4. Classification des protéines

Les protéines et leurs principales caractéristiques

Les protéines ou protéines (qui signifie « première » ou « la plus importante » en grec) prédominent quantitativement sur toutes les macromolécules présentes dans une cellule vivante et constituent plus de la moitié du poids sec de la plupart des organismes. Les idées sur les protéines en tant que classe de composés se sont formées aux XVIIe et XIXe siècles. Durant cette période, des substances aux propriétés similaires ont été isolées de divers objets du monde vivant (graines et jus de plantes, muscles, sang, lait) : elles formaient des solutions visqueuses, coagulaient lorsqu'elles étaient chauffées, lorsqu'elles brûlaient, une odeur de laine brûlée se faisait sentir et de l'ammoniac a été libéré. Puisque toutes ces propriétés étaient auparavant connues pour le blanc d’œuf, alors nouvelle classe les composés étaient appelés protéines. Après être apparu dans début XIX des siècles Des méthodes plus avancées d'analyse des substances ont déterminé la composition élémentaire des protéines. On y a trouvé C, H, O, N, S. À la fin du 19e siècle. Plus de 10 acides aminés ont été isolés des protéines. Sur la base des résultats de l'étude des produits de l'hydrolyse des protéines, le chimiste allemand E. Fischer (1852-1919) a suggéré que les protéines sont construites à partir d'acides aminés.

À la suite des travaux de Fischer, il est devenu clair que les protéines sont des polymères linéaires d'acides a-aminés reliés les uns aux autres par une liaison amide (peptide), et toute la diversité des représentants de cette classe de composés pourrait s'expliquer par des différences dans les composition en acides aminés et ordre d'alternance des différents acides aminés dans la chaîne polymère.

Les premières études sur les protéines ont été réalisées avec des mélanges protéiques complexes, par exemple : sérum sanguin, blanc d'œuf, extraits de tissus végétaux et animaux. Plus tard, des méthodes d'isolement et de purification des protéines ont été développées, telles que la précipitation, la dialyse, la chromatographie sur cellulose et autres échangeurs d'ions hydrophiles, la filtration sur gel et l'électrophorèse. Examinons ces méthodes plus en détail sur travail de laboratoire et cours de séminaire.

Sur scène moderne Les principaux domaines d’étude des protéines sont les suivants :

¨ étude de la structure spatiale des protéines individuelles ;

¨ étude des fonctions biologiques de différentes protéines ;

¨ étude des mécanismes de fonctionnement des protéines individuelles (au niveau des atomes individuels, groupes atomiques de la molécule protéique).

Toutes ces étapes sont interconnectées, car l’une des tâches principales de la biochimie est précisément de comprendre comment les séquences d’acides aminés de différentes protéines leur permettent de remplir différentes fonctions.

Fonctions biologiques des protéines

Enzymes - Ce sont des catalyseurs biologiques, la classe de protéines la plus diversifiée et la plus nombreuse. Presque toutes réactions chimiques, auxquelles participent les biomolécules organiques présentes dans la cellule, sont catalysées par des enzymes. Plus de 2000 enzymes différentes ont été découvertes à ce jour.

Protéines de transport- Les protéines de transport dans le plasma sanguin se lient et transportent des molécules ou des ions spécifiques d'un organe à un autre. Par exemple, hémoglobine, contenu dans les globules rouges, en passant par les poumons, il lie l'oxygène et le délivre aux tissus périphériques, où l'oxygène est libéré. Le plasma sanguin contient lipoprotéines qui effectuent le transfert des lipides du foie vers d’autres organes. Les membranes cellulaires contiennent un autre type de protéine de transport qui peut lier certaines molécules (par exemple le glucose) et les transporter à travers la membrane jusqu'à la cellule.

Protéines nutritionnelles et de stockage. Les exemples les plus connus de ces protéines sont les protéines provenant des graines de blé, de maïs et de riz. Les protéines alimentaires comprennent albumine d'oeuf- le composant principal du blanc d'œuf, caséine- la principale protéine du lait.

Protéines contractiles et motrices.Actine Et myosine- des protéines qui fonctionnent dans le système contractile du muscle squelettique, ainsi que dans de nombreux tissus non musculaires.

Protéines structurelles.Collagène- le composant principal du cartilage et des tendons. Cette protéine possède une très haute résistance à la traction. Les ligaments contiennent élastine- une protéine structurale capable de s'étirer en deux dimensions. Les cheveux et les ongles sont constitués presque exclusivement de protéines insolubles fortes - kératine. Le composant principal des fils et toiles de soie est la protéine fibroïne.

Protéines protectrices. Immunoglobulines ou anticorps- Ce sont des cellules spécialisées produites dans les lymphocytes. Ils ont la capacité de reconnaître les virus ou les molécules étrangères ayant pénétré dans l’organisme des bactéries, puis de lancer un système pour les neutraliser. Fibrinogène Et thrombine- des protéines impliquées dans le processus de coagulation sanguine, elles protègent l'organisme des pertes de sang lorsque le système vasculaire est endommagé.

Protéines régulatrices. Certaines protéines participent à la régulation de l'activité cellulaire. Ceux-ci comprennent de nombreux les hormones, comme l'insuline (régule le métabolisme du glucose).

Classement des protéines

Par solubilité

Albumine. Soluble dans l'eau et les solutions salines.

Globulines. Légèrement soluble dans l'eau, mais hautement soluble dans les solutions salines.

Prolamines. Soluble dans 70-80% d'éthanol, insoluble dans l'eau et l'alcool absolu. Riche en arginine.

Histones. Soluble dans les solutions salines.

Scléroprotéines. Insoluble dans l'eau et les solutions salines. Teneur accrue en glycine, alanine, proline.

Selon la forme des molécules

Sur la base de la relation des axes (longitudinal et transversal), deux grandes classes de protéines peuvent être distinguées. U protéines globulaires le rapport est inférieur à 10 et dans la plupart des cas ne dépasse pas 3-4. Ils se caractérisent par un emballage compact de chaînes polypeptidiques. Exemples de protéines globulaires : nombreuses enzymes, insuline, globuline, protéines du plasma sanguin, hémoglobine.

Protéines fibrillaires, dans lesquels le rapport axial dépasse 10, sont constitués de faisceaux de chaînes polypeptidiques, enroulées en hélice les unes sur les autres et reliées entre elles par des liaisons transversales covalentes ou hydrogène (kératine, myosine, collagène, fibrine).

Propriétés physiques des protéines

Sur les propriétés physiques des protéines telles que ionisation,hydratation, solubilité Diverses méthodes sont basées sur l'isolement et la purification des protéines.

Puisque les protéines contiennent des ions, c'est-à-dire résidus d'acides aminés capables d'ionisation (arginine, lysine, acide glutamique, etc.), ce sont donc des polyélectrolytes. Avec l'acidification, le degré d'ionisation des groupes anioniques diminue et celui des groupes cationiques augmente ; avec l'alcalinisation, le schéma inverse est observé. À un certain pH, le nombre de particules chargées négativement et positivement devient égal, cet état est appelé isoélectrique(la charge totale de la molécule est nulle). La valeur du pH à laquelle la protéine est dans un état isoélectrique est appelée point isoelectrique et désigne pi. L'une des méthodes pour leur séparation est basée sur l'ionisation différente des protéines à une certaine valeur de pH - la méthode électrophorèse.

Les groupes polaires de protéines (ioniques et non ioniques) sont capables d'interagir avec l'eau et de s'hydrater. La quantité d'eau associée aux protéines atteint 30 à 50 g pour 100 g de protéines. Il y a plus de groupes hydrophiles à la surface de la protéine. La solubilité dépend du nombre de groupes hydrophiles dans la protéine, de la taille et de la forme des molécules ainsi que de l'ampleur de la charge totale. La combinaison de toutes ces propriétés physiques de la protéine permet d'utiliser la méthode des tamis moléculaires ou filtration sur gel pour la séparation des protéines. Méthode dialyse utilisé pour purifier les protéines des impuretés de faible poids moléculaire et est basé sur la grande taille des molécules de protéines.

La solubilité des protéines dépend également de la présence d'autres solutés, par exemple des sels neutres. À des concentrations élevées de sels neutres, les protéines précipitent et pour la précipitation ( relargage) différentes protéines nécessitent différentes concentrations de sel. Cela est dû au fait que les molécules de protéines chargées adsorbent les ions de charge opposée. En conséquence, les particules perdent leurs charges et leur répulsion électrostatique, entraînant une précipitation des protéines. La méthode du relargage peut être utilisée pour fractionner les protéines.

Structure primaire des protéines

Structure protéique primaire appeler la composition et la séquence des résidus d'acides aminés dans une molécule de protéine. Les acides aminés des protéines sont liés par des liaisons peptidiques.

Toutes les molécules d'une protéine individuelle donnée sont identiques en termes de composition en acides aminés, de séquence de résidus d'acides aminés et de longueur de la chaîne polypeptidique. L'établissement de la séquence d'acides aminés des protéines est une tâche qui demande beaucoup de travail. Nous parlerons de ce sujet plus en détail lors du séminaire. L'insuline a été la première protéine dont la séquence d'acides aminés a été déterminée. L'insuline bovine a une masse molaire d'environ 5700. Sa molécule est constituée de deux chaînes polypeptidiques : une chaîne A contenant 21 aa, et une chaîne B contenant 30 aa, ces deux chaînes sont reliées par deux liaisons disulfure (-S-S-). Même de petits changements dans la structure primaire peuvent modifier considérablement les propriétés d’une protéine. La drépanocytose est le résultat d'une modification d'un seul acide aminé dans la chaîne B de l'hémoglobine (Glu ® Val).

Spécificité d'espèce de la structure primaire

Lors de l'étude des séquences d'acides aminés homologue protéines isolées de différentes espèces, plusieurs conclusions importantes ont été tirées. Les protéines homologues sont les protéines qui remplissent les mêmes fonctions chez différentes espèces. Un exemple est l’hémoglobine : chez tous les vertébrés, elle remplit la même fonction liée au transport de l’oxygène. Les protéines homologues de différentes espèces ont généralement des chaînes polypeptidiques de même longueur ou presque. Dans les séquences d'acides aminés des protéines homologues, les mêmes acides aminés se trouvent toujours à de nombreuses positions - ils sont appelés restes invariants. Cependant, des différences significatives sont observées dans d’autres positions protéiques : dans ces positions, les acides aminés varient d’une espèce à l’autre ; Ces résidus d'acides aminés sont appelés variable. L'ensemble des similitudes dans les séquences d'acides aminés des protéines homologues est combiné dans le concept homologie de séquence. La présence d'une telle homologie suggère que les animaux à partir desquels des protéines homologues ont été isolées ont une origine évolutive commune. Un exemple intéressant est une protéine complexe - cytochrome c- une protéine mitochondriale qui participe comme porteur d'électrons aux processus biologiques d'oxydation. M » 12500, contient » 100 a.k. A.K. ont été installés. séquences pour 60 espèces. 27 a.k. - sont les mêmes, cela indique que tous ces résidus jouent un rôle important dans la détermination de l'activité biologique du cytochrome c. La deuxième conclusion importante tirée de l'analyse des séquences d'acides aminés est que le nombre de résidus par lesquels le cytochrome c diffère de deux espèces quelconques est proportionnel à la différence phylogénétique entre ces espèces. Par exemple, les molécules du cytochrome c du cheval et de la levure diffèrent en 48 aa, chez le canard et le poulet - en 2 aa, et chez le poulet et la dinde, elles ne diffèrent pas. Les informations sur le nombre de différences dans les séquences d'acides aminés des protéines homologues de différentes espèces sont utilisées pour construire des cartes évolutives qui reflètent les étapes successives de l'émergence et du développement de diverses espèces d'animaux et de plantes en cours d'évolution.

Structure secondaire des protéines

- Il s'agit de la disposition d'une molécule protéique dans l'espace sans tenir compte de l'influence des substituants secondaires. Il existe deux types de structure secondaire : l’hélice a et la structure b (couche pliée). Examinons de plus près chaque type de structure secondaire.

a-Spirale est une hélice à droite avec le même pas de 3,6 résidus d'acides aminés. L'hélice a est stabilisée par des liaisons hydrogène intramoléculaires qui naissent entre les atomes d'hydrogène d'une liaison peptidique et les atomes d'oxygène de la quatrième liaison peptidique.

Les substituants latéraux sont situés perpendiculairement au plan de l'hélice a.

Que. les propriétés d'une protéine donnée sont déterminées par les propriétés des groupes latéraux de résidus d'acides aminés inclus dans la composition d'une protéine particulière. Si les substituants latéraux sont hydrophobes, alors la protéine ayant une structure en hélice a est hydrophobe. Un exemple d’une telle protéine est la protéine kératine, qui constitue les cheveux.

En conséquence, il s'avère que l'hélice a est imprégnée de liaisons hydrogène et constitue une structure très stable. Lorsqu’une telle spirale se forme, deux tendances s’opèrent :

¨ la molécule recherche un minimum d'énergie, c'est-à-dire à la formation du plus grand nombre de liaisons hydrogène ;

¨ en raison de la rigidité de la liaison peptidique, seules les première et quatrième liaisons peptidiques peuvent se rapprocher dans l'espace.

DANS couche pliée Les chaînes peptidiques sont disposées parallèlement les unes aux autres, formant une figure semblable à une feuille pliée en accordéon. Les chaînes peptidiques interagissant les unes avec les autres via des liaisons hydrogène peuvent être un grand nombre de. Les chaînes sont disposées de manière antiparallèle.

Plus la couche repliée contient de chaînes peptidiques, plus la molécule protéique est forte.

Comparons les propriétés des matières protéiques de la laine et de la soie et expliquons la différence entre les propriétés de ces matières du point de vue de la structure des protéines qui les composent.

La kératine, une protéine de la laine, a une structure secondaire en hélice a. Le fil de laine n’est pas aussi résistant que le fil de soie et s’étire facilement lorsqu’il est mouillé. Cette propriété s'explique par le fait que lorsqu'une charge est appliquée liaisons hydrogène ils se brisent et la spirale s'étire.

La fibroïne, une protéine de soie, possède une structure B secondaire. Le fil de soie ne s'étire pas et est très résistant. Cette propriété s'explique par le fait que dans la couche repliée, de nombreuses chaînes peptidiques interagissent entre elles par des liaisons hydrogène, ce qui rend cette structure très solide.

Les acides aminés diffèrent par leur capacité à participer à la formation des hélices a et des structures b. La glycine, l'aspargine et la tyrosine se trouvent rarement dans les hélices a. La proline déstabilise la structure a-hélicoïdale. Expliquer pourquoi? Les structures B comprennent la glycine ; la proline, l’acide glutamique, l’aspargine, l’histidine, la lysine et la sérine sont presque absentes.

La structure d'une protéine peut contenir des sections de structures B, des hélices A et des sections irrégulières. Dans les zones irrégulières, la chaîne peptidique peut se plier relativement facilement et changer de conformation, tandis que l'hélice et la couche pliée sont des structures assez rigides. Le contenu des structures b et des hélices a dans les différentes protéines n’est pas le même.

