کدام اسید آمینه معطر است؟

ب) اسید آسپارتیک

ج) سیستئین

د) تریپتوفان +

ه) هیستیدین

109. کدام اسید آمینه هتروسیکلیک است:

الف) هیستیدین +

کدام اسید آمینه خواص اساسی را نشان می دهد

ب) اسید آسپارتیک

د) فنیل آلانین

111. اسید آمینه zviterrion را مشخص کنید:

ب)

ج)

د) +

E)

112. کدام پیوند پپتیدی است:

آ)

113. اسید آمینه ای که در مولکول آن اتم کربن نامتقارن وجود ندارد:

الف) تیروزین

ج) گلیسین +

د) فنیل آلانین

کدام اسید آمینه حاوی گوگرد است؟

الف) آرژنین

ب) تریپتوفان

ج) هیستیدین

د) سیستئین +

115. اسید آمینه ای که در مولکول آن گروه آمینه آزاد وجود ندارد:

الف) پرولین +

ب) سیستئین

ج) اسید گلوتامیک

د) تریپتوفان

ه) فنیل آلانین

116. اگر pH محلول اسید آمینه برابر با ارزشنقطه ایزوالکتریک، سپس:

الف) مولکول اسید آمینه بار منفی دارد

ب) مولکول اسید آمینه بار مثبت دارد

ج) مولکول اسید آمینه خنثی + است

د) اسید آمینه بسیار محلول در آب است

ه) مولکول اسید آمینه به راحتی تجزیه می شود

117. اگر pH محلول اسید آمینه برابر با نقطه ایزوالکتریک باشد، آنگاه:

الف) مولکول اسید آمینه به شکل یون دوقطبی +

ب) مولکول اسید آمینه به صورت آنیون

ج) مولکول اسید آمینه به عنوان کاتیون

د) مولکول اسید آمینه باردار نیست

ه) مولکول اسید آمینه از بین می رود

118. موارد زیر در مولکول پروتئین یافت نمی شود:

الف) کراتین فسفات +

ب) گلوتامین

د) هیستیدین

ه) تیروزین

119. گلیسین = 2.4، pK2 گلیسین = 9.7، نقطه ایزوالکتریک گلیسین است:

120. ترکیب یک مولکول پروتئین شامل:

آ) کربوکسیلیک اسید

ب) اسیدهای آمینه D-

ج) اسیدهای آمینه D-

د) اسیدهای آمینه L-

ه) اسیدهای آمینه L- +

121. اسید آمینه ای که در مولکول پروتئین یافت نمی شود:

الف) تریپتوفان

ب) اسید آسپارتیک

د) اورنیتین +

ه) هیستیدین

122. آمینو اسیدهای قابل تعویض شامل موارد زیر نمی شود:

ج) اسید گلوتامیک

د) تریپتوفان +

123. آمینو اسیدهای ضروری شامل موارد زیر نیستند:

ب) فنیل آلانین

د) پرولین +

ه) ترئونین

124. آمینو اسیدهای قابل تعویض عبارتند از:

ب) ایزولوسین

ج) اسید آسپارتیک +

د) متیونین

ه) تریپتوفان

125. آمینو اسیدهای ضروری عبارتند از:

ب) اسید گلوتامیک

د) آسپاراژین

ه) سیستئین

126. واکنش نین هیدرین - واکنش کیفیدر:

الف) گروه های آمینه آزاد +

ب) گروه های کربوکسیل آزاد

ج) برای تعیین گروه های هیدروکسیل

د) برای تعیین گروه های SH

ه) برای تعیین اسیدهای آمینه آروماتیک

127. برای تعیین پروتئین در محلول استفاده کنید:

الف) واکنش سلیوانف

ب) واکنش بیورت +

ج) واکنش ساکاگوچی

د) واکنش نیتروپروساید

ه) واکنش میلون

128. از واکنش میلون استفاده می شود: برای تعیین:

الف) باقی مانده های تیروزین در یک مولکول پروتئین +

ب) گروه گوانیدین آرژنین

ج) گروه ایمیدازول هیستیدین

د) آمینو اسیدهای معطر

ه) گروه های SH سیستئین

129. کدام اسید آمینه دی کربوکسیلیک است:

الف) تیروزین

ب) اسید گلوتامیک +

د) تریپتوفان

130. مولکول هموگلوبین حاوی:

الف) 1 زیر واحد

ب) 3 زیر واحد

ج) 6 زیر واحد

د) 4 زیر واحد +

ه) 2 زیر واحد

131. در یک مولکول آلبومین چند زیر واحد وجود دارد:

132. اگر PH محلول پروتئین از نقطه ایزوالکتریک مولکول پروتئین بیشتر باشد، آنگاه:

الف) مولکول پروتئین دارای بار منفی + است

ب) مولکول پروتئین بار مثبت دارد

ج) مولکول پروتئین بدون بار است

د) مولکول پروتئین دناتوره شده است

ه) پروتئین نامحلول است

133. پروتئین های گلوبولار شامل موارد زیر نمی شود:

الف) تریپسین

ب) هموگلوبین

ج) کراتین +

د) آلبومین

ه) میوگلوبین

134. پروتئین های فیبریلار شامل موارد زیر نمی شود:

الف) کلاژن

ب) انسولین +

ج) کراتین

ه) الاستین

135. ترکیب گلیکوپروتئین ها شامل:

الف) فسفات ها

ب) کربوهیدرات +

ه) یون های فلزی

136. مولکول پروتئین در نقطه ایزوالکتریک:

الف) بار منفی دارد

ب) بار مثبت

ج) شارژ کل صفر + است

د) دناتوره شده

ه) محلول در محلول

137. فعال سازی آنزیمی اسیدهای آمینه نیاز به:

138. ترکیب هموگلوبین شامل:

الف) منگنز

ب) مولیبدن

ه) آهن +

139. گروه پروتزی میوگلوبین عبارتند از:

ب) مولیبدن

ج) یون منیزیم

د) یون های مس

ه) تیامین پیروفسفات

140. پیوندها در تشکیل ساختار سوم یک مولکول پروتئین شرکت می کنند:

الف) پیوندهای کووالانسی

ب) پیوندهای هیدروژنی

ج) فعل و انفعالات آبگریز

د) فعل و انفعالات یونی

ه) تمام اتصالات مشخص شده +

141. پروتئینی که ساختار چهارتایی دارد:

الف) هموگلوبین +

ب) ریبونوکلئاز

ج) آلبومین

د) میوگلوبین

ه) انسولین

142. حامل مولکولی اکسیژن در بدن:

الف) آمیلاز

ب) آلبومین

ج) هموگلوبین +

ه) کلاژن

143. ترکیب فسفوپروتئین ها شامل:

ب) فسفات ها +

ج) کربوهیدرات ها

ه) یون های فلزی

144. عمل حفاظتی در بدن توسط:

الف) ایمونوگلوبولین ها +

ب) آلبومین

ج) هیستون ها

د) فسفاتازها

145. عملکردی که پروتئین ها در بدن انجام می دهند:

الف) حمل و نقل

ب) محافظ

ج) نظارتی

د) ساختاری

ه) همه چیز توابع مشخص شده +

146. لیپوپروتئین پروتئینی است که در ترکیب آن:

ب) یون های فلزی

ج) کربوهیدرات ها

د) لیپیدها +

ه) فسفات ها

147. نوکلئوپروتئین ها عبارتند از:

الف) پروتئین های پیچیده که حاوی لیپید هستند

ب) کمپلکس اسیدهای نوکلئیک با پروتئین +

ج) پروتئین های پیچیده که حاوی کربوهیدرات هستند

د) پروتئین های پیچیده حاوی فسفات

ه) پروتئین های پیچیده حاوی یون های فلزی

148. برای فعالیت پپسین:

الف) PH محیط باید pH 1.5-3.0 + باشد

ب) محیط باید خنثی باشد

ج) محیط باید قلیایی باشد

د) یون های فلزی باید در محیط وجود داشته باشد

ه) اسیدهای آمینه آزاد باید در محیط وجود داشته باشد

149. اتصال به پروتئین خون اسید چرب:

الف) هموگلوبین

ب) آلبومین +

ج) اوروسوموکوئید

د) هاپتوگلوبین

ه) ایمونوگلوبولین

150. در واکنش ترانس آمینو اسیدهای آمینه موارد زیر تشکیل می شود:

الف) -کتو اسیدها +

ب) آلدئیدها

د) هیدروکربن های غیر اشباع

ه) هیدروکسی اسیدها

151. خاصیت بافری اسیدهای آمینه به این دلیل است:

الف) وجود یک گروه کربوکسیل

ب) وجود یک گروه آمینه

ج) حلالیت خوب

د) ماهیت رادیکال

ه) حضور هر دو گروه کربوکسیل و آمینو در مولکول +

152. تیروزین در کبد از:

الف) تریپتوفان

ب) فنیل آلانین +

د) هیستیدین

ه) آرژنین

153. اسیدهای آمینه در بدن استفاده می شود:

الف) برای سنتز پروتئین

ب) برای سنتز هورمون ها

ج) برای تشکیل اسیدهای کتو

د) به عنوان منبع نیتروژن برای سنتز ترکیبات نیتروژن دار با طبیعت غیر آمینوکسیلات

ه) در تمام موارد مشخص شده +

154. در چرخه اوره موارد زیر تشکیل می شود:

ب) ایزولوسین

ج) هیستیدین

د) آرژنین +

ه) تریپتوفان

155. آنزیم های بدن:

الف) کاتالیز سرعت واکنش شیمیایی +

ب) انجام دهد عملکرد ساختاری

ج) صندوق ذخیره انرژی شیمیایی برای واکنش های آنابولیک

د) عملکرد محافظتی را انجام دهد

ه) فشار اسمزی را تنظیم می کند

156. واکنش های ردوکس توسط:

الف) اکسیدوردوکتاز +

ج) هیدرولازها

د) ترانسفرازها

157. آنزیم هایی که انتقال اتم ها و گروه های اتمی را کاتالیز می کنند:

ب) ترانسفرازها +

ج) اکسیدوردوکتازها

د) هیدرولازها

158. آنزیم هایی که هیدرولیز را کاتالیز می کنند پیوندهای شیمیایی:

الف) اکسیدوردوکتازها

ب) ترانسفرازها

د) هیدرولازها +

159. آنزیم هایی که واکنش های ایزومریزاسیون را کاتالیز می کنند:

الف) اکسیدوردوکتازها

ب) ترانسفرازها

ج) ایزومرازها +

د) هیدرولازها

160. آنزیم هایی که تشکیل پیوند جدید را کاتالیز می کنند:

الف) لیگازها +

ب) هیدرولازها

ج) ترانسفرازها

د) ایزومرازها

ه) اکسیدوردوکتازها

161. آنزیم هایی که واکنش های برش غیر هیدرولیتیک و تشکیل پیوند دوگانه را کاتالیز می کنند:

الف) هیدرولازها

ب) ترانسفرازها

ج) ایزومرازها

د) اکسیدوردوکتازها

162- کلاس هیدرولازها عبارتند از:

الف) استرازها

ب) پروتئینازها

ج) گلیکوزیدازها

ه) تمام کلاس های مشخص شده از آنزیم ها +

163. اکسیدرودوکتازها شامل موارد زیر نیستند:

الف) لاکتات دهیدروژناز

ب) الکل دهیدروژناز

ج) پراکسیداز

د) سیتوکروم اکسیداز

ه) ریبونوکلئاز +

164. آپوآنزیم عبارت است از:

الف) گروه پروتز

ب) پروتئین مرتبط با گروه پروتز +

ج) قسمت پروتئینی آنزیم که شکل فعال آن حاوی کوآنزیم است

د) کوفاکتورهای آلی آنزیم

ه) پروتئین ساده

165. نیکوتین آمید آدنین دی نوکلئوتید کوآنزیمی است که انتقال می دهد:

الف) گروه های متیل

ب) گروه های آلکیل

ج) گروه های آسیل

د) گروه های آمین

ه) اتم های هیدروژن +

166. موارد زیر در مورد کوآنزیم ها صدق نمی کند:

الف) مونونوکلئوتید فلاوین

ب) پیریدوکسال فسفات

ج) تیروکسین +

د) نیکوتین آمید آدنین دی نوکلئوتید

ه) تیامین پیروفسفات

167. کوآنزیم انتقال دهنده گروه های آسیل:

الف) نیکوتین آمید آدنین دی نوکلئوتید

ب) پیریدوکسال فسفات

ج) مونونوکلئوتید فلاوین

د) کوآنزیم A +

ه) اسید فولیک

168. خواص آنزیم ها شامل موارد زیر نمی شود:

الف) انرژی فعال سازی واکنش های شیمیایی را کاهش نمی دهد

ب) اثربخشی عمل

ج) اختصاصیت بالای بستر

د) انرژی فعال سازی یک واکنش شیمیایی را کاهش می دهد

ه) ویژگی عمل نسبت به نوع واکنش شیمیایی

169. هیدرولیز استرهاکاتالیز کردن:

الف) استراز +

ب) گلیکوزیدازها

ج) هیدرولازها

د) پروتئینازها

ه) سنتتازها

170. کوآنزیم ها عبارتند از:

الف) اسید تتراهیدروفولیک

ب) تیامین پیروفسفات

ج) فلاوین آدنین دی نوکلئوتید

د) لیپوآمید

ه) تمام اتصالات مشخص شده +

171. در مورد آنزیم های پروتئولیتیک کاربرد ندارد:

الف) تریپسین

ب) لیپاز +

د) الاستاز

ه) کیموتریپسین

172. آنزیم های پروتئولیتیک کاتالیز می کنند:

الف) هیدرولیز پیوند پپتیدی +

ب) هیدرولیز پیوند گلیکوزیدی

ج) هیدرولیز پیوند استری

د) هیدرولیز پیوند فسفوستری

ه) هیدرولیز پیوند اتری

173. آنزیم ها عبارتند از:

الف) کاتالیزورهای بیولوژیکی که واکنش های شیمیایی را تسریع می کنند +

ب) ماده اصلی ساختمان غشای سلولی

ج) موادی که باعث سم زدایی بدن می شوند

د) بازدارنده های واکنش های شیمیایی

ه) مواد دخیل در انتقال اطلاعات سیگنال

174. بازدارنده های رقابتی:

الف) به بسترها متصل شود

ب) به مرکز فعال آنزیم + متصل شود

ج) به کمپلکس آنزیم-سوبسترا متصل نشوند

د) به محل فعال آنزیم متصل نمی شود، اما به محل دیگری از آنزیم متصل می شود

ه) به صورت برگشت ناپذیر به مرکز آلوستریک آنزیم متصل می شود

175. مهار کننده های غیر رقابتی:

الف) از نظر ساختار مشابه زیرلایه هستند

ب) ساختار آنها با بستر + متفاوت است

ج) به محل فعال آنزیم متصل شود

د) دناتوره کردن آنزیم

ه) به بستر متصل شود

176. آنزیم پروتئولیتیک پپسین:

الف) در شیره معده در pH 1.5-3.0 + عمل می کند

ب) در شیره معده در pH 9.0-11.0 عمل می کند

ج) بخشی از مخاط روده است

د) در روده کوچک عمل می کند

E) هیدرولیز تری اسیل گلیسریدها را در بافت چربی فراهم می کند

177. تریپسین به عنوان پیش ساز در موارد زیر سنتز می شود:

ب) پانکراس +

ج) روده کوچک

د) بافت چربی

ه) مخاط معده

178. فعالیت آنزیم با:

الف) دمای محیط

ب) pH محیط

ج) وجود ترکیبات شیمیایی مختلف در محیط

د) ماهیت بستر

ه) با تمام شرایط مشخص شده +

179. آنزیم ها واکنش های شیمیایی را تسریع می کنند زیرا:

الف) کاهش انرژی فعال سازی یک واکنش شیمیایی +

ب) افزایش انرژی فعال سازی واکنش

ج) کاهش غلظت محصول واکنش

د) ساختار بستر را تغییر دهید

ه) تغییر غلظت مواد اولیه

180. نوکلئوتیدها شامل موارد زیر نیستند:

الف) باقیمانده اسید فسفریک

ب) بازهای پیریمیدینی

ج) پایه های پورینی

د) دئوکسی ریبوز

ه) گلوکز +

181. ریبونوکلئوزیدها عبارتند از:

ب) پایه نیتروژنی و ریبوز +

ه) باقیمانده اسید فسفریک و ریبوز

182. DNA شامل موارد زیر نیست:

ب) اوراسیل +

ه) سیتوزین

183. RNA شامل:

الف) 2-D-دئوکسی ریبوفورانوز

ب) گلوکوپیرانوز

ج) دی ریبوفورانوز +

د) فروکتوفورانوز

ه) آرابینوز

184. نوکلئوتید عبارت است از:

الف) آدنوزین

ج) آدنیلیک اسید +

ه) سیتوزین

185. دئوکسی ریبونوکلئوتیدها عبارتند از:

الف) باقیمانده اسید فسفریک و باز نیتروژن دار

ب) پایه نیتروژنی و ریبوز

ج) باز نیتروژن و دئوکسی ریبوز

د) اسید فسفریک و باقیمانده دئوکسی ریبوز

ه) باقیمانده اسید فسفریک، دئوکسی ریبوز و باز نیتروژن +

186. یک باز نیتروژنی که بخشی از RNA نیست:

ه) سیتوزین

187. DNA شامل:

الف) گالاکتوپیرانوز

ب) گلوکوپیرانوز

ج) دی ریبوفورانوز

د) فروکتوفورانوز

ه) 2-D-دئوکسی ریبوفورانوز +

188. یک نوکلئوزید نیست:

الف) گوانوزین

ب) ریبوز 5- فسفات +

ج) آدنوزین

ه) سیتیدین

189. واحدهای مونومر اسیدهای نوکلئیک عبارتند از:

الف) نوکلئوتیدها +

ب) بازهای نیتروژنی

ج) اسیدهای آمینه

د) ریبوز فسفات

ه) مونوساکاریدها

190. در مولکولهای اسید نوکلئیک، نوکلئوتیدها به هم مرتبط هستند:

الف) پیوندهای دی سولفیدی

معرفی……………………………………………………………………………………………………………..

ارزیابی تغذیه…………………………………………………………………………………..

گوگرد……………………………………………………………………………………………

اسیدهای آمینه پروتئین………………………………………………………………………………

غنی سازی رژیم غذایی با گوگرد……………………………………………………………

تاثیر گوگرد بر روی پوست حیوانات……………………………………………………………………

معرفی

ایجاد یک پایه خوراک قوی تنها افزایش تولید و بهبود کیفیت خوراک نیست انواع متفاوت، اما مهمتر از همه، معرفی روشها و وسایل بسیار مؤثر تولید و تهیه آنها، ارتقاء قابلیت هضم بالا توسط حیوانات از مواد مغذی موجود در خوراک و اطمینان از استفاده منطقی از آنها.

تغذیه بر رشد، سرعت رشد، وزن بدن و عملکرد تولید مثل حیوان تأثیر می گذارد. تنها با تأمین کامل دام و طیور با خوراک باکیفیت می توان دامداری را با موفقیت توسعه داد. از بین همه عوامل محیطی، تغذیه بیشترین تأثیر را بر بهره وری دارد. در ساختار قیمت تمام شده محصولات دامی، سهم خوراک 50-55 درصد برای تولید شیر، 65-70 درصد برای گوشت گاو، 70-75 درصد برای گوشت خوک است.

در دامداری مدرن توجه زیادی به تضمین تغذیه متعادل برای حیوانات می شود. با استفاده از سیستم های تغذیه مبتنی بر علمی می توان بهره وری دام را افزایش داد و از خوراک به طور موثر استفاده کرد. در طی فرآیند تغذیه، مواد تشکیل دهنده بدن حیوان را نه جدا از یکدیگر، بلکه به صورت ترکیبی تحت تأثیر قرار می دهند. تعادل اجزای خوراک مطابق با نیاز دام، شاخص اصلی این مجموعه است.

رتبه بندی تغذیه ای

برای دامداری، نه تنها کمیت، بلکه عمدتاً کیفیت خوراک مهم است، یعنی. ارزش آنها با محتوای مواد مغذی آنها تعیین می شود. جیره‌ها و خوراک‌های کامل آن‌هایی هستند که حاوی تمام مواد لازم برای بدن حیوان هستند و می‌توانند عملکرد طبیعی تمام عملکردهای فیزیولوژیکی آن را برای مدت طولانی تضمین کنند.

ارزش غذایی به عنوان خاصیت غذا برای برآوردن نیازهای طبیعی حیوانات برای غذا درک می شود. ارزش غذایی غذا را تنها می توان در طول تعامل آن با بدن بر اساس وضعیت فیزیولوژیکی حیوان و تغییرات در بهره وری آن تعیین کرد. ارزش غذایی غذا را نمی توان با یک شاخص بیان کرد. تحقیقات انجام شده توسط دانشمندان در مورد نقش مواد مغذی فردی در زندگی بدن حیوانات به این نتیجه رسید که یک سیستم جامع برای ارزیابی ارزش غذایی خوراک ضروری است. این ارزیابی شامل داده های زیر است: ترکیب شیمیایی خوراک و محتوای کالری آن. قابلیت هضم مواد مغذی؛ ارزش غذایی عمومی (انرژی)؛ تغذیه پروتئین، مواد معدنی و ویتامین.

برای ارزیابی ارزش غذایی خوراک، باید آنها را بشناسید ترکیب شیمیاییو فرآیندهای اساسی که در طی تبدیل مواد مغذی خوراک به محصولات حیوانی رخ می دهد. روش ارزیابی ارزش غذایی خوراک بر اساس مواد مغذی قابل هضم دارای اشکالاتی است، زیرا هضم خوراک عبارت است از جذب تنها بخشی از مواد مغذی موجود در خوراک دام و اولین مرحله متابولیسم بین بدن و محیط. تمام مواد مغذی هضم شده به طور یکسان توسط بدن برای زندگی و تولید استفاده نمی شود. به عنوان مثال: سبوس گندم و دانه جو تقریباً مقدار یکسانی از مواد مغذی دارند (60-62٪)، اما اثر تولیدی سبوس تقریباً 25٪ کمتر از جو است. علاوه بر این، یک قسمت که قابل هضم تلقی می شود، در واقع توسط میکروارگانیسم ها با تشکیل دی اکسید کربن، متان و اسیدهای آلی از بین می رود، قسمت دیگر با مایعات به صورت اوره و گرما از بدن دفع می شود. بنابراین، برای ارزیابی کامل‌تر ارزش غذایی خوراک‌ها و جیره‌ها، لازم است نتایج نهایی تغذیه، یعنی. چه بخشی از مواد مغذی قابل هضم هر خوراک توسط بدن جذب می شود و به اجزای تشکیل دهنده بدن حیوان یا محصولات به دست آمده از حیوان تبدیل می شود. بنابراین، همراه با ارزیابی مواد مغذی قابل هضم، ارزیابی ارزش غذایی کل (محتوای کالری) استفاده می شود.

گوگرد

گوگرد برای بدن حیوان حیاتی است. در بدن حیوانات عمدتاً به شکل ترکیبات آلی پیچیده - اسیدهای آمینه پروتئینی یافت می شود. در بدن حیوانات، گوگرد 0.12-0.15 درصد است، بیشتر آن در مو، کفش شاخی و پوست متمرکز است. گوگرد همچنین بخشی از انسولین (هورمون پانکراس) و تیامین (ویتامین B1) است.

گوگرد نسبتا زیادی در غلات و حبوبات، یونجه علفزار و یونجه و شیر بدون چربی وجود دارد. همه غذاهای غنی از پروتئین حاوی گوگرد بیشتری نسبت به غذاهای فقیر هستند.

گوگرد مورد نیاز گوسفند و دام 0.25-0.4 درصد ماده خشک جیره غذایی است. به عنوان مثال، یک گاو شیری به 25-50 گرم گوگرد در روز بسته به تولید شیر روزانه، گوساله تا 6 ماه - 3-10، حیوانات جوان - 13-25 بسته به وزن زنده و رشد نیاز دارد. گوسفند: بالغ - 3-9، بره - 2-3 گرم در روز. نیاز به گوگرد در گوسفند عمدتاً به قیچی پشم بستگی دارد.

گوگرد هضم سلولز را بهبود می بخشد و از بیوسنتز ویتامین های B حمایت می کند. علائم گوگرد ناکافی در بدن شامل از دست دادن اشتها، ریزش مو و چشم های کدر است. بسیاری از غذاهای با منشاء حیوانی می توانند به عنوان منبع گوگرد استفاده شوند، به عنوان مثال شیر به اشکال مختلف و غیره.

نقش فیزیولوژیکی خود را در بدن از طریق اسیدهای آمینه - سیستین، متیونین، تورین، گلوتاتیون، تیامین که در آن وجود دارد، انجام می دهد.

اسیدهای آمینه پروتئینی

سیستین

یک اسید آمینه مهم حاوی گوگرد. این یک آنتی اکسیدان قوی است که کبد از آن برای خنثی کردن رادیکال های آزاد مخرب استفاده می کند.

بافت های همبند را تقویت می کند و فرآیندهای آنتی اکسیدانی را در بدن تقویت می کند.

فرآیندهای درمانی را ترویج می کند، فعالیت گلبول های سفید را تحریک می کند، به کاهش درد در هنگام التهاب کمک می کند.

اسید مهم برای پوست و مو.

برای محافظت در برابر سموم شیمیایی ضروری است.

متیونین

یکی از اسیدهای آمینه ضروری حاوی گوگرد. برای بسیاری از عملکردهای بدن از جمله تولید و عملکرد سلول های ایمنی مهم است سیستم عصبی. این یک آنتی اکسیدان قوی است و برای حفظ سلامت کبد مهم است.

پیش ساز سیستین و کراتین.

ممکن است سطح آنتی اکسیدان (گلوتاتیون) را افزایش دهد و کلسترول را کاهش دهد.

به حذف سموم و بازسازی بافت کبد و کلیه کمک می کند.

متیونین از بیماری های پوستی جلوگیری می کند.

در برخی موارد آلرژی مفید است زیرا باعث کاهش ترشح هیستامین می شود.

تائورین

یکی از مهم‌ترین، مفید و بی‌خطرترین مکمل‌های اسید آمینه تورین است که به‌خاطر اثرات مفید آن بر سیستم قلبی عروقی شناخته شده است. بدن می تواند تورین را از سیستئین با کمک ویتامین B6 تولید کند.

به جذب و از بین بردن چربی ها کمک می کند.

تائورین که در سیستم عصبی مرکزی، شبکیه چشم، ماهیچه های اسکلتی و عضله قلب وجود دارد، در درمان بیماری های قلبی عروقی و برخی بیماری های چشمی مفید است.

تائورین در بافت های فعال الکتریکی مانند مغز و قلب عمل می کند و به تثبیت غشای سلولی کمک می کند.

اعتقاد بر این است که این اسید آمینه دارای برخی اثرات آنتی اکسیدانی و پاک کننده است.

تورین با کمک روی، گردش برخی مواد معدنی را در داخل و خارج سلول ها تقویت می کند و در نتیجه در تولید تکانه های عصبی شرکت می کند.

گلوتاتیون

گلوتاتیون یک اسید آمینه پروتئین ساز نیست، بلکه مخلوطی از زنجیره های اسید آمینه است.

گلوتاتیون آنزیم هایی مانند گلوتاتیون پراکسیداز را تشکیل می دهد.

برای زندگی ضروری است و در تمام سلول های گیاهان و جانوران وجود دارد.

موجود در فرمول‌های غذایی و مکمل‌هایی که با حذف برخی از سموم اثر پاک‌کنندگی بر بدن دارند.

تیامین (B1)

مترادف: aneuril، aneurin، bevemin، benerva، berin، betaxin، betiamine، bitevan، oryzanin و غیره.

در متابولیسم کربوهیدرات شرکت می کند، عملکرد سیستم عصبی و فعالیت قلبی را تنظیم می کند. جذب این ویتامین در روده ها انجام می شود و در سلول های بافتی به کوکربوکسیلاز تبدیل می شود.

از غشای سلولی در برابر اثرات سمی محصولات پراکسیداسیون محافظت می کند.

همه حیوانات خانگی به ویتامین B1 نیاز ندارند. در نشخوارکنندگان، تیامین توسط باکتری های خاصی که در شکمبه زندگی می کنند تولید می شود. با این حال، طیور، خرگوش، خوک و اسب به کمبود این ویتامین بسیار حساس هستند.

و آن دسته از حیواناتی که ویتامین B1 را خود به خود دریافت نمی کنند و تولید نمی کنند اغلب دچار پلی نوریت می شوند. با پلی نوریت، به عنوان یک قاعده، اختلال هماهنگی حرکات، راه رفتن ناپایدار، همراه با حرکات چرخشی و فلج وجود دارد.تیامین توسط میکرو فلور و تک یاخته در شکمبه نشخوارکنندگان تکثیر می شود. به خوبی جذب می شود، اما در محیط قلیایی روده از بین می رود، بنابراین پس از تغذیه یا تزریقی برای هیپو و ویتامین B1، پلی نوریت با منشاء مختلف، آتونی عضلات معده و روده برای تسریع رشد استفاده می شود. از حیوانات و پرندگان به صورت خوراکی، زیر جلدی و عضلانی تجویز می شود.

نیاز به ویتامین B1 در هر کیلوگرم خوراک برای جوجه ها 1 میلی گرم و برای خوک ها 3 میلی گرم است. برای اهداف درمانی، دوزهایی 3-8 برابر بیشتر داده می شود. دوزهای عضلانی و زیر جلدی (گرم): اسب و گاو - 0.1-0.3، گاو کوچک و خوک - 0.005-0.06، گوساله - 0.01-0.06، سگ - 0.001-0، 01، مرغ و غاز - 10-25 میلی گرم؛ جوجه ها - 1-2 میلی گرم در هر سر در روز. خوراکی: جوجه - 3-4 میلی گرم، خوک - 25-40 میلی گرم.

پروتئین ها -"کارگران" اصلی سلول زیست پلیمرهای طبیعی هستند که از بقایای 20 عدد ساخته شده اند مقدار زیادی اسید آمینهترکیب ماکرومولکول های پروتئین می تواند از چند ده تا صدها هزار و حتی میلیون ها باقیمانده اسید آمینه باشد و خواص پروتئین به طور قابل توجهی به ترتیب قرار گرفتن این باقی مانده ها یکی پس از دیگری بستگی دارد. بنابراین، بدیهی است که تعداد پروتئین های ممکن عملا نامحدود است.

آمینو اسیدتماس گرفت ترکیبات آلیکه در آن گروه کربوکسیل (اسیدی) COOH و گروه آمینه NH 2 است. به همان اتم کربن متصل است.

شکل 1 فرمول ساختاری اسیدهای آمینه

ساختار چنین مولکولی با فرمول ساختاری (شکل 1) توضیح داده شده است، که در آن R یک رادیکال است که برای اسیدهای آمینه مختلف متفاوت است. بنابراین، ترکیب اسیدهای آمینه شامل هر چهار ارگانوژن C، O، H، N و برخی از رادیکال ها ممکن است شامل گوگرد S باشد.

بر اساس توانایی فرد در سنتز اسیدهای آمینه از پیش سازهای خود، آنها به دو گروه تقسیم می شوند:

• ضروری: تریپتوفان، فنیل آلانین، لیزین، ترئونین، متیونین، لوسین، ایزولوسین، والین، آرژنین، هیستیدین.
• قابل تعویض: تیروزین، سیستئین، گلیسین، آلانین، سرین، گلوتامیک اسید، گلوتامین، آسپارتیک اسید، آسپاراژین، پرولین

آمینو اسیدهای ضروری باید همراه با غذا در اختیار بدن انسان قرار گیرند، زیرا توسط انسان سنتز نمی شوند، اگرچه برخی از اسیدهای آمینه ضروری در بدن انسان به مقدار کافی سنتز نمی شوند و باید با غذا نیز تامین شوند.

فرمول های شیمیایی 20 اسید آمینه استاندارد:

ساختار یک مولکول پروتئین حفظ می شود پیوندهای کووالانسیبین باقی مانده های اسید آمینه اولیه نامیده می شود . به عبارت دیگر، ساختار اولیه یک پروتئین توسط یک توالی ساده از باقی مانده های اسید آمینه تعیین می شود. این باقیمانده ها می توانند به صورت کاملاً نامشخص در فضا قرار گیرند و ساختار ثانویه را تشکیل دهند. مشخصه ترین ساختار ثانویه α-مارپیچ است، زمانی که به نظر می رسد زنجیره های آمینو اسیدی رزوه یک پیچ را تشکیل می دهند.

یکی از مهمترین خواص شگفت انگیز درشت مولکول هااین است که مارپیچ های α با "نخ های" چپ و راست در طبیعت زنده با احتمالات بسیار متفاوت یافت می شوند: تقریبا هیچ ماکرومولکولی وجود ندارد که به سمت راست "پیچیده" شده باشد.عدم تقارن مواد بیولوژیکی نسبت به انعکاس آینهدر سال 1848 توسط دانشمند بزرگ فرانسوی کشف شد ال پاستور. متعاقباً معلوم شد که این عدم تقارن نه تنها در ماکرومولکول ها (پروتئین ها، اسیدهای نوکلئیک)، بلکه در کل موجودات نیز ذاتی است. چگونه پیچیدگی ترجیحی ماکرومولکول ها بوجود آمد و چگونه متعاقباً در سیر تکامل بیولوژیکی تثبیت شد - این سؤالات هنوز قابل بحث هستند و پاسخ روشنی ندارند.

پیچیده ترین و لاغر ویژگی های خاصساختارهایی که یک پروتئین را از پروتئین دیگر متمایز می کنند با سازمان فضایی پروتئین مرتبط هستند که به آن می گویند ساختار سوم. در حقیقت ما در موردزنجیره های مارپیچ از بقایای اسید آمینه به شکلی شبیه به یک توپ نخ تا می شود. در نتیجه، زنجیرهای نسبتاً طولانی فضای نسبتاً کمی را اشغال می کنند. ماهیت حلقه شدن در یک توپ به هیچ وجه تصادفی نیست. برعکس، برای هر پروتئین منحصر به فرد تعریف شده است. به لطف ساختار سوم است که پروتئین قادر است عملکردهای کاتالیزوری و آنزیمی منحصر به فرد خود را انجام دهد، زمانی که در نتیجه جذب هدفمند معرف ها، آنها به صورت پیچیده سنتز می شوند. ترکیبات شیمیایی، از نظر پیچیدگی با خود پروتئین قابل مقایسه است. هیچ یک از واکنش های شیمیایی انجام شده توسط پروتئین ها نمی تواند به روش معمول رخ دهد.

علاوه بر ساختار سوم، یک پروتئین می تواند ساختار چهارتایی نیز داشته باشد. هنگامی که یک ارتباط ساختاری بین دو یا چند پروتئین وجود دارد. در واقع، ما در مورد ترکیب چندین "توپ" زنجیره پلی پپتیدی صحبت می کنیم.

اسیدهای نوکلئیک(از لات هسته- هسته) - ترکیبات آلی حاوی فسفر با وزن مولکولی بالا، پلیمرهای زیستی. اشکال پلیمری اسیدهای نوکلئیک نامیده می شوند پلی نوکلئوتیدهازنجیره های نوکلئوتید از طریق یک باقیمانده اسید فسفریک (پیوند فسفودی استر) به هم متصل می شوند. از آنجایی که تنها دو نوع مولکول هتروسیکلیک در نوکلئوتیدها وجود دارد، ریبوز و دئوکسی ریبوز، تنها دو نوع اسید نوکلئیک وجود دارد - اسید دئوکسی ریبونوکلئیک ( DNA) و اسید ریبونوکلئیک ( RNA). اسیدهای نوکلئیک DNA و RNA در سلول های همه موجودات زنده وجود دارند و مهمترین وظایف را برای ذخیره، انتقال و اجرای اطلاعات ارثی انجام می دهند. یکی از بدیهیات اساسی زیست شناسی بیان می کند که اطلاعات ارثیاطلاعات مربوط به ساختار و عملکرد یک جسم بیولوژیکی از نسلی به نسل دیگر به روش ماتریسی منتقل می شود و حامل این اطلاعات اسیدهای نوکلئیک هستند.

در نگاه اول، این بیوپلیمرها ساده تر از پروتئین ها هستند. "آلفا ویتامین" اسیدهای نوکلئیک فقط از چهار "حرف" تشکیل شده است که نوکلئوتیدها - قندهای پنتوز هستند که یکی از پنج پایه نیتروژنی به آنها متصل است: گوانین (G)، آدنین (A)، سیتوزین (C) و تیمین. (T) و اوراسیل (U).

آدنین	گوانین	تیمین	سیتوزین

برنج. 2 ساختار بازهایی که اغلب در DNA یافت می شوند

در اسید ریبونوکلئیک (RNA)، قند، ریبوز کربوهیدرات (C 5 H 10 O 5 ) و در اسید دئوکسی ریبونوکلئیک ( DNA ) قند دئوکسی ریبوز ( C 5 H 10 O 4 ) است که تنها در این مورد با ریبوز تفاوت دارد. یک گروه OH اتم کربن با یک اتم هیدروژن جایگزین می شود. سه تا از این بازهای نیتروژنی - G، A و C - هم در RNA و هم در DNA یافت می شوند. چهارمین باز نیتروژنی در این اسیدها متفاوت است - T فقط در DNA و U فقط در RNA گنجانده شده است. واحدهای نوکلئوتیدی توسط پیوندهای فسفودی استری باقیمانده اسید فسفریک H 3 PO 4 به هم متصل می شوند.

نسبت فامیلی وزن های مولکولیاسیدهای نوکلئیک به مقادیر 1500000-2000000 یا بیشتر می رسند. ساختار ثانویه DNA با روش های پراش اشعه ایکس در سال 1953 توسط R. Franklin، M. Wilkins، J. Watson و F. Crick ایجاد شد. معلوم شد که DNA رشته های پیچ خورده مارپیچی را تشکیل می دهد و پایه نیتروژنی یک رشته DNA به هم متصل است. پیوند های هیدروژنیبا پایه خاصی از رشته دیگر: آدنین فقط می تواند با تیمین همراه باشد و سیتوزین فقط می تواند با گوانین همراه باشد (شکل 3). چنین اتصالاتی نامیده می شود مکمل(اضافی). نتیجه این است که ترتیب پایه ها در یک رشته به طور منحصر به فرد ترتیب در نخ دیگر را تعیین می کند. این دقیقاً همان چیزی است که با آن مرتبط است مهمترین ملک DNA توانایی خود تولید مثل (تکثیر) است. RNA مضاعف ندارد ساختار مارپیچیو مانند یکی از رشته های DNA ساخته شده است. ریبوزومی (rRNA)، ماتریکس (mRNA) و انتقال (tRNA) وجود دارد. آنها در نقشی که در سلول ها ایفا می کنند متفاوت هستند.

برنج. 3 اشکال مختلف مارپیچ دوگانه DNA

توالی نوکلئوتیدی در اسیدهای نوکلئیک به چه معناست؟ هر سه نوکلئوتید (به آنها می گویند سه قلو یا کدون)کد یک اسید آمینه خاص در یک پروتئین. به عنوان مثال، توالی UCG سیگنالی برای سنتز اسید آمینه سرین می دهد. بلافاصله این سؤال مطرح می شود: از چهار "حرف" چند سه قلو مختلف می توان به دست آورد؟ به راحتی می توان تصور کرد که چنین سه قلویی می تواند 4 3 = 64 باشد.اما تنها 20 باقی مانده اسید آمینه می توانند در تشکیل پروتئین ها شرکت کنند، به این معنی که برخی از آنها می توانند توسط سه گانه های مختلف رمزگذاری شوند، که این همان چیزی است که در طبیعت مشاهده می شود. .

به عنوان مثال، لوسین، سرین، آرژنین با شش سه قلو، پرولین، والین و گلیسین - با چهار و غیره کدگذاری می شوند. این خاصیت تریپلیت است. کد ژنتیکیتماس گرفت انحطاط یا افزونگیهمچنین باید توجه داشت که کدگذاری پروتئین برای همه موجودات زنده به یک شکل اتفاق می افتد (جهانی بودن کدنویسی).در عین حال، توالی های نوکلئوتیدی در DNA را نمی توان جز به یک روش خواند (کدون های غیر همپوشانی).

گوگرد - عنصر گروه VI جدول تناوبیبا عدد اتمی 16. گوگرد در حالت آزاد نسبتاً پایدار است، در شرایط عادی به شکل یک مولکول S8 یافت می شود که ساختار حلقوی دارد. گوگرد طبیعی از مخلوطی از چهار ایزوتوپ پایدار با at تشکیل شده است. m. 32، 33، 34 و 36. هنگام تشکیل پیوندهای شیمیایی، گوگرد می تواند از تمام شش الکترون بیرونی استفاده کند. پوسته الکترونی(حالت های اکسیداسیون گوگرد: 0، 2، 4 و 6).

گوگرد به شکل کریستالی (توده جامد) یا آمورف (پودر ریز) وجود دارد. از نظر خواص شیمیایی، گوگرد یک متالوئید معمولی است و با بسیاری از فلزات ترکیب می شود.

در طبیعت، گوگرد در هر دو وجود دارد ایالت بومیو در ترکیب گوگرد و مواد معدنی اسید سولفوریک (گچ، پیریت گوگرد، نمک گلابر، درخشش سرب و غیره).

نام روسی این عنصر از کلمه هندی باستان (سنسکریت) "sira" - زرد روشن گرفته شده است. پیشوند "thio" که اغلب برای ترکیبات گوگردی به کار می رود، از نام یونانی گوگرد - "theion" (الهی، آسمانی) می آید، زیرا گوگرد از دیرباز نماد اشتعال پذیری بوده است. آتش را دارایی خدایان می‌دانستند تا اینکه پرومتئوس، همانطور که اسطوره می‌گوید، آن را برای مردم آورد.

گوگرد از زمان های قدیم برای بشر شناخته شده است. این گیاه که در حالت آزاد در طبیعت ظاهر می شود، با رنگ زرد مشخص خود و همچنین بوی تند همراه با احتراق آن توجه ها را به خود جلب کرد. همچنین اعتقاد بر این بود که بو و شعله آبی که در اثر سوزاندن گوگرد منتشر می شود، شیاطین را از خود دور می کند.

دی اکسید گوگرد، گاز خفه کننده ای که هنگام سوختن گوگرد ایجاد می شود، در زمان های قدیم برای سفید کردن پارچه ها استفاده می شد. در حین حفاری در پمپئی، آنها تابلویی را پیدا کردند که سینی پخت با گوگرد و وسیله ای برای آویزان کردن مواد روی آن را نشان می داد. گوگرد و ترکیبات آن از دیرباز برای تهیه لوازم آرایشی و برای درمان بیماری های پوستی استفاده می شده است. و مدتها پیش آنها شروع به استفاده از آن برای اهداف نظامی کردند. بنابراین ، در سال 670 ، مدافعان قسطنطنیه ناوگان عرب را با کمک "آتش یونانی" سوزاندند. مخلوطی از نمک نمک، زغال سنگ و گوگرد بود. همین مواد بخشی از پودر سیاه مورد استفاده در اروپا در قرون وسطی و تا پایان قرن 19 بود.

در هیدروژن و ترکیبات اکسیژنگوگرد در آنیون های مختلف یافت می شود و اسیدها و نمک های زیادی را تشکیل می دهد. اکثر نمک های حاوی گوگرد کمی در آب محلول هستند.

گوگرد با اکسیژن اکسیدهایی تشکیل می دهد که مهمترین آنها دی اکسید گوگرد و انیدریدهای سولفوریک هستند. گوگرد با قرار گرفتن در یک گروه با اکسیژن، دارای خواص ردوکس مشابهی است. با هیدروژن، گوگرد گازی را تشکیل می دهد که بسیار محلول در آب است - سولفید هیدروژن. این گاز به دلیل قابلیت اتصال قوی به کاتیون های مس در آنزیم های زنجیره تنفسی بسیار سمی است.

اسید سولفوریک، یکی از مهمترین ترکیبات گوگردی، ظاهراً در قرن دهم کشف شد؛ از قرن هجدهم در مقیاس صنعتی تولید شد و به زودی به مهم ترین محصول شیمیایی تبدیل شد که هم در متالورژی و هم در متالورژی ضروری بود. صنعت نساجیو در سایر صنایع مختلف. در این راستا، حتی جستجوهای فشرده تر برای ذخایر گوگرد آغاز شد، مطالعه خواص شیمیاییگوگرد و ترکیبات آن و بهبود روش های استخراج آنها از مواد اولیه طبیعی.