A módszer lényege, hogy az első aminosavat egy oldhatatlan polimer gélhez kapcsolják, amely reaktív csoportokat tartalmaz, amelyek az aminosav –COOH – csoportjaival kapcsolódhatnak. Ilyen polimer szubsztrátumként a térhálósított polisztirol, amelybe klórmetil-csoportokat vittek be. Annak megakadályozására, hogy a reakcióhoz felhasznált aminosav reakcióba lépjen önmagával, és ne csatlakozzon a H 2 N csoporthoz a szubsztráthoz, ennek a savnak az aminocsoportját először egy terjedelmes szubsztituenssel blokkolják [(C 4 H 9) 3 ] 3 OS (O) csoport. Miután az aminosav a polimer hordozóhoz kapcsolódott, a blokkolócsoportot eltávolítjuk, és egy másik aminosavat viszünk be a reakcióelegybe, amely szintén tartalmaz egy korábban blokkolt H2N csoportot. Egy ilyen rendszerben csak az első aminosav H 2 N-csoportjának és a második sav –COOH csoportjának kölcsönhatása lehetséges, amely katalizátorok (foszfóniumsók) jelenlétében valósul meg. Ezután a teljes sémát megismételjük a harmadik aminosav bevezetésével (28. ábra).

Rizs. 28. A POLIPEPTID LÁNCOK SZINTÉZISÉNEK VÁLASZJA

Az utolsó szakaszban a kapott polipeptid láncokat elválasztják a polisztirol hordozótól. Most az egész folyamat automatizált, léteznek automatikus peptid szintetizátorok, amelyek a leírt séma szerint működnek. Ezzel a módszerrel számos, az orvostudományban használt peptid szintetizálására és mezőgazdaság. A természetes peptidek szelektív és fokozott hatású javított analógjait is sikerült előállítani. Néhány kis fehérjét szintetizálnak, például az inzulin hormont és néhány enzimet.

Vannak olyan fehérjeszintézis-módszerek is, amelyek a természetes folyamatokat másolják: bizonyos fehérjék előállítására beállított nukleinsav-fragmenseket szintetizálnak, majd ezek a fragmentumok beépülnek egy élő szervezetbe (például egy baktériumba), ami után a szervezet elkezdi termelni a kívánt fehérje. Ily módon ma már jelentős mennyiségű nehezen hozzáférhető fehérjék és peptidek, valamint analógjaik nyerhetők.

Fehérjék, mint táplálékforrások.

A fehérjék egy élő szervezetben folyamatosan (enzimek nélkülözhetetlen közreműködésével) eredeti aminosavaikká bontódnak le, egyes aminosavak átalakulnak másokká, majd a fehérjék újra szintetizálódnak (enzimek közreműködésével is), pl. a szervezet folyamatosan megújul. Egyes fehérjék (bőr- és hajkollagén) nem újulnak meg, ezeket a szervezet folyamatosan elveszíti, és cserébe újakat szintetizál. A fehérjék, mint táplálékforrások, két fő funkciót töltenek be: építőanyaggal látják el a szervezetet új fehérjemolekulák szintéziséhez, és emellett energiával (kalóriaforrásokkal) látják el a szervezetet.

A húsevő emlősök (beleértve az embert is) növényi és állati eredetű táplálékokból szerzik be a szükséges fehérjéket. A táplálékkal nyert fehérjék egyike sem épül be változatlan formában a szervezetbe. Az emésztőrendszerben minden felszívódott fehérje aminosavra bomlik, és ezekből épülnek fel az adott szervezet számára szükséges fehérjék, míg a 8 esszenciális savból (1. táblázat) a maradék 12 szintetizálódhat a szervezetben, ha táplálékkal nem biztosítják kellő mennyiségben, de az esszenciális savakat az élelmiszerrel feltétlenül biztosítani kell. A szervezet kénatomokat kap a ciszteinben a metionin esszenciális aminosavval. A fehérjék egy része lebomlik, felszabadul az élet fenntartásához szükséges energia, a bennük lévő nitrogén pedig a vizelettel ürül ki a szervezetből. Naponta jellemzően 25-30 g fehérjét veszít az emberi szervezet, ezért a fehérjetartalmú élelmiszereknek mindig a szükséges mennyiségben kell jelen lenniük. A minimális napi fehérjeszükséglet férfiaknál 37 g, nőknél 29 g, de az ajánlott bevitel ennek közel kétszerese. Az élelmiszerek értékelésekor fontos figyelembe venni a fehérje minőségét. Esszenciális aminosavak hiányában vagy alacsony mennyiségben a fehérje alacsony értékűnek számít, ezért az ilyen fehérjéket nagyobb mennyiségben kell fogyasztani. Így a hüvelyes fehérjék kevés metionint tartalmaznak, a búza és a kukorica fehérjéiben pedig kevés a lizin (mindkettő esszenciális aminosav). Az állati fehérjék (a kollagének kivételével) teljes értékű élelmiszerek közé tartoznak. Az összes esszenciális sav komplett készlete tejkazeint, valamint túrót és abból készült sajtot tartalmaz, tehát vegetáriánus étrend, ha nagyon szigorú, pl. A „tejmentes” megnövelt hüvelyesek, diófélék és gombák fogyasztását igényli, hogy a szervezetet a szükséges mennyiségben ellássa esszenciális aminosavakkal.

A szintetikus aminosavakat és fehérjéket élelmiszerként is használják, és olyan takarmányokhoz adják, amelyek kis mennyiségben tartalmaznak esszenciális aminosavakat. Vannak baktériumok, amelyek képesek feldolgozni és asszimilálni az olajszénhidrogéneket, ebben az esetben a teljes fehérjeszintézishez nitrogéntartalmú vegyületekkel (ammóniával vagy nitrátokkal) kell táplálni őket. Az így nyert fehérjét haszonállatok és baromfi takarmányozására használják fel. A háziállatok takarmányához gyakran olyan enzimkészletet - szénhidrázokat - adnak, amelyek katalizálják a szénhidráttartalmú élelmiszerek nehezen lebomló összetevőinek (a gabonafélék sejtfalának) hidrolízisét, aminek eredményeként a növényi táplálékok jobban felszívódnak.

Mihail Levitszkij

FEHÉRJEK (2. cikk)

(fehérjék), a komplex nitrogéntartalmú vegyületek osztálya, az élő anyag legjellegzetesebb és legfontosabb (a nukleinsavakkal együtt) komponensei. A fehérjék számos és változatos funkciót látnak el. A legtöbb fehérje olyan enzim, amely kémiai reakciókat katalizál. Számos, a fiziológiai folyamatokat szabályozó hormon egyben fehérje is. A strukturális fehérjék, mint a kollagén és a keratin szolgálják a fő összetevőket csontszövet, haj és köröm. Az izom-összehúzódó fehérjék képesek megváltoztatni hosszukat a kémiai energia felhasználásával gépészeti munka. A fehérjék közé tartoznak a mérgező anyagokat megkötő és semlegesítő antitestek. Egyes fehérjék, amelyek reagálni tudnak a külső hatásokra (fény, szag), receptorként szolgálnak az irritációt észlelő érzékszervekben. Számos, a sejt belsejében és a sejtmembránon elhelyezkedő fehérje szabályozó funkciókat lát el.

A 19. század első felében. sok kémikus, köztük elsősorban J. von Liebig, fokozatosan arra a következtetésre jutott, hogy a fehérjék a nitrogéntartalmú vegyületek egy speciális osztályát képviselik. A „fehérjék” elnevezést (a görög protos szóból – először) G. Mulder holland kémikus javasolta 1840-ben.

FIZIKAI TULAJDONSÁGOK

Fehérjék szilárd állapotban fehérés oldatban színtelenek, hacsak nem hordoznak valamilyen kromofor (színes) csoportot, például hemoglobint. A vízben való oldhatóság nagyon eltérő a különböző fehérjék között. Változik a pH-tól és az oldatban lévő sók koncentrációjától is, így ki lehet választani azokat a körülményeket, amelyek mellett az egyik fehérje szelektíven kicsapódik más fehérjék jelenlétében. Ezt a "kisózási" módszert széles körben használják fehérjék izolálására és tisztítására. A tisztított fehérje gyakran kristályok formájában válik ki az oldatból.

Más vegyületekhez képest a fehérjék molekulatömege nagyon nagy - több ezertől sok millió daltonig. Ezért az ultracentrifugálás során a fehérjék ülepednek, és különböző sebességgel. A fehérjemolekulákban található pozitív és negatív töltésű csoportok miatt eltérő sebességgel és elektromos térben mozognak. Ez az elektroforézis alapja, amely módszer az egyes fehérjék komplex keverékekből történő izolálására szolgál. A fehérjéket kromatográfiával is tisztítják.

KÉMIAI TULAJDONSÁGOK

Szerkezet.

A fehérjék polimerek, pl. ismétlődő monomer egységekből vagy alegységekből láncszerűen felépülő molekulák, amelyek szerepét az alfa aminosavak töltik be. Általános képlet aminosavak

ahol R jelentése hidrogénatom vagy valamilyen szerves csoport.

Egy fehérje molekula (polipeptid lánc) csak viszonylag kis számú aminosavból vagy több ezer monomer egységből állhat. Az aminosavak láncban való kombinációja azért lehetséges, mert mindegyiknek két különböző kémiai csoportja van: egy bázikus aminocsoport (NH2) és egy savas karboxilcsoport (COOH). Mindkét csoport az a-szénatomhoz kapcsolódik. Egy aminosav karboxilcsoportja amid (peptid) kötést képezhet egy másik aminosav aminocsoportjával:

Két aminosav ily módon történő összekapcsolása után a lánc meghosszabbítható, ha a második aminosavhoz egy harmadikat adunk, és így tovább. Amint az a fenti egyenletből látható, amikor egy peptidkötés képződik, egy vízmolekula szabadul fel. Savak, lúgok vagy proteolitikus enzimek jelenlétében a reakció az ellenkező irányba megy végbe: a polipeptidlánc víz hozzáadásával aminosavakra hasad. Ezt a reakciót hidrolízisnek nevezik. A hidrolízis spontán megy végbe, és energiára van szükség ahhoz, hogy az aminosavakat polipeptidláncba kapcsolják.

Egy karboxilcsoport és egy amidcsoport (vagy a prolin aminosav esetében hasonló imidcsoport) minden aminosavban megtalálható, de az aminosavak közötti különbségeket a csoport, vagyis az „oldallánc” jellege határozza meg. Az oldallánc szerepét egy hidrogénatom, például a glicin aminosav, és néhány terjedelmes csoport, például a hisztidin és a triptofán töltheti be. Egyes oldalláncok kémiailag inertek, míg mások kifejezetten reaktívak.

Sok ezer különböző aminosav szintetizálható, és sokféle aminosav fordul elő a természetben, de a fehérjeszintézishez csak 20 féle aminosavat használnak: alanin, arginin, aszparagin, aszparaginsav, valin, hisztidin, glicin, glutamin, glutaminsav sav, izoleucin, leucin, lizin, metionin, prolin, szerin, tirozin, treonin, triptofán, fenilalanin és cisztein (a fehérjékben a cisztein dimerként - cisztinként is jelen lehet). Igaz, egyes fehérjék a rendszeresen előforduló húsz aminosav mellett más aminosavakat is tartalmaznak, de ezek a felsorolt ​​húsz közül valamelyiknek a fehérjébe kerülése utáni módosítása következtében jönnek létre.

Optikai tevékenység.

Minden aminosav, a glicin kivételével, négy különböző csoportot tartalmaz az α-szénatomhoz. Geometriai szempontból négy különböző csoport kétféleképpen kapcsolható össze, ennek megfelelően két konfiguráció, vagy két izomer lehetséges, amelyek úgy viszonyulnak egymáshoz, mint egy tárgy a tükörképéhez, azaz. Hogyan bal kéz jobbra. Az egyik konfigurációt balkezesnek vagy balkezesnek (L), a másikat jobbkezesnek vagy jobbra forgatónak (D) nevezzük, mivel a két izomer a polarizált fény síkjának forgási irányában különbözik. A fehérjékben csak L-aminosavak találhatók (kivétel a glicin; csak egy formában található meg, mert négy csoportjából kettő azonos), és mindegyik optikailag aktív (mivel csak egy izomer van). A D-aminosavak ritkák a természetben; egyes antibiotikumokban és a baktériumok sejtfalában találhatók.

Aminosav szekvencia.

A polipeptidláncban az aminosavak nem véletlenszerűen, hanem meghatározott sorrendben helyezkednek el, és ez a sorrend határozza meg a fehérje funkcióit és tulajdonságait. A 20 fajta aminosav sorrendjének változtatásával hatalmas számú különböző fehérjét hozhatunk létre, ahogyan az ábécé betűiből is sokféle szöveget készíthetünk.

A múltban egy fehérje aminosavszekvenciájának meghatározása gyakran több évig tartott. A közvetlen meghatározás továbbra is meglehetősen munkaigényes feladat, bár készültek olyan eszközök, amelyek lehetővé teszik ennek automatikus végrehajtását. Általában könnyebb meghatározni a megfelelő gén nukleotidszekvenciáját, és abból következtetni a fehérje aminosavsorrendjére. A mai napig sok száz fehérje aminosavszekvenciáját határozták meg már. A megfejtett fehérjék funkciói általában ismertek, és ez segít elképzelni a hasonló, például rosszindulatú daganatokban képződött fehérjék lehetséges funkcióit.

Komplex fehérjék.

A csak aminosavakból álló fehérjéket egyszerűnek nevezzük. Gyakran azonban egy fématom vagy valami más kémiai vegyület, ami nem aminosav. Az ilyen fehérjéket komplexnek nevezzük. Példa erre a hemoglobin: vas-porfirint tartalmaz, amely meghatározza vörös színét, és lehetővé teszi, hogy oxigénhordozóként működjön.

A legtöbb összetett fehérje neve a kapcsolódó csoportok jellegét jelzi: a glikoproteinek cukrokat, a lipoproteinek zsírokat tartalmaznak. Ha egy enzim katalitikus aktivitása a kapcsolódó csoporttól függ, akkor azt protetikus csoportnak nevezzük. Gyakran egy vitamin protéziscsoport szerepét tölti be, vagy annak része. Az A-vitamin például, amely a retina egyik fehérjéhez kapcsolódik, meghatározza annak fényérzékenységét.

Harmadlagos szerkezet.

Nem annyira magának a fehérjének (az elsődleges szerkezetnek) az aminosavsorrendje a fontos, hanem a térben való elrendezése. A hidrogénionok a polipeptidlánc teljes hosszában szabályos hidrogénkötéseket alkotnak, amelyek hélix vagy réteg alakját adják (másodlagos szerkezet). Az ilyen hélixek és rétegek kombinációjából a következő sorrend kompakt formája keletkezik - a fehérje harmadlagos szerkezete. A lánc monomer egységeit tartó kötések körül kis szögű elfordulások lehetségesek. Ezért tiszta geometriai pont Tekintettel arra, hogy bármely polipeptidlánc lehetséges konfigurációinak száma végtelenül nagy. A valóságban minden fehérje általában csak egy konfigurációban létezik, amelyet az aminosavszekvenciája határoz meg. Ez a szerkezet nem merev, úgy tűnik, hogy „lélegzik” - egy bizonyos átlagos konfiguráció körül ingadozik. Az áramkör olyan konfigurációba van összehajtva, amelyben a szabad energia (munkatermelő képesség) minimális, mint ahogy a felszabaduló rugó is csak a minimális szabad energiának megfelelő állapotba szorítja össze. Gyakran a lánc egyik része szorosan kapcsolódik a másikhoz két ciszteinmaradék közötti diszulfid (–S–S–) kötéssel. Részben ezért játszik különösen fontos szerepet a cisztein az aminosavak között.

A fehérjék szerkezetének összetettsége olyan nagy, hogy még nem lehet kiszámítani egy fehérje harmadlagos szerkezetét, még akkor sem, ha ismert az aminosavsorrendje. De ha lehetséges fehérjekristályokat előállítani, akkor annak harmadlagos szerkezete röntgendiffrakcióval meghatározható.

Strukturális, kontraktilis és néhány más fehérjében a láncok megnyúltak, és a közelben elhelyezkedő enyhén hajtogatott láncok rostokat képeznek; a fibrillumok pedig nagyobb formációkká - rostokká - gyűrődnek. Az oldatban lévő fehérjék többsége azonban gömb alakú: a láncok gömbölyűbe vannak tekercselve, mint a fonal egy golyóban. A szabad energia ezzel a konfigurációval minimális, mivel a hidrofób („víztaszító”) aminosavak a gömböcskében vannak elrejtve, és hidrofil („vízvonzó”) aminosavak találhatók a felszínén.

Sok fehérje több polipeptidlánc komplexe. Ezt a szerkezetet a fehérje kvaterner szerkezetének nevezik. A hemoglobin molekula például négy alegységből áll, amelyek mindegyike globuláris fehérje.

A strukturális fehérjék lineáris konfigurációjukból adódóan nagyon nagy szakítószilárdságú rostokat képeznek, míg a globuláris konfiguráció lehetővé teszi, hogy a fehérjék specifikus kölcsönhatásba lépjenek más vegyületekkel. A golyók felületén, ha a láncok megfelelően vannak elhelyezve, bizonyos alakú üregek jelennek meg, amelyekben reaktív kémiai csoportok találhatók. Ha a fehérje egy enzim, akkor valamilyen anyag egy másik, általában kisebb molekulája jut be egy ilyen üregbe, mint ahogy a kulcs a zárba; ilyenkor az üregben elhelyezkedő kémiai csoportok hatására megváltozik a molekula elektronfelhőjének konfigurációja, és ez bizonyos reakcióra kényszeríti. Ily módon az enzim katalizálja a reakciót. Az antitestmolekulákban is vannak üregek, amelyekben különféle idegen anyagok kötődnek, és ezáltal ártalmatlanná válnak. A „zár és kulcs” modell, amely a fehérjék más vegyületekkel való kölcsönhatását magyarázza, lehetővé teszi számunkra, hogy megértsük az enzimek és antitestek specifitását, pl. csak bizonyos vegyületekkel reagálnak.

Fehérjék különböző típusú szervezetekben.

A különböző növény- és állatfajokban ugyanazt a funkciót betöltő, ezért ugyanazt a nevet viselő fehérjék szintén hasonló konfigurációval rendelkeznek. Aminosavszekvenciájukban azonban némileg eltérnek. Ahogy a fajok eltérnek egy közös őstől, bizonyos pozíciókban egyes aminosavakat mutációk helyettesítenek másokkal. Az örökletes betegségeket okozó káros mutációkat eldobják természetes kiválasztódás, de maradhatnak hasznosak vagy legalább semlegesek. Minél közelebb van egymáshoz két biológiai faj, annál kisebb különbségek találhatók a fehérjékben.

Egyes fehérjék viszonylag gyorsan változnak, mások nagyon konzerváltak. Ez utóbbihoz tartozik például a citokróm c, a legtöbb élő szervezetben megtalálható légzőszervi enzim. Emberben és csimpánzban aminosav-szekvenciája azonos, de a búza citokróm c-ben az aminosavak mindössze 38%-a különbözött egymástól. Még az emberek és a baktériumok összehasonlításakor is észrevehető a citokróm c hasonlósága (az eltérések az aminosavak 65%-át érintik), bár a baktériumok és az emberek közös őse körülbelül kétmilliárd évvel ezelőtt élt a Földön. Manapság az aminosav-szekvenciák összehasonlítását gyakran használják filogenetikai (családi) fa megalkotására, amely tükrözi a különböző szervezetek közötti evolúciós kapcsolatokat.

Denaturáció.

A szintetizált fehérjemolekula, a folding, elnyeri jellegzetes konfigurációját. Ez a konfiguráció azonban tönkretehető hevítéssel, pH-érték megváltoztatásával, szerves oldószerekkel való érintkezéssel, sőt, az oldat egyszerű rázásával, amíg buborékok nem jelennek meg a felületén. Az így módosított fehérjét denaturáltnak nevezzük; elveszti biológiai aktivitását és általában oldhatatlanná válik. A denaturált fehérjék jól ismert példái a főtt tojás vagy a tejszínhab. A mindössze mintegy száz aminosavat tartalmazó kisméretű fehérjék képesek renaturálódni, azaz. visszaszerzi az eredeti konfigurációt. De a legtöbb fehérje egyszerűen kusza polipeptidláncok tömegévé változik, és nem állítja vissza korábbi konfigurációját.

Az aktív fehérjék izolálásának egyik fő nehézsége a denaturációval szembeni rendkívüli érzékenységük. Hasznos alkalmazás A fehérjéknek ez a tulajdonsága az élelmiszerek tartósításánál jelentkezik: a magas hőmérséklet visszafordíthatatlanul denaturálja a mikroorganizmusok enzimjeit, és a mikroorganizmusok elpusztulnak.

PROTEIN SZINTÉZIS

A fehérje szintéziséhez az élő szervezetnek rendelkeznie kell egy olyan enzimrendszerrel, amely képes az egyik aminosavat a másikhoz kapcsolni. Információforrásra is szükség van annak meghatározásához, hogy mely aminosavakat érdemes kombinálni. Mivel a szervezetben több ezerféle fehérje található, és mindegyik átlagosan több száz aminosavból áll, szükséges információ valóban hatalmasnak kell lennie. A géneket alkotó nukleinsavmolekulákban tárolódik (hasonlóan ahhoz, ahogy egy felvételt mágnesszalagon tárolnak).

Enzimaktiválás.

Az aminosavakból szintetizált polipeptidlánc nem mindig fehérje a végső formájában. Sok enzimet először inaktív prekurzorként szintetizálnak, és csak azután válnak aktívvá, hogy egy másik enzim eltávolít több aminosavat a lánc egyik végén. Az emésztőenzimek egy része, mint például a tripszin, ebben az inaktív formában szintetizálódik; ezek az enzimek aktiválódnak az emésztőrendszerben a lánc terminális fragmentumának eltávolítása következtében. Az inzulin hormon, melynek molekulája aktív formájában két rövid láncból áll, egy lánc formájában szintetizálódik, az ún. proinzulin. Ennek a láncnak a középső részét ezután eltávolítják, és a fennmaradó fragmentumok összekapcsolódnak, és létrehozzák az aktív hormonmolekulát. Komplex fehérjék csak azután jönnek létre, hogy a fehérjéhez egy meghatározott kémiai csoport kapcsolódik, és ehhez gyakran enzim szükséges.

Metabolikus keringés.

A szén, nitrogén vagy hidrogén radioaktív izotópjaival jelölt aminosavak etetése után a címke gyorsan beépül a fehérjékbe. Ha a jelölt aminosavak már nem jutnak be a szervezetbe, a fehérjékben lévő címkék mennyisége csökkenni kezd. Ezek a kísérletek azt mutatják, hogy a keletkező fehérjék életük végéig nem maradnak meg a szervezetben. Néhány kivételtől eltekintve mindegyik dinamikus állapotban van, folyamatosan aminosavakra bomlik, majd újra szintetizálódnak.

Néhány fehérje lebomlik, amikor a sejtek elpusztulnak, és elpusztulnak. Ez mindig megtörténik például a bél belső felületét borító vörösvértestekkel és hámsejtekkel. Emellett a fehérjék lebontása és újraszintézise az élő sejtekben is megtörténik. Furcsa módon kevesebbet tudunk a fehérjék lebontásáról, mint a szintézisükről. Nyilvánvaló azonban, hogy a lebontásban olyan proteolitikus enzimek vesznek részt, amelyek hasonlóak azokhoz, amelyek a fehérjéket aminosavakra bontják az emésztőrendszerben.

A különböző fehérjék felezési ideje változó - több órától több hónapig. Az egyetlen kivétel a kollagén molekulák. Kialakításuk után stabilak maradnak, és nem újulnak meg vagy cserélnek ki. Idővel azonban bizonyos tulajdonságaik megváltoznak, különösen a rugalmasságuk, és mivel nem újulnak meg, ez bizonyos életkorral összefüggő változásokat eredményez, például ráncok megjelenését a bőrön.

Szintetikus fehérjék.

A kémikusok már régóta megtanulták az aminosavak polimerizálását, de az aminosavakat szabálytalanul kombinálják, így az ilyen polimerizáció termékei alig hasonlítanak a természetesekhez. Igaz, lehetséges az aminosavak adott sorrendben történő kombinálása, ami lehetővé teszi néhány biológiailag aktív fehérje, különösen az inzulin előállítását. A folyamat meglehetősen bonyolult, és így csak azokat a fehérjéket lehet előállítani, amelyek molekulái körülbelül száz aminosavat tartalmaznak. Ehelyett előnyösebb a kívánt aminosavszekvenciának megfelelő gén nukleotidszekvenciáját szintetizálni vagy izolálni, majd ezt a gént bevinni egy baktériumba, amely replikáció útján nagy mennyiségben termeli a kívánt terméket. Ennek a módszernek azonban vannak hátrányai is.

FEHÉRJE ÉS TÁPLÁLKOZÁS

Amikor a fehérjéket a szervezetben aminosavakra bontják, ezek az aminosavak újra felhasználhatók fehérjék szintézisére. Ugyanakkor maguk az aminosavak is lebomlanak, így nem hasznosulnak teljesen újra. Az is világos, hogy a növekedés, a terhesség és a sebgyógyulás során a fehérjeszintézisnek meg kell haladnia a lebontást. A szervezet folyamatosan veszít bizonyos fehérjékből; Ezek a haj, a köröm és a bőr felszíni rétegének fehérjéi. Ezért a fehérjék szintéziséhez minden szervezetnek aminosavakat kell kapnia az élelmiszerből.

Az aminosavak forrásai.

A zöld növények a fehérjékben található 20 aminosavat szén-dioxidból, vízből és ammóniából vagy nitrátokból szintetizálják. Sok baktérium képes aminosavak szintetizálására is cukor (vagy ennek megfelelője) és rögzített nitrogén jelenlétében, de a cukrot végső soron zöld növények szállítják. Az állatok korlátozott mértékben képesek aminosavakat szintetizálni; zöld növények vagy más állatok fogyasztásával nyernek aminosavakat. Az emésztőrendszerben a felszívódott fehérjék aminosavakra bomlanak le, ez utóbbiak felszívódnak, és belőlük épülnek fel az adott szervezetre jellemző fehérjék. A felszívódott fehérjék egyike sem épül be a testszerkezetekbe. Az egyetlen kivétel az, hogy sok emlősben egyes anyai antitestek épségben a méhlepényen keresztül a magzati vérkeringésbe juthatnak, és az anyatejen (különösen kérődzőknél) közvetlenül a születés után átjuthatnak az újszülöttbe.

Fehérje szükséglet.

Nyilvánvaló, hogy az élet fenntartásához a szervezetnek bizonyos mennyiségű fehérjét kell kapnia az élelmiszerből. Ennek az igénynek a mértéke azonban számos tényezőtől függ. A szervezetnek szüksége van táplálékra energiaforrásként (kalória) és szerkezeti felépítéséhez. Az energiaigény az első. Ez azt jelenti, hogy amikor az étrendben kevés a szénhidrát és a zsír, az étkezési fehérjéket nem saját fehérjék szintézisére, hanem kalóriaforrásként használják fel. A hosszan tartó koplalás során még a saját fehérjéit is felhasználják az energiaszükségletek kielégítésére. Ha elegendő szénhidrát van az étrendben, akkor a fehérjefogyasztás csökkenthető.

Nitrogén egyensúly.

Átlagosan kb. A fehérje teljes tömegének 16%-a nitrogén. A fehérjékben található aminosavak lebontásakor a bennük lévő nitrogén a vizelettel és (kisebb mértékben) a széklettel ürül ki a szervezetből különböző nitrogéntartalmú vegyületek formájában. Ezért célszerű olyan mutatót használni, mint a nitrogénegyensúly a fehérjetáplálkozás minőségének felmérésére, pl. a szervezetbe jutó nitrogén mennyisége és a naponta kiválasztott nitrogén mennyisége közötti különbség (grammban). Normál táplálkozás mellett felnőtteknél ezek a mennyiségek egyenlőek. Egy növekvő szervezetben a kiválasztott nitrogén mennyisége kisebb, mint a bevitt mennyiség, azaz. az egyenleg pozitív. Ha fehérjehiány van az étrendben, az egyenleg negatív. Ha elegendő kalória van az étrendben, de nincs benne fehérje, a szervezet megtakarítja a fehérjéket. Ezzel párhuzamosan a fehérjeanyagcsere lelassul, az aminosavak ismételt hasznosítása a fehérjeszintézisben a lehető legnagyobb hatékonysággal történik. A veszteségek azonban elkerülhetetlenek, és a nitrogéntartalmú vegyületek továbbra is a vizelettel és részben a széklettel választódnak ki. A fehérjeböjt során a szervezetből naponta kiürülő nitrogén mennyisége a napi fehérjehiány mértékeként szolgálhat. Természetes az a feltételezés, hogy az étrendbe e hiánynak megfelelő mennyiségű fehérje beiktatásával helyreállítható a nitrogén egyensúly. Azonban nem. Miután megkapta ezt a fehérjemennyiséget, a szervezet kevésbé hatékonyan kezdi el felhasználni az aminosavakat, ezért további fehérjére van szükség a nitrogén egyensúly helyreállításához.

Ha az étrendben lévő fehérje mennyisége meghaladja a nitrogén egyensúly fenntartásához szükséges mennyiséget, úgy tűnik, nincs baj. A felesleges aminosavakat egyszerűen energiaforrásként használják fel. Különlegességként ragyogó példa Utalhatunk az eszkimókra, akik kevés szénhidrátot és körülbelül tízszer több fehérjét fogyasztanak, mint amennyi a nitrogén egyensúly fenntartásához szükséges. A legtöbb esetben azonban a fehérje energiaforrásként való felhasználása nem előnyös, mert egy adott mennyiségű szénhidrát sokkal több kalóriát tud termelni, mint ugyanannyi fehérje. A szegény országokban az emberek szénhidrátokból szerzik be kalóriájukat, és minimális mennyiségű fehérjét fogyasztanak.

Ha a szervezet a szükséges mennyiségű kalóriát nem fehérje termékek formájában kapja meg, akkor a nitrogén egyensúly fenntartását biztosító minimális fehérje mennyiség kb. 30 g naponta. Körülbelül ennyi fehérjét tartalmaz négy szelet kenyér vagy 0,5 liter tej. Általában valamivel nagyobb számot tartanak optimálisnak; 50-70 g ajánlott.

Esszenciális aminosavak.

Eddig a fehérjét egésznek tekintették. Mindeközben a fehérjeszintézis létrejöttéhez minden szükséges aminosavnak jelen kell lennie a szervezetben. Az állat szervezete maga is képes szintetizálni az aminosavak egy részét. Cserélhetőnek nevezik őket, mert nem feltétlenül kell jelen lenniük az étrendben – csak az a fontos, hogy a fehérje, mint nitrogénforrás összességében elegendő legyen; majd ha hiány van a nem esszenciális aminosavakban, a szervezet képes ezeket szintetizálni a feleslegben lévők rovására. A fennmaradó, „esszenciális” aminosavakat nem lehet szintetizálni, táplálékkal kell bejuttatni a szervezetbe. Az emberek számára nélkülözhetetlenek a valin, leucin, izoleucin, treonin, metionin, fenilalanin, triptofán, hisztidin, lizin és arginin. (Bár az arginin szintetizálható a szervezetben, az esszenciális aminosavak közé sorolják, mivel újszülötteknél és felnövő gyermekeknél nem termelődik kellő mennyiségben. Másrészt az ember számára érett kor Ezen aminosavak némelyikének étrendi bevitele szükségtelenné válhat.)

Az esszenciális aminosavak listája megközelítőleg megegyezik más gerinceseknél, sőt rovaroknál is. A fehérjék tápértékét általában úgy határozzák meg, hogy növekvő patkányokkal etetik, és figyelemmel kísérik az állatok súlygyarapodását.

A fehérjék tápértéke.

A fehérje tápértékét a leginkább hiányzó esszenciális aminosav határozza meg. Illusztráljuk ezt egy példával. A szervezetünkben lévő fehérjék átlagosan kb. 2 tömeg% triptofán. Tegyük fel, hogy az étrendben 10 g 1% triptofánt tartalmazó fehérje van, és van benne elegendő egyéb esszenciális aminosav. Esetünkben ebből a nem teljes fehérjéből 10 g lényegében 5 g teljes fehérjével egyenértékű; a maradék 5 g csak energiaforrásul szolgálhat. Megjegyzendő, hogy mivel az aminosavak gyakorlatilag nem raktározódnak a szervezetben, és a fehérjeszintézis létrejöttéhez az összes aminosavnak egyszerre kell jelen lennie, az esszenciális aminosavak bevitelének hatása csak akkor mutatható ki, ha mindegyik. egyszerre lép be a szervezetbe.

A legtöbb állati fehérje átlagos összetétele megközelíti az emberi szervezet fehérje átlagos összetételét, így nem valószínű, hogy aminosavhiánnyal szembesülünk, ha étrendünk gazdag élelmiszerekben, például húsban, tojásban, tejben és sajtban. Vannak azonban olyan fehérjék, mint például a zselatin (a kollagén denaturációjának terméke), amelyek nagyon kevés esszenciális aminosavat tartalmaznak. A növényi fehérjék, bár ebben az értelemben jobbak, mint a zselatin, esszenciális aminosavakban is szegények; Különösen alacsony a lizin- és triptofántartalmuk. Ennek ellenére a tisztán vegetáriánus étrend egyáltalán nem tekinthető károsnak, hacsak nem fogyaszt valamivel nagyobb mennyiségű növényi fehérjét, ami elegendő ahhoz, hogy a szervezetet esszenciális aminosavakkal láthassa el. A növények magjaiban tartalmazzák a legtöbb fehérjét, különösen a búza és a különféle hüvelyesek magjaiban. A fiatal hajtások, például a spárga, szintén gazdagok fehérjében.

Szintetikus fehérjék az étrendben.

Kis mennyiségben szintetikus esszenciális aminosavak vagy aminosavban gazdag fehérjék hozzáadásával a nem teljes fehérjékhez, például a kukoricafehérjékhez, ez utóbbiak tápértéke jelentősen növelhető, i.e. ezzel növelve az elfogyasztott fehérje mennyiségét. Egy másik lehetőség a baktériumok vagy élesztők tenyésztése kőolaj-szénhidrogéneken nitrogénforrásként nitrátok vagy ammónia hozzáadásával. Az így nyert mikrobiális fehérje szolgálhat baromfi vagy haszonállat takarmányaként, vagy közvetlenül fogyasztható az ember számára. A harmadik, széles körben alkalmazott módszer a kérődzők fiziológiáját használja fel. Kérődzőknél a gyomor kezdeti részében az ún. A bendőben a baktériumok és protozoonok speciális formái élnek, amelyek a nem teljes növényi fehérjéket teljesebb mikrobiális fehérjékké alakítják, ezek pedig az emésztés és felszívódás után állati fehérjékké alakulnak. A karbamid, egy olcsó szintetikus nitrogéntartalmú vegyület, adható az állati takarmányokhoz. A bendőben élő mikroorganizmusok karbamid-nitrogént használnak a szénhidrátok (amiből sokkal több van a takarmányban) fehérjévé alakítására. Az állati takarmányban lévő összes nitrogén körülbelül egyharmada származhat karbamid formájában, ami lényegében bizonyos mértékig a fehérje kémiai szintézisét jelenti.