Structure tertiaire des protéines

déterminé par l'interaction des substituants latéraux de la chaîne peptidique. Pour les protéines fibrillaires, il est difficile d’identifier des schémas généraux de formation de structures tertiaires. Quant aux protéines globulaires, de tels modèles existent et nous les considérerons. La structure tertiaire des protéines globulaires est formée par un repliement supplémentaire de la chaîne peptidique contenant des structures b, des hélices a et des régions irrégulières, de sorte que les groupes latéraux hydrophiles des résidus d'acides aminés apparaissent à la surface du globule et les groupes latéraux hydrophobes. sont cachées profondément dans le globule, formant parfois une poche hydrophobe.

Forces stabilisant la structure tertiaire des protéines.

Interaction électrostatique entre des groupes chargés différemment, le cas extrême est celui des interactions ioniques.

Liaisons hydrogène, apparaissant entre les groupes latéraux de la chaîne polypeptidique.

Interactions hydrophobes.

Interactions covalentes(formation d'une liaison disulfure entre deux résidus cystéine pour former la cystine). La formation de liaisons disulfure conduit au fait que les régions éloignées de la molécule polypeptidique sont rapprochées et fixées. Les liaisons disulfure sont détruites par les agents réducteurs. Cette propriété est utilisée pour la permanente des cheveux, qui sont presque entièrement constitués d’une protéine kératinique criblée de liaisons disulfure.

La nature de la disposition spatiale est déterminée par la composition en acides aminés et l'alternance des acides aminés dans la chaîne polypeptidique (structure primaire). Par conséquent, chaque protéine ne possède qu’une seule structure spatiale correspondant à sa structure primaire. De petits changements dans la conformation des molécules protéiques se produisent lorsqu’elles interagissent avec d’autres molécules. Ces changements jouent parfois un rôle énorme dans le fonctionnement des molécules protéiques. Ainsi, lorsqu'une molécule d'oxygène s'attache à l'hémoglobine, la conformation de la protéine change légèrement, ce qui conduit à un effet d'interaction coopérative lorsque les trois molécules d'oxygène restantes s'attachent. Ce changement de conformation sous-tend la théorie de l'induction de correspondance pour expliquer la spécificité de groupe de certaines enzymes.

Outre la liaison disulfure covalente, toutes les autres liaisons qui stabilisent la structure tertiaire sont de nature faible et sont facilement détruites. Lors de la rupture grand nombre liaisons qui stabilisent la structure spatiale de la molécule protéique, la conformation ordonnée unique à chaque protéine est perturbée et l'activité biologique de la protéine est souvent perdue. Ce changement dans la structure spatiale est appelé dénaturation.

Inhibiteurs de la fonction des protéines

Étant donné que les différents ligands diffèrent en Kb, vous pouvez toujours sélectionner une substance dont la structure est similaire à celle du ligand naturel, mais qui a une valeur Kb plus élevée avec une protéine donnée. Par exemple, le CO a un Kb 100 fois supérieur à celui de l'O 2 avec l'hémoglobine, donc 0,1 % de CO dans l'air suffit à bloquer un grand nombre de molécules d'hémoglobine. De nombreux médicaments fonctionnent selon le même principe. Par exemple, la ditiline.

L'acétylcholine est un médiateur de la transmission de l'influx nerveux au muscle. La ditiline bloque la protéine réceptrice avec laquelle l'acétylcholine se lie et crée un effet paralysant.

9. Relation entre la structure des protéines et leurs fonctions à l'aide de l'exemple de l'hémoglobine et de la myoglobine

Transport de dioxyde de carbone

L'hémoglobine transporte non seulement l'oxygène des poumons vers les tissus périphériques, mais accélère également le transport du CO 2 des tissus vers les poumons. L'hémoglobine fixe le CO 2 immédiatement après la libération d'oxygène (» 15 % du CO 2 total). Dans les globules rouges, un processus enzymatique se produit dans la formation d'acide carbonique à partir du CO 2 provenant des tissus : CO 2 + H 2 O = H 2 CO 3. L'acide carbonique se dissocie rapidement en HCO 3 - et H +. Pour éviter une augmentation dangereuse de l’acidité, il doit exister un système tampon capable d’absorber les protons en excès. L'hémoglobine lie deux protons pour quatre molécules d'oxygène libérées et détermine la capacité tampon du sang. Dans les poumons, le processus inverse se produit. Les protons libérés se lient à l'ion bicarbonate pour former de l'acide carbonique qui, sous l'action de l'enzyme, est converti en CO 2 et en eau, et le CO 2 est exhalé. Ainsi, la liaison de l'O 2 est étroitement associée à l'expiration du CO 2. Ce phénomène réversible est connu sous le nom de Effet Bohr. La myoglobine ne présente pas d'effet Bohr.

Protéines isofonctionnelles

Une protéine qui remplit une fonction spécifique dans une cellule peut être représentée sous plusieurs formes : protéines isofonctionnelles, ou isozymes. Bien que ces protéines remplissent la même fonction, elles diffèrent par la constante de liaison, ce qui entraîne certaines différences de fonctionnalité. Par exemple, plusieurs formes d'hémoglobine se retrouvent dans les érythrocytes humains : HbA (96 %), HbF (2 %), HbA 2 (2 %). Toutes les hémoglobines sont des tétramères, construits à partir de protomères a, b, g, d (HbA - a 2 b 2, HbF - a 2 g 2, HbA 2 - a 2 d 2). Tous les protomères sont similaires dans leur structure primaire, et des similitudes très similaires sont observées dans les structures secondaire et tertiaire. Toutes les formes d’hémoglobine sont conçues pour transporter l’oxygène vers les cellules des tissus, mais l’HbF, par exemple, a une plus grande affinité pour l’oxygène que l’HbA. L'HbF est caractéristique du stade embryonnaire du développement humain. Il est capable de retirer l’oxygène de l’HbA, ce qui assure un apport normal d’oxygène au fœtus.

Les isoprotéines sont le résultat de la présence de plus d’un gène structurel dans le pool génétique d’une espèce.

PROTÉINES : STRUCTURE, PROPRIÉTÉS ET FONCTIONS

1. Les protéines et leurs principales caractéristiques

2. Fonctions biologiques des protéines

3. Composition en acides aminés des protéines

4. Classification des protéines

5. Propriétés physiques des protéines

6. Organisation structurelle des molécules protéiques (structures primaires, secondaires, tertiaires)

Écureuils- Il s'agit de polymères naturels de haut poids moléculaire (le poids moléculaire varie de 5 à 10 000 à 1 million ou plus), dont les molécules sont construites à partir de résidus d'acides aminés reliés par une liaison amide (peptide).

Les protéines sont également appelées protéines (du grec « protos » - d'abord, important). Le nombre de résidus d'acides aminés dans une molécule protéique varie considérablement et atteint parfois plusieurs milliers. Chaque protéine possède sa propre séquence inhérente de résidus d’acides aminés.

Les protéines remplissent diverses fonctions biologiques : catalytique (enzymes), régulatrice (hormones), structurelle (collagène, fibroïne), motrice (myosine), de transport (hémoglobine, myoglobine), protectrice (immunoglobulines, interféron), de stockage (caséine, albumine, gliadine) et autres.

Les protéines constituent la base des biomembranes, le composant le plus important de la cellule et de ses composants. Ils jouent un rôle clé dans la vie de la cellule, constituant en quelque sorte la base matérielle de son activité chimique.

La propriété exceptionnelle des protéines est auto-organisation de la structure, c'est-à-dire sa capacité à créer spontanément une certaine structure spatiale caractéristique uniquement d'une protéine donnée. Essentiellement, toutes les activités du corps (développement, mouvement, performance de diverses fonctions et bien plus encore) est associée à des substances protéiques. Il est impossible d’imaginer la vie sans protéines.

Les protéines sont les plus importantes composant alimentation humaine et animale, fournisseur d'acides aminés essentiels.

Structure des protéines

Dans la structure spatiale des protéines grande importance a le caractère de radicaux R (résidus) dans les molécules d’acides aminés. Les radicaux d'acides aminés non polaires sont généralement situés à l'intérieur de la macromolécule protéique et provoquent des interactions hydrophobes ; les radicaux polaires contenant des groupes ioniques (formateurs d'ions) se trouvent généralement à la surface d'une macromolécule protéique et caractérisent les interactions électrostatiques (ioniques). Les radicaux non ioniques polaires (par exemple, contenant des groupes alcool OH, des groupes amide) peuvent être localisés à la fois à la surface et à l'intérieur de la molécule protéique. Ils participent à la formation des liaisons hydrogène.

Dans les molécules protéiques, les acides α-aminés sont liés les uns aux autres par des liaisons peptidiques (-CO-NH-) :

Les chaînes polypeptidiques ainsi construites ou des sections individuelles au sein d'une chaîne polypeptidique peuvent, dans certains cas, être en outre liées les unes aux autres par des liaisons disulfure (-S-S-) ou, comme on les appelle souvent, des ponts disulfure.

Les liaisons ioniques (sel) et hydrogène, ainsi que l'interaction hydrophobe - un type particulier de contact entre les composants hydrophobes des molécules de protéines dans Environnement aquatique. Toutes ces liaisons ont des forces variables et assurent la formation d’une grosse molécule protéique complexe.

Malgré la différence dans la structure et les fonctions des substances protéiques, leur composition élémentaire varie légèrement (en % en poids sec) : carbone - 51-53 ; oxygène - 21,5-23,5; azote - 16,8-18,4; hydrogène - 6,5-7,3; soufre - 0,3-2,5.

Certaines protéines contiennent de petites quantités de phosphore, de sélénium et d'autres éléments.

La séquence de résidus d’acides aminés dans une chaîne polypeptidique est appelée structure protéique primaire.

Une molécule protéique peut être constituée d’une ou plusieurs chaînes polypeptidiques, chacune contenant un nombre différent de résidus d’acides aminés. Compte tenu du nombre de combinaisons possibles, la variété des protéines est presque illimitée, mais toutes n’existent pas dans la nature.

Le nombre total de différents types de protéines dans tous les types d'organismes vivants est de 10 11 -10 12. Pour les protéines dont la structure se caractérise par une complexité exceptionnelle, en plus de la structure primaire, plus niveaux élevés organisation structurelle : structures secondaires, tertiaires et parfois quaternaires.

Structure secondaire la plupart des protéines en possèdent, mais pas toujours sur toute la longueur de la chaîne polypeptidique. Les chaînes polypeptidiques ayant une certaine structure secondaire peuvent être localisées différemment dans l'espace.

Information structure tertiaire Outre les liaisons hydrogène, les interactions ioniques et hydrophobes jouent un rôle important. En fonction de la nature du « packaging » de la molécule protéique, on les distingue globulaire, ou sphérique, et fibrillaire, ou des protéines filamenteuses (Tableau 12).

Pour les protéines globulaires, c'est plus typique structure a-hélicoïdale, les spirales sont courbées, « pliées ». La macromolécule a une forme sphérique. Ils se dissolvent dans l'eau et les solutions salines pour former des systèmes colloïdaux. La plupart des protéines des animaux, des plantes et des micro-organismes sont des protéines globulaires.

Pour les protéines fibrillaires, une structure filamenteuse est plus typique. Ils sont généralement insolubles dans l'eau. Les protéines fibrillaires remplissent généralement des fonctions de formation de structure. Leurs propriétés (résistance, extensibilité) dépendent du mode de conditionnement des chaînes polypeptidiques. Des exemples de protéines fibrillaires sont la myosine et la kératine. Dans certains cas, des sous-unités protéiques individuelles forment des ensembles complexes à l’aide de liaisons hydrogène, d’interactions électrostatiques et autres. Dans ce cas, il se forme structure quaternaire protéines.

Un exemple de protéine à structure quaternaire est l’hémoglobine sanguine. Ce n'est qu'avec une telle structure qu'il remplit ses fonctions : lier l'oxygène et le transporter vers les tissus et les organes.

Cependant, il convient de noter que dans l'organisation des structures protéiques supérieures, un rôle exclusif appartient à la structure primaire.

Classement des protéines

Il existe plusieurs classifications de protéines :

1. Par degré de difficulté (simple et complexe).
2. Selon la forme des molécules (protéines globulaires et fibrillaires).
3. Selon la solubilité dans les solvants individuels (solubles dans l'eau, solubles dans les solutions salines diluées - albumines, solubles dans l'alcool - prolamines, solubles dans les alcalis et acides dilués - glutélines).
4. Selon les fonctions exercées (par exemple protéines de stockage, protéines du squelette, etc.).

Propriétés des protéines

Les protéines sont des électrolytes amphotères. À une certaine valeur de pH (appelée point isoélectrique), le nombre de charges positives et négatives dans la molécule protéique est égal. C'est l'une des principales propriétés des protéines. À ce stade, les protéines sont électriquement neutres et leur solubilité dans l’eau est la plus faible. La capacité des protéines à réduire la solubilité lorsque leurs molécules atteignent la neutralité électrique est utilisée pour l'isolement des solutions, par exemple dans la technologie d'obtention de produits protéiques.

Hydratation. Le processus d'hydratation signifie la liaison de l'eau par les protéines, et celles-ci présentent des propriétés hydrophiles : elles gonflent, leur masse et leur volume augmentent. Le gonflement des protéines individuelles dépend uniquement de leur structure. Les groupes amide hydrophile (-CO-NH-, liaison peptidique), amine (-NH 2) et carboxyle (-COOH) présents dans la composition et situés à la surface de la macromolécule protéique attirent les molécules d'eau en les orientant strictement sur la surface de la molécule. L'enveloppe d'hydratation (aqueuse) entourant les globules protéiques empêche l'agrégation et la sédimentation et contribue donc à la stabilité des solutions protéiques. Au point isoélectrique, les protéines ont la moindre capacité à lier l’eau ; l’enveloppe d’hydratation autour des molécules de protéines est détruite, de sorte qu’elles se combinent pour former de gros agrégats. L'agrégation des molécules de protéines se produit également lorsqu'elles sont déshydratées à l'aide de certains solvants organiques, par exemple l'alcool éthylique. Cela conduit à la précipitation des protéines. Lorsque le pH de l’environnement change, la macromolécule protéique se charge et sa capacité d’hydratation change.

Avec un gonflement limité, les solutions concentrées en protéines forment des systèmes complexes appelés gelées.

Les gelées ne sont pas fluides, élastiques, ont une plasticité, une certaine résistance mécanique et sont capables de conserver leur forme. Les protéines globulaires peuvent être complètement hydratées et dissoutes dans l’eau (par exemple les protéines du lait), formant ainsi des solutions à faibles concentrations. Les propriétés hydrophiles des protéines, c'est-à-dire leur capacité à gonfler, former des gelées, stabiliser des suspensions, des émulsions et des mousses, sont d'une grande importance en biologie et dans l'industrie agroalimentaire. Une gelée très mobile, construite principalement à partir de molécules protéiques, est le cytoplasme - du gluten brut isolé de la pâte de blé ; il contient jusqu'à 65% d'eau. L'hydrophilie différente des protéines du gluten est l'un des signes caractérisant la qualité du grain de blé et de la farine qui en est obtenue (le blé dit fort et faible). Le caractère hydrophile des protéines des céréales et de la farine joue un rôle important dans le stockage et la transformation des céréales ainsi que dans la boulangerie-pâtisserie. La pâte obtenue en boulangerie est une protéine gonflée dans l'eau, une gelée concentrée contenant des grains d'amidon.

Dénaturation des protéines. Lors de la dénaturation sous l'influence de facteurs externes (température, contraintes mécaniques, action d'agents chimiques et un certain nombre d'autres facteurs), une modification se produit dans les structures secondaires, tertiaires et quaternaires de la macromolécule protéique, c'est-à-dire sa structure spatiale native. La structure primaire, et donc composition chimique les protéines ne changent pas. Les propriétés physiques changent : la solubilité et la capacité d'hydratation diminuent, l'activité biologique est perdue. La forme de la macromolécule protéique change et une agrégation se produit. Dans le même temps, l'activité de certains groupes chimiques augmente, l'effet des enzymes protéolytiques sur les protéines est facilité et leur hydrolyse est donc plus facile.

Dans la technologie alimentaire, la dénaturation thermique des protéines revêt une importance pratique particulière, dont le degré dépend de la température, de la durée de chauffage et de l'humidité. Il faut en tenir compte lors de l'élaboration de régimes de traitement thermique pour les matières premières alimentaires, les produits semi-finis et parfois les produits finis. Les processus de dénaturation thermique jouent un rôle particulier dans le blanchiment des matières végétales, le séchage des céréales, la cuisson du pain et la production de pâtes. La dénaturation des protéines peut également être provoquée par une action mécanique (pression, frottement, agitation, ultrasons). Enfin, la dénaturation des protéines est provoquée par l'action de réactifs chimiques (acides, alcalis, alcool, acétone). Toutes ces techniques sont largement utilisées dans l’alimentation et les biotechnologies.

Moussant. Le processus de moussage fait référence à la capacité des protéines à former des systèmes liquide-gaz hautement concentrés appelés mousses. La stabilité de la mousse, dans laquelle la protéine est un agent moussant, dépend non seulement de sa nature et de sa concentration, mais également de la température. Les protéines sont largement utilisées comme agents moussants dans l'industrie de la confiserie (guimauves, guimauves, soufflés). Le pain a une structure mousseuse, ce qui affecte son goût.

Les molécules de protéines, sous l'influence d'un certain nombre de facteurs, peuvent être détruites ou interagir avec d'autres substances pour former de nouveaux produits. Pour l’industrie agroalimentaire, deux processus importants peuvent être distingués :

1) hydrolyse des protéines sous l'action d'enzymes ;

2) interaction des groupes aminés de protéines ou d'acides aminés avec des groupes carbonyle de sucres réducteurs.

Sous l'influence des enzymes protéases qui catalysent la dégradation hydrolytique des protéines, ces dernières se décomposent en produits plus simples (poly- et dipeptides) et in fine en acides aminés. Le taux d'hydrolyse des protéines dépend de sa composition, de sa structure moléculaire, de son activité enzymatique et de ses conditions.

Hydrolyse des protéines. Réaction d'hydrolyse pour former des acides aminés dans vue générale peut s'écrire ainsi :

La combustion. Les protéines brûlent pour former de l'azote, gaz carbonique et de l'eau, ainsi que quelques autres substances. La combustion s'accompagne d'une odeur caractéristique de plumes brûlées.

Réactions colorées aux protéines. Pour définition qualitative les protéines utilisent les réactions suivantes :

1) xantoprotéine, dans lequel se produit l'interaction des cycles aromatiques et hétéroatomiques dans une molécule protéique avec de l'acide nitrique concentré, accompagnée de l'apparition d'une couleur jaune.

2) biuret, dans lequel des solutions faiblement alcalines de protéines interagissent avec une solution de sulfate de cuivre (II) pour former des composés complexes entre les ions Cu 2+ et les polypeptides. La réaction s'accompagne de l'apparition d'une couleur bleu-violet.

Écureuils- poids moléculaire élevé composés organiques, constitué de résidus d'acides aminés reliés en une longue chaîne par une liaison peptidique.

La composition des protéines dans les organismes vivants ne comprend que 20 types d'acides aminés, qui sont tous des acides aminés alpha, et la composition en acides aminés des protéines et leur ordre de connexion les unes avec les autres sont déterminés par l'individu. code génétique Organisme vivant.

L'une des caractéristiques des protéines est leur capacité à former spontanément des structures spatiales caractéristiques uniquement de cette protéine particulière.

En raison de la spécificité de leur structure, les protéines peuvent avoir diverses propriétés. Par exemple, les protéines à structure quaternaire globulaire, notamment le blanc d'œuf de poule, se dissolvent dans l'eau pour former des solutions colloïdales. Les protéines à structure quaternaire fibrillaire ne se dissolvent pas dans l'eau. Les protéines fibrillaires, en particulier, forment les ongles, les cheveux et le cartilage.

Propriétés chimiques des protéines

Hydrolyse

Toutes les protéines sont capables de subir des réactions d'hydrolyse. Dans le cas d'une hydrolyse complète des protéines, il se forme un mélange d'acides α-aminés :

Protéine + nH 2 O => mélange d'acides α-aminés

Dénaturation

La destruction des structures secondaires, tertiaires et quaternaires d’une protéine sans détruire sa structure primaire est appelée dénaturation. La dénaturation des protéines peut se produire sous l'influence de solutions de sels de sodium, de potassium ou d'ammonium - une telle dénaturation est réversible :

La dénaturation se produisant sous l'influence d'un rayonnement (par exemple chauffage) ou d'un traitement de la protéine avec des sels de métaux lourds est irréversible :

Par exemple, une dénaturation irréversible des protéines est observée lors du traitement thermique des œufs lors de leur préparation. À la suite de la dénaturation du blanc d'œuf, sa capacité à se dissoudre dans l'eau pour former une solution colloïdale disparaît.

Réactions qualitatives aux protéines

Réaction de Biuret

Si une solution d'hydroxyde de sodium à 10 % est ajoutée à une solution contenant des protéines, puis une petite quantité d'une solution de sulfate de cuivre à 1 %, une couleur violette apparaîtra.

solution protéique + NaOH (solution à 10%) + CuSO 4 = couleur violette

Réaction xanthoprotéique

Les solutions protéiques lorsqu'elles sont bouillies avec de l'acide nitrique concentré se colorent jaune:

solution protéique + HNO 3 (conc.) => couleur jaune

Fonctions biologiques des protéines

catalytique	accélérer diverses réactions chimiques dans les organismes vivants	enzymes
de construction	matériau de construction de cellules	collagène, protéines de la membrane cellulaire
protecteur	protéger le corps des infections	immunoglobulines, interféron
réglementaire	réguler les processus métaboliques	les hormones
transport	transfert de substances vitales d'une partie du corps à une autre	l'hémoglobine transporte l'oxygène
énergie	fournir de l'énergie au corps	1 gramme de protéines peut fournir à l'organisme 17,6 J d'énergie
moteur (moteur)	toutes les fonctions motrices du corps	myosine (protéine musculaire)

Écureuils sont des biopolymères constitués de résidus d'acides aminés α reliés les uns aux autres par des liaisons peptidiques (-CO-NH-). Les protéines font partie des cellules et des tissus de tous les organismes vivants. Les molécules de protéines contiennent 20 résidus de divers acides aminés.

Structure des protéines

Les protéines possèdent une variété inépuisable de structures.

Structure protéique primaire est une séquence d’unités d’acides aminés dans une chaîne polypeptidique linéaire.

Structure secondaire- c'est la configuration spatiale d'une molécule protéique, ressemblant à une hélice, qui se forme à la suite de la torsion de la chaîne polypeptidique due aux liaisons hydrogène entre les groupes : CO et NH.

Structure tertiaire- c'est la configuration spatiale que prend une chaîne polypeptidique tordue en spirale.

Structure quaternaire- Ce sont des formations polymères issues de plusieurs macromolécules protéiques.

Propriétés physiques

Les propriétés exercées par les protéines sont très diverses. Certaines protéines se dissolvent dans l'eau, formant généralement des solutions colloïdales (par exemple, le blanc d'œuf) ; d'autres se dissolvent dans des solutions salines diluées ; d'autres encore sont insolubles (par exemple, les protéines des tissus tégumentaires).

Propriétés chimiques

Dénaturation– destruction de la structure secondaire, tertiaire de la protéine sous l'influence de divers facteurs : température, action des acides, des sels métaux lourds, alcools, etc.

Lors de la dénaturation sous l'influence de facteurs externes (température, contraintes mécaniques, action d'agents chimiques et autres facteurs), une modification se produit dans les structures secondaires, tertiaires et quaternaires de la macromolécule protéique, c'est-à-dire sa structure spatiale native. La structure primaire, et donc la composition chimique de la protéine, ne change pas. Changent propriétés physiques: la solubilité et la capacité d'hydratation diminuent, l'activité biologique est perdue. La forme de la macromolécule protéique change et une agrégation se produit. Dans le même temps, l'activité de certains groupes augmente, l'effet des enzymes protéolytiques sur les protéines est facilité et, par conséquent, elles sont plus facilement hydrolysées.

Dans la technologie alimentaire, la dénaturation thermique des protéines revêt une importance pratique particulière, dont le degré dépend de la température, de la durée de chauffage et de l'humidité. Il faut en tenir compte lors de l'élaboration de régimes de traitement thermique pour les matières premières alimentaires, les produits semi-finis et parfois les produits finis. Les processus de dénaturation thermique jouent un rôle particulier dans le blanchiment des matières végétales, le séchage des céréales, la cuisson du pain et la production de pâtes. La dénaturation des protéines peut également être provoquée par une action mécanique (pression, frottement, agitation, ultrasons). La dénaturation des protéines est provoquée par l'action de réactifs chimiques (acides, alcalis, alcool, acétone). Toutes ces techniques sont largement utilisées dans l’alimentation et les biotechnologies.

Réactions qualitatives aux protéines:

a) Lorsque la protéine brûle, elle sent les plumes brûlées.

b) Protéine + HNO 3 → couleur jaune

c) Solution protéique + NaOH + CuSO 4 → couleur violette

Hydrolyse

Protéine + H 2 O → mélange d'acides aminés

Fonctions des protéines dans la nature :

· catalytique (enzymes);

· réglementaire (hormones) ;

· structurel (kératine de laine, fibroïne de soie, collagène) ;

moteur (actine, myosine) ;

transport (hémoglobine);

· réserve (caséine, albumine d'oeuf);

· protecteurs (immunoglobulines), etc.

Hydratation

Le processus d'hydratation signifie la liaison de l'eau par les protéines, et celles-ci présentent des propriétés hydrophiles : elles gonflent, leur masse et leur volume augmentent. Le gonflement de la protéine s'accompagne de sa dissolution partielle. Le caractère hydrophile des protéines individuelles dépend de leur structure. Les groupes amide hydrophile (–CO–NH–, liaison peptidique), amine (NH 2) et carboxyle (COOH) présents dans la composition et situés à la surface de la macromolécule protéique attirent les molécules d'eau, les orientant strictement vers la surface du molécule. En entourant les globules protéiques, une enveloppe d’hydratation (aqueuse) empêche la stabilité des solutions protéiques. Au point isoélectrique, les protéines ont la moindre capacité à lier l’eau ; l’enveloppe d’hydratation autour des molécules de protéines est détruite, de sorte qu’elles se combinent pour former de grands agrégats. L'agrégation des molécules de protéines se produit également lorsqu'elles sont déshydratées à l'aide de certains solvants organiques, tels que l'alcool éthylique. Cela conduit à la précipitation des protéines. Lorsque le pH de l’environnement change, la macromolécule protéique se charge et sa capacité d’hydratation change.

Avec un gonflement limité, des solutions concentrées en protéines se forment systèmes complexes, appelées gelées. Les gelées ne sont pas fluides, élastiques, ont une plasticité, une certaine résistance mécanique et sont capables de conserver leur forme. Les protéines globulaires peuvent être complètement hydratées, se dissolvant dans l'eau (par exemple, les protéines du lait), formant des solutions à faibles concentrations. Les propriétés hydrophiles des protéines revêtent une grande importance en biologie et dans l’industrie agroalimentaire. Le cytoplasme, le contenu semi-liquide de la cellule, est une gelée très mobile, constituée principalement de molécules protéiques. La gelée hautement hydratée est du gluten brut isolé de la pâte de blé, elle contient jusqu'à 65% d'eau. L'hydrophilie, la principale qualité du grain de blé, des protéines des grains et de la farine, joue un rôle important dans le stockage et la transformation du grain, ainsi que dans la boulangerie. La pâte obtenue en boulangerie est une protéine gonflée dans l'eau, une gelée concentrée contenant des grains d'amidon.

Moussant

Le processus de moussage est la capacité des protéines à former des systèmes liquide-gaz hautement concentrés appelés mousses. La stabilité de la mousse, dans laquelle la protéine est un agent moussant, dépend non seulement de sa nature et de sa concentration, mais également de la température. Les protéines sont largement utilisées comme agents moussants dans l'industrie de la confiserie (guimauves, guimauves, soufflés). Le pain a une structure mousseuse, ce qui affecte ses propriétés gustatives.

La combustion

Les protéines brûlent pour produire de l’azote, du dioxyde de carbone et de l’eau, ainsi que d’autres substances. La combustion s'accompagne d'une odeur caractéristique de plumes brûlées.

Réactions de couleur.

• Xanthoprotéine – une interaction des cycles aromatiques et hétéroatomiques dans une molécule protéique avec de l'acide nitrique concentré se produit, accompagnée de l'apparition d'une couleur jaune ;
• Biuret - des solutions faiblement alcalines de protéines interagissent avec une solution de sulfate de cuivre (II) pour former des composés complexes entre les ions Cu 2+ et les polypeptides. La réaction s'accompagne de l'apparition d'une couleur bleu-violet ;
• Lorsque les protéines sont chauffées avec un alcali en présence de sels de plomb, un précipité noir contenant du soufre précipite.



Le contenu de l'article

PROTÉINES (Article 1)– une classe de polymères biologiques présents dans tout organisme vivant. Avec la participation des protéines, se déroulent les principaux processus qui assurent les fonctions vitales de l'organisme : respiration, digestion, contraction musculaire, transmission de l'influx nerveux. Le tissu osseux, la peau, les cheveux et les formations cornées des êtres vivants sont constitués de protéines. Pour la plupart des mammifères, la croissance et le développement du corps sont dus à des aliments contenant des protéines comme composant alimentaire. Le rôle des protéines dans l'organisme et, par conséquent, leur structure est très diversifié.

Composition protéique.

Toutes les protéines sont des polymères dont les chaînes sont assemblées à partir de fragments d'acides aminés. Les acides aminés sont des composés organiques contenant dans leur composition (conformément au nom) un groupe aminé NH 2 et un groupe acide organique, c'est-à-dire carboxyle, groupe COOH. De toute la variété des acides aminés existants (en théorie, le nombre d'acides aminés possibles est illimité), seuls ceux qui n'ont qu'un seul atome de carbone entre le groupe amino et le groupe carboxyle participent à la formation des protéines. En général, les acides aminés impliqués dans la formation des protéines peuvent être représentés par la formule : H 2 N – CH(R) – COOH. Le groupe R attaché à l'atome de carbone (celui entre les groupes amino et carboxyle) détermine la différence entre les acides aminés qui forment les protéines. Ce groupe ne peut être constitué que d'atomes de carbone et d'hydrogène, mais le plus souvent il contient, en plus de C et H, divers groupes fonctionnels (capables de transformations ultérieures), par exemple HO-, H 2 N-, etc. une option lorsque R = H.

Les organismes des êtres vivants contiennent plus de 100 acides aminés différents, cependant, tous ne sont pas utilisés dans la construction des protéines, mais seulement 20, les acides dits « fondamentaux ». Dans le tableau 1 montre leurs noms (la plupart des noms développés historiquement), la formule développée, ainsi que l'abréviation largement utilisée. Toutes les formules développées sont disposées dans le tableau de manière à ce que le fragment principal d'acide aminé soit à droite.

Tableau 1. ACIDES AMINÉS IMPLIQUÉS DANS LA CRÉATION DE PROTÉINES

Nom	Structure	Désignation
GLYCINE		GLI
ALANINE		ALA
VALINE		ARBRE
LEUCINE		LIE
ISOLEUCINE		ILE
SÉRINE		SER
THRÉONINE		TRE
CYSTÉINE		CEI
MÉTHIONINE		RENCONTRÉ
LYSINE		LIZ
ARGININE		ARG
ACIDE ASPARAGIQUE		ASN
ASPARAGINE		ASN
ACIDE GLUTAMIQUE		GLU
GLUTAMINE		GNL
PHÉNYLALANINE		SÈCHE-CHEVEUX
TYROSINE		TIR
TRYPTOPHANE		TROIS
HISTIDINE		SIG
PROLINE		PRO
Dans la pratique internationale, la désignation abrégée des acides aminés répertoriés utilisant des abréviations latines à trois lettres ou à une lettre est acceptée, par exemple glycine - Gly ou G, alanine - Ala ou A.

Parmi ces vingt acides aminés (tableau 1), seule la proline contient un groupe NH à côté du groupe carboxyle COOH (au lieu de NH 2 ), puisqu'elle fait partie du fragment cyclique.

Huit acides aminés (valine, leucine, isoleucine, thréonine, méthionine, lysine, phénylalanine et tryptophane), placés dans le tableau sur fond gris, sont dits essentiels, puisque l'organisme doit constamment les recevoir des aliments protéinés pour une croissance et un développement normaux.

Une molécule protéique se forme à la suite de la connexion séquentielle d'acides aminés, tandis que le groupe carboxyle d'un acide interagit avec le groupe amino d'une molécule voisine, entraînant la formation d'une liaison peptidique –CO – NH– et la libération de une molécule d'eau. En figue. La figure 1 montre une combinaison séquentielle d'alanine, de valine et de glycine.

Riz. 1 CONNEXION EN SÉRIE D'ACIDES AMINÉS lors de la formation d’une molécule protéique. Le chemin allant du groupe amino terminal de H 2 N au groupe carboxyle terminal de COOH a été choisi comme direction principale de la chaîne polymère.

Pour décrire de manière compacte la structure d'une molécule protéique, des abréviations d'acides aminés (tableau 1, troisième colonne) impliqués dans la formation de la chaîne polymère sont utilisées. Le fragment de la molécule montré sur la Fig. 1 s'écrit comme suit : H 2 N-ALA-VAL-GLY-COOH.

Les molécules de protéines contiennent de 50 à 1 500 résidus d'acides aminés (les chaînes plus courtes sont appelées polypeptides). L'individualité d'une protéine est déterminée par l'ensemble des acides aminés qui composent la chaîne polymère et, non moins important, par l'ordre de leur alternance le long de la chaîne. Par exemple, la molécule d'insuline est constituée de 51 résidus d'acides aminés (c'est l'une des protéines à chaîne la plus courte) et se compose de deux chaînes parallèles de longueur inégale reliées entre elles. L'ordre d'alternance des fragments d'acides aminés est présenté sur la figure. 2.

Riz. 2 MOLÉCULE D'INSULINE, construits à partir de 51 résidus d'acides aminés, les fragments d'acides aminés identiques sont marqués d'une couleur de fond correspondante. Les résidus d'acides aminés cystéine contenus dans la chaîne (en abrégé CIS) forment des ponts disulfure –S-S-, qui relient deux molécules de polymère, ou forment des ponts au sein d'une même chaîne.

Les molécules d'acides aminés de cystéine (tableau 1) contiennent des groupes sulfhydride réactifs –SH, qui interagissent les uns avec les autres, formant des ponts disulfure –S-S-. Le rôle de la cystéine dans le monde des protéines est particulier : avec sa participation, des liaisons croisées se forment entre les molécules de protéines polymères.

La combinaison d'acides aminés dans une chaîne polymère se produit dans un organisme vivant sous le contrôle des acides nucléiques ; ils assurent un ordre d'assemblage strict et régulent la longueur fixe de la molécule de polymère ( cm. ACIDES NUCLÉIQUES).

Structure des protéines.

La composition de la molécule protéique, présentée sous la forme de résidus d'acides aminés alternés (Fig. 2), est appelée structure primaire de la protéine. Des liaisons hydrogène se produisent entre les groupes imino HN et les groupes carbonyle CO présents dans la chaîne polymère ( cm. LIAISON HYDROGÈNE), en conséquence, la molécule protéique acquiert une certaine forme spatiale, appelée structure secondaire. Les types les plus courants de structure secondaire des protéines sont au nombre de deux.

La première option, appelée hélice α, est réalisée en utilisant des liaisons hydrogène au sein d’une seule molécule polymère. Paramètres géométriques de la molécule, déterminés par les longueurs de liaison et angles de liaison, sont telles que la formation de liaisons hydrogène est possible pour groupes H-N et C=O, entre lesquels se trouvent deux fragments peptidiques H-N-C=O (Fig. 3).

La composition de la chaîne polypeptidique présentée sur la Fig. 3, rédigé sous forme abrégée comme suit :

H 2 N-ALA VAL-ALA-LEY-ALA-ALA-ALA-ALA-VAL-ALA-ALA-ALA-COOH.

En raison de l'effet de constriction des liaisons hydrogène, la molécule prend la forme d'une spirale - ce qu'on appelle l'hélice α, elle est représentée comme un ruban spiralé incurvé traversant les atomes formant la chaîne polymère (Fig. 4).

Riz. 4 MODÈLE 3D D'UNE MOLÉCULE PROTÉIQUE sous la forme d'une hélice α. Les liaisons hydrogène sont représentées par des lignes pointillées vertes. La forme cylindrique de l'hélice est visible sous un certain angle de rotation (les atomes d'hydrogène ne sont pas représentés sur la figure). La coloration des atomes individuels est donnée conformément aux règles internationales, qui recommandent le noir pour les atomes de carbone, le bleu pour l'azote, le rouge pour l'oxygène, le jaune pour le soufre (pour les atomes d'hydrogène non représentés sur la figure, le blanc est recommandé, dans ce cas l'ensemble structure représentée sur un fond sombre).

Une autre version de la structure secondaire, appelée structure β, est également formée avec la participation de liaisons hydrogène, la différence est que les groupes H-N et C=O de deux ou plusieurs chaînes polymères situées en parallèle interagissent. Étant donné que la chaîne polypeptidique a une direction (Fig. 1), des options sont possibles lorsque la direction des chaînes coïncide (structure β parallèle, Fig. 5) ou lorsqu'elles sont opposées (structure β antiparallèle, Fig. 6).

Des chaînes polymères de compositions diverses peuvent participer à la formation de la structure β, tandis que groupes organiques, encadrant la chaîne polymère (Ph, CH 2 OH...), jouent dans la plupart des cas un rôle secondaire ; la position relative des groupements H-N et C=O est déterminante. Puisque relativement polymère chaînes H-N et les groupes C=O sont dirigés vers différents côtés(sur la figure - haut et bas), l'interaction simultanée de trois circuits ou plus devient possible.

La composition de la première chaîne polypeptidique de la Fig. 5 :

H 2 N-LEY-ALA-FEN-GLY-ALA-ALA-COOH

Composition des deuxième et troisième chaînes :

H 2 N-GLY-ALA-SER-GLY-TRE-ALA-COOH

La composition des chaînes polypeptidiques montrée sur la Fig. 6, le même que sur la Fig. 5, la différence est que la deuxième chaîne a la direction opposée (par rapport à la Fig. 5).

La formation d'une structure β à l'intérieur d'une molécule est possible lorsqu'un fragment de chaîne dans une certaine zone tourne de 180° ; dans ce cas, deux branches d'une molécule ont des directions opposées, ce qui entraîne la formation d'une structure β antiparallèle ( Fig.7).

La structure représentée sur la Fig. 7 dans une image plate, représentée sur la Fig. 8 sous la forme d'un modèle tridimensionnel. Les sections de la structure β sont généralement simplement désignées par un ruban plat ondulé qui traverse les atomes qui forment la chaîne polymère.

La structure de nombreuses protéines alterne entre des structures β en hélice α et en forme de ruban, ainsi que des chaînes polypeptidiques uniques. Leur disposition mutuelle et leur alternance dans la chaîne polymère sont appelées structure tertiaire de la protéine.

Les méthodes permettant de représenter la structure des protéines sont présentées ci-dessous en utilisant l'exemple de la protéine végétale crambin. Les formules développées des protéines, contenant souvent jusqu'à des centaines de fragments d'acides aminés, sont complexes, lourdes et difficiles à comprendre, c'est pourquoi des formules développées simplifiées sont parfois utilisées - sans symboles. éléments chimiques(Fig. 9, option A), tout en conservant la couleur des traits de valence conformément aux règles internationales (Fig. 4). Dans ce cas, la formule n'est pas présentée à plat, mais dans une image spatiale, qui correspond à la structure réelle de la molécule. Cette méthode permet par exemple de distinguer des ponts disulfure (semblables à ceux trouvés dans l'insuline, Fig. 2), des groupements phényle dans le cadre latéral de la chaîne, etc. L'image des molécules sous forme de modèles tridimensionnels (billes reliés par des tiges) est un peu plus clair (Fig. 9, option B). Cependant, les deux méthodes ne permettent pas de montrer la structure tertiaire, c'est pourquoi la biophysicienne américaine Jane Richardson a proposé de représenter les structures α sous la forme de rubans torsadés en spirale (voir Fig. 4), les structures β sous la forme de rubans plats ondulés (Fig. 8), et les reliant par des chaînes simples - sous la forme de faisceaux minces, chaque type de structure a sa propre couleur. Cette méthode de représentation de la structure tertiaire d'une protéine est désormais largement utilisée (Fig. 9, option B). Parfois, pour plus d'informations, la structure tertiaire et une formule développée simplifiée sont présentées ensemble (Fig. 9, option D). Il existe également des modifications de la méthode proposée par Richardson : les hélices α sont représentées sous forme de cylindres et les structures β sont représentées sous la forme de flèches plates indiquant la direction de la chaîne (Fig. 9, option E). Une méthode moins courante consiste à représenter la molécule entière sous la forme d'une corde, où les structures inégales sont mises en évidence avec différentes couleurs et les ponts disulfure sont représentés par des ponts jaunes (Fig. 9, option E).

La plus pratique pour la perception est l'option B, lorsque lors de la représentation de la structure tertiaire, les caractéristiques structurelles de la protéine (fragments d'acides aminés, l'ordre de leur alternance, liaisons hydrogène) ne sont pas indiquées et il est supposé que toutes les protéines contiennent des « détails » extrait d'un ensemble standard de vingt acides aminés (tableau 1). La tâche principale lors de la représentation de la structure tertiaire est de montrer aménagement d'espace et alternance de structures secondaires.

Riz. 9 DIFFÉRENTES OPTIONS POUR REPRÉSENTER LA STRUCTURE DE LA PROTÉINE CRUMBIN.
A – formule développée en image spatiale.
B – structure sous forme de modèle tridimensionnel.
B – structure tertiaire de la molécule.
D – combinaison des options A et B.
D – image simplifiée de la structure tertiaire.
E – structure tertiaire avec ponts disulfure.

La plus pratique pour la perception est la structure tertiaire volumétrique (option B), affranchie des détails de la formule développée.

En règle générale, une molécule protéique de structure tertiaire prend une certaine configuration, formée par des interactions polaires (électrostatiques) et des liaisons hydrogène. De ce fait, la molécule prend la forme d'une boule compacte - protéines globulaires (globules, latitude. balle), ou filamenteux - protéines fibrillaires (fibra, latitude. fibre).

Un exemple de structure globulaire est la protéine albumine ; la classe des albumines comprend le blanc d’œuf de poule. La chaîne polymère de l'albumine est composée principalement d'alanine, d'acide aspartique, de glycine et de cystéine, en alternance dans un certain ordre. La structure tertiaire contient des hélices α reliées par des chaînes simples (Fig. 10).

Riz. dix STRUCTURE GLOBULAIRE DE L'ALBUMINE

Un exemple de structure fibrillaire est la protéine fibroïne. Ils contiennent un grand nombre de résidus glycine, alanine et sérine (un résidu d'acide aminé sur deux est de la glycine) ; Il n'y a pas de résidus de cystéine contenant des groupes sulfhydrure. La fibroïne, composant principal de la soie naturelle et des toiles d'araignées, contient des structures β reliées par des chaînes simples (Fig. 11).

Riz. onze PROTÉINE FIBRILLAIRE FIBRÔNE

La possibilité de former une structure tertiaire d'un certain type est inhérente à la structure primaire de la protéine, c'est-à-dire déterminé à l'avance par l'ordre d'alternance des résidus d'acides aminés. À partir de certains ensembles de tels résidus, des hélices α apparaissent principalement (il existe de nombreux ensembles de ce type), un autre ensemble conduit à l'apparition de structures β, les chaînes simples sont caractérisées par leur composition.

Certaines molécules protéiques, tout en conservant leur structure tertiaire, sont capables de se combiner en grands agrégats supramoléculaires, alors qu'elles sont maintenues ensemble par des interactions polaires, ainsi que par des liaisons hydrogène. De telles formations sont appelées structure quaternaire de la protéine. Par exemple, la protéine ferritine, composée principalement de leucine, d'acide glutamique, d'acide aspartique et d'histidine (la ferricine contient les 20 résidus d'acides aminés en quantités variables), forme une structure tertiaire de quatre hélices α parallèles. Lorsque les molécules sont combinées en un seul ensemble (Fig. 12), une structure quaternaire se forme, qui peut inclure jusqu'à 24 molécules de ferritine.

Figure 12 FORMATION DE LA STRUCTURE QUATERNAIRE DE LA PROTÉINE GLOBULAIRE FERRITINE

Un autre exemple de formations supramoléculaires est la structure du collagène. Il s'agit d'une protéine fibrillaire dont les chaînes sont constituées principalement de glycine, en alternance avec de la proline et de la lysine. La structure contient des chaînes simples, des triples hélices α, alternant avec des structures β en forme de ruban disposées en faisceaux parallèles (Fig. 13).

Figure 13 STRUCTURE SUPRAMOLÉCULAIRE DE LA PROTÉINE DU COLLAGÈNE FIBRILLAIRE

Propriétés chimiques des protéines.

Sous l'action de solvants organiques, de déchets de certaines bactéries (fermentation lactique) ou avec l'augmentation de la température, la destruction des structures secondaires et tertiaires se produit sans endommager sa structure primaire, ce qui fait que la protéine perd sa solubilité et perd son activité biologique, ce processus est appelé dénaturation, c'est-à-dire la perte de propriétés naturelles, par exemple le caillage du lait aigre, le blanc coagulé d'un œuf de poule bouilli. À des températures élevées, les protéines des organismes vivants (en particulier les micro-organismes) se dénaturent rapidement. Ces protéines ne sont pas capables de participer aux processus biologiques, par conséquent, les micro-organismes meurent, de sorte que le lait bouilli (ou pasteurisé) peut être conservé plus longtemps.

Les liaisons peptidiques H-N-C=O qui forment la chaîne polymère d'une molécule protéique sont hydrolysées en présence d'acides ou d'alcalis, provoquant la rupture de la chaîne polymère, ce qui peut finalement conduire aux acides aminés d'origine. Les liaisons peptidiques qui font partie des hélices α ou des structures β sont plus résistantes à l'hydrolyse et à diverses influences chimiques (par rapport aux mêmes liaisons dans les chaînes simples). Un désassemblage plus délicat de la molécule protéique en ses acides aminés constitutifs est effectué dans un environnement anhydre en utilisant de l'hydrazine H 2 N – NH 2, tandis que tous les fragments d'acides aminés, à l'exception du dernier, forment ce qu'on appelle des hydrazides. acides carboxyliques contenant le fragment C(O)–HN–NH 2 (Fig. 14).

Riz. 14. DIVISION POLYPEPTIDIQUE

Une telle analyse peut fournir des informations sur la composition en acides aminés d’une protéine particulière, mais il est plus important de connaître leur séquence dans la molécule protéique. L'une des méthodes largement utilisées à cet effet est l'action de l'isothiocyanate de phényle (FITC) sur la chaîne polypeptidique qui, dans un environnement alcalin, est attachée au polypeptide (à partir de l'extrémité qui contient le groupe amino), et lorsque la réaction du le milieu devient acide, il se détache de la chaîne, emportant avec lui un fragment d'un acide aminé (Fig. 15).

Riz. 15 CLIVATION SÉQUENTIELLE DU POLYPEPTIDE

De nombreuses techniques spéciales ont été développées pour une telle analyse, y compris celles qui commencent à « désassembler » la molécule protéique en ses composants constitutifs, en commençant par l'extrémité carboxyle.

Les ponts disulfure croisés S-S (formés par l'interaction de résidus de cystéine, Fig. 2 et 9) sont clivés, les convertissant en groupes HS par l'action de divers agents réducteurs. L'action des agents oxydants (oxygène ou peroxyde d'hydrogène) conduit à nouveau à la formation de ponts disulfure (Fig. 16).

Riz. 16. CLÉAVATION DES PONTS DISULFURE

Pour créer des liaisons croisées supplémentaires dans les protéines, la réactivité des groupes amino et carboxyle est utilisée. Les groupes aminés situés dans le cadre latéral de la chaîne sont plus accessibles à diverses interactions - fragments de lysine, asparagine, lysine, proline (tableau 1). Lorsque ces groupes amino interagissent avec le formaldéhyde, un processus de condensation se produit et des ponts croisés –NH–CH2–NH– apparaissent (Fig. 17).

Riz. 17 CRÉATION DE PONTS CROISÉS SUPPLÉMENTAIRES ENTRE MOLÉCULES PROTÉIQUES.

Les groupes carboxyles terminaux de la protéine sont capables de réagir avec des composés complexes de certains métaux polyvalents (les composés du chrome sont plus souvent utilisés) et des réticulations se produisent également. Les deux procédés sont utilisés pour le tannage du cuir.

Le rôle des protéines dans l'organisme.

Le rôle des protéines dans l’organisme est varié.

Enzymes(fermentation latitude. – fermentation), leur autre nom est enzymes (en zumh grec. - dans la levure) sont des protéines à activité catalytique ; elles sont capables d'augmenter des milliers de fois la vitesse des processus biochimiques. Sous l'action des enzymes, les composants constitutifs de l'alimentation : protéines, graisses et glucides sont décomposés en composés plus simples, à partir desquels sont ensuite synthétisées de nouvelles macromolécules nécessaires à un certain type d'organisme. Les enzymes participent également à de nombreux processus de synthèse biochimique, par exemple à la synthèse des protéines (certaines protéines aident à en synthétiser d'autres). Cm. ENZYMES

Les enzymes sont non seulement des catalyseurs très efficaces, mais aussi sélectifs (dirigent la réaction strictement dans une direction donnée). En leur présence, la réaction se déroule avec un rendement proche de 100 %, sans formation de sous-produits, et les conditions sont douces : normales Pression atmosphérique et la température d'un organisme vivant. A titre de comparaison, la synthèse de l'ammoniac à partir d'hydrogène et d'azote en présence d'un catalyseur - le fer activé - est réalisée à 400-500°C et à une pression de 30 MPa, le rendement en ammoniac est de 15 à 25 % par cycle. Les enzymes sont considérées comme des catalyseurs inégalés.

Des recherches intensives sur les enzymes ont commencé au milieu du 19ème siècle ; aujourd'hui, plus de 2000 enzymes différentes ont été étudiées, il s'agit de la classe de protéines la plus diversifiée.

Les noms des enzymes sont les suivants : la terminaison -ase est ajoutée au nom du réactif avec lequel l'enzyme interagit, ou au nom de la réaction catalysée, par exemple, l'arginase décompose l'arginine (tableau 1), la décarboxylase catalyse la décarboxylation, c'est à dire. élimination du CO 2 du groupe carboxyle :

– COOH → – CH + CO2

Souvent, pour indiquer plus précisément le rôle d'une enzyme, son nom indique à la fois l'objet et le type de réaction, par exemple l'alcool déshydrogénase, une enzyme qui effectue la déshydrogénation des alcools.

Pour certaines enzymes découvertes il y a assez longtemps, le nom historique (sans la terminaison –aza) a été conservé, par exemple pepsine (pepsis, grec. digestion) et la trypsine (thrypsis grec. liquéfaction), ces enzymes dégradent les protéines.

Pour la systématisation, les enzymes sont regroupées en grandes classes, la classification est basée sur le type de réaction, les classes sont nommées selon le principe général - le nom de la réaction et la terminaison - aza. Certaines de ces classes sont répertoriées ci-dessous.

Oxydoréductases– des enzymes qui catalysent les réactions redox. Les déshydrogénases incluses dans cette classe effectuent le transfert de protons, par exemple, l'alcool déshydrogénase (ADH) oxyde les alcools en aldéhydes, l'oxydation ultérieure des aldéhydes en acides carboxyliques est catalysée par les aldéhyde déshydrogénases (ALDH). Les deux processus se produisent dans l’organisme lors de la conversion de l’éthanol en acide acétique (Fig. 18).

Riz. 18 OXYDATION DE L'ÉTHANOL EN DEUX ÉTAPESà l'acide acétique

Ce n'est pas l'éthanol qui a un effet narcotique, mais le produit intermédiaire acétaldéhyde ; plus l'activité de l'enzyme ALDH est faible, plus la deuxième étape est lente - l'oxydation de l'acétaldéhyde en acide acétique et plus l'effet intoxicant dû à l'ingestion est long et fort. l'éthanol. L'analyse a montré que plus de 80 % des représentants de la race jaune ont une activité ALDH relativement faible et ont donc une tolérance à l'alcool nettement plus sévère. La raison de cette activité réduite congénitale de l’ALDH est que certains des résidus d’acide glutamique dans la molécule ALDH « affaiblie » sont remplacés par des fragments de lysine (Tableau 1).

Transferts– des enzymes qui catalysent le transfert de groupes fonctionnels, par exemple la transiminase catalyse le mouvement d'un groupe amino.

Hydrolases– des enzymes qui catalysent l’hydrolyse. La trypsine et la pepsine mentionnées précédemment hydrolysent les liaisons peptidiques, et les lipases clivent la liaison ester dans les graisses :

–RC(O)OU 1 +H 2 O → –RC(O)OH + HOR 1

Lyases– des enzymes qui catalysent des réactions qui n'ont pas lieu par voie hydrolytique ; à la suite de telles réactions, une rupture se produit Connexions CC, C-O, C-N et la formation de nouvelles liaisons. L'enzyme décarboxylase appartient à cette classe

Isomérases– les enzymes qui catalysent l'isomérisation, par exemple la conversion de l'acide maléique en acide fumarique (Fig. 19), c'est un exemple d'isomérisation cis - trans (voir ISOMERIA).

Riz. 19. ISOMÉRISATION DE L'ACIDE MALÉIQUE au fumarique en présence d'une enzyme.

Le travail des enzymes est observé principe général, selon lequel il existe toujours une correspondance structurelle entre l'enzyme et le réactif de la réaction accélérée. Selon l'expression figurative de l'un des fondateurs de la doctrine des enzymes, E. Fisher, le réactif s'adapte à l'enzyme comme la clé d'une serrure. À cet égard, chaque enzyme catalyse une réaction chimique spécifique ou un groupe de réactions du même type. Parfois, une enzyme peut agir sur un seul composé, par exemple l'uréase (uron grec. – urine) catalyse uniquement l’hydrolyse de l’urée :

(H 2 N) 2 C = O + H 2 O = CO 2 + 2NH 3

La sélectivité la plus subtile est présentée par les enzymes qui distinguent les antipodes optiquement actifs - les isomères gauchers et droitiers. La L-arginase agit uniquement sur l'arginine lévogyre et n'affecte pas l'isomère dextrogyre. La L-lactate déshydrogénase n'agit que sur les esters lévogyres de l'acide lactique, appelés lactates (lactis latitude. lait), tandis que la D-lactate déshydrogénase décompose exclusivement les D-lactates.

La plupart des enzymes n'agissent pas sur un, mais sur un groupe de composés apparentés, par exemple, la trypsine « préfère » couper les liaisons peptidiques formées par la lysine et l'arginine (Tableau 1.)

Les propriétés catalytiques de certaines enzymes, telles que les hydrolases, sont déterminées uniquement par la structure de la molécule protéique elle-même ; une autre classe d'enzymes - les oxydoréductases (par exemple, l'alcool déshydrogénase) ne peuvent être actives qu'en présence de molécules non protéiques associées à eux - vitamines, ions activateurs Mg, Ca, Zn, Mn et fragments d'acides nucléiques (Fig. 20).

Riz. 20 MOLÉCULE D'ALCOOL DÉSHYDROGÉNASE

Les protéines de transport lient et transportent diverses molécules ou ions à travers les membranes cellulaires (à la fois à l’intérieur et à l’extérieur de la cellule), ainsi que d’un organe à un autre.

Par exemple, l'hémoglobine lie l'oxygène lorsque le sang passe dans les poumons et l'achemine vers divers tissus du corps, où l'oxygène est libéré puis utilisé pour oxyder les composants alimentaires. Ce processus sert de source d'énergie (parfois le terme « combustion » est utilisé) produits alimentaires dans l'organisme).

En plus de la partie protéique, l'hémoglobine contient un composé complexe de fer avec la molécule cyclique porphyrine (porphyros grec. – violet), qui provoque la couleur rouge du sang. C'est ce complexe (Fig. 21, à gauche) qui joue le rôle de transporteur d'oxygène. Dans l'hémoglobine, le complexe porphyrine-fer est situé à l'intérieur de la molécule protéique et est maintenu en place par des interactions polaires, ainsi que par une liaison de coordination avec l'azote de l'histidine (tableau 1), qui fait partie de la protéine. La molécule O2 portée par l'hémoglobine est attachée via une liaison de coordination à l'atome de fer du côté opposé à celui auquel l'histidine est attachée (Fig. 21, à droite).

Riz. 21 STRUCTURE DU COMPLEXE DE FER

La structure du complexe est représentée à droite sous la forme d'un modèle tridimensionnel. Le complexe est retenu dans la molécule protéique par une liaison de coordination (ligne pointillée bleue) entre l’atome de Fe et l’atome de N dans l’histidine qui fait partie de la protéine. La molécule d’O2 portée par l’hémoglobine est attachée de manière coordonnée (ligne pointillée rouge) à l’atome de Fe du côté opposé du complexe planaire.

L'hémoglobine est l'une des protéines les plus étudiées ; elle est constituée d'hélices a reliées par des chaînes simples et contient quatre complexes de fer. Ainsi, l'hémoglobine est comme un emballage volumineux permettant de transporter quatre molécules d'oxygène à la fois. La forme de l'hémoglobine correspond à celle des protéines globulaires (Fig. 22).

Riz. 22 FORME GLOBULAIRE DE L'HÉMOGLOBINE

Le principal « avantage » de l'hémoglobine est que l'ajout d'oxygène et son élimination ultérieure lors du transfert vers divers tissus et organes se produisent rapidement. Le monoxyde de carbone, CO (monoxyde de carbone), se lie encore plus rapidement au Fe présent dans l'hémoglobine, mais contrairement à l'O 2, il forme un complexe difficile à détruire. En conséquence, une telle hémoglobine n'est pas capable de lier l'O 2, ce qui entraîne (en cas d'inhalation de grandes quantités de monoxyde de carbone) la mort du corps par suffocation.

La deuxième fonction de l'hémoglobine est le transfert du CO 2 expiré, mais ce n'est pas l'atome de fer qui participe au processus de liaison temporaire du dioxyde de carbone, mais le groupe H 2 N de la protéine.

La « performance » des protéines dépend de leur structure, par exemple du remplacement du seul résidu d'acide aminé de l'acide glutamique dans la chaîne polypeptidique de l'hémoglobine par un résidu valine (observé occasionnellement anomalie congénitale) conduit à une maladie appelée drépanocytose.

Il existe également des protéines de transport qui peuvent lier les graisses, le glucose et les acides aminés et les transporter à l'intérieur et à l'extérieur des cellules.

Les protéines de transport d'un type spécial ne transportent pas les substances elles-mêmes, mais remplissent les fonctions de « régulateur de transport », faisant passer certaines substances à travers la membrane (la paroi externe de la cellule). Ces protéines sont plus souvent appelées protéines membranaires. Ils ont la forme d'un cylindre creux et, étant encastrés dans la paroi membranaire, assurent le mouvement de certaines molécules polaires ou ions dans la cellule. Un exemple de protéine membranaire est la porine (Fig. 23).

Riz. 23 PROTÉINE PORINE

Les protéines alimentaires et de stockage, comme leur nom l'indique, servent de sources de nutrition interne, le plus souvent pour les embryons de plantes et d'animaux, ainsi que dans les premiers stades de développement des jeunes organismes. Les protéines alimentaires comprennent l'albumine (Fig. 10), le principal composant du blanc d'œuf, et la caséine, la principale protéine du lait. Sous l'influence de l'enzyme pepsine, la caséine coagule dans l'estomac, ce qui assure sa rétention dans le tube digestif et son absorption efficace. La caséine contient des fragments de tous les acides aminés nécessaires à l'organisme.

La ferritine (Fig. 12), présente dans les tissus animaux, contient des ions fer.

Les protéines de stockage comprennent également la myoglobine, dont la composition et la structure sont similaires à celles de l'hémoglobine. La myoglobine est concentrée principalement dans les muscles, son rôle principal est de stocker l'oxygène que lui apporte l'hémoglobine. Il se sature rapidement en oxygène (beaucoup plus vite que l'hémoglobine), puis le transfère progressivement vers divers tissus.

Les protéines structurelles remplissent une fonction protectrice (peau) ou une fonction de soutien : elles maintiennent le corps en un seul tout et lui donnent de la force (cartilage et tendons). Leur composant principal est la protéine fibrillaire collagène (Fig. 11), la protéine la plus répandue dans le monde animal dans le corps des mammifères, représentant près de 30 % de la masse totale des protéines. Le collagène a une résistance à la traction élevée (la résistance du cuir est connue), mais en raison de la faible teneur en réticulations du collagène cutané, les peaux d'animaux sous leur forme brute sont peu utiles pour la fabrication de divers produits. Pour réduire le gonflement du cuir dans l'eau, le rétrécissement pendant le séchage, ainsi que pour augmenter la résistance à l'état arrosé et augmenter l'élasticité du collagène, des liaisons croisées supplémentaires sont créées (Fig. 15a), c'est ce qu'on appelle le processus de tannage du cuir. .

Dans les organismes vivants, les molécules de collagène qui apparaissent au cours de la croissance et du développement de l'organisme ne sont pas renouvelées et ne sont pas remplacées par des molécules nouvellement synthétisées. À mesure que le corps vieillit, le nombre de liaisons croisées dans le collagène augmente, ce qui entraîne une diminution de son élasticité, et comme le renouvellement ne se produit pas, des changements liés à l'âge apparaissent - une augmentation de la fragilité du cartilage et des tendons, et l'apparence des rides sur la peau.

Les ligaments articulaires contiennent de l'élastine, une protéine structurelle qui s'étire facilement en deux dimensions. La protéine résiline, que l'on trouve aux points charnières des ailes de certains insectes, possède la plus grande élasticité.

Formations cornées - cheveux, ongles, plumes, constitués principalement de protéines kératiniques (Fig. 24). Sa principale différence réside dans la teneur notable en résidus de cystéine qui forment des ponts disulfure, qui confèrent une grande élasticité (la capacité de restaurer sa forme d'origine après déformation) aux cheveux, ainsi qu'aux tissus en laine.

Riz. 24. FRAGMENT DE PROTÉINE FIBRILLAIRE KÉRATINE

Pour modifier de manière irréversible la forme d'un objet kératinique, il faut au préalable détruire les ponts disulfure à l'aide d'un agent réducteur, donner nouvel uniforme, puis créez à nouveau des ponts disulfure à l'aide d'un agent oxydant (Fig. 16), c'est exactement ainsi que, par exemple, on réalise une permanente.

Avec une augmentation de la teneur en résidus de cystéine dans la kératine et, par conséquent, une augmentation du nombre de ponts disulfure, la capacité de déformation disparaît, mais une résistance élevée apparaît (les cornes des ongulés et les carapaces de tortues contiennent jusqu'à 18 % de cystéine fragments). Le corps des mammifères contient jusqu'à 30 types différents de kératine.

La protéine fibrillaire fibroïne, apparentée à la kératine, sécrétée par les chenilles du ver à soie lors de l'enroulement d'un cocon, ainsi que par les araignées lors du tissage d'une toile, ne contient que des structures β reliées par des chaînes simples (Fig. 11). Contrairement à la kératine, la fibroïne ne possède pas de ponts disulfures croisés et présente une très grande résistance à la traction (la résistance par unité de section de certains échantillons de bande est supérieure à celle des câbles en acier). En raison du manque de liaisons croisées, la fibroïne est inélastique (on sait que les tissus en laine sont presque infroissables, tandis que les tissus en soie se froissent facilement).

Protéines régulatrices.

Les protéines régulatrices, plus communément appelées hormones, interviennent dans divers processus physiologiques. Par exemple, l'hormone insuline (Fig. 25) est constituée de deux chaînes α reliées par des ponts disulfure. L'insuline régule les processus métaboliques impliquant le glucose ; son absence conduit au diabète.

Riz. 25 INSULINE PROTÉIQUE

L'hypophyse du cerveau synthétise une hormone qui régule la croissance du corps. Il existe des protéines régulatrices qui contrôlent la biosynthèse de diverses enzymes dans l’organisme.

Les protéines contractiles et motrices donnent au corps la capacité de se contracter, de changer de forme et de bouger, principalement nous parlons de sur les muscles. 40 % de la masse de toutes les protéines contenues dans les muscles sont de la myosine (mys, myos, grec. - muscle). Sa molécule contient à la fois des parties fibrillaires et globulaires (Fig. 26)

Riz. 26 MOLÉCULE DE MYOSINE

Ces molécules se combinent en gros agrégats contenant 300 à 400 molécules.

Lorsque la concentration d'ions calcium change dans l'espace entourant les fibres musculaires, un changement réversible dans la conformation des molécules se produit - un changement dans la forme de la chaîne dû à la rotation de fragments individuels autour des liaisons de valence. Cela conduit à une contraction et une relaxation musculaires ; le signal permettant de modifier la concentration en ions calcium provient des terminaisons nerveuses des fibres musculaires. La contraction musculaire artificielle peut être provoquée par l'action d'impulsions électriques, conduisant à changement soudain concentration d'ions calcium, c'est la base de la stimulation du muscle cardiaque pour restaurer la fonction cardiaque.

Les protéines protectrices aident à protéger l’organisme contre l’invasion de bactéries et de virus attaquants et contre la pénétration de protéines étrangères (le nom général des corps étrangers est antigènes). Le rôle des protéines protectrices est joué par les immunoglobulines (un autre nom pour elles est anticorps) ; elles reconnaissent les antigènes qui sont entrés dans l'organisme et s'y lient fermement. Dans le corps des mammifères, y compris l'homme, il existe cinq classes d'immunoglobulines : M, G, A, D et E, leur structure, comme son nom l'indique, est globulaire, de plus, elles sont toutes construites de la même manière. Organisation moléculaire Les anticorps sont présentés ci-dessous en utilisant l'exemple des immunoglobulines de classe G (Fig. 27). La molécule contient quatre chaînes polypeptidiques liées par trois chaînes disulfure ponts S-S(sur la Fig. 27, ils sont représentés avec un épaississement liaisons de valence et grands symboles S), de plus, chaque chaîne polymère contient des cavaliers disulfure intra-chaîne. Les deux grandes chaînes polymères (en bleu) contiennent 400 à 600 résidus d'acides aminés. Les deux autres chaînes (en vert) sont presque deux fois moins longues et contiennent environ 220 résidus d'acides aminés. Les quatre chaînes sont disposées de telle manière que les groupes terminaux H2N sont dirigés dans la même direction.

Riz. 27 REPRÉSENTATION SCHÉMATIQUE DE LA STRUCTURE DE L'IMMUNOGLOBULINE

Une fois que le corps entre en contact avec une protéine étrangère (antigène), les cellules du système immunitaire commencent à produire des immunoglobulines (anticorps) qui s’accumulent dans le sérum sanguin. Dans un premier temps, le travail principal est effectué par les sections des chaînes contenant le terminal H 2 N (sur la figure 27, les sections correspondantes sont marquées en bleu clair et vert clair). Ce sont des zones de capture d’antigènes. Lors de la synthèse de l'immunoglobuline, ces zones sont formées de telle manière que leur structure et leur configuration correspondent au maximum à la structure de l'antigène qui s'approche (comme la clé d'une serrure, comme les enzymes, mais les tâches dans ce cas sont différentes). Ainsi, pour chaque antigène, un anticorps strictement individuel est créé en guise de réponse immunitaire. Aucune protéine connue ne peut modifier sa structure de manière aussi « plastique » en fonction de facteurs externes, en plus des immunoglobulines. Les enzymes résolvent le problème de la correspondance structurelle avec le réactif d'une manière différente - à l'aide d'un gigantesque ensemble d'enzymes diverses, prenant en compte tous les cas possibles, et les immunoglobulines reconstruisent à chaque fois « l'outil de travail ». De plus, la région charnière de l'immunoglobuline (Fig. 27) confère aux deux zones de capture une certaine mobilité indépendante ; en conséquence, la molécule d'immunoglobuline peut « trouver » simultanément les deux sites de capture les plus pratiques dans l'antigène afin de se fixer en toute sécurité. réparez-le, cela rappelle les actions d'une créature crustacée.

Ensuite, une chaîne de réactions séquentielles du système immunitaire du corps est activée, des immunoglobulines d'autres classes sont connectées, en conséquence, la protéine étrangère est désactivée, puis l'antigène (micro-organisme étranger ou toxine) est détruit et éliminé.

Après contact avec l'antigène, la concentration maximale d'immunoglobuline est atteinte (selon la nature de l'antigène et caractéristiques individuelles le corps lui-même) pendant plusieurs heures (parfois plusieurs jours). Le corps conserve la mémoire d'un tel contact et, avec une attaque répétée par le même antigène, les immunoglobulines s'accumulent dans le sérum sanguin beaucoup plus rapidement et en plus grande quantité - l'immunité acquise se produit.

La classification ci-dessus des protéines est quelque peu arbitraire, par exemple, la protéine thrombine, mentionnée parmi les protéines protectrices, est essentiellement une enzyme qui catalyse l'hydrolyse des liaisons peptidiques, c'est-à-dire qu'elle appartient à la classe des protéases.

Les protéines protectrices comprennent souvent des protéines provenant du venin de serpent et des protéines toxiques provenant de certaines plantes, car leur tâche est de protéger l'organisme des dommages.

Il existe des protéines dont les fonctions sont si uniques qu’elles sont difficiles à classer. Par exemple, la protéine monelline, présente dans une plante africaine, a un goût très sucré et a été étudiée comme une substance non toxique qui pourrait être utilisée à la place du sucre pour prévenir l'obésité. Le plasma sanguin de certains poissons de l'Antarctique contient des protéines aux propriétés antigel, qui empêchent le sang de ces poissons de geler.

Synthèse artificielle des protéines.

La condensation d'acides aminés conduisant à une chaîne polypeptidique est un processus bien étudié. Il est possible par exemple de réaliser la condensation d'un acide aminé quelconque ou d'un mélange d'acides et ainsi d'obtenir un polymère contenant des motifs identiques ou des motifs différents alternés dans un ordre aléatoire. De tels polymères ressemblent peu aux polypeptides naturels et n'ont pas d'activité biologique. La tâche principale est de combiner les acides aminés dans un ordre strictement défini et prédéterminé afin de reproduire la séquence des résidus d'acides aminés dans les protéines naturelles. Le scientifique américain Robert Merrifield a proposé une méthode originale permettant de résoudre ce problème. L’essence de la méthode est que le premier acide aminé est attaché à un gel polymère insoluble, qui contient des groupes réactifs qui peuvent se combiner avec les groupes –COOH – de l’acide aminé. Le polystyrène réticulé dans lequel sont introduits des groupes chlorométhyle a été pris comme tel substrat polymère. Pour éviter que l'acide aminé utilisé pour la réaction ne réagisse avec lui-même et qu'il ne joigne le groupe H 2 N au substrat, le groupe amino de cet acide est d'abord bloqué par un substituant volumineux [(C 4 H 9) 3 ] 3 Groupe OS (O). Après que l'acide aminé s'est fixé au support polymère, le groupe bloquant est éliminé et un autre acide aminé est introduit dans le mélange réactionnel, qui possède également un groupe H 2 N préalablement bloqué. Dans un tel système, seule l'interaction du groupe H 2 N du premier acide aminé et du groupe –COOH du deuxième acide est possible, qui s'effectue en présence de catalyseurs (sels de phosphonium). Ensuite, l'ensemble du schéma est répété en introduisant le troisième acide aminé (Fig. 28).

Riz. 28. SCHÉMA DE SYNTHÈSE DE CHAÎNES POLYPEPTIDIQUES

Lors de la dernière étape, les chaînes polypeptidiques résultantes sont séparées du support polystyrène. Désormais, l'ensemble du processus est automatisé : il existe des synthétiseurs automatiques de peptides qui fonctionnent selon le schéma décrit. Cette méthode a été utilisée pour synthétiser de nombreux peptides utilisés en médecine et agriculture. Il a également été possible d'obtenir des analogues améliorés de peptides naturels ayant des effets sélectifs et améliorés. Certaines petites protéines sont synthétisées, comme l'hormone insuline et certaines enzymes.

Il existe également des méthodes de synthèse protéique qui copient des processus naturels : elles synthétisent des fragments d'acides nucléiques configurés pour produire certaines protéines, puis ces fragments sont intégrés dans un organisme vivant (par exemple, dans une bactérie), après quoi le corps commence à produire le protéine désirée. De cette manière, on obtient désormais des quantités significatives de protéines et de peptides difficiles à atteindre, ainsi que leurs analogues.

Les protéines comme sources alimentaires.

Les protéines d'un organisme vivant sont constamment décomposées en leurs acides aminés d'origine (avec la participation indispensable d'enzymes), certains acides aminés sont transformés en d'autres, puis les protéines sont à nouveau synthétisées (également avec la participation d'enzymes), c'est-à-dire le corps est constamment renouvelé. Certaines protéines (collagène de la peau et des cheveux) ne se renouvellent pas, l'organisme les perd continuellement et en synthétise de nouvelles en retour. Les protéines en tant que sources alimentaires remplissent deux fonctions principales : elles fournissent à l'organisme les matériaux de construction nécessaires à la synthèse de nouvelles molécules protéiques et, en outre, elles fournissent à l'organisme de l'énergie (sources de calories).

Les mammifères carnivores (y compris les humains) obtiennent les protéines nécessaires à partir d'aliments végétaux et animaux. Aucune des protéines obtenues à partir des aliments n’est incorporée dans l’organisme sous forme inchangée. Dans le tube digestif, toutes les protéines absorbées sont décomposées en acides aminés, à partir desquelles sont construites les protéines nécessaires à un organisme particulier, tandis qu'à partir des 8 acides essentiels (tableau 1), les 12 autres peuvent être synthétisés dans l'organisme s'ils ne sont pas fournis en quantité suffisante avec de la nourriture, mais les acides essentiels doivent impérativement être fournis avec de la nourriture. Le corps reçoit des atomes de soufre dans la cystéine avec l'acide aminé essentiel méthionine. Certaines protéines se décomposent, libérant l'énergie nécessaire au maintien de la vie, et l'azote qu'elles contiennent est excrété par l'urine. En règle générale, le corps humain perd 25 à 30 g de protéines par jour, les aliments protéinés doivent donc toujours être présents en quantité requise. Les besoins quotidiens minimum en protéines sont de 37 g pour les hommes et de 29 g pour les femmes, mais l'apport recommandé est presque deux fois plus élevé. Lors de l’évaluation des produits alimentaires, il est important de prendre en compte la qualité des protéines. En l’absence ou en faible teneur en acides aminés essentiels, les protéines sont considérées comme de faible valeur, elles doivent donc être consommées en plus grande quantité. Ainsi, les protéines des légumineuses contiennent peu de méthionine et les protéines du blé et du maïs sont pauvres en lysine (deux acides aminés essentiels). Les protéines animales (hors collagènes) sont classées parmi les produits alimentaires complets. Un ensemble complet de tous les acides essentiels contient de la caséine du lait, ainsi que du fromage cottage et du fromage fabriqué à partir de celui-ci, donc un régime végétarien, s'il est très strict, c'est-à-dire « sans produits laitiers » nécessite une consommation accrue de légumineuses, de noix et de champignons pour fournir à l'organisme les acides aminés essentiels en quantités requises.

Les acides aminés et les protéines synthétiques sont également utilisés comme produits alimentaires, en les ajoutant aux aliments contenant des acides aminés essentiels en petites quantités. Il existe des bactéries capables de traiter et d'assimiler les hydrocarbures pétroliers ; dans ce cas, pour une synthèse complète des protéines, il faut les nourrir avec des composés azotés (ammoniac ou nitrates). La protéine ainsi obtenue est utilisée comme aliment pour le bétail et la volaille. Un ensemble d'enzymes - les carbohydrases - est souvent ajouté à l'alimentation des animaux domestiques, qui catalysent l'hydrolyse des composants difficiles à décomposer des aliments glucidiques (les parois cellulaires des cultures céréalières), ce qui permet une absorption plus complète des aliments végétaux.

Mikhaïl Levitski

PROTÉINES (article 2)

(protéines), une classe de composés complexes contenant de l'azote, les composants les plus caractéristiques et les plus importants (avec les acides nucléiques) de la matière vivante. Les protéines remplissent des fonctions nombreuses et variées. La plupart des protéines sont des enzymes qui catalysent des réactions chimiques. De nombreuses hormones qui régulent les processus physiologiques sont également des protéines. Les protéines structurelles telles que le collagène et la kératine sont les principaux composants le tissu osseux, les cheveux et les ongles. Les protéines contractiles musculaires ont la capacité de modifier leur longueur en utilisant l'énergie chimique pour fonctionner travail mécanique. Les protéines comprennent des anticorps qui se lient et neutralisent les substances toxiques. Certaines protéines capables de répondre aux influences extérieures (lumière, odeur) servent de récepteurs dans les sens qui perçoivent les irritations. De nombreuses protéines situées à l’intérieur de la cellule et sur la membrane cellulaire remplissent des fonctions régulatrices.

Dans la première moitié du XIXe siècle. de nombreux chimistes, et parmi eux principalement J. von Liebig, sont progressivement arrivés à la conclusion que les protéines représentent une classe particulière de composés azotés. Le nom « protéines » (du grec protos - premier) a été proposé en 1840 par le chimiste néerlandais G. Mulder.

PROPRIÉTÉS PHYSIQUES

Protéines à l'état solide blanc, et en solution sont incolores, à moins qu'ils ne portent un groupe chromophore (coloré), tel que l'hémoglobine. La solubilité dans l’eau varie considérablement selon les différentes protéines. Cela change également en fonction du pH et de la concentration de sels dans la solution, il est donc possible de sélectionner des conditions dans lesquelles une protéine précipitera sélectivement en présence d'autres protéines. Cette méthode de « relargage » est largement utilisée pour isoler et purifier les protéines. La protéine purifiée précipite souvent hors de la solution sous forme de cristaux.

Comparé à d'autres composés, le poids moléculaire des protéines est très important - de plusieurs milliers à plusieurs millions de daltons. Par conséquent, lors de l’ultracentrifugation, les protéines sédimentent, et à des rythmes différents. En raison de la présence de groupes chargés positivement et négativement dans les molécules de protéines, celles-ci se déplacent à des vitesses différentes et dans un champ électrique. C'est la base de l'électrophorèse, une méthode utilisée pour isoler des protéines individuelles à partir de mélanges complexes. Les protéines sont également purifiées par chromatographie.

PROPRIÉTÉS CHIMIQUES

Structure.

Les protéines sont des polymères, c'est-à-dire molécules construites comme des chaînes à partir d'unités monomères répétitives, ou sous-unités, dont le rôle est joué par les acides alpha-aminés. Formule générale acides aminés

où R est un atome d'hydrogène ou un groupe organique.

Une molécule protéique (chaîne polypeptidique) peut être constituée d'un nombre relativement faible d'acides aminés ou de plusieurs milliers d'unités monomères. La combinaison d'acides aminés dans une chaîne est possible car chacun d'eux possède deux groupes chimiques différents : un groupe aminé basique, NH2, et un groupe carboxyle acide, COOH. Ces deux groupes sont attachés à l’atome de carbone a. Le groupe carboxyle d'un acide aminé peut former une liaison amide (peptide) avec le groupe amino d'un autre acide aminé :

Une fois que deux acides aminés ont été ainsi liés, la chaîne peut être allongée en ajoutant un troisième au deuxième acide aminé, et ainsi de suite. Comme le montre l’équation ci-dessus, lorsqu’une liaison peptidique est formée, une molécule d’eau est libérée. En présence d'acides, d'alcalis ou d'enzymes protéolytiques, la réaction se déroule dans le sens inverse : la chaîne polypeptidique est divisée en acides aminés avec l'ajout d'eau. Cette réaction est appelée hydrolyse. L'hydrolyse se produit spontanément et de l'énergie est nécessaire pour relier les acides aminés en une chaîne polypeptidique.

Un groupe carboxyle et un groupe amide (ou un groupe imide similaire dans le cas de l'acide aminé proline) sont présents dans tous les acides aminés, mais les différences entre les acides aminés sont déterminées par la nature du groupe, ou « chaîne latérale ». qui est désigné ci-dessus par la lettre R. Le rôle de la chaîne latérale peut être joué par un atome d'hydrogène, comme l'acide aminé glycine, et par un groupe volumineux, comme l'histidine et le tryptophane. Certaines chaînes latérales sont chimiquement inertes, tandis que d’autres sont nettement réactives.

Plusieurs milliers d'acides aminés différents peuvent être synthétisés et de nombreux acides aminés différents sont présents dans la nature, mais seuls 20 types d'acides aminés sont utilisés pour la synthèse des protéines : alanine, arginine, asparagine, acide aspartique, valine, histidine, glycine, glutamine, glutamique. acide, isoleucine, leucine, lysine, méthionine, proline, sérine, tyrosine, thréonine, tryptophane, phénylalanine et cystéine (dans les protéines, la cystéine peut être présente sous forme de dimère - la cystine). Certes, certaines protéines contiennent d'autres acides aminés en plus des vingt acides aminés habituels, mais ils sont formés à la suite de la modification de l'un des vingt répertoriés après son inclusion dans la protéine.

Activité optique.

Tous les acides aminés, à l’exception de la glycine, ont quatre groupes différents attachés à l’atome de carbone α. Du point de vue de la géométrie, quatre groupes différents peuvent être rattachés de deux manières, et par conséquent il existe deux configurations possibles, ou deux isomères, liés l'un à l'autre comme un objet l'est à son image dans un miroir, c'est-à-dire Comment main gaucheÀ droite. Une configuration est appelée gaucher ou gaucher (L) et l'autre est appelée droite ou dextrogyre (D), car les deux isomères diffèrent dans le sens de rotation du plan de lumière polarisée. Seuls les acides L-aminés se trouvent dans les protéines (à l’exception de la glycine ; on ne peut la trouver que sous une forme car deux de ses quatre groupes sont identiques), et tous sont optiquement actifs (car il n’y a qu’un seul isomère). Les acides D-aminés sont rares dans la nature ; on les trouve dans certains antibiotiques et dans la paroi cellulaire des bactéries.

Séquence d'acides aminés.

Les acides aminés d'une chaîne polypeptidique ne sont pas disposés de manière aléatoire, mais dans un certain ordre fixe, et c'est cet ordre qui détermine les fonctions et les propriétés de la protéine. En variant l’ordre des 20 types d’acides aminés, vous pouvez créer un grand nombre de protéines différentes, tout comme vous pouvez créer de nombreux textes différents à partir des lettres de l’alphabet.

Dans le passé, déterminer la séquence d’acides aminés d’une protéine prenait souvent plusieurs années. La détermination directe est encore une tâche assez laborieuse, bien que des dispositifs aient été créés pour permettre son exécution automatique. Il est généralement plus facile de déterminer la séquence nucléotidique du gène correspondant et d’en déduire la séquence d’acides aminés de la protéine. À ce jour, les séquences d’acides aminés de plusieurs centaines de protéines ont déjà été déterminées. Les fonctions des protéines déchiffrées sont généralement connues, ce qui permet d'imaginer les fonctions possibles de protéines similaires formées, par exemple, dans les tumeurs malignes.

Protéines complexes.

Les protéines constituées uniquement d’acides aminés sont dites simples. Mais souvent, un atome de métal ou un autre composé chimique, qui n'est pas un acide aminé. Ces protéines sont appelées complexes. Un exemple est l’hémoglobine : elle contient de la porphyrine de fer, qui détermine sa couleur rouge et lui permet d’agir comme transporteur d’oxygène.

Les noms des protéines les plus complexes indiquent la nature des groupes attachés : les glycoprotéines contiennent des sucres, les lipoprotéines contiennent des graisses. Si l’activité catalytique d’une enzyme dépend du groupe attaché, on parle alors de groupe prothétique. Souvent, une vitamine joue le rôle d’un groupe prothétique ou en fait partie. La vitamine A, par exemple, attachée à l’une des protéines de la rétine, détermine sa sensibilité à la lumière.

Structure tertiaire.

Ce qui est important n’est pas tant la séquence d’acides aminés de la protéine elle-même (la structure primaire), mais la façon dont elle est disposée dans l’espace. Sur toute la longueur de la chaîne polypeptidique, les ions hydrogène forment des liaisons hydrogène régulières, qui lui donnent la forme d'une hélice ou d'une couche (structure secondaire). De la combinaison de ces hélices et couches, naît une forme compacte de l'ordre suivant - la structure tertiaire de la protéine. Autour des liaisons retenant les unités monomères de la chaîne, des rotations sous de petits angles sont possibles. Par conséquent, avec du pur point géométrique En effet, le nombre de configurations possibles pour toute chaîne polypeptidique est infiniment grand. En réalité, chaque protéine n’existe normalement que dans une seule configuration, déterminée par sa séquence d’acides aminés. Cette structure n'est pas rigide, elle semble « respirer » - elle fluctue autour d'une certaine configuration moyenne. Le circuit est plié dans une configuration dans laquelle l'énergie libre (la capacité de produire du travail) est minimale, tout comme un ressort relâché se comprime uniquement jusqu'à un état correspondant à l'énergie libre minimale. Souvent, une partie de la chaîne est étroitement liée à l’autre par des liaisons disulfure (–S–S–) entre deux résidus de cystéine. C'est en partie pourquoi la cystéine joue un rôle particulièrement important parmi les acides aminés.

La complexité de la structure des protéines est si grande qu'il n'est pas encore possible de calculer la structure tertiaire d'une protéine, même si sa séquence d'acides aminés est connue. Mais s'il est possible d'obtenir des cristaux de protéines, alors sa structure tertiaire peut être déterminée par diffraction des rayons X.

Dans les protéines structurelles, contractiles et dans certaines autres protéines, les chaînes sont allongées et plusieurs chaînes légèrement pliées situées à proximité forment des fibrilles ; les fibrilles, à leur tour, se replient en formations plus grandes - les fibres. Cependant, la plupart des protéines en solution ont une forme globulaire : les chaînes sont enroulées dans un globule, comme du fil dans une pelote. L'énergie libre avec cette configuration est minime, car les acides aminés hydrophobes (« hydrofuges ») sont cachés à l'intérieur du globule et les acides aminés hydrophiles (« attirant l'eau ») se trouvent à sa surface.

De nombreuses protéines sont des complexes de plusieurs chaînes polypeptidiques. Cette structure est appelée structure quaternaire de la protéine. La molécule d’hémoglobine, par exemple, est constituée de quatre sous-unités, chacune étant une protéine globulaire.

Les protéines structurelles, en raison de leur configuration linéaire, forment des fibres qui ont une très haute résistance à la traction, tandis que la configuration globulaire permet aux protéines d'entrer dans des interactions spécifiques avec d'autres composés. A la surface du globule, lorsque les chaînes sont correctement disposées, des cavités d'une certaine forme apparaissent dans lesquelles se trouvent des groupes chimiques réactifs. Si la protéine est une enzyme, alors une autre molécule, généralement plus petite, d'une substance quelconque pénètre dans une telle cavité, tout comme une clé entre dans une serrure ; dans ce cas, la configuration du nuage électronique de la molécule change sous l'influence des groupements chimiques situés dans la cavité, ce qui l'oblige à réagir d'une certaine manière. De cette façon, l’enzyme catalyse la réaction. Les molécules d'anticorps possèdent également des cavités dans lesquelles diverses substances étrangères se lient et sont ainsi rendues inoffensives. Le modèle « serrure et clé », qui explique l'interaction des protéines avec d'autres composés, permet de comprendre la spécificité des enzymes et des anticorps, c'est-à-dire leur capacité à réagir uniquement avec certains composés.

Protéines dans différents types d'organismes.

Les protéines qui remplissent la même fonction chez différentes espèces de plantes et d’animaux et portent donc le même nom ont également une configuration similaire. Ils diffèrent cependant quelque peu par leur séquence d’acides aminés. À mesure que les espèces s'écartent d'un ancêtre commun, certains acides aminés situés à certaines positions sont remplacés par des mutations par d'autres. Les mutations nocives responsables de maladies héréditaires sont écartées sélection naturelle, mais des éléments utiles ou du moins neutres peuvent subsister. Plus deux espèces biologiques sont proches l’une de l’autre, moins on trouve de différences dans leurs protéines.

Certaines protéines évoluent relativement rapidement, d'autres sont très conservées. Ce dernier comprend par exemple le cytochrome c, une enzyme respiratoire présente dans la plupart des organismes vivants. Chez l’homme et le chimpanzé, ses séquences d’acides aminés sont identiques, mais dans le cytochrome c du blé, seulement 38 % des acides aminés étaient différents. Même en comparant les humains et les bactéries, la similitude du cytochrome c (les différences affectent 65 % des acides aminés) peut encore être remarquée, même si l'ancêtre commun des bactéries et des humains vivait sur Terre il y a environ deux milliards d'années. De nos jours, la comparaison des séquences d’acides aminés est souvent utilisée pour construire un arbre phylogénétique (généalogique), reflétant les relations évolutives entre différents organismes.

Dénaturation.

La molécule protéique synthétisée, en se repliant, acquiert sa configuration caractéristique. Cette configuration peut cependant être détruite par chauffage, par modification du pH, par exposition à des solvants organiques et même par simple agitation de la solution jusqu'à ce que des bulles apparaissent à sa surface. Une protéine ainsi modifiée est dite dénaturée ; il perd son activité biologique et devient généralement insoluble. Des exemples bien connus de protéines dénaturées sont les œufs durs ou la crème fouettée. Les petites protéines contenant seulement une centaine d'acides aminés sont capables de renaturation, c'est-à-dire réacquérir la configuration d'origine. Mais la plupart des protéines se transforment simplement en une masse de chaînes polypeptidiques enchevêtrées et ne restaurent pas leur configuration antérieure.

L’une des principales difficultés lors de l’isolement des protéines actives est leur extrême sensibilité à la dénaturation. Application utile Cette propriété des protéines se retrouve dans la conservation des produits alimentaires : la température élevée dénature de manière irréversible les enzymes des micro-organismes, et les micro-organismes meurent.

SYNTHÈSE DES PROTÉINES

Pour synthétiser des protéines, un organisme vivant doit disposer d’un système d’enzymes capables de lier un acide aminé à un autre. Une source d’information est également nécessaire pour déterminer quels acides aminés doivent être combinés. Puisqu'il existe des milliers de types de protéines dans le corps et que chacune d'elles est constituée en moyenne de plusieurs centaines d'acides aminés, information nécessaireça doit être vraiment énorme. Il est stocké (de la même manière qu’un enregistrement est stocké sur une bande magnétique) dans les molécules d’acide nucléique qui composent les gènes.

Activation enzymatique.

Une chaîne polypeptidique synthétisée à partir d’acides aminés n’est pas toujours une protéine dans sa forme finale. De nombreuses enzymes sont d'abord synthétisées sous forme de précurseurs inactifs et ne deviennent actives qu'après qu'une autre enzyme ait éliminé plusieurs acides aminés à une extrémité de la chaîne. Certaines enzymes digestives, comme la trypsine, sont synthétisées sous cette forme inactive ; ces enzymes sont activées dans le tube digestif suite à l'élimination du fragment terminal de la chaîne. L'hormone insuline, dont la molécule dans sa forme active est constituée de deux chaînes courtes, est synthétisée sous la forme d'une chaîne, appelée. proinsuline. La partie médiane de cette chaîne est ensuite retirée et les fragments restants se lient pour former la molécule d’hormone active. Les protéines complexes ne se forment qu’après qu’un groupe chimique spécifique soit attaché à la protéine, et cet attachement nécessite souvent également une enzyme.

Circulation métabolique.

Après avoir nourri un animal avec des acides aminés marqués avec des isotopes radioactifs de carbone, d’azote ou d’hydrogène, le marqueur est rapidement incorporé à ses protéines. Si les acides aminés marqués cessent de pénétrer dans l’organisme, la quantité de marqueur dans les protéines commence à diminuer. Ces expériences montrent que les protéines résultantes ne sont pas retenues dans l’organisme jusqu’à la fin de la vie. Tous, à quelques exceptions près, sont dans un état dynamique, se décomposant constamment en acides aminés puis synthétisés à nouveau.

Certaines protéines se décomposent lorsque les cellules meurent et sont détruites. Cela se produit tout le temps, par exemple avec les globules rouges et les cellules épithéliales tapissant la surface interne de l’intestin. De plus, la dégradation et la resynthèse des protéines se produisent également dans les cellules vivantes. Curieusement, on en sait moins sur la dégradation des protéines que sur leur synthèse. Il est clair, cependant, que la dégradation implique des enzymes protéolytiques similaires à celles qui décomposent les protéines en acides aminés dans le tube digestif.

La demi-vie des différentes protéines varie de plusieurs heures à plusieurs mois. La seule exception concerne les molécules de collagène. Une fois formés, ils restent stables et ne sont ni renouvelés ni remplacés. Cependant, avec le temps, certaines de leurs propriétés évoluent, notamment l'élasticité, et comme elles ne se renouvellent pas, cela entraîne certains changements liés à l'âge, comme l'apparition de rides sur la peau.

Protéines synthétiques.

Les chimistes ont appris depuis longtemps à polymériser les acides aminés, mais les acides aminés sont combinés de manière désordonnée, de sorte que les produits d'une telle polymérisation ressemblent peu aux produits naturels. Certes, il est possible de combiner des acides aminés dans un ordre donné, ce qui permet d'obtenir certaines protéines biologiquement actives, notamment l'insuline. Le processus est assez compliqué et il est ainsi possible d'obtenir uniquement des protéines dont les molécules contiennent une centaine d'acides aminés. Il est préférable de synthétiser ou d'isoler la séquence nucléotidique d'un gène correspondant à la séquence d'acides aminés souhaitée, puis d'introduire ce gène dans une bactérie, qui produira par réplication de grandes quantités du produit recherché. Cette méthode présente cependant également des inconvénients.

PROTÉINES ET NUTRITION

Lorsque les protéines du corps sont décomposées en acides aminés, ces acides aminés peuvent être à nouveau utilisés pour synthétiser des protéines. Dans le même temps, les acides aminés eux-mêmes sont sujets à dégradation et ne sont donc pas entièrement réutilisés. Il est également clair que pendant la croissance, la grossesse et la cicatrisation des plaies, la synthèse des protéines doit dépasser la dégradation. Le corps perd continuellement certaines protéines ; Ce sont les protéines des cheveux, des ongles et de la couche superficielle de la peau. Par conséquent, pour synthétiser des protéines, chaque organisme doit recevoir des acides aminés provenant de l’alimentation.

Sources d'acides aminés.

Les plantes vertes synthétisent les 20 acides aminés présents dans les protéines à partir du CO2, de l'eau et de l'ammoniac ou des nitrates. De nombreuses bactéries sont également capables de synthétiser des acides aminés en présence de sucre (ou d'un équivalent) et d'azote fixe, mais le sucre est finalement fourni par les plantes vertes. Les animaux ont une capacité limitée à synthétiser les acides aminés ; ils obtiennent des acides aminés en mangeant des plantes vertes ou d’autres animaux. Dans le tube digestif, les protéines absorbées sont décomposées en acides aminés, ces derniers sont absorbés et à partir d'eux sont construites les protéines caractéristiques d'un organisme donné. Aucune des protéines absorbées n’est incorporée dans les structures corporelles en tant que telles. La seule exception est que chez de nombreux mammifères, certains anticorps maternels peuvent passer intacts à travers le placenta dans la circulation sanguine fœtale et, via le lait maternel (en particulier chez les ruminants), peuvent être transférés au nouveau-né immédiatement après la naissance.

Besoin en protéines.

Il est clair que pour maintenir la vie, le corps doit recevoir une certaine quantité de protéines provenant des aliments. Toutefois, l’ampleur de ce besoin dépend d’un certain nombre de facteurs. Le corps a besoin de nourriture à la fois comme source d’énergie (calories) et comme matériau pour construire ses structures. Le besoin d’énergie vient en premier. Cela signifie que lorsqu'il y a peu de glucides et de graisses dans l'alimentation, les protéines alimentaires ne sont pas utilisées pour la synthèse de leurs propres protéines, mais comme source de calories. Lors d’un jeûne prolongé, même vos propres protéines sont utilisées pour satisfaire les besoins énergétiques. Si l’alimentation contient suffisamment de glucides, la consommation de protéines peut être réduite.

Bilan azoté.

En moyenne env. 16 % de la masse totale de protéines est constituée d’azote. Lorsque les acides aminés contenus dans les protéines sont décomposés, l'azote qu'elles contiennent est excrété par l'organisme dans les urines et (dans une moindre mesure) dans les selles sous forme de divers composés azotés. Il convient donc d'utiliser un indicateur tel que le bilan azoté pour évaluer la qualité de la nutrition protéique, c'est-à-dire la différence (en grammes) entre la quantité d'azote entrant dans l'organisme et la quantité d'azote excrétée par jour. Avec une alimentation normale chez un adulte, ces quantités sont égales. Dans un organisme en croissance, la quantité d'azote excrétée est inférieure à la quantité reçue, c'est-à-dire le solde est positif. S’il y a un manque de protéines dans l’alimentation, le bilan est négatif. S'il y a suffisamment de calories dans l'alimentation, mais qu'il ne contient pas de protéines, le corps stocke des protéines. Dans le même temps, le métabolisme des protéines ralentit et l'utilisation répétée des acides aminés dans la synthèse des protéines se produit avec la plus grande efficacité possible. Cependant, les pertes sont inévitables et les composés azotés sont toujours excrétés dans les urines et en partie dans les selles. La quantité d'azote excrétée par le corps par jour pendant le jeûne protéique peut servir de mesure de la carence quotidienne en protéines. Il est naturel de supposer qu’en introduisant dans l’alimentation une quantité de protéines équivalente à cette carence, l’équilibre azoté peut être rétabli. Cependant, ce n’est pas le cas. Après avoir reçu cette quantité de protéines, le corps commence à utiliser les acides aminés de manière moins efficace, ce qui nécessite un supplément de protéines pour rétablir l'équilibre azoté.

Si la quantité de protéines dans l’alimentation dépasse ce qui est nécessaire pour maintenir l’équilibre azoté, il ne semble y avoir aucun danger. Les acides aminés en excès sont simplement utilisés comme source d’énergie. En spécial un exemple brillant On peut se référer aux Esquimaux, qui consomment peu de glucides et environ dix fois plus de protéines que ce qui est nécessaire au maintien de l'équilibre azoté. Cependant, dans la plupart des cas, l’utilisation des protéines comme source d’énergie n’est pas bénéfique, car une quantité donnée de glucides peut produire beaucoup plus de calories que la même quantité de protéines. Dans les pays pauvres, les gens tirent leurs calories des glucides et consomment des quantités minimes de protéines.

Si le corps reçoit le nombre requis de calories sous forme de produits non protéiques, la quantité minimale de protéines pour assurer le maintien de l'équilibre azoté est d'env. 30 g par jour. Quatre tranches de pain ou 0,5 litre de lait contiennent environ autant de protéines. Un nombre légèrement plus élevé est généralement considéré comme optimal ; 50 à 70 g sont recommandés.

Acides aminés essentiels.

Jusqu’à présent, les protéines étaient considérées comme un tout. Pendant ce temps, pour que la synthèse des protéines se produise, tous les acides aminés nécessaires doivent être présents dans l’organisme. Le corps de l’animal lui-même est capable de synthétiser certains acides aminés. Ils sont dits remplaçables car ils ne doivent pas nécessairement être présents dans l'alimentation - il est seulement important que l'apport global de protéines en tant que source d'azote soit suffisant ; puis, en cas de pénurie d'acides aminés non essentiels, l'organisme peut les synthétiser au détriment de ceux qui sont présents en excès. Les acides aminés « essentiels » restants ne peuvent pas être synthétisés et doivent être apportés à l’organisme par l’alimentation. Les substances essentielles pour l'homme sont la valine, la leucine, l'isoleucine, la thréonine, la méthionine, la phénylalanine, le tryptophane, l'histidine, la lysine et l'arginine. (Bien que l'arginine puisse être synthétisée dans l'organisme, elle est classée parmi les acides aminés essentiels car elle n'est pas produite en quantité suffisante chez les nouveau-nés et les enfants en pleine croissance. En revanche, pour l'homme âge mûr L'apport alimentaire de certains de ces acides aminés peut devenir inutile.)

Cette liste d’acides aminés essentiels est à peu près la même chez les autres vertébrés et même chez les insectes. La valeur nutritionnelle des protéines est généralement déterminée en les nourrissant à des rats en croissance et en surveillant leur gain de poids.

Valeur nutritionnelle des protéines.

La valeur nutritionnelle d’une protéine est déterminée par l’acide aminé essentiel le plus déficient. Illustrons cela avec un exemple. Les protéines de notre corps contiennent en moyenne env. 2% de tryptophane (en poids). Disons que le régime comprend 10 g de protéines contenant 1% de tryptophane et qu'il contient suffisamment d'autres acides aminés essentiels. Dans notre cas, 10 g de cette protéine incomplète équivaut essentiellement à 5 g de protéine complète ; les 5 g restants ne peuvent servir que de source d’énergie. Notez que comme les acides aminés ne sont pratiquement pas stockés dans l'organisme et que pour que la synthèse des protéines se produise, tous les acides aminés doivent être présents en même temps, l'effet de l'apport d'acides aminés essentiels ne peut être détecté que si tous entrer dans le corps en même temps.

La composition moyenne de la plupart des protéines animales est proche de la composition moyenne des protéines du corps humain. Il est donc peu probable que nous soyons confrontés à une carence en acides aminés si notre alimentation est riche en aliments tels que la viande, les œufs, le lait et le fromage. Cependant, certaines protéines, comme la gélatine (produit de la dénaturation du collagène), contiennent très peu d’acides aminés essentiels. Les protéines végétales, bien que meilleures que la gélatine en ce sens, sont également pauvres en acides aminés essentiels ; Ils sont particulièrement pauvres en lysine et en tryptophane. Néanmoins, un régime purement végétarien ne peut pas du tout être considéré comme nocif, à moins qu'il ne consomme une quantité légèrement plus importante de protéines végétales, suffisantes pour fournir à l'organisme les acides aminés essentiels. Les plantes contiennent le plus de protéines dans leurs graines, en particulier dans les graines de blé et diverses légumineuses. Les jeunes pousses, comme les asperges, sont également riches en protéines.

Protéines synthétiques dans l'alimentation.

En ajoutant de petites quantités d'acides aminés essentiels synthétiques ou de protéines riches en acides aminés à des protéines incomplètes, telles que les protéines de maïs, la valeur nutritionnelle de ces dernières peut être considérablement augmentée, c'est-à-dire augmentant ainsi la quantité de protéines consommées. Une autre possibilité consiste à cultiver des bactéries ou des levures sur des hydrocarbures pétroliers en ajoutant des nitrates ou de l'ammoniac comme source d'azote. La protéine microbienne ainsi obtenue peut servir d’aliment pour la volaille ou le bétail, ou peut être directement consommée par l’homme. La troisième méthode, largement utilisée, utilise la physiologie des ruminants. Chez les ruminants, dans la partie initiale de l'estomac, ce qu'on appelle. Le rumen est habité par des formes spéciales de bactéries et de protozoaires qui convertissent les protéines végétales incomplètes en protéines microbiennes plus complètes, et celles-ci, à leur tour, après digestion et absorption, se transforment en protéines animales. L'urée, un composé azoté synthétique bon marché, peut être ajoutée aux aliments du bétail. Les micro-organismes vivant dans le rumen utilisent l’azote uréique pour convertir les glucides (qui sont bien plus présents dans l’aliment) en protéines. Environ un tiers de tout l’azote présent dans l’alimentation du bétail peut se présenter sous forme d’urée, ce qui correspond essentiellement, dans une certaine mesure, à la synthèse chimique des protéines.