(1) und (2) Es entstehen ein Dipeptid (eine Kette aus zwei Aminosäuren) und ein Wassermolekül. Nach dem gleichen Schema erzeugt das Ribosom längere Aminosäureketten: Polypeptide und Proteine. Verschiedene Aminosäuren, die die „Bausteine“ des Proteins sind, unterscheiden sich im R-Rest.

Eigenschaften einer Peptidbindung

Wie bei allen Amiden ist in einer Peptidbindung aufgrund der Resonanz kanonischer Strukturen die C-N-Bindung zwischen dem Kohlenstoff der Carbonylgruppe und dem Stickstoffatom teilweise doppelter Natur:

Dies äußert sich insbesondere in einer Verringerung seiner Länge auf 1,33 Angström:

Daraus ergeben sich folgende Eigenschaften:

• 4 Bindungsatome (C, N, O und H) und 2 α-Kohlenstoffe liegen in derselben Ebene. Die R-Gruppen der Aminosäuren und die Wasserstoffe an α-Kohlenstoffen liegen außerhalb dieser Ebene.
• H Und Ö in der Peptidbindung sowie die α-Kohlenstoffe zweier Aminosäuren sind trans-orientiert (das trans-Isomer ist stabiler). Bei L-Aminosäuren, was in allen natürlichen Proteinen und Peptiden der Fall ist, sind auch die R-Gruppen transorientiert.
• Eine Drehung um die C-N-Bindung ist schwierig, eine Drehung um die C-C-Bindung ist jedoch möglich.

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Peptidbindung Peptidbindung. Eine Art Amidbindung, die zwischen den α-Carboxyl- und α-Aminogruppen zweier Aminosäuren gebildet wird. (

Proteine, ihr Gehalt an lebender Materie und ihr Molekulargewicht

Proteine, ihre Struktur und Eigenschaften

Von den organischen Substanzen der lebenden Materie sind Proteine ​​oder Proteine ​​(von griech. Protoss– Haupt, primär). Derzeit auf der Erde lebende Organismen enthalten etwa 1 Billion Tonnen Proteine. Von der Masse beispielsweise einer tierischen Zelle machen Proteine ​​10–18 % aus, d. h. die Hälfte des Trockengewichts der Zelle.

Jede Zelle enthält mindestens mehrere tausend Proteinmoleküle.

Proteine ​​sind hochmolekulare Polymere (Makromoleküle) mit einem Molekulargewicht von 6.000 bis 1 Million und mehr. Im Vergleich zu Alkoholmolekülen oder organischen Säuren sehen Proteine ​​​​wie Riesen aus. Somit beträgt das Molekulargewicht von Insulin 5700, Eialbumin 36.000 und Myosin 500.000.

Proteine ​​​​enthalten die Atome C, H, O, N, S, P und manchmal Fe, Cu, Zn. Um die chemische Struktur von Proteinen aufzuklären, reicht die Kenntnis ihrer elementaren Zusammensetzung nicht aus. Beispielsweise sagt die empirische Formel von Hämoglobin – C 3032 H 4816 O 872 S 8 Fe 4 – nichts über die Art der Anordnung der Atome im Molekül aus. Es ist notwendig, sich mit den Strukturmerkmalen von Proteinmolekülen genauer vertraut zu machen.

2. Proteine ​​sind nichtperiodische Polymere. Struktur und Eigenschaften von Aminosäuren

Aufgrund ihrer chemischen Natur sind Proteine ​​nichtperiodische Polymere. Die Monomere von Proteinmolekülen sind Aminosäuren. Im Allgemeinen kann eine Aminosäure als jede Verbindung bezeichnet werden, die sowohl eine Aminogruppe (–NH 2) als auch eine Gruppe organischer Säuren – eine Carboxylgruppe (–COOH) – enthält. Die Anzahl der möglichen Aminosäuren ist sehr groß, aber Proteine ​​bilden nur 20 sogenannte goldene oder Standard-Aminosäuren (davon sind 8 essentiell, da sie weder bei Tieren noch beim Menschen synthetisiert werden). Es ist die Kombination dieser 20 Aminosäuren, die die ganze Vielfalt an Proteinen ergibt. Nach dem Zusammenbau eines Proteinmoleküls können einige Aminosäurereste in seiner Zusammensetzung chemische Veränderungen erfahren, sodass in „reifen“ Proteinen bis zu 30 verschiedene Aminosäurereste zu finden sind (allerdings sind alle Proteine ​​zunächst nur aus 20 aufgebaut!).

Die Zelle enthält freie Aminosäuren, die den Aminosäurepool bilden, wodurch die Synthese neuer Proteine ​​erfolgt. Dieser Fundus wird mit Aminosäuren aufgefüllt, die durch den Abbau von Nahrungsproteinen durch Verdauungsenzyme oder den Abbau eigener Reserveproteine ​​ständig in die Zelle gelangen. Abhängig von der Aminosäurezusammensetzung können Proteine ​​vollständig sein, also den gesamten Satz an Aminosäuren enthalten, und unvollständig, denen einige Aminosäuren fehlen.

Die allgemeine Formel der Aminosäuren ist in der Abbildung dargestellt. Auf der linken Seite der Formel befindet sich die Aminogruppe –NH 2 und oben die Carboxylgruppe –COOH. Die –NH 2 -Gruppe hat basische Eigenschaften, die –COOH-Gruppe hat saure Eigenschaften. Somit sind Aminosäuren amphotere Verbindungen, die die Eigenschaften einer Säure und einer Base vereinen.

Aminosäuren werden durch ihre Reste (R) unterschieden, bei denen es sich um verschiedene Verbindungen handeln kann. Dadurch entsteht eine große Vielfalt an Aminosäuren.

Die amphoteren Eigenschaften von Aminosäuren bestimmen ihre Fähigkeit, miteinander zu interagieren. Zwei Aminosäuren werden durch eine Kondensationsreaktion zu einem Molekül kombiniert, indem eine Bindung zwischen dem Kohlenstoff der sauren und dem Stickstoff der basischen Gruppe hergestellt wird, wodurch ein Wassermolekül freigesetzt wird.

Die links dargestellte Verbindung wird aufgerufen Peptid(aus dem Griechischen Pepsis– Verdauung). Dieser Begriff erinnert uns daran, dass diese Bindung durch das Verdauungsenzym des Magensaftes hydrolysiert wird Pepsin. Die Natur einer Peptidbindung ist kovalent.

Eine Kombination aus zwei Aminosäuren wird als Dipeptid bezeichnet, drei als Tripeptid usw. Ein Beispiel für ein Tripeptid ist ein Protein Glutathion, bestehend aus Glycin-, Cystein- und Glutaminsäureresten. Es kommt in allen lebenden Zellen vor (insbesondere in großen Mengen in den Keimen von Weizenkörnern und Hefe) und ist aktiv am Stoffwechsel beteiligt.

Glutathion

Grundsätzlich umfassen Proteine, aus denen lebende Organismen bestehen, Hunderte und Tausende von Aminosäuren (meistens 100 bis 300), weshalb sie so genannt werden Polypeptide. Aminosäuren in einer Protein-Polypeptidkette werden Aminosäurereste genannt.

Peptide unterscheiden sich in der Anzahl ( N), die Art, Reihenfolge oder Sequenz seiner Aminosäurereste. Sie können mit Wörtern unterschiedlicher Länge verglichen werden, die mit einem Alphabet aus 20 Buchstaben geschrieben werden. Aus 20 Aminosäuren kann man theoretisch 1020 mögliche Kettenvarianten mit einer Länge von jeweils mindestens 10 Aminosäureresten erhalten. Aus lebenden Organismen isolierte Proteine ​​​​bestehen aus Hunderten und manchmal Tausenden von Aminosäureresten. Daraus entsteht die unendliche Vielfalt an Proteinmolekülen, die eine wichtige Voraussetzung für den Evolutionsprozess darstellt.

Jeder Mensch ist aus Proteinen „aufgebaut“. Unabhängig von Geschlecht, Alter oder Rasse. Und die Struktureinheit aller Proteine ​​sind Aminosäuren, die durch eine besondere Bindungsart miteinander verbunden sind. Es ist so wichtig, dass es sogar einen eigenen Namen erhielt – Peptidbindung.

Aminosäureassoziationen können unterschiedliche Namen haben, je nachdem, wie viele „Bausteine“ sie enthalten. Kommen nicht mehr als 10 Aminosäuren zusammen, handelt es sich um Peptide, bei 10 bis 40 handelt es sich um ein Polypeptid, bei mehr als vierzig Aminosäurebausteinen handelt es sich um ein Protein, eine Struktureinheit von unser Körper.

Wenn wir über die Theorie sprechen, ist die Struktur einer Peptidbindung eine Verbindung zwischen der α-Aminogruppe (–NH 2) einer Aminosäure und der α-Carboxylgruppe (–COOH) einer anderen. Solche Verbindungsreaktionen gehen mit der Freisetzung von Wassermolekülen einher. Auf diesem Prinzip sind alle Proteine ​​und damit jeder Mensch aufgebaut.

Wenn wir über die gesamte Natur sprechen, dann sind in ihr etwa 300 Aminosäuren enthalten. Allerdings bestehen Proteine ​​nur aus 20 α-Aminosäuren. Und trotz ihrer geringen Anzahl gibt es unterschiedliche Proteine, was auf die unterschiedliche Reihenfolge der Aminosäuren in ihnen zurückzuführen ist.

Die Eigenschaften der Aminosäuren selbst werden durch den Rest R bestimmt. Er kann ein Fettsäurerest sein und einen aromatischen Ring oder Heterocyclen umfassen. Abhängig davon, welche Aminosäuren mit welchen Radikalen das Protein gebildet haben, weist es bestimmte physikalische Eigenschaften sowie chemische Eigenschaften und physiologische Funktionen auf, die es im menschlichen Körper erfüllen wird.

Eigenschaften einer Peptidbindung

Die Eigenschaften der Peptidbindung bestimmen ihre Einzigartigkeit. Unter ihnen sind:

Es muss gesagt werden, dass von allen Aminosäuren, die wir zum Leben brauchen, einige von unserem Körper recht erfolgreich selbst synthetisiert werden können.

Einer Klassifizierung zufolge werden sie als nichtessentielle Aminosäuren bezeichnet. Und es gibt noch 8 weitere, die im menschlichen Körper nicht anders als über die Nahrung entstehen können. Und die dritte Gruppe ist sehr klein, nur drei Namen: Arginin, Histidin und Tyrosin. Im Prinzip werden sie hier gebildet, die Menge ist jedoch so gering, dass auf fremde Hilfe nicht verzichtet werden kann. Sie wurden teilweise als unersetzlich bezeichnet. Eine interessante Tatsache ist, dass Pflanzen alle diese Aminosäuren selbst produzieren.

Die Rolle von Proteinen im Körper

Welches Organ oder Gewebe in Ihrem Körper Sie auch nennen, es wird aus Protein bestehen. Sie sind Teil des Herzens, des Blutes, der Muskeln und der Nieren. Der Mensch hat etwa fünf Millionen verschiedene Typen, und die Masse wird in 15–20 % ausgedrückt.

Keiner der Prozesse beim Menschen läuft ohne die Beteiligung von Proteinen ab. Dazu gehören Stoffwechselprozesse, Nahrungsverdauung und Energieprozesse. Mit Hilfe verschiedenster Proteine ​​kann das Immunsystem den Körper zudem richtig schützen und Kohlenhydrate, Fette, Vitamine und Mikroelemente werden bedarfsgerecht vom Menschen aufgenommen.

Proteine ​​in unserem Körper sind ständig „in Bewegung“. Einige von ihnen zerfallen in Aminosäurebausteine, andere werden aus denselben Bausteinen gebildet und bilden die Struktur von Organen und Geweben. Beim Verzehr von Lebensmitteln ist zu bedenken, dass es nicht nur auf die Tatsache des Verzehrs ankommt, sondern auch auf die Qualitätsmerkmale der Produkte. Die meisten Aminosäuren, die vor allem aus der „falschen“ Nahrung stammen, werden von uns einfach ausgeschieden, ohne gespeichert zu werden. Und wenn auf diese Weise viele besonders wichtige Proteine ​​verloren gehen, wie zum Beispiel Insulin oder Hämoglobin, können die gesundheitlichen Schäden irreparabel sein.

Manche entscheiden sich aufgrund einer unzureichenden Proteinzufuhr für Modediäten. Erstens wird Kalzium schlecht absorbiert. Dies bedeutet, dass die Knochen brüchig werden und der Prozess der Atrophie des Muskelgewebes beginnt. Dann, was besonders für Mädchen unangenehm ist, beginnt sich die Haut zu schälen, Nägel brechen ständig ab und Haare fallen in Büscheln aus.

In der Lage, sich miteinander zu verbinden Peptid St. (es entsteht ein Polymermolekül).

Peptidbindung – zwischen der α-Carboxylgruppe einer Aminosäure. Undα-Aminogr.andere Aminogruppe.

Fügen Sie bei der Benennung das Suffix „-il“ hinzu, das letzte ist Amino. nicht bearbeitet seinen Namen.

(Alanyl-Seryl-Tryptophan)

Eigenschaften einer Peptidbindung

1. Transposition von Aminosäureresten in Bezug auf die C-N-Bindung

2. Koplanarität – alle in der Peptidgruppe enthaltenen Atome befinden sich in derselben Ebene, wobei sich „H“ und „O“ auf gegenüberliegenden Seiten der Peptidbindung befinden.

3. Vorhandensein der Ketoform (o-c=n) und der Enolform (o=s-t-n).

4. Fähigkeit, zwei Wasserstoffbrückenbindungen mit anderen Peptiden zu bilden

5. Die Peptidbindung hat teilweise den Charakter einer Doppelbindung, die Länge ist geringer als die einer Einfachbindung, es handelt sich um eine starre Struktur und die Rotation um sie herum ist schwierig.

Zum Nachweis von Proteinen und Peptiden – Biuret-Reaktion (von blau nach violett)

4) FUNKTIONEN VON PROTEINEN:

Strukturproteine ​​(Kollagen, Keratin),

Enzymatisch (Pepsin, Amylase),

Transport (Transferrin, Albumin, Hämoglobin),

Lebensmittel (Eiweiß, Müsli),

Kontraktil und motorisch (Aktin, Myosin, Tubulin),

Schützend (Immunglobuline, Thrombin, Fibrinogen),

Regulatorisch (somatotropes Hormon, adrenocorticotropes Hormon, Insulin).

EBENEN DER PROTEINSTRUKTUR-ORGANISATION

Protein ist eine Abfolge miteinander verknüpfter Aminosäuren Peptidbindungen.

Das Peptid ist Amino. nicht mehr als 10

Polypeptid - von 10 bis

Protein – mehr als 40 Aminosäuren.

PRIMÄRSTRUKTUR -lineares Proteinmolekül, Bild. bei der Kombination von Aminosäuren. in die Kette.

Proteinpolymorphismus- können vererbt werden und in der Population verbleiben

Die Reihenfolge und das Verhältnis der Aminosäuren in der Primärstruktur bestimmen die Bildung von Sekundär-, Tertiär- und Quartärstrukturen.

SEKUNDÄRSTRUKTUR- Interaktion Pept. Gruppen mit Arr. Wasserstoff Verbindungen. Es gibt zwei Arten von Strukturen – die Verlegung in Form eines Seils und eines Topfes.

Zwei Sekundärstrukturoptionen: α-Helix (α-Struktur oder parallel) und β-Faltenschicht (β-Struktur oder antiparallel).

In der Regel sind beide Strukturen in einem Protein vorhanden, allerdings in unterschiedlichen Anteilen.

Bei globulären Proteinen überwiegt die α-Helix, bei fibrillären Proteinen die β-Struktur.

Die Sekundärstruktur entsteht nur unter Beteiligung von Wasserstoffbrückenbindungen zwischen Peptidgruppen: Das Sauerstoffatom einer Gruppe reagiert mit dem Wasserstoffatom der zweiten, gleichzeitig bindet der Sauerstoff der zweiten Peptidgruppe an den Wasserstoff der dritten, usw.

Eine Peptidbindung entsteht, wenn die Aminogruppe einer Aminosäure mit der Carboxylgruppe einer anderen reagiert und dabei ein Wassermolekül freisetzt:

CH 3 -CH (NH 2)-COOH + CH 3 - CH (NH 2)-COOH → CH 3 -CH (NH 2)-CO-NH-(CH 3) CH-COOH + H 2 O

Durch Peptidbindungen verbundene Aminosäuren bilden eine Polypeptidkette. Die Peptidbindung hat eine planare Struktur: Die C-, O- und N-Atome befinden sich in sp 2 -Hybridisierung; das N-Atom hat ein p-Orbital mit einem freien Elektronenpaar; Es entsteht ein p-p-konjugiertes System, das zu einer Verkürzung der C-N-Bindung (0,132 nm) und einer Einschränkung der Rotation führt (die Rotationsbarriere beträgt ~63 kJ/mol). Die Peptidbindung ist überwiegend Trance-Konfiguration relativ zur Ebene der Peptidbindung. Diese Struktur der Peptidbindung beeinflusst die Bildung der Sekundär- und Tertiärstruktur des Proteins. Peptidbindung- starr, kovalent, genetisch determiniert. In Strukturformeln wird sie als Einfachbindung dargestellt, tatsächlich hat diese Bindung zwischen Kohlenstoff und Stickstoff jedoch den Charakter einer teilweisen Doppelbindung:

Dies liegt an der unterschiedlichen Elektronegativität der C-, N- und O-Atome. Eine Rotation um die Peptidbindung ist unmöglich, d. h. alle vier Atome liegen in derselben Ebene. koplanar. Die Rotation anderer Bindungen um das Polypeptid-Rückgrat ist völlig frei.

Die Primärstruktur wurde vom Professor der Universität Kasan, A. Ya., entdeckt. Danilevsky im Jahr 1989. Im Jahr 1913 synthetisierte E. Fischer die ersten Peptide. Die Aminosäuresequenz für jedes Protein ist einzigartig und genetisch festgelegt.

Tripeptid: Glycylalanyllysin

Um die Primärstruktur einer separaten, chemisch homogenen Polypeptidkette zu bestimmen, wird die Aminosäurezusammensetzung durch Hydrolyse bestimmt: das Verhältnis jeder der zwanzig Aminosäuren in einer Probe eines homogenen Polypeptids. Dann beginnen sie, die chemische Natur der terminalen Aminosäuren der Polypeptidkette zu bestimmen, die eine freie NH 2 -Gruppe und eine freie COOH-Gruppe enthalten.

Natur bestimmen N-terminale Aminosäure Es wurden eine Reihe von Methoden vorgeschlagen, insbesondere die Sanger-Methode (für ihre Entwicklung wurde F. Sanger 1958 mit dem Nobelpreis ausgezeichnet). Diese Methode basiert auf der Arylierungsreaktion eines Polypeptids mit 2,4-Dinitrofluorbenzol. Die Polypeptidlösung wird mit 2,4-Dinitrofluorbenzol behandelt, das mit der freien α-Aminogruppe des Peptids reagiert. Nach der sauren Hydrolyse des Reaktionsprodukts ist nur eine Aminosäure in Form von 2,4-Dinitrophenylaminosäure an das Reagenz gebunden. Im Gegensatz zu anderen Aminosäuren hat es eine gelbe Farbe. Es wird aus dem Hydrolysat isoliert und chromatographisch identifiziert.

Zur Bestimmung C-terminale Aminosäure Häufig kommen enzymatische Methoden zum Einsatz. Die Behandlung des Polypeptids mit Carboxypeptidase, die die Peptidbindung vom Ende des Peptids, an dem sich die freie COOH-Gruppe befindet, aufbricht, führt zur Freisetzung der C-terminalen Aminosäure, deren Natur durch Chromatographie identifiziert werden kann. Es gibt andere Methoden zur Bestimmung der C-terminalen Aminosäure, insbesondere die chemische Methode von Akabori, die auf der Hydrazinolyse des Polypeptids basiert